Вы находитесь на странице: 1из 31
Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara
Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara
Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara
Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara
Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara
Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara
Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara

Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia

PROTEÍNAS
PROTEÍNAS

Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara

Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara
Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara
Faculdade Estácio de Sá Curso: Farmácia Disciplina:Bromatologia PROTEÍNAS Profª Msc. Sônia Aparecida Viana Câmara
1. Definição: •Proteínas São 23 α- aminoácidos diferentes proteínas. São compostos orgânicos complexos,
1. Definição: •Proteínas São 23 α- aminoácidos diferentes proteínas. São compostos orgânicos complexos,
1. Definição: •Proteínas São 23 α- aminoácidos diferentes proteínas. São compostos orgânicos complexos,

1. Definição:

1. Definição: •Proteínas São 23 α- aminoácidos diferentes proteínas. São compostos orgânicos complexos,
1. Definição: •Proteínas São 23 α- aminoácidos diferentes proteínas. São compostos orgânicos complexos,

•Proteínas

São 23 α- aminoácidos diferentes proteínas.
São 23 α- aminoácidos
diferentes proteínas.

São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos organismos vivos, por meio da condensação de moléculas de α- aminoácidos através de ligações peptídicas. R – CO.NH – R

através de ligações peptídicas. R – CO.NH – R que compõem as • A classificação α-
através de ligações peptídicas. R – CO.NH – R que compõem as • A classificação α-

que compõem as

de ligações peptídicas. R – CO.NH – R que compõem as • A classificação α- é

A classificação α- é devido a posição do grupo amino no 1º Carbono ligado b

il

COOH

LIGAÇÃO PEPTÍDICA H R 1 – C - C O H R – C –
LIGAÇÃO PEPTÍDICA H R 1 – C - C O H R – C –
LIGAÇÃO PEPTÍDICA H R 1 – C - C O H R – C –
LIGAÇÃO PEPTÍDICA H R 1 – C - C O H R – C –
LIGAÇÃO PEPTÍDICA H R 1 – C - C O H R – C –
LIGAÇÃO PEPTÍDICA H R 1 – C - C O H R – C –
LIGAÇÃO PEPTÍDICA H R 1 – C - C O H R – C –
LIGAÇÃO PEPTÍDICA H R 1 – C - C O H R – C –

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

H R 1 – C - C

O

H R – C – C

O

+ NH 2 OH H - N- H OH H 2 O + H R
+
NH 2
OH
H - N- H
OH
H 2 O +
H
R – C
O
C
H
O
NH 2
N – C – C

LIGAÇÃO PEPTÍDICA (Ligação amídica)

R 1

OH

H - N- H OH H 2 O + H R – C O – C
H - N- H OH H 2 O + H R – C O – C
H - N- H OH H 2 O + H R – C O – C
H - N- H OH H 2 O + H R – C O – C
•Proteínas 2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal 3. A importância das proteínas depende do
•Proteínas 2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal 3. A importância das proteínas depende do

•Proteínas

2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal

•Proteínas 2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal 3. A importância das proteínas depende do seu
•Proteínas 2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal 3. A importância das proteínas depende do seu
•Proteínas 2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal 3. A importância das proteínas depende do seu
•Proteínas 2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal 3. A importância das proteínas depende do seu
•Proteínas 2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal 3. A importância das proteínas depende do seu
•Proteínas 2. Tipos de proteína: Animal e Vegetal 3. A importância das proteínas depende do seu

3. A importância das proteínas depende do seu conteúdo em aminoácidos essenciais.

As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais

do seu conteúdo em aminoácidos essenciais. As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais aminoácidos
do seu conteúdo em aminoácidos essenciais. As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais aminoácidos
do seu conteúdo em aminoácidos essenciais. As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais aminoácidos
do seu conteúdo em aminoácidos essenciais. As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais aminoácidos
do seu conteúdo em aminoácidos essenciais. As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais aminoácidos
do seu conteúdo em aminoácidos essenciais. As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais aminoácidos
do seu conteúdo em aminoácidos essenciais. As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais aminoácidos

4. Aminoácidos essenciais: não são sintetizados pelo organismo humano, devem estar presentes na dieta. São:

organismo humano, devem estar presentes na dieta. São: Valina, leucina, isoleucina, lisina, fenilalanina,

Valina, leucina, isoleucina, lisina, fenilalanina, triptofano, metionina, treonina e cisteína. •Aminoácidos não essenciais – são sintetizados pelo organismo humano. 5. Fontes de Proteína:

Leite, pescado, carne e produtos cárneos, cereais, batatas, legumes e seus derivados

• Propriedades dos Aminoácidos •São sólidos incolores, cristalinos; solúveis em água, insolúveis em
• Propriedades dos Aminoácidos •São sólidos incolores, cristalinos; solúveis em água, insolúveis em
• Propriedades dos Aminoácidos •São sólidos incolores, cristalinos; solúveis em água, insolúveis em
• Propriedades dos Aminoácidos •São sólidos incolores, cristalinos; solúveis em água, insolúveis em

Propriedades dos Aminoácidos

•São sólidos incolores, cristalinos;

dos Aminoácidos •São sólidos incolores, cristalinos; solúveis em água, insolúveis em •Decomposição a altas

solúveis

em

água,

insolúveis

em

•Decomposição a altas temperaturas;

•Podem ter sabor amargo ou doce ou completamente sem sabor . Ex: sal de sódio do ácido glutâmico (aginomoto) usado em alimentos para realçar sabor;

. Ex: sal de sódio do ácido glutâmico (aginomoto) usado em alimentos para realçar sabor; •São
. Ex: sal de sódio do ácido glutâmico (aginomoto) usado em alimentos para realçar sabor; •São

•São

solventes orgânicos

• 5.Classificação d a s P r o t e í n a s A-

5.Classificação das Proteínas

A-

Proteínas simples

proteínas que por hidrólise total resultam aminoácidos como os únicos produtos. – são proteínas simples
proteínas
que
por
hidrólise
total
resultam
aminoácidos como os únicos produtos.
são
proteínas
simples
insolúveis,
possuem
estrutura
fibrosa.

B- Proteínas conjugadas C- Proteínas derivadas: primárias

secundárias Apenas os dois primeiros grupos são encontrados na natureza. A- Proteínas simples

São

Escleroproteínas

mais

Ex:

A- Proteínas simples São Escleroproteínas mais Ex: queratina(pele, cabelo) e colágeno (tendões e ligamentos).

queratina(pele, cabelo) e colágeno (tendões e ligamentos).

• Proteínas Simples Classificação das proteínas simples quanto à solubilidade: Albuminas – solúvel em água,
• Proteínas Simples Classificação das proteínas simples quanto à solubilidade: Albuminas – solúvel em água,
• Proteínas Simples Classificação das proteínas simples quanto à solubilidade: Albuminas – solúvel em água,
• Proteínas Simples Classificação das proteínas simples quanto à solubilidade: Albuminas – solúvel em água,
• Proteínas Simples Classificação das proteínas simples quanto à solubilidade: Albuminas – solúvel em água,

Proteínas Simples

Classificação das proteínas simples quanto à

solubilidade: Albuminas – solúvel em água, em soluções fracamente ácida ou alcalinas, coagulam pela ação
solubilidade:
Albuminas – solúvel em água, em soluções
fracamente ácida ou alcalinas, coagulam pela
ação do calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo),
lactalbumina ( leite), legumitina(ervilhas).
Globulinas – insolúveis em água, mas solúveis
em soluções de sais neutros. Ex: miosina
(músculo), legumina (ervilhas).

Glutelinas – são encontradas somente em vegetais. Insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina (trigo).

1.

1.

1.

em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina

• Proteínas Simples

Classificação das proteínas simples quanto à solubilidade:

das proteínas simples quanto à solubilidade: 4. Prolaminas – encontradas somente em vegetais,

4.Prolaminas – encontradas somente em vegetais, insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúvel em a 50-80%. Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína(milho), hordeína (cevada).

5. Protaminas – são solúveis em água e em amônia Ex: esperma de peixes(salmão, sardinha).

6. Histonas – são solúveis em água e soluções diluídas de ácidos e bases. em animais

Proteínas Conjugadas

São moléculas mais complexas, onde os aminoácidos estão ligados a substâncias não protéicas, que são denominadas de grupo prostético .

protéicas, que são denominadas de grupo prostético . • • formado de um Classificação de acordo

formado de um
formado
de
um

Classificação de acordo com o grupo prostético:

1. Cromoproteínas o núcleo prostético é

pigmento:clorofila,

riboflavina, carotenóides, pigmentos biliares

e heme. 2. Lipoproteínas – o grupo prostético é um lipídio:lecitina, colesterol.

Proteínas Conjugadas

3.Nucleoproteínas - ácidos nucleicos.

o grupo prostético são

- ácidos nucleicos. o grupo prostético são Metaloproteínas - metais pesados. 4. 5. Glicoproteínas

Metaloproteínas - metais pesados.

4.

prostético são Metaloproteínas - metais pesados. 4. 5. Glicoproteínas – ou mucoproteínas, são ligadas a

5.

Glicoproteínas – ou mucoproteínas, são ligadas a carboidratos. Ex: mucina no suco gástrico.

Fosfoproteínas – o grupo prostético é o ácido fosfórico.

6.

o grupo prostético são

C- Proteínas Derivadas • Definição: de acordo com o primária e • secundária. São compostos

C- Proteínas Derivadas

Definição:

de acordo com o
de
acordo
com
o
C- Proteínas Derivadas • Definição: de acordo com o primária e • secundária. São compostos não

primária e secundária.

de acordo com o primária e • secundária. São compostos não encontrados na natureza, porém obtido

São compostos não encontrados na natureza, porém obtido por degradação intensa de proteínas simples ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou enzimas.

Classificação

molecular:

peso

de proteínas simples ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou enzimas. • Classificação molecular: •
de proteínas simples ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou enzimas. • Classificação molecular: •

6. Propriedades das Proteínas

Compostos sem odor e sabor Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos reagem tanto com ácidos minerais como com bases minerais.

reagem tanto com ácidos minerais como com bases minerais. • Formam Zwitterion – é o ponto

Formam Zwitterion – é o ponto isoelétrico das proteínas, ou seja quando as cargas positivas e negativas se igualam

Precipitam com íons – quando em solução, podem combinar com íons positivos e negativos (ácidos e bases), formando precipitados.

6. Propriedades das Proteínas • Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio
6. Propriedades das Proteínas • Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio

6. Propriedades das Proteínas

6. Propriedades das Proteínas • Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio fortemente
6. Propriedades das Proteínas • Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio fortemente
6. Propriedades das Proteínas • Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio fortemente
6. Propriedades das Proteínas • Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio fortemente
6. Propriedades das Proteínas • Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio fortemente
6. Propriedades das Proteínas • Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em meio fortemente

Reação de Biureto quando soluções de proteínas em meio fortemente alcalino são tratadas com soluções diluídas de íons cúpricos, com aparecimento de cor que varia de rosa a púrpura. Esta reação é muito usada para determinação qualitativa e quantitativa de proteínas.

Hidratação de proteínas- tem facilidade de se combinar com a água, pois todas as reações biológicas se processam em meio aquoso.

proteínas- tem facilidade de se combinar com a água, pois todas as reações biológicas se processam
proteínas- tem facilidade de se combinar com a água, pois todas as reações biológicas se processam

6. Propriedades das Proteínas

Viscosidade – as soluções de proteínas varia muito, depende da concentração das soluções e da estrutura molecular da proteína. As fibrosas tem maior viscosidade que as globulares.

As fibrosas tem maior viscosidade que as globulares. • Desnaturação - é a insolubilização das proteínas

Desnaturação - é a insolubilização das proteínas que ocorre quando as mesmas são submetidas a tratamento de aquecimento, agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.

agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.
agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.
agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.
agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.
agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.
agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.
agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos e metais pesados.

7. Proteínas de Origem Animal

Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e 25 a 15% de proteínas, sendo o restante formado por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas.

por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas. • Classificação das proteínas da carne quanto a

Classificação das proteínas da carne quanto a função:

1-miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55% da proteína total. 2- Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde a 15% da proteína total. 3- sistema muscular involuntário – coração. Obs:Os mesmos tipos estão presentes em peixes e aves, porém com teores diferentes

7. Proteínas Miofibrilares

•Formam estruturas fibrilares que se unem em feixes, formando o músculo estriado.

que se unem em feixes, formando o músculo estriado. •Contém elevado teor de íons cálcio. •A

•Contém elevado teor de íons cálcio.

•A actina representa 30% das proteínas fibrilares e a miosina 50%.

•A actina e a miosina formam o complexo da actomiosina, relacionado com a contração e descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao enrijecimento, à cor e à capacidade de reter água da carne.

Colágeno

• Colágeno •É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez
• Colágeno •É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez
• Colágeno •É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez

•É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez da carnes. •É uma proteína que mantém unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e nos animais. •É rica em prolina •Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez da carne.

aquecimento em água ´se transforma
aquecimento
em
água
´se
transforma

•Por

em

gelatina. •Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem sabor. É rica em arginina

é uma proteína solúvel em água quente e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem
• Elastina •É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união
• Elastina •É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união
• Elastina •É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união
• Elastina •É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união

Elastina

•É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união dos músculos aos ossos.

principalmente na união dos músculos aos ossos. •É rica em lisina •Com aquecimento em água, a
principalmente na união dos músculos aos ossos. •É rica em lisina •Com aquecimento em água, a
principalmente na união dos músculos aos ossos. •É rica em lisina •Com aquecimento em água, a
principalmente na união dos músculos aos ossos. •É rica em lisina •Com aquecimento em água, a
principalmente na união dos músculos aos ossos. •É rica em lisina •Com aquecimento em água, a
principalmente na união dos músculos aos ossos. •É rica em lisina •Com aquecimento em água, a

•É rica em lisina

•Com aquecimento em água, a elastina incha sem se dissolver.

na união dos músculos aos ossos. •É rica em lisina •Com aquecimento em água, a elastina
na união dos músculos aos ossos. •É rica em lisina •Com aquecimento em água, a elastina

Proteínas do Leite

Caseína -

é a principal proteína existente no leite

• Caseína - é a principal proteína existente no leite fresco (3%). Não coagula pelo calor.

fresco (3%). Não coagula pelo calor. •É uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal de cálcio coloidal.

•Juntamente com a gordura dão a cor branca do leite. •Coagula pela ação da renina, uma enzima encontrada no suco gástrico, e pela ação de ácidos.

Lactoalbumina - 0,5% das proteínas totais do leite, é solúvel em água e coagula pelo calor. Contém alto teor de triptofano.

Lactoglobulina < 0,2% . Constituição grupos –SH.

Proteínas do Ovo

1.Proteínas da clara - é uma mistura de proteínas , sendo a mais importante ovalbumina (50% das proteínas totais da clara).

Tem na molécula grupos _SH e grupos de ácido fosfórico, que podem ser hidrolisados pela ação de fosfatases. Desnatura por agitação e coagula por aquecimento.

Lisozima – enzima que tem ação nas paredes celulares de algumas bactérias(salmonella sp)

Conalbumina Ovomucoide Ovomucina Avidina
Conalbumina
Ovomucoide
Ovomucina
Avidina
que tem ação nas paredes celulares de algumas bactérias(salmonella sp) Conalbumina Ovomucoide Ovomucina Avidina

Proteínas do Ovo

1.Proteínas da gema do ovo – A gema é uma dispersão de fosfo e lipoproteínas globulares. Sua coloração é devido, principalmente, à presença de carotenóides. Lipovitelina- fosfolipoproteína Fosfovitina (fosvitina) - fosfoproteína Livitina - glicoproteína

(fosvitina) - fosfoproteína • Livitina - glicoproteína • Todas as três tem a propriedade de combinar-se

Todas as três tem a propriedade de combinar-se com Fe +3

- fosfoproteína • Livitina - glicoproteína • Todas as três tem a propriedade de combinar-se com
- fosfoproteína • Livitina - glicoproteína • Todas as três tem a propriedade de combinar-se com
- fosfoproteína • Livitina - glicoproteína • Todas as três tem a propriedade de combinar-se com
- fosfoproteína • Livitina - glicoproteína • Todas as três tem a propriedade de combinar-se com
- fosfoproteína • Livitina - glicoproteína • Todas as três tem a propriedade de combinar-se com
- fosfoproteína • Livitina - glicoproteína • Todas as três tem a propriedade de combinar-se com
- fosfoproteína • Livitina - glicoproteína • Todas as três tem a propriedade de combinar-se com
• Proteínas V e g e t a i s 1.Proteínas do trigo: As proteínas
• Proteínas V e g e t a i s 1.Proteínas do trigo: As proteínas
• Proteínas V e g e t a i s 1.Proteínas do trigo: As proteínas

Proteínas Vegetais

1.Proteínas do trigo:

• Proteínas V e g e t a i s 1.Proteínas do trigo: As proteínas vegetais

As proteínas vegetais tem pouco valor nutricional, devido a deficiência de aminoácidos essenciais. As mais importantes são:gliadina e glutenina.

Gliadina – extraída com etanol a 70% , solúvel em alcool metílico, benzílico e fenol.

Glutenina é a proteína mais insolúvel do trigo. É insolúvel em água e etanol a frio, ligeiramente solúvel em etanos a quente e solúvel em soluções alcalinas.

GLÚTEN

O GLÚTEN, é formado pela combinação da gliadina mais a glutenina e água.

pela combinação da gliadina mais a glutenina e água. • Glúten é uma substância elástica e

Glúten é uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, responsável pela textura da massa de pães fermentados.

Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas temperaturas sem sofrer desnaturação.

È rapidamente desnaturado à temperatura de ebulição da água ou quando exposto à temperaturas baixas por longo tempo.

Método para determinação de proteínas

Método de Kjeldahl modificado Princípio: baseia-se na determinação de nitrogênio , feita pelo processo de digestão Kjeldahl;onde a matéria orgânica é decomposta e o nitrogênio existente é finalmente transformado em amônia. Fator =6,25 - para transformar o nº de g de N encontrado em nº de g de proteínas. Este fator pode ser diferenciado dependendo do alimento a ser analisado.

ser diferenciado dependendo do alimento a ser analisado. • Realizado em 3 etapas: digestão, destilação e

Realizado em 3 etapas: digestão, destilação e titulação.

Método de Kjeldahl modificado Etapas: • 1. Digestão amostra sulfúrico nitrogênio – a matéria orgânica
Método de Kjeldahl modificado Etapas: • 1. Digestão amostra sulfúrico nitrogênio – a matéria orgânica

Método de Kjeldahl modificado

Etapas:

1. Digestão amostra sulfúrico nitrogênio

– a matéria orgânica é decomposta com e um catalizador, onde é transformado em
a
matéria
orgânica
é
decomposta
com
e
um
catalizador,
onde
é
transformado
em
com e um catalizador, onde é transformado em na ácido o sal amoniacal. Amostra + H2SO4
com e um catalizador, onde é transformado em na ácido o sal amoniacal. Amostra + H2SO4
com e um catalizador, onde é transformado em na ácido o sal amoniacal. Amostra + H2SO4
com e um catalizador, onde é transformado em na ácido o sal amoniacal. Amostra + H2SO4
com e um catalizador, onde é transformado em na ácido o sal amoniacal. Amostra + H2SO4

na

ácido

o

sal

amoniacal. Amostra + H2SO4 + catalizador = N em amônia Catalizador = TiO2 + CuSO4 + K2SO4

em na ácido o sal amoniacal. Amostra + H2SO4 + catalizador = N em amônia Catalizador
em na ácido o sal amoniacal. Amostra + H2SO4 + catalizador = N em amônia Catalizador
Microdigestor de Kjeldahl
Microdigestor de Kjeldahl

Microdigestor de Kjeldahl

Microdigestor de Kjeldahl
Método de Kjeldahl modificado • Etapas: 2. Destilação – A amônia é liberada do sal

Método de Kjeldahl modificado

Etapas:

Método de Kjeldahl modificado • Etapas: 2. Destilação – A amônia é liberada do sal amoniacal

2. Destilação – A amônia é liberada do sal amoniacal pela reação com hidróxido e recebida numa solução ácida de volume e concentração conhecidos.

3.Titulação – Determina-se a concentração de N presente na amostra titulando-se o excesso do ácido utilizado na destilação com hidróxido

a concentração de N presente na amostra titulando-se o excesso do ácido utilizado na destilação com
a concentração de N presente na amostra titulando-se o excesso do ácido utilizado na destilação com
a concentração de N presente na amostra titulando-se o excesso do ácido utilizado na destilação com
a concentração de N presente na amostra titulando-se o excesso do ácido utilizado na destilação com
a concentração de N presente na amostra titulando-se o excesso do ácido utilizado na destilação com
a concentração de N presente na amostra titulando-se o excesso do ácido utilizado na destilação com
a concentração de N presente na amostra titulando-se o excesso do ácido utilizado na destilação com
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl

Destilador de Nitrogênio Kjeldahl

Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl

Fatores de conversão de N total em proteína

Fatores de conversão de N total em proteína
• Referências bibliográficas Varela,1992. BOBBIO, F. O.;BOBBIO, P. A. Introdução à Química de Alimentos .

Referências bibliográficas

Varela,1992.
Varela,1992.

BOBBIO, F. O.;BOBBIO, P. A. Introdução à Química de Alimentos. 2ª.ed. São Paulo: Varela, 1995.

BOBBIO, F. O.;BOBBIO, P. A. Química do Processamento de Alimentos. 3ª.ed. São Paulo:

IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do Instituto Adolfo Lutz. 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde, 2005.

IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do Instituto Adolfo Lutz . 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde,
IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do Instituto Adolfo Lutz . 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde,
IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do Instituto Adolfo Lutz . 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde,
IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do Instituto Adolfo Lutz . 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde,
IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do Instituto Adolfo Lutz . 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde,
IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do Instituto Adolfo Lutz . 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde,
IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do Instituto Adolfo Lutz . 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde,