1.

Ферменти: роль, хімічна природа, загальні властивості, класифікація,

номенклатура.
Ферменты (энзимы) – это биокатализаторы преимущественно белковой природы, которые принимают
участие в химических реакциях в организме.
Номенклатура ферментов:
1. Систематическая номенклатура. Название фермента включает: химическое название субстрата; тип
химической реакции (в соответствии с международной классификацией ферментов); суффикс «аза».
2. Рабочая номенклатура. Название фермента образуется из химического названия субстрата с добавлением
суффикса «аза» либо из названия химического превращения субстрата с добавлением суффикса «аза».
Например: lipos (жир), фермент катализирующий его превращение называется «липаза».
3. Тривиальное (исторически сложившиеся) название. Не дает представления о субстрате или типе
химического превращения. Пример: пепсин ,тромбин, трипсин, ренин.Согласно систематической
номенклатуре каждому ферменту был дан код (шифр), состоящий из 4х цифр, которые обозначают: 1класс,
2подкласс, 3подподкласс, 4порядковый номер фермента в подподклассе. Например: 1.1.1.27
лактатдегидрогеназа, которая относится к I классу – оксидоредуктазам.
Классификация ферментов (построена по типу химических реакций):
1.класс – оксидоредуктазы: катализируют окислительновосстановительные процессы :(дегидрогеназы,
оксидазы, цитохромы).
2.класс – трансферазы: катализируют реакции переноса химических групп, название берут от группы,
которую переносят (метилтрансферазы, сульфо
трансферазы, аминотрансферазы, фосфотрансферазы, ацилтрансферазы).
3.класс – гидролазы: катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление
субстрата с участием воды (пептидазы, эстеразы, фосфатазы, гликозидазы).
4.класс – лиазы: катализируют реакции расщепления ковалентных связ
ей между атомами C, O, N, S негидролитическим путем (декарбоксилазы, альдолазы, дегидратазы).
5.класс – изомеразы: катализируют реакции изомеризации (эпимеразы, рацемазы, изомеразы).
6.класс – лигазы: (синтетазы) катализируют реакции синтеза молекул за счет энергии АТФ (АТФсинтаза,
пируваткарбоксилаза).
Свойства ферментов как биокатализаторов:
1) Специфичность(избирательность) действия. Выделяют такие виды ее:
а) абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата (один фермент
– один субстрат). Пример – уреаза, аргиназа, сахараза, лактаза и др.
б) стереоструктурная– фермент катализирует превращение определенного стереоизомера
(лактатдегидрогеназа превращает только Lлактат)
в) относительная – фермент катализирует превращение группы веществ с
одним типом химической связи (один фермент – одна связь). Пример:пептидазы, эстеразы, гликозидазы.
2) Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры.
Ферментативные реакции, как и все химические реакции, ускоряются при повышении температуры (в 2-4
раза на каждые 10оС).
3) Зависимость ферментативной активности от рН среды. Каждый фермент имеет свой рН–оптимум -
значение рН, при котором его активность максимальна.
4) Ферменты ускоряют как прямую так и обратную реакции (например, лактатдегидрогеназа).
5) Активность ферментов может изменяться под влиянием различных веществ, которые могут повышать
(активаторы) или снижать (ингибиторы) скорость катализируемой реакции.
6) Ферменты в отличие от небиологических катализаторов проявляют более высокую активность и
проявляют свою способность ускорять реакции в очень маленьких концентрациях.
7) Ферменты, как и небиологические катализаторы, катализируют только те реакции, которые подчиняются
II закону термодинамики и являются энергетически возможными. Ферменты не входят в состав конечных
продуктов реакции, не влияют на константу равновесия реакции, а только увеличивают скорость ее
достижения.
Роль ферментов: Ферменты за счёт своей каталитической активности очень важны для нормальной работы
систем нашего организма. Поэтому отсутствие или нарушение активности какого-либо фермента может
привести к заболеваниям, а иногда и к гибели. Ферменты необходимы для синтеза белков, переваривания и
усвоения питательных веществ, реакций энергетического обмена, мышечного сокращения, нервно-
психической деятельности, размножения, процессов выведения веществ из организма и т. Д
Химическая природа: Большинство ферментов имеют белковую природу, но ферментативной активностью
обладает также иРНК (работы Томаса Чека).
Доказательства белковой природы ферментов таковы: а) потеря активности при кипячении; б) денатурация
при УФ и рентгеновском облучении, действии ультразвука, кислот, щелочей, тяжелых металлов; в) гидролиз
до аминокислот; г) осаждение под действием солей (высаливание) без потери каталитических свойств;
д)высокая молекулярная масса, амфотерные свойства, способность к электрофорезу; е) возможность
искусственного синтеза из аминокислот (впервые так была синтезирована рибонуклеаза).
 2.Механізми дії ферментів. Активний та алостеричні (регуляторні)
центри.
Центры ферментов: Молекула фермента взаимодействует с субстратом не всей своей поверхностью, а
определенными участками. На поверхности фермента различают: Активный центр– это участок фермента,
который взаимодействует с субстратом. Активных центров может быть 2, 4, 6, 8, в каждый входят 715
аминокислот. Наиболее часто в состав активных центров ферментов входят функциональные группы таких
аминокислот:
ОН – группы серина, треонина, тирозина;
SН – группы цистеина;
NН – группа гистидина;
СООН – группы глутамата и аспартата;
NН2
– группы аргинина и лизина.
В сложных ферментах в активный центр входят кофакторы (небелковые компоненты): простетические
группы, коферменты, ионы металлов. Активный центр является комплементарным к строению S, имеется
соответствие (комплементарность) Е и S как “ключа и замка”.
В структуре активного центра выделяют:
• участок, который связывается с субстратом: контактный (“якорный”) участок;
• каталитический участок, в состав которого входят химические группы, принимающие непосредственное
участие в преобразовании субстрата.
Кроме активного центра, некоторые ферменты имеют дополнительный, регуляторный, аллостерический
(allos – другой, steros – пространственный) центр,
с которым взаимодействуют аллостерические регуляторы (эффекторы, модуляторы). Аллостерические
эффекторы могут быть позитивными (активаторами), которые повышают каталитическую активность
фермента или негативными (ингибиторами), которые ее снижают.
Активный и аллостерический центры локализуются на разных субъединицах фермента. При взаимодействии
аллостерического центра с эффекторами происходят конформационные изменения активного центра
фермента, что приводит к увеличению или снижению его активности. Ферменты, имеющие
аллостерический центр, называются регуляторными.
Механизм действия ферментов:Считается, что взаимодействие фермента и субстрата происходит по
закону комплементарности. То есть конформация активного центра фермента
должна соответствовать конфигурации субстрата (они подходят друг другу как ключ к замку). Позже была
предложена теория «индуцированного» соответствия – замок формируется только в момент приближения
субстрата к активному центру фермента.
В процессе взаимодействия субстрата с ферментом выделяют 5 этапов:
1) присоединение фермента к субстрату и образование фермент-субстратного комплекса;
2) квантово–механические сдвиги, которые приводят к
ослаблению связей;
3) разрыв или образование связей;
4) образование новых связей ведет к образованию продукта реакции, конфигурация которого уже не
соответствует активному центру фермента;
5) освобождение продуктов реакции от фермента
3.Кофактори та коферменти. Будова та властивості коферментів,
вітаміни як попередники в біосинтезі коферментів.
Кофакторы: Кофакторы выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра
фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур. В
некоторых случаях ионы металла служат "мостиком" между ферментом и субстратом. Они выполняют
функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание
химической реакции. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента.
Перечисленные выше функции выполняют такие металлы, как Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+. В
отсутствие металла эти ферменты активностью не обладают.

Коферменты: небелковые компоненты сложных ферментов, которые проявляют высокую химическую

активность и входят в состав активных центров сложных ферментов.
Классификация коферментов:
1. По химической природе: 1) витаминные; 2) витаминоподобные; 3)невитаминные.
2. По механизму действия: 1) переносчики атомов водорода, электронов и протонов.
2) переносчики отдельных химических групп.
Коферменты І группы переносчики атомов водорода, электронов и протонов:
А. Невитаминные: гем, глутатион,
Б. Витаминные: аскорбиновая кислота (АК), НАД и НАДФ, ФАД и ФМН
В. Витаминоподобные: убихинон (коэнзим Q), липоєвая кислота (ЛК), тетрагидробиоптерин (ТГБП),
хиноновые коферменты.
Коферменты ІІ группы (переносчики различных химических групп):
А. Невитаминные: фосфаты нуклеозидов, фосфаты углеводов.
Б. Витаминные: ТДФ, КоА, ПАЛФ, биоцитин, ТГФК, метилкобаламин, витамины К и А
Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие
в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов,
электронов. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными
связями. В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая
кислота).
Витамины как предшественники в биосинтезе коферментов:
К числу коферментных препаратов витаминной природы относятся кокарбоксилаза (коферментная форма
тиамина - витамин В1), пиридоксальфосфат. (витамин Вб), кобамамид (витамин В 12).
4.Ізоферменти, особливості будови та функціонування, значення в
діагностиці захворювань.
Часть ферментов состоят не из одной белковой цепочки, а из нескольких
субъединиц. Изоферменты – это семейство ферментов, которые катализируют одну и ту же реакцию, но
отличаются по строению и физико-химическим свойствам. Например: лактатдегидрогеназа (ЛДГ) состоит
их 4 субъединиц 2х-типов:субъединица Н, выделенная из сердечной мышцы (heart – сердце), субъединица
М, выделенная из скелетных мышц (musculus – мышца). Эти субъединицы кодируются разными генами. В
разных органах имеются различные формы ЛДГ с различным набором субъединиц. Известно 5
изоферментов ЛДГ:
ЛДГ1: ЛДГ2: ЛДГ3: ЛДГ4: ЛДГ5
ЛДГ1 экспрессируется в сердечной мышце и мозге, а ЛДГ5– в скелетных мышцах и печени. Остальные
формы в других органах. Появление ЛДГ в крови свидетельствует о повреждении органов (фермент из
разрушенных клеток поступает в кровь – гиперферментемия) Повышение активности фракции ЛДГ1 в
крови наблюдается при повреждении сердечной мышцы (инфаркт миокарда), а повышение активности
ЛДГ5 в крови наблюдается при гепатитах и повреждении скелетных мышц. То есть благодаря изоферментам
можно определить локализацию поврежденного органа. Наиболее чувствительным тестом на инфаркт
миокарда является повышение в крови сердечного изофермента креатинкиназы.

5.Механізми регуляції активності ферментів.

Влияние закона действия масс. В катализируемой ферментом обратимой химической реакции, например
А + В <=> С + D, концентрация компонентов реакции и соответственно направление реакции будут
регулироваться влиянием закона действия масс. Изменение количества фермента. Проферменты.
Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, а также поджелудочной железы синтезируются в
неактивной форме – в виде проферментов (зимогенов). Регуляция в этих случаях сводится к превращению
проферментов в активные ферменты под влиянием специфических агентов или других ферментов –
протеиназ. Так, трипсин в поджелудочной железе синтезируется в форме неактивного трипсиногена.
Поступив в кишечник, он превращается в активный трипсин в результате аутокатализа или под действием
других протеиназ. Химическая модификация фермента. Некоторые белки при формировании третичной
структуры подвергаются постсинтетической химической модификации. Химическая постсинтетическая
модификация ферментов включает, кроме того, процессы ограниченного протеолиза, метилирования,
гликозилирования, уридилирования, аденилирования, АДФ-рибозилирования и др., обеспечивая тем самым
микроскопический тип регуляции активности ферментов и соответственно физиологическую скорость
процессов обмена веществ. Аллостерическая регуляция. Во многих строго биосинтетических реакциях
основным типом регуляции скорости многоступенчатого ферментативного процесса является
ингибирование по принципу обратной связи. Это означает, что конечный продукт биосинтетической цепи
подавляет активность фермента, катализирующего первую стадию синтеза, которая является ключевой для
данной цепи реакции. Поскольку конечный продукт структурно отличается от субстрата, он связывается с
аллостерическим (некаталитическим) центром молекулы фермента, вызывая ингибирование всей цепи сиК
регуляторным механизмам могут быть отнесены также конкуренция ферментов за общий субстрат,
выключение активности одного из изоферментов (у множественных форм ферментов), влияние
концентраций кофакторов и явление компартментализации. Механизм компартментализации,
пространственно разъединяет с помощью биомембран ферменты со своими субстратами (например,
лизосомальные ферменты: протеиназы, фосфатазы, рибонуклеазы и другие гидролитические ферменты – с
цитоплазматическими веществами, на которые они действуют)
 6.Активатори та інгібітори ферментів: приклади та механізми дії.
1. Активаторы– вещества, которые повышают скорость ферментативных реакций, увеличивают активность
ферментов. Они бывают органической и неорганической природы. Активаторы органической
природы:желчные кислоты (активируют поджелудочную липазу), энтерокиназа (активирует трипсиноген),
глутатион, цистеин, витамин С (повышают активность оскидоредуктаз).
Активаторы неорганической природы: например, HCl активирует пепсиноген, ионы металлов (Na, Cl, K,
Mg, Mn, Zn) активируют очень многие ферменты. Ионы металлов: а) способствуют образованию
ферментсубстратного комплекса; б) служат донорами и акцепторами электронов; в) принимают участие в
образовании активного центра ферментов (Zn в составе карбангидразы, Fe – в составе цитохромов,
каталазы, пероксидазы); г) выступают в роли аллостерических регуляторов.
2. Ингибиторы – вещества, которые уменьшают активность ферментов и замедляют химические реакции.
Различают обратимое и необратимое
ингибирование:
Если ингибитор связывается с молекулой фермента слабыми связями (Е+И ↔ЕИ) то такой ингибитор легко
удаляется и активность фермента восстанавливается;
Если ингибитор связывается с молекулой фермента прочными ковалентными связями (Е+И →ЕИ), то
наступает необратимое подавление активности фермента.
Необратимое ингибирование происходит при денатурация ферментовбелков под действием
концентрированных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, ультрафиолетовом облучении.
Обратимое ингибирование делится на конкурентное и неконкурентное.
Конкурентное ингибирование вызывается веществами, структурно сходными с субстратом и
взаимодействующими с активным центром фермента. Например, малоновая кислота, является
конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы, поскольку похожа на янтарную кислоту (также имеет
2 карбоксильных группы).
Конкурентные ингибиторы нередко используются в каче
стве лекарственных средств. Например, антимикробные препараты сульфаниламиды являются
структурными аналогами парааминобензойной кислоты из которой микроорганизмы синтезируют
необходимый им для размножение витамин В9 (фолиевую кислоту). Многие антибиотики конкурентно
тормозят синтез белка микроорганизмами или репликацию ДНК. Потивоопухолевые препараты
(метотрексат, антагонист витамина В9 блокирует репликацию ДНК в опухолевых клетках.
Неконкурентные ингибиторы не имеют структурного сходства к субстрату и присоединяются не к
активному центру, а к другим участкам, в том числе и к аллостерическому центру. Ингибирование
происходит вследствие разрушения или необратимой химической
модификации функциональных групп ферментов. Примеры:
а) алкилирующие агенты (йодацетамид) необратимо реагируют с SН–группами ферментов
б) препараты ФОС (фосфорорганических соединений) это высокотоксичные яды для насекомых и
теплокровных животных.
в) тетурам – ингибитор ацетальдегиддегидрогеназы (используют при лечении алкоголизма).

7. Загальна характеристика вітамінів. Роль вітамінів в організмі

людини. Класифікація за фізико-хімічними властивостями та клініко-
фізіологічною дією. Провітаміни, формули відомих провітамінів.
Витамины - группа низкомолекулярных веществ разнообразной природы, которые необходимы для
биохимических реакций, обеспечивающих рост, выживание и размножение организма.

Роль витаминов:

- Витамины являются регуляторами множества биохимических реакций, которые вместе составляют обмен
веществ и энергии в организме. Входя в состав большинства ферментов, витамины (особенно
водорастворимые витамины группы В и жирорастворимый витамин К) регулируют и ускоряют важнейшие
реакции в клетках нашего организма, иными словами, выполняют каталитическую функцию. Таким
образом, наш организм насыщается энергией, растет и развивается. В этом заключается биологическая роль
витаминов в обмене веществ - они помогают нам усваивать все жизненно необходимые питательные
вещества, содержащиеся в пище.
- Некоторые витамины, такие, как А, С, Е и β - каротин обладают антиоксидантными свойствами. Витамины
антиоксиданты (или антиокислители) – группа биологических или синтетических веществ, которая
защищает наш организм от разрушительного свободных радикалов.

- Витамины участвуют в образовании некоторых гормонов – биологически активных соединений, которые

регулируют различные этапы обмена веществ в организме. Например, при помощи витамина В3 (его еще
называют витамином РР, никотиновой кислотой, ниацином) наш организм создает половые гормоны и
гормоны коры надпочечников.

- Взаимодействие витаминов играет немалую роль в организме. Некоторые из них необходимы для
образования других. Так, от витамина В2 (или рибофлавина) зависит формирование активных форм
витаминов В6, В9, D, а также образование витамина В3 из аминокислоты триптофана. Недостаток
рибофлавина нарушит функции данных витаминов и приведет к их дефициту даже при достаточном
поступлении их с пищей.

- Витамины играют важную роль в регулировании и функционировании нервной, эндокринной, иммунной

систем организма. Особенно они важны для поддержания иммунитета и повышения устойчивости
организма.

- Витамины участвуют в регулировании всех жизненно важных органов и систем организма:

 Центральной нервной системы – витамины В1, В3, В6, В12.

 Сердца, кожи и волос – витамин А.

 Костной системы – витамины С и D.

 Легких – витамины Е, А и ретиноиды, а также витамин В2.

 Зубов – витамины С, А и D.

 Глаз –витамин А.

 Кровеносных сосудов – витамины группы В и витамин С.

- Некоторые витамины играют важную роль в усвоении минеральных веществ. Например, витамин С
(аскорбиновая кислота) способствует всасыванию организмом железа. Витамин D участвует в сохранении
кальция и фосфора.

- Витамины защищают нас от заболеваний, вызванных их недостатком, а именно авитаминозов и

гиповитаминозов.

Классификация витаминов по физико-химическим свойствам.

1. Водорастворимые витамины при их избыточном поступлении в организм, будучи хорошо

растворимыми в воде, быстро выводятся из организма.

 Витамин В1 (тиамин);
 Витамин В2 (рибофлавин);

 Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, витамин В3);

 Пантотеновая кислота (витамин В5);

 Витамин В6 (пиридоксин);

 Биотин (витамин Н);

  Фолиевая кислота (витамин Вс, В9);

 Витамин В12 (кобаламин);

 Витамин С (аскорбиновая кислота);

 Витамин Р (биофлавоноиды).

2. Жирорастворимые витамины хорошо растворимы в жирах и легко накапливаются в организме при

их избыточном поступлении с пищей.

 Витамин А (ретинол);
 Витамин D (холекальциферол);

 Витамин Е (токоферол);

 Витамин К (филлохинон).

Классификация витаминов по клинико-физиологическому действию.

Коферменты Антиоксиданты Прогормоны

Тиамин Витамин А Витамин А
Рибофлавин Витамин Е Витамин D
Пиридоксин Каротиноиды  
Ниацин Витамин С  
Пантотеновая кислота    
Фолиевая кислота    
Витамин В12    
Витамин К    
Биотин

Провитамины - предшественники витаминов, которые под действием специфических факторов

превращаются в соответствующие витамины.

8. Загальна характеристика гіпо- та авітамінозів, їх класифікація,

причини виникнення.
Авитаминоз – отсутствие какого-либо витамина или нескольких витаминов (полиавитаминоз). Бывает при
неполноценном питании или нарушении работы органов, связанных с пищеварением. А также может быть
следствием особенностей обмена веществ в детском и пожилом возрасте. Авитаминоз служит причиной,
например таких болезней, как рахит (отсутствует витамин D) и цинга (отсутствует витамин С). Но
встречается полное отсутствие витаминов редко, чаще наблюдается гиповитаминоз.

Гиповитаминоз – недостаток витаминов. При недостатке витаминов снижается работоспособность,

ухудшается аппетит и ослабевает иммунитет. Появляется раздражительность и постоянная усталость. Если
не повысить потребление витаминов, тогда организм не сможет нормально усваивать и извлекать полезные
вещества из поступающей пищи, в результате начнет ухудшаться состояние тканей (кожи, мышцы,
слизистых) и функции организма (рост, интеллектуальное и физическое развитие). При этом гиповитаминоз
может особо не проявляться и длиться годами, нанося вред здоровью (недостаток витамина А нарушает
сумеречное зрение - куриная слепота).

Классификация гипо– и авитаминозов:

1) экзогенные (первичные, алиментарные), связанные с дефицитом витаминов в пище;

2) эндогенные (вторичные), обусловленные нарушением всасывания, транспорта, метаболизма витаминов в
организме. Эндогенные гиповитаминозы часто сопровождают: хронические заболевания желудочно-
кишечного тракта (хронический энтерит, дисбактериоз, гельминтозы, хронический панкреатит),
онкологические заболевания, затяжной инфекционный процесс, системные заболевания соединительной
ткани.

Причины возникновения:

· Недостаточное поступление витаминов с пищей.

· Заболевания желудочно-кишечного тракта: при патологии желудка, особенно при ахилии (нарушается
всасывание витамина В12); при злоупотреблении слабительными средствами и энтероколите из-за быстрого
прохождения пищевой массы всасывание витаминов снижается.

· Заболевания печени и некоторые формы ферментопатий, нарушающие образование из витаминов их

активной формы.

· Повышение потребности в витаминах (интенсивный рост, тяжелые физические или нервно-психические

нагрузки, стрессы, инфекции и период выздоровления, несбалансированное питание и др.).

9. Вітаміни групи А і β-каротин: структура, участь в обміні; джерела,

добова потреба; гіпо- та гіпервітамінози.
Витамин А (ретинол, антиксерофтальмический) содержит -иононовое кольцо и боковую цепь из двух
остатков изопрена и первичной спиртовой группы.

Витамин А объединяет группы родственных соединений – ретинол, ретиналь, ретиноевую кислоту.

Известны витамин А1и А2. Витамин А2отличается от витамина А1, наличием дополнительной двойной
связи в -иононовом кольце. Биологическая активность витамина А2 для млекопитающих составляет 40%
активности витамина А1. Витамин А откладывается в печени. Он содержится только в животных продуктах.
Особенно богаты им рыбий жир, коровье масло, печень. В растениях содержатся α, , -каротины,
предшественники витамина А. Каротин содержится в больших количествах в желто-оранжевых растениях:
зеленом клевере, еже сборной, люцерне, красной и кормовой моркови, пастбищной траве. В организме
каротин превращается в витамин А. Суточная потребность – 700-900 мкг, в зависимости от возраста, пола,
веса и других факторов. Витамин А -жизненно важный витамин, витамин роста, витамин продуктивности.
Входит в состав родопсина –зрительного пигмента, обуславливающего сумеречное зрение; участвует в
окислительно-восстановительных реакциях. При недостатке витамина с наступлением сумерек развивается
куриная слепота,в дальнейшем возникает сухость роговицы глаза (ксерофтальмия), размягчение роговицы
(кератомаляция)сухость кожи и слизистых оболочек. Все это приводит в дальнейшем к поражению
мочеполовых путей, дыхательного и пищеварительного тракта и нарушению репродуктивной функции,
развитию легочных и желудочно-кишечных заболеваний, снижению иммунитета, нарушению
проницаемости клеточных мембран, барьерной функции кожи. При гипервитаминозе развивается
интоксикация организма, появляются судороги, параличи и возможен летальный исход.

10. Вітаміни групи Е: структура, участь в обміні речовин; джерела,

добова потреба, симптоми недостатності.
Витамин Е ((токоферол от –«tokos»-потомство и «phero»-несу), антистерильный) по химической природе
представляет собой α, ,  и б-токоферолы. Они состоят из водорода, кислорода и углерода. Витамин Е
влияет на репродуктивную функцию, обмен селена в организме, выполняет антиоксидантную роль, защищая
мембраны от перекисного окисления липидов, способствует биосинтезу белков, нуклеиновых кислот,
защищает витамин А от окисления. Витамин Е выполняет в организме важную защитную функцию, борясь
со свободными радикалами и предохраняя жирные кислоты, особенно ненасыщенные, которые очень важны
(например, для клеточных мембран), но, к сожалению, нестойки. Защищая красные кровяные тельца,
переносящие кислород к сердцу и другим органам, витамин Е тем самым способствует дыханию клеток во
всем теле. Прежде всего он заботится о том, чтобы мышцы и их нервы обходились по возможности
меньшим количеством кислорода, что повышает их силу и выносливость. Витамин Е предотвращает или
устраняет нарушения кровообращения, так как уменьшает свертываемость крови и не дает образовываться
тромбам. Кроме того, он защищает важнейшие железы, такие как гипоталамус, зобная железа и кора
надпочечников. Источниками витамина являются: растительные масла, семена злаков, капуста, салат,
шиповник, яичный желток, молоко, мясо, сало, зеленые корма, силос, сенная мука. Витамин Е
откладывается во многих тканях (печени, миокарде, скелетных мышцах, жировой ткани). Суточная
потребность - дети до 1 года жизни - 0,5 мг/кг (обычно полностью получают с молоком матери), взрослые -
0,3 мг/кг. Недостаточность витамина не развивается, если даже в течении нескольких месяцев организм не
получает витамин. При недостатке витамина Е наблюдаются дегенеративные изменения клеток
репродуктивных органов, мышечная дистрофия, парезы, параличи. У мужчин угнетается сперматогенез,
половые функции, а у беременных женщин нарушается развитие плода, происходят выкидыши и
самопроизвольные аборты.

11. Вітаміни групи К: структура, участь в системі згортання крові;

джерела, добова потреба. Аналоги та антагоністи вітаміну К як лікарські
препарати.
Витамин К (нафтохинон, филлохинон, антигеморрагический,) по химической природе представляет
производное нафтохинонов. По химической природе обе разновидности природного витамина К являются
нафтохинонами. Витамин К1 является 2-метил-3-фнтил-1,4-нафтохиноном, витамин К2 - 2-метил-3-
дифарнезил-1,4-нафтохиноном.

Источниками витамина К являются шпинат, томаты, тыква, капуста, ягоды рябины, зеленые корма,
арахисовое масло, печень, рыбная и мясокостная мука. Витамин откладывается в печени, селезенке,
сердечной мышце.

Потребность в витамине К, то есть то количество, которое необходимо для предотвращения дефицита в

нормальных условиях, 1 мкг на килограмм веса тела в день. Типичный рацион содержит от 300 до 500 мкг
витамина К в день. Потребность в витамине К у новорожденных составляет в первые дни жизни 10-12 мкг.

Витамин К называют противогеморрагическим (уменьшающим кровоточивость) или коагуляционным

(способствующим повышению свертываемости крови) витамином, так как он участвует в биосинтезе
(образовании в организме сложных веществ из более простых) протромбинового комплекса (факторов
свертываемости крови): протромбина - II фактора; проконвертина - VII фактора; Кристмасс-фактора - IX
фактора; фактора Стюарта-Прауера -X фактора; -и способствует нормальному свертыванию крови. При
отсутствии или недостатке в организме витамина К развиваются геморрагические явления (повышенная
кровоточивость).

Аналоги: Викасол: Участвует в образовании протромбина. Способствует нормализации

свертывания крови. Фитоменадион (Phytomenadionum) Фитоменадион назначают при
геморрагическом синдроме с гипопротромбинемией, вызванном нарушением функции печени и
некоторыми заболеваниями желудочно-кишечного тракта. Кроме того, препарат применяют при
геморрагиях (кровотечениях), связанных с применением антикоагулянтов непрямого действия.

Антагонисты: к ним относятся, например, Дикумарол (дикумарин) и салициловая кислота.  При введении
дикумарола в организм животного отмечается значительное снижение концентрации протромбина в крови.
Это вызывает кровоточивость и смерть животных от потери крови. Если одновременно с дикумаролом
ввести и витамин К в определенном количестве, то такого уменьшения содержания протромбина и других
факторов свертывания не наблюдается. Салициловая кислота и ее соли также вызывают
гипопротромбинемию. Дикумарол применяют в настоящее время в качестве антикоагулянта, вводя его в
кровь людям, когда имеется опасность закупорки кровеносных сосудов.
 12. Вітаміни групи D: структура, механізм дії в обміні кальцію та
фосфатів; джерела, добова потреба. Гіповітаміноз у дітей та дорослих.
Симптоми гіпервітамінозу
Структура: Витамин представлен двумя формами – эргокальциферол и холекальциферол. Химически
эргокальциферол отличается от холекальциферола наличием в молекуле двойной связи между С 22 и С23 и
метильной группой при С24.

Механизм действия: 1. Увеличение концентрации кальция и фосфатов в плазме крови.

Для этого кальцитриол:

 стимулирует всасывание ионов Ca2+ и фосфат-ионов в тонком кишечнике (главная функция),

 стимулирует реабсорбцию ионов Ca2+ и фосфат-ионов в проксимальных почечных канальцах.

2. В костной ткани роль витамина D двояка: стимулирует выход ионов Ca2+ из костной ткани, так как
способствует дифференцировке моноцитов и макрофагов в остеокласты и снижению синтеза коллагена I
типа остеобластами, повышает минерализацию костного матрикса, так как увеличивает производство
лимонной кислоты, образующей здесь нерастворимые соли с кальцием.

3. Участие в реакциях иммунитета, в частности в стимуляции легочных макрофагов и в выработке ими

азотсодержащих свободных радикалов, губительных, в том числе, для микобактерий туберкулеза.

4. Подавляет секрецию паратиреоидного гормона через повышение концентрации кальция в крови, но

усиливает его эффект на реабсорбцию кальция в почках.

Источники:

 Синтез в организме: предшественник холекальциферола — превитамин D3 образуется в эпидермисе кожи

под воздействием ультрафиолетовых лучей солнечного света из провитамина D3. Превитамин D3
превращается в холекальциферол путём термической изомеризации (при температуре тела). В эпидермисе
холекальциферол связывается с витамин-D-связывающим белком и в таком виде поступает в кровь и
переносится в печень.
 Пища:
 Некоторые водоросли и потребляющие их рыбы (жирные сорта рыбы, рыбий жир).
 В значительно меньшей степени сливочное масло, сыр и другие жирные молочные продукты,
яичный желток, икра.
 Естественным источником эргокальциферола для человека являются лесные лисички и некоторые
другие виды грибов, в клетках которых эргокальциферол вырабатывается из эргостерола.
 Основным источником промышленного получения витамина D (эргостерола) служат дрожжи

Суточная потребность: (в мкг)

Грудные дети Дети Мужчины Женщины

бере- кор-
Возраст 0-1/2 1/2 1-3 4-6 7-10 11-14 15-18 19-59 60-74 > 75 11-14 15-18 19-59 60-74 > 75
менные мящие
Россия 10 10 10 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5 10 10

Гиповитаминоз:

Приобретенный гиповитаминоз: часто встречается при пищевой недостаточности у детей, при

недостаточной инсоляции у людей, не выходящих на улицу или при национальных особенностях одежды.
Также причиной гиповитаминоза может быть снижение гидроксилирования кальциферола (заболевания
печени и почек) и нарушение всасывания и переваривания липидов (целеакия, холестаз). Недостаточность
витамина D отмечается у 50% населения Земли. В странах северной Европы распространенность дефицита
достигает 85%. Наследственный гиповитаминоз: витамин D-зависимый наследственный рахит I типа, при
котором имеется рецессивный дефект почечной α1-гидроксилазы. Проявляется задержкой развития,
рахитическими особенностями скелета и т.д. Лечение – препараты кальцитриола или большие дозы
витамина D. Витамин D-зависимый наследственный рахит II типа, при котором наблюдается
дефект тканевых рецепторов кальцитриола. Лечение варьирует в зависимости от тяжести заболевания,
помогают большие дозы кальциферола.

Симптомы гиповитаминоза:

Наиболее известным, "классическим" проявлением дефицита витамина D является рахит, развивающийся у

детей от 2 до 24 месяцев. При рахите, несмотря на поступление с пищей, кальций не усваивается в
кишечнике, а в почках теряется. Это ведет к снижению концентрации кальция в плазме крови, нарушению
минерализации костной ткани и, как следствие, к остеомаляции (размягчение кости). Остеомаляция
проявляется деформацией костей черепа (бугристость головы), грудной клетки (куриная грудь),
искривление голени, рахитические четки на ребрах, увеличение живота из-за гипотонии мышц, замедляется
прорезывание зубов и зарастание родничков. У взрослых тоже наблюдается остеомаляция, т.е. остеоид
продолжает синтезироваться, но не минерализуется. В настоящее время с недостаточностью витамина D
связывают повышенный риск развития: остеопороза, вирусных инфекций (грипп), атеросклероза, рассеяного
склероза, шизофрении, опухолей молочной и предстательной желез,

13. Вітамін F (комплекс поліненасичених вищих жирних кислот):

структура компонентів комплексу, участь в обміні речовин; джерела,
добова потреба, симптоми недостатності
Строение: Витамин F представляет собой группу незаменимых полиненасыщенных жирных кислот:

 линолевая
 линоленовая
 арахидоновая

Участие в обмене веществ: Полиненасыщенные жирные кислоты обладают весьма широкими функциями:

1. Структурная - является составной частью фосфолипидов мембран;

2. Защита витамина А от окисления;

3. Предшественник регуляторных соединений, носящих название простагландинов тромбоксанов,

лейкотриенов. Простациклины, тромбоксаны, лейкотриены являются "местными гормонами", т.е. после
синтеза действуют только на соседние клетки.

 функцией простагландинов является регуляция тонуса гладких мышц сосудов, ЖКТ,

бронхолегочной системы, мочеполовой системы.
 функция простациклинов – уменьшение агрегации тромбоцитов и расширение мелких сосудов.
 функция тромбоксанов – усиление агрегации тромбоцитов и сужение мелких сосудов.
 функция лейкотриенов – активация лейкоцитов, увеличение их подвижности, а также регуляция
тонуса сосудов.

Источники: Лучшие натуральные источники: растительные масла из завязи пшеницы, льняного семени,
подсолнечника, сафлора, соевых бобов, арахиса; миндаль, авокадо, овсяные хлопья, кукуруза, неочищенный
рис, орехи.

Суточная потребность: Суточная потребность витамина F  измеряется в мг. Суточная потребность в

витамине F для взрослых составляет около 1000 мг, что соответствует 20-30г растительного масла.

Симптомы недостаточности: Наиболее часто недостаточность витамина F проявляется в раннем детском

возрасте (у детей до года), что может быть связано с недостаточным поступлением их с пищей, нарушением
всасывания, инфекционными заболеваниями. Клиника гиповитаминоза у детей проявляется отставанием в
росте, снижением веса, шелушением кожи, утолщением эпидермиса, увеличением потребления воды при
снижении диуреза, жидким стулом. У взрослых также отмечается подавление репродуктивных функций,
развитие сердечно-сосудистых и инфекционных заболеваний. Могут наблюдаться болезни кожи
(в частности экзема), волос, ломкость ногтей, прыщи.
 14. Вітамін В1 (тіамін): будова, біологічні властивості, механізм дії в
обміні речовин, джерела, добова потреба, симптоми недостатності.
Структура ТДФ.
Строение: Структура витамина включает пиримидиновое и тиазоловое кольца, соединённые метановым
мостиком.

Биологические свойства: в виде ТДФ он входит в состав как минимум трёх ферментов и ферментных
комплексов: в составе пируват- и ос-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов он участвует в
окислительном декарбоксилировании пирувата и ос-кетоглутарата; в составе транскетолазы ТДФ
участвует в пентозофосфатном пути превращения углеводов. В нейронах витамин В1 играет особую
роль: витамин и его эфиры присутствуют в мембранах аксонов, и гидролиз эфиров и освобождение
тиаминдифосфата и тиаминтрифосфата зависят от электрической активности нерва.

Механизм действия: Входит в состав тиаминдифосфата (ТДФ), который является коферментом:

 фермента транскетолазы пентозофосфатного пути, в котором образуется рибоза, необходимая для

синтеза нуклеиновых кислот ДНК и РНК, и НАДФН, используемый в реакциях синтеза веществ.
 ферментов пируватдегидрогеназы и α-кетоглутаратдегидрогеназ, которые участвуют в
энергетическом обмене.

2. Входит в нервной ткани в состав тиаминтрифосфата, участвующего в передаче нервного импульса.

3. Другие производные витамина являются ингибиторами моноаминооксидазы, что способствует

пролонгированному действию катехоламинов в ЦНС.

Всасывается в тонком кишечнике в виде свободного тиамина. Витамин фосфорилируется непосредственно в

клетке-мишени. Примерно 50% всего В1 находится в мышцах, около 40% – в печени

Структура ТДФ:
Источники: Он широко распространён в продуктах растительного происхождения (оболочка семян
хлебных злаков и риса, горох, фасоль, соя и др.). В организмах животных витамин В1, содержится
преимущественно в виде дифосфорного эфира тиамина (ТДФ); он образуется в печени, почках, мозге,
сердечной мышце путём фосфорилирования тиамина при участии тиаминкиназы и АТФ.
Суточная потребность: взрослого человека в среднем составляет 2-3 мг витамина В1. Преобладание
углеводов в пище повышает потребность организма в витамине; жиры, наоборот, резко уменьшают эту
потребность.
Симптомы недостаточности: Основной, наиболее характерный и специфический признак недостаточности
витамина В1 - полиневрит, в основе которого лежат дегенеративные изменения нервов. Вначале развивается
болезненность вдоль нервных стволов, затем - потеря кожной чувствительности и наступает паралич (бери-
бери). Второй важнейший признак заболевания - нарушение сердечной деятельности, что выражается в
нарушении сердечного ритма, увеличении размеров сердца и в появлении болей в области сердца. К
характерным признакам заболевания, связанного с недостаточностью витамина В 1 относят также нарушения
секреторной и моторной функций ЖКТ; наблюдают снижение кислотности желудочного сока, потерю
аппетита, атонию кишечника.
 15. Вітамін В2 (рибофлавін): будова, роль в обміні речовин, джерела,
добова потреба, симптоми недостатності. Структура ФАД, ФМН.
Строение: В состав рибофлавина входит флавин – изоаллоксазиновое кольцо с заместителями (азотистое
основание) и спирт рибитол.

Структура ФАД,ФМН: коферментные формы витамина дополнительно содержат либо только фосфорную
кислоту – флавинмононуклеотид (ФМН), либо фосфорную кислоту, дополнительно связанную с АМФ –
флавинадениндинуклеотид.

Роль в обмене веществ: В кишечнике рибофлавин освобождается из состава пищевых ФМН и ФАД, и
диффундирует в кровь. В слизистой кишечника и других тканях вновь образуется ФМН и ФАД.

Рибофлавин является биологически активным веществом, играющим важную роль в поддержании здоровья
человека. Биологическая роль рибофлавина определяется вхождением его производных
флавинмононуклеотида (FMN) и флавинадениндинуклеотида (FAD) в состав большого числа важнейших
окислительно-восстановительных ферментов в качестве коферментов. Флавиновые ферменты принимают
участие в окислении жирных, янтарной и других кислот; инактивируют и окисляют высокотоксичные
альдегиды, расщепляют в организме чужеродные D-изомеры аминокислот, образующиеся в результате
жизнедеятельности бактерий; участвуют в синтезе коферментных форм витамина B6 и фолацина;
поддерживают в восстановленном состоянии глутатион и гемоглобин. В ферментах коферменты
функционируют как промежуточные переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого
субстрата.

Источники: печень, почки, яйца, молоко, дрожжи. Витамин содержится также в шпинате, пшенице, ржи.
Частично человек получает витамин В2 как продукт жизнедеятельности кишечной микрофлоры.

Суточная потребность: в витамине В2 взрослого человека составляет 1,8-2,6 мг.

Симптомы недостаточности: выражаются в остановке роста у молодых организмов. Часто развиваются

воспалительные процессы на слизистой оболочке ротовой полости, появляются длительно незаживающие
трещины в углах рта, дерматит носогубной складки. Типично воспаление глаз: конъюнктивиты,
васкуляризация роговицы, катаракта. Кроме того, при авитаминозе В2 развиваются общая мышечная
слабость и слабость сердечной мышцы.
 16. Вітамін В3 (пантотенова кислота): будова, роль в обміні речовин,
джерела, добова потреба, симптоми недостатності. Охарактеризувати
структуру HS-KoA.
Строение: Пантотеновая кислота состоит из остатков D-2,4-дигидрокси-3,3-диметилмасляной кислоты и β-
аланина, соединённых между собой амидной связью:

Пантотеновая кислота - белый мелкокристаллический порошок, хорошо растворимый в воде.

Роль в обмене веществ: Пантотеновая кислота используется в клетках для синтеза коферментов: 4-
фосфопантотеина и КоА 4-фосфопантотеин – кофермент пальмитоилсинтазы. КоА участвует в переносе
ацильных радикалов в реакциях общего пути катаболизма, активации жирных кислот, синтеза холестерина и
кетоновых тел, синтеза ацетилглюкозаминов, обезвреживания чужеродных веществ в печени.

Источники: она синтезируется растениями и микроорганизмами, содержится во многих продуктах

животного и растительного происхождения (яйцо, печень, мясо, рыба, молоко, дрожжи, картофель, морковь,
пшеница, яблоки). В кишечнике человека пантотеновая кислота в небольших количествах продуцируется
кишечной палочкой.

Суточная потребность: составляет 10-12 мг.

Симптомы недостаточности: У человека и животных развиваются дерматиты, дистрофические изменения

желёз внутренней секреции (например, надпочечников), нарушение деятельности нервной системы
(невриты, параличи), дистрофические изменения в сердце, почках, депигментация и выпадение волос и
шерсти у животных, потеря аппетита, истощение.

Структура HS-KoA: Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной
группой с остатком пантоевой кислоты, которая в свою очередь связанна пептидной связью с
аминокислотой β-аланином(эти две группы представляют собой остаток пантотеновой кислоты),
соединённой пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина.

17. Вітамін РР (нікотинова кислота, нікотинамід): будова, роль в обміні

речовин, джерела, добова потреба, симптоми недостатності. Структура
НАД та НАДФ.
Строение:

Роль в обмене веществ: Перенос гидрид-ионов Н– (атом водорода и электрон) в окислительно-

восстановительных реакциях.

Благодаря переносу гидрид-иона витамин обеспечивает следующие задачи:

1. Метаболизм белков, жиров и углеводов. Так как НАД и НАДФ служат коферментами большинства
дегидрогеназ, то они участвуют в реакциях
  при синтезе и окислении жирных кислот,
 при синтезе холестерола,
 обмена глутаминовой кислоты и других аминокислот,
 обмена углеводов: пентозофосфатный путь, гликолиз,
 окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты,
 цикла трикарбоновых кислот.

2. НАДН выполняет регулирующую функцию, поскольку является ингибитором некоторых реакций

окисления, например, в цикле трикарбоновых кислот.

3. Защита наследственной информации – НАД является субстратом поли-АДФ-рибозилирования в процессе

сшивки хромосомных разрывов и репарации ДНК, что замедляет некробиоз и апоптоз клеток.

4. Защита от свободных радикалов – НАДФН является необходимым компонентом антиоксидантной

системы клетки.

5. НАДФН участвует в реакциях ресинтеза тетрагидрофолиевой кислоты из дигидрофолиевой, например

после синтеза тимидилмонофосфата.

Источники: Витамин РР широко распространён в растительных продуктах, высоко его содержание в

рисовых и пшеничных отрубях, дрожжах, много витамина в печени и почках крупного рогатого скота и
свиней.

Суточная потребность: составляет для взрослых 15-25 мг, для детей - 15 мг.

Симптомы недостаточности: приводит к заболеванию "пеллагра", для которого характерны 3 основных

признака: дерматит, диарея, деменция ("три Д"), Пеллагра проявляется в виде симметричного дерматита на
участках кожи, доступных действию солнечных лучей, расстройств ЖКТ (диарея) и воспалительных
поражений слизистых оболочек рта и языка. В далеко зашедших случаях пеллагры наблюдают расстройства
ЦНС (деменция): потеря памяти, галлюцинации и бред.

Структура НАД та НАДФ: НАД представляет собой динуклеотид и состоит из двух нуклеотидов,
соединённых своими фосфатными группами. Один из нуклеотидов в качестве азотистого основания
содержит аденин, другой — никотинамид. НАДФ, — кофермент, отличающийся от НАД содержанием ещё
одного остатка фосфорной кислоты, присоединённого к гидроксилу одного из остатков D-рибозы.

18. Вітамін В6 (піридоксин): будова, роль в обміні речовин, джерела,

добова потреба, симптоми недостатності. Структура ПАЛФ.
Строение: В основе структуры витамина В6 лежит пиридиновое кольцо. Известны 3 формы витамина В6,
отличающиеся строением замещающей группы у атома углерода в п-положении к атому азота. Все они
характеризуются одинаковой биологической активностью. Все 3 формы витамина - бесцветные кристаллы,
хорошо растворимые в воде.

Роль в обмене веществ: 1. Является коферментом фосфорилазы гликогена (50% всего витамина находится
в мышцах), участвует в синтезе гема, сфинголипидов.

2. Наиболее известная функция пиридоксиновых коферментов – перенос аминогрупп и карбоксильных

групп в реакциях метаболизма аминокислот:

 кофермент декарбоксилаз, участвующих в синтезе биогенных аминов из аминокислот – серотонина,

гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК), гистамина,
 кофермент аминотрансфераз, переносящих аминогруппы между аминокислотами и кетокислотами.

Источники: яйца, печень, молоко, зеленый перец, морковь, пшеница, дрожжи. Некоторое количество
витамина синтезируется кишечной флорой.

Суточная потребность: составляет 2-3 мг.

Симптомы недостаточности: Авитаминоз В6 у детей проявляется повышенной возбудимостью ЦНС,
периодическими судорогами, что связано, возможно, с недостаточным образованием тормозного медиатора
ГАМК, специфическими дерматитами. У взрослых признаки гиповитаминоза В6 наблюдают при длительном
лечении туберкулёза изониазидом (антагонист витамина В6). При этом возникают поражения нервной
системы (полиневриты), дерматиты.

Структура ПАЛФ (пиридоксальфосфат) : Кофермент витамина В6 (пиридоксина).

19. Вітамін Н (біотин): будова, біологічні властивості, механізм дії в

обміні речовин, джерела, добова потреба, симптоми недостатності.
Строение: В основе строения биотина лежит тиофеновое кольцо, к которому присоединена молекула
мочевины, а боковая цепь представлена валерьяновой кислотой.
Биологические свойства: Биотин выполняет коферментную функцию в составе карбоксилаз: он участвует
в образовании активной формы СО2. В организме биотин используется в образовании малонил-КоА из
ацетил-КоА (см. раздел 8), в синтезе пуринового кольца, а также в реакции карбоксилирования пирувата с
образованием оксалоацетата.

Механизм действия: Биотин участвует в переносе СО2 либо из НСО3– (реакции карбоксилирования), либо
от R-СООН (реакция транскарбоксилирования). Такая реакция необходима:

 при синтезе оксалоацетата – биотин находится в составе пируваткарбоксилазы, что обеспечивает

поддержание активности цикла трикарбоновых кислот и глюконеогенеза,
 в синтезе жирных кислот – биотин находится в составе ацетил-S-КоА-карбоксилазы, ключевого
фермента синтеза жирных кислот,
 на последних стадиях утилизации разветвленных углеродных цепей при катаболизме лейцина,
изолейцина и некоторых жирных кислот – находится в составе пропионил-S-КоА-карбоксилазы,
образующей метилмалонил-S-КоА

Источники: содержится почти во всех продуктах животного и растительного происхождения. Наиболее

богаты этим витамином печень, почки, молоко, желток яйца. В обычных условиях человек получает
достаточное количество биотина в результате бактериального синтеза в кишечнике.

Суточная потребность: 150-200 мкг.

Симптомы недостаточности: у человека развиваются явления специфического дерматита,

характеризующегося покраснением и шелушением кожи, а также обильной секрецией сальных желёз
(себорея). При авитаминозе витамина Н наблюдают также выпадение волос и шерсти у животных,
поражение ногтей, часто отмечают боли в мышцах, усталость, сонливость и депрессию.

20. Вітамін В9 (фолієва кислота): будова, роль в обміні, джерела, добова

потреба, симптоми недостатності.
Строение: Фолиевая кислота состоит из трёх структурных единиц: остатка птеридина (I),
парааминобензойной (II) и глутаминовой (III) кислот.
Роль в обмене: она служит субстратом для синтеза коферментов, участвующих в реакциях переноса
одноуглеродных радикалов различной степени окисленности: метальных, оксиметильных, формильных и
других. Участвует в синтезе пуриновых оснований и тимидинмонофосфата, и, следовательно, в синтезе
ДНК, участвует в обмене аминокислот – обратимое превращение глицина и серина, взаимодействует с
витамином В12, содействуя выполнению его функций при превращении гомоцистеина в метионин.
Источники: Значительное количество этого витамина содержится в дрожжах, а также в печени, почках,
мясе и других продуктах животного происхождения.
Суточная потребность: 400мкг
Симптомы недостаточности: нарушение кроветворения и связанные с этим различные формы малокровия
(макроцитарная анемия), лейкопения и задержка роста. При гиповитаминозе фолиевой кислоты наблюдают
нарушения регенерации эпителия, особенно в ЖКТ, обусловленные недостатком пуринов и пиримидинов
для синтеза ДНК в постоянно делящихся клетках слизистой оболочки. Авитаминоз фолиевой кислоты редко
проявляется у человека и животных, так как этот витамин в достаточной степени синтезируется кишечной
микрофлорой.
 21. Вітамін В12 (кобаламін): будова, роль в обміні речовин, джерела,
добова потреба, симптоми недостатності.
Строение: Содержит 4 пиррольных кольца, ион кобальта (с валентностью от Co3+ до Co6+), группу CN–. В
организме при синтезе коферментных форм цианидная группа CN– заменяется метильной или 5'-
дезоксиаденозильной
Роль в обмене веществ: Витамин В12 участвует в двух видах реакций – реакции изомеризации и
метилирования.
1. Основой изомеризующего действия витамина В12 является возможность способствовать переносу атома
водорода на атом углерода в обмен на какую-либо группу.
Это имеет значение в процессе окисления остатков жирных кислот с нечетным числом атомов углерода, на
последних стадиях утилизации углеродного скелета валина, лейцина, изолейцина, треонина, метионина,
боковой цепи холестерола.
2. Участие в трансметилировании аминокислоты гомоцистеина при синтезе метионина. Метионин в
дальнейшем активируется и используется для синтеза адреналина, креатина, холина, фосфатидилхолина и
др.
Источники: Из пищевых продуктов витамин содержат только животные продукты: печень, рыба, почки,
мясо.
Суточная потребность: 2,5-5,0 мкг.

Симптомы недостаточности: макроцитарная (мегалобластная) анемия. Для этого заболевания характерны

увеличение размеров эритроцитов, снижение количества эритроцитов в кровотоке, снижение концентрации
гемоглобина в крови. Неврологические нарушения: замедление окисления жирных кислот с нечетным
числом атомов углерода и накопление токсичного метилмалоната вызывает жировую дистрофию нейронов
и демиелинизацию нервных волокон. Это проявляется в онемении кистей, стоп, ухудшении памяти,
нарушении походки, снижении кожной чувствительности, нарушении сухожильных рефлексов (ахиллов,
коленный).

22. Вітамін С (аскорбінова кислота): будова, роль в обміні речовин,

джерела, симптоми недостатності. Профілактична та лікувальна дози
Строение: Витамин является производным глюкозы. Существует в двух формах: восстановленной (АК) и
окисленной (дегидроаскорбиновой кислотой, ДАК).

Роль в обмене веществ: Участие в окислительных процессах в качестве кофермента гидроксилаз.

1. Реакции гидроксилирования:

 пролина и лизина в их гидроксиформы при "созревании" коллагена,

 при синтезе гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата,
 при синтезе гормонов надпочечников (кортикостероидов и катехоламинов) и тиреоидных гормонов,
 при синтезе биогенного нейромедиатора серотонина,
 при синтезе карнитина (витаминоподобное вещество Вт), необходимого для окисления жирных
кислот.

2. Восстановление иона железа Fe3+ в ион Fe2+ в кишечнике (улучшение всасывания) и в крови
(высвобождение из связи с трансферрином).

3. Участие в иммунных реакциях:

 повышает продукцию защитных белков нейтрофилов,

 высокие дозы витамина стимулируют бактерицидную активность и миграцию нейтрофилов.

4. Антиоксидантная роль:

 сбережение витамина Е,
 лимитирование свободнорадикальных реакций в делящихся тканях,
 ограничивает воспаление,
  снижает окисление липопротеинов в плазме крови и, таким образом, оказывает антиатерогенный
эффект.

5. Активация фермента гексокиназы ("ловушки глюкозы"), обеспечивающего метаболизм глюкозы в клетке.

Источники: Плоды шиповника, Облепиха, Смородина чёрная, Лимоны, Апельсины, Яблоки, Картофель
свежий

Суточная потребность: составляет 50-75 мг.

Симптомы недостаточности: Недостаточность аскорбиновой кислоты приводит к заболеванию,

называемому цингой (скорбут). Главные проявления авитаминоза обусловлены в основном нарушением
образования коллагена в соединительной ткани. Вследствие этого наблюдают разрыхление дёсен,
расшатывание зубов, нарушение целостности капилляров (сопровождающееся подкожными
кровоизлияниями). Возникают отёки, боль в суставах, анемия. Анемия при цинге может быть связана с
нарушением способности использовать запасы железа, а также с нарушениями метаболизма фолиевой
кислоты.

Профилактика и лечение: Аскорбиновая кислота чистая или с глюкозой.

23. Вітамін Р (флавоноїди): будова, біологічні властивості, прояви

недостатності, джерела, добова потреба
Строение: Витамин Р, строго говоря, является не витамином, а группой витаминоподобных веществ (до 600
представителей) разнообразного строения, содержащих в своей основе бензапироновое кольцо, соединенное
с гидроксилированным фенолом, также имеются метильные группы, производные различных остатков
сахаров (рамноза, глюкоза и др.).

Биологические свойства:

1. Антиоксидантная роль: реактивирование сульфгидрильных групп белков и глутатиона, реактивирование

витамина С и токоферола, снижение окисления липопротеинов очень низкой плотности (ЛПОНП).

2. Подавление активности гиалуронидазы – фермента, разрушающего межклеточный матрикс.

3. Является агонистом бенздиазепиновых рецепторов в структурах головного мозга, что обуславливает

седативный, гипотензивный, обезболивающий эффекты.

Проявления недостаточности: Ломкость и проницаемость капилляров, что проявляется кровоточивостью

десен, мелкими кровоизлияниями в слизистых оболочках, коже, особенно в местах, подверженных нагрузке,
проявления вазопатии с образованием петехий. Утомляемость, вялость, слабость, боли в плечах, в ногах при
ходьбе.

Источники: Растительные продукты – гречиха и другие злаки, бобовые, шиповник, чайный лист,
цитрусовые, ягоды (клюква, брусника, черная смородина, ежевика, шиповник, виноград, черноплодная
рябина, черешня, малина), яблоки, пряности, шоколад, белое и красное вино.

Суточная потребность: 50-100 мг.

24. Загальна характеристика вітаміноподібних речовин.

 Витаминоподобные вещества - это группа органических соединений, которые подобны витаминам, но не
обладают всеми их свойствами. В частности, в отличие от истинных витаминов, большинство из них может
синтезироваться в необходимых количествах в организме человека в процессе нормального метаболизма.
Эта группа включает пангамовую и липоевую кислоты, биотин, холин, убихинон (кофермент Q) и др.

Холин содержится в организме и в свободном виде, но большей частью в составе сложных липидов -
холинфосфатидов и медиатора нервной системы - ацетилхолина. Синтезируется из аминокислоты серина с
участием аминокислоты метионина и других компонентов реакции метилирования. Именно холин, а
благодаря участию в его синтезе - и метионин, осуществляют липотропную функцию, стимулируя синтез
фосфолипидов - холинфосфатидов, предотвращают избыточное накопление нейтральных жиров в печени, ее
жировое перерождение. Холинфосфатиды как важнейший липидный компонент биологических мембран
присутствуют практически во всех мембранах клеток тканей. В нервной ткани под влиянием фермента
холинэстеразы холин освобождается при разрушении ацетилхолина, медиатора холинэргической нервной
системы. Это один из жизненно необходимых процессов нервной регуляции органов и систем. Таким
образом, биологическая роль холина определяется функциями его производных - ацетилхолина и
холинфосфатидов.

Липоевая кислота широко распространена в природе. Содержит две активные тиоловыс группы, участвует
в окислительно-восстановительных процессах в клетке, в процессах детоксикации, благодаря чему и
применяется как лекарственное средство при различных токсических поражениях и заболеваниях печени.
Липоевая кислота - составной компонент ферментных комплексов дегидрогеназ кетокислот - α-
кетоглутаровой и пировиноградной.

Пангамовая кислота (витамин B15). Основная биохимическая функция этого вещества - участие в
процессах метилирования и трансметилирования в клетках. Как донатор метальных групп пангамовая
кислота участвует в синтезе метионина, холина, креатина, некоторых стероидных гормонов и
катехоламинов. Под влиянием пангамата активируются аэробные окислительные процессы, что
обусловливает его антигипоксический эффект.

Витамин U (метилметионинсульфония хлорид) является паравитамином, синтезирован из метионина и

известен как противоязвенный фактор. Витамин и способствует процессам метилирования как донатор
метильных групп, обладает антигистаминным, антисеротопиповым эффектом, в связи с чем, очевидно,
регулирует секрецию, уменьшает воспалительные процессы и стимулирует регенерацию слизистой
пищеварительного канала.

25. Антивітаміни. Особливості структури та дії; використання в

медицині.
Антивитамины - вещества, затрудняющие использование витаминов клеткой путем их разрушения,
связывания в неактивные формы, замещения соединениями, близкими по структуре, но не обладающими их
свойствами.

Механизм действия и применение антивитаминов:

•(витамин) В1 – (антивитамин) гидрокситиамин – (механизм действия) замещение коферментов – (область
применения) экспериментальные гиповитаминозы;
•В2 – дихлоррибофлавин – замещение коферментов - экспериментальные гиповитаминозы;
•В3 – изониазид - замещение коферментов – туберкулостатик;
•В5 – гомопантотеновая кислота - замещение коферментов - экспериментальные гиповитаминозы;
•В6 – дезоксипиридоксин - замещение коферментов - экспериментальные гиповитаминозы;
•Вс* (фолиевая кислота) – птеридин - замещение коферментов – лечение лейкозов;
•ПАБК (парааминобензойная кислота) – сульфаниламиды и их производные – включаются вместо ПАБК в
молекулу фолацина при синтезе у микроорганизмов, блокируют фолатзависимые реакции – лечение
инфекционных заболеваний, вызванных ПАБК–зависимыми микроорганизмами.

26. Загальні стадії внутрішньоклітинного катаболізму біомолекул:

білків, вуглеводів, ліпідів.
При расщеплении биомолекул в организме выделяют 3 стадии, которые являются общими для катаболизма
различных биомолекул.
В первой стадии все сложные биомолекулы (полимеры) расщепляются до простых компонентов
(мономеров): 1) полисахариды расщепляются до моносахаридов; 2) липиды (триацилглицеролы) – до
жирных кислот и глицерина; 3) белки – до аминокислот; 4) нуклеиновые кислоты – до мононуклеотидов.
Реакции этой стадии катализируются гидролазами желудка, и кишечника. На этой стадии высвобождается
около 1% химической энергии, которая рассеивается в виде тепла. Во второй стадии мономеры,
образовавшиеся в первой стадии, внутриклеточно подвергаются превращениям с выделением энергии (20-
30%). Основные реакции катаболизма: 1) для моносахаридов – гликолиз, конечным метаболитом которого
является пировиноградная кислота, которая далее подвергается окислительному декарбоксилированию и
превращается в активную форму уксусной кислоты – ацетил-КоА; 2) для жирных кислот – β-окисление,
конечным продуктом которого является ацетил-КоА; для глицерина –расщепление до пирувата, который
далее превращается в ацетил-КоА; 3) для аминокислот и нуклеотидов – дезаминирование и расщепление
безазотистых молекул
до ди- и трехуглеродных карбоновых кислот и их производных. Большинство этих метаболитов
превращается в ацетил-КоА. Таким образом, общим конечным продуктом второй стадии внутриклеточного
катаболизма углеводов, липидов и аминокислот является ацетил-КоА. В третьей стадии катаболизма в
митохондриях происходит окисление ацетил-КоА до СО2 и Н2О и окислительное фосфорилирование с
образованием АТФ. Окисление ацетил-КоА до СО2
происходит в цикле трикарбоновых кислот, при участии коферментов НАД
и ФАД и цитохромов. Атомы водорода поступают в дыхательную цепь (электронно-транспортная цепь
митохондрий) и переносятся на кислород, образуя Н2О. Полученная энергия (на этой стадии образуется 70-
80% енергии) используется для осуществления окислительного фосфорилирования, главного источника
АТФ в организме.

27. ЦТК: локалізація, послідовність ферментативних реакцій, значення в

обміні речовин. Енергетичний баланс.
Локализация: Цикл протекает в матриксе митохондрий и представляет собой восемь последовательных
реакций.

Последовательность реакций: Первая реакция катализируется ферментом цитрат-синтазой, при этом

ацетильная группа ацетил-КоА конденсируется с оксалоацетатом, в результате чего образуется лимонная
кислота. В результате второй реакции образовавшаяся лимонная кислота подвергается дегидратированию с
образованием цис-аконитовой кислоты, которая, присоединяя молекулу воды, переходит в изолимонную
кислоту (изоцитрат). Третья реакция лимитирует скорость цикла Кребса. Изолимонная кислота
дегидрируется в присутствии НАД-зависимой изо-цитратдегидрогеназы. Во время четвертой реакции
происходит окислительное декарбоксилирование α-кетоглутаровой кислоты с образованием
высокоэнергетического соединения сукцинил-КоА. В реакции принимают участие 5 коферментов: ТПФ,
амид липоевой кислоты, HS-KoA, ФАД и НАД+. Пятая реакция катализируется ферментом сукцинил-КоА-
синтетазой. В ходе этой реакции сукцинил-КоА при участии ГТФ и неорганического фосфата превращается
в янтарную кислоту (сукцинат). Одновременно происходит образование высокоэргической фосфатной связи
ГТФ за счет высокоэргической тиоэфирной связи сукцинил-КоА. В результате шестой реакции сукцинат
дегидрируется в фумаровую кислоту. Окисление сукцината катализируется сукцинатдегидрогеназой, в
молекуле которой с белком прочно (ковалентно) связан кофермент ФАД. Седьмая реакция осуществляется
под влиянием фермента фумаратгидратазы (фумаразы). Образовавшаяся при этом фумаровая кислота
гидратируется, продуктом реакции является яблочная кислота (малат). Наконец, в ходе восьмой реакции
цикла трикарбоновых кислот под влиянием митохондриальной НАД-зависимой малатдегидрогеназы
происходит окисление L-малата в оксалоацетат. Как видно, за один оборот цикла, состоящего из восьми
ферментативных реакций, происходит полное окисление («сгорание») одной молекулы ацетил-КоА.

Значение в обмене веществ: для генерации атомов водорода для работы дыхательной цепи, а именно трех
молекул НАДН и одной молекулы ФАДН2. Кроме этого, в ЦТК образуется одна молекула ГТФ, которая
равнозначна АТФ, сукцинил-SКоА, участвующий в синтезе гема, кетокислоты, являющиеся аналогами
аминокислот – α-кетоглутарат для глутаминовой кислоты, оксалоацетат для аспарагиновой.

Энергетический баланс: Окисление одной ацетильной группы до 2 молекул CO2 сопровождается

переносом 4 пар электронов. В ходе одного цикла восстанавливаются 3 молекулы NAD+ до NADH и 1
молекула FAD до FADH2. Кроме того, синтезируется 1 молекула ГТФ (эквивалент АТФ) путём
субстратного фосфорилирования. Молекулы NADH и FADH2 переносят электроны на дыхательную цепь
митохондрий. Их конечным акцептором служит O2 (восстанавливается до H2O). Дыхательная цепь
использует энергию переноса электронов для синтеза АТФ. Каждая молекула NADH стимулирует синтез 3
АТФ, а молекула FADH2 — 2 АТФ. Таким образом, в одном цикле образуется 12 АТФ:

3 × 3 АТФ + 2 × 1 АТФ + 1 АТФ = 12 АТФ

Одна молекула глюкозы окисляется до 2 молекул пирувата в ходе гликолиза. Далее 2 молекулы пирувата
окисляются до 2 молекул ацетил-КоА с образованием 2 NADH. Каждая молекула ацетил-КоА поступает в
ЦТК и даёт клетке 12 АТФ. Таким образом, полное окисление глюкозы при участии кислорода даёт 38 АТФ
 28. Реакції біологічного окиснення; типи реакцій (дегідрогеназні,
оксидазні, оксигеназні) та їх роль.
Биологическое окисление (тканевое дыхание) – совокупность окислительных процессов в живом организме,
протекающих с обязательным участием кислорода в митохондриях. Основная функция – обеспечение
организма энергией. Особенность – протекает постепенно, через многочисленные промежуточные
ферментативные реакции, т.е происходит многократная передача протонов и электронов от одного
соединения -донора к другому – акцептору. Кислород в этом процессе используется как акцептор водорода
от окисляемых (дегидрируемых) веществ (субстратов), в результате чего синтезируется вода. Процесс
окисления можно представить следующим уравнением: SH2+ 1/2O2→S + H2O.

Выделяют три класса реакций биологического окисления:

1. Реакции дегидрирования.
В результате этих реакций происходит перенос водорода с субстрата (S) на акцептор (А). Ферменты,
катализирующие реакции этого класса, называются дегидрогеназы. Кофермент дегидрогеназ могут быть
НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. В зависимости от типа акцептора водорода реакции дегидрирования разделяют
на два подкласса: реакции, катализирующих анаэробные дегидрогеназы, реакции, которые катализируют
аэробные дегидрогеназы (оксидазы).
2. Реакции с переносом электрона / электронов:
Такие реакции катализируют цитохромы (например, цитохромы дыхательной цепи митохондрий).
3. Оксигеназни реакции.
Реакции этого класса катализируют ферменты оксигеназы, которые присоединяют к субстрату окисления
один или два атома кислорода. Поэтому в зависимости от количества атомов кислорода, присоединяемых
ферменты делят на монооксигеназы (соответственно реакции - монооксигеназна), диокисгеназы
(соответственно реакции - диоксигеназни). К диоксигеназних реакций относятся реакции перекисного
окисления ненасыщенных жирных кислот, входящих в состав липидов биомембран (реакции ПОЛ -
перекисного окисления липидов).

29. Ферменти біологічного окиснення в мітохондріях: піридин-,

флавінзалежні дегідрогенази, цитохроми.
Пиридинзависимые дегидрогеназы обычно являются первичными акцепторами водорода и передают его на
флавинзависимые дегидрогеназы. С флавинзависимых дегидрогеназ через убихинон (кофермент Q), на
котором происходит разделение водорода на протоны и электроны, далее на систему ци-тохромов
передаются только электроны. Последним звеном дыхательной цепи выступает цитохромоксидаза
(комплекс цитохрома, в его состав входят ионы меди, которые также участвуют в переносе электронов),
которая передает электроны непосредственно на кислород, активируя его. Образовавшийся активный
ионизированный кислород взаимодействует с двумя протонами водорода из матрикса с образованием воды.
Перенос водорода от субстрата к кислороду с участием ферментов дыхательной цепи сопровождается
выделением энергии, которая аккумулируется в фосфатных связях АТФ. Таким образом, универсальным
источником энергии для митохондрий является водород.

30. Будова та роль залізовмісних ферментних систем у тканинному

диханні (біологічному окисленні).
Цитохромы представляют собой железосодержащие клеточные пигменты, причем восстановленный
цитохром содержит двухвалентное железо в геминовой группе, а окисленный — трехвалентное. Система
окислительных ферментов тканевого дыхания завершается также железосодержащим ферментом —
цитохромоксидазой, окисляющей цитохромы и способной реагировать непосредственно с кислородом,
который окисляет двухвалентное железо этого фермента в трехвалентное.
Цитохромы b, c1 и с выполняют функцию промежуточных переносчиков электронов, а цитохром
аа3 (цитохромоксидаза) является терминальным дыхательным ферментом, непосредственно
взаимодействующим с кислородом. Окисленная форма цитохромоксидазы (Fe3+) принимает электроны от
восстановленного цитохрома с, переходя в восстановленную форму (Fe2+), которая затем вновь окисляется в
Fe3+-форму молекулярным кислородом. Образовавшийся "активный" кислород присоединяет два протона из
окружающей среды, в результате чего и образуется молекула воды.
 31. Сучасна теорія біологічного окиснення. Послідовність компонентів
дихального ланцюга мітохондрій. Молекулярні комплекси внутрішніх
мембран мітохондрій.
Теория: Согласно СОВРЕМЕННОЙ ТЕОРИИ БИООКИСЛЕНИЯ в нашем организме окисление может
происходить двумя способами:
1. Путем отнятия водорода от окисляемого субстрата: сюда относятся МИТОХОНДРИАЛЬНОЕ
ОКИСЛЕНИЕ и ВНЕМИТОХОНДРИАЛЬНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ОКСИДАЗНОГО ТИПА.
2. Путем присоединения кислорода к окисляемому субстрату - так происходит внемитохондриальное
ОКИСЛЕНИЕ ОКСИГЕНАЗНОГО ТИПА (старое название - МИКРОСОМАЛЬНОЕ окисление).

Компоненты дыхательной цепи погружены в двойной липидный слой. Речь идет о большом числе
ферментов, коферментов и простетических групп, различных дегидрогеназ и транспортных систем,
участвующих в переносе электронов и водорода. Белковые компоненты могут быть выделены из мембраны.
Важнейшие из компонентов, участвующих в окислении водорода-это флавопротеины, железосерные белки,
хи-ноны и цитохромы. Среди компонентов дыхательной цепи обнаружены также убихинон ( ко-энзим Q) и
белки, содержащие негемовое железо, так называемые железосерные белки. Детальное расположение
компонент дыхательной цепи в сопрягающих мембранах митохондрий еще не установлено. Современные
экспериментальные данные согласуются с предположением, что комплекс цитохромоксидаза пронизывает
всю толщу мембраны. При этом цитохром а3 обращен к матриксу, а цитохрои z - к внешней стороне
мембраны. На внутренней стороне сопрягающей мембраны, по-видимому, также находятся цитохромы b и
флавиновая часть компонента цепи дыхания. На внешней стороне сопрягающей мембраны находятся
цитохромы ct и с. Молекула цитохрома с имеет размеры 30, 34 и 34 А и сравнительно легко отделяется от
мембраны, что подтверждает ее поверхностное расположение. Одним из компонентов дыхательной цепи
митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и
присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов
дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней
мембране митохондрий ( сукцинат - и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III. Реакция
переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением
энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. Компоненты дыхательной цепи располагаются в
порядке возрастания окислительно-восстановительных потенциалов. Кроме цитохромов в дыхательную
цепь входят молекулы флавин-мононуклеотида, железосерные белки, молекулы убихинона и некоторые
другие белковые молекулы. Наружная мембрана не содержит компоненты дыхательной цепи. С ней связаны
ферменты, участвующие в удлинении молекул насыщенных жирных кислот, а также ферменты,
катализирующие окисление, не связанное с синтезом АТФ, например моноаминоксидаза и некоторые
другие.

32. Окислювальне та субстратне фосфорилування. Структура та роль

АТФ.
Окислительное фосфорилирование: метаболический путь, при котором энергия, образовавшаяся при
окислении питательных веществ, запасается в митохондриях клеток в виде АТФ. При окислительном
фосфорилировании происходит перенос электронов от соединений-доноров к соединениям-акцепторам в
ходе окислительно-восстановительных реакций. В ходе этих реакций выделяется энергия, которая далее
запасается в виде АТФ. У эукариот эти окислительно-восстановительные реакции осуществляются
несколькими белковыми комплексами, локализованными во внутренней митохондриальной мембране, а у
прокариот они располагаются в межмембранном пространстве клетки. Этот набор связанных белков
составляет электронно-транспортную цепь (ЭТЦ). У эукариот в состав ЭТЦ входит пять белковых
комплексов. Хотя окислительное фосфорилирование относится к жизненно важным реакциям
фосфорилирования, в ходе этого процесса также образуются активные формы кислорода, в частности,
супероксид и пероксид водорода. Они вызывают образование в клетках свободных радикалов, которые
причиняют вред клеткам, приводя к болезням и старению. Ферменты окислительного фосфорилирования
являются мишенями для многих биологически активных веществ и ядов, которые подавляют их активность.
Окислительное фосфорилирование следует отличать от субстратного фосфорилирования, при котором АТФ
синтезируется не за счёт энергии переноса электронов и протонов по цепи переносчиков, а при
фосфорилировании АДФ до АТФ при отрыве фосфата от соединений с высоким потенциалом переноса
фосфата.

Субстратное фосфорилирование: Реакции, в которых энергия, освобождающаяся на определенных

окислительных этапах брожения запасается в молекулах АТФ , получили название субстратного
фосфорилирования . Их особенностью является катализирование растворимыми ферментами.
Образующийся в восстановительной части окислительно-восстановительных преобразований
сбраживаемого субстрата восстановитель ( НАД*Н2) переносит электроны на подходящий эндогенный
акцептор электрона (пируват , ацетальдегид , ацетон и др.) или освобождается в виде газообразного
водорода (Н2).

Структура АТФ: Химически АТФ представляет собой трифосфорный эфир аденозина, который является
производным аденина и рибозы. Пуриновое азотистое основание — аденин — соединяется β-N-гликозидной
связью с 1'-углеродом рибозы. К 5'-углероду рибозы последовательно присоединяются три молекулы
фосфорной кислоты, обозначаемые соответственно буквами: α, β и γ.АТФ относится к так называемым
макроэргическим соединениям, то есть к химическим соединениям, содержащим связи, при гидролизе
которых происходит освобождение значительного количества энергии. Гидролиз макроэргических связей
молекулы АТФ, сопровождаемый отщеплением 1 или 2 остатков фосфорной кислоты, приводит к
выделению, по различным данным, от 40 до 60 кДж/моль.

Роль АТФ: Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных
биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит
непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических
процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса
молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического
потенциала; осуществления мышечного сокращения. Помимо энергетической АТФ выполняет в организме
ещё ряд других не менее важных функций:

 Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе

нуклеиновых кислот.
 Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов.
Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным
центрам, усиливает или подавляет их активность.
 АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического
аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.
 Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах и сигнального вещества в других
межклеточных взаимодействиях (пуринергическая передача сигнала).

33. Окисне фосфорилування: пункти спряження транспорту

електронів та фосфорилування, коефіцієнт окисного
фосфорилування.
Три участка дыхательной цепи, в которых энергия, высвобождающаяся в процессе окисления—
восстановления, запасается в форме АТФ, называются пунктами фосфорилирования или пунктами
запасания энергии. Так как наиболее активный транспорт протонов в межмембранное пространство,
необходимый для образования ΔμН+, происходит на участках ЦПЭ, соответствующих расположению
комплексов I, III и IV, эти участки называют пунктами сопряжения дыхания и фосфорилирования.

Пункты фосфорилирования – участки в дыхательной цепи, где энергия транспорта электронов используется
на генерацию протонного градиента, а затем в ходе фосфорилирования запасается в форме АТФ:

1-ый: между пиридинзависимой и флавинзависимой дегидрогеназами

2-ой: между цитохромами b и c1

3-ий: между цитохромами а и а3

Коэффициент: Следовательно, при окислении НАД-зависимых субстратов коэффициент Р/О равен 3, так
как электроны от НАДН транспортируются с участием всех комплексов ЦТД. Окисление ФАД-зависимых
субстратов идет в обход I комплекса дыхательной цепи и Р/О равен 2.

34. Хеміосмотична теорія окисного фосфорилування, АТФ-синтетаза

мітохондрій.
Теория: Хемиосмотическую гипотезу постулировал Питер Митчелл в 1961 г.
Электрохимический трансмембраннный потенциал ионов Н+ и является
источником энергии для синтеза АТФ за счет обращения транспорта ионов
Н+ через протонный канал мембранной Н+ - АТФазы.
П. Митчел ввел понятие сопрягающей мембраны, непроницаемой для ионов
Н+. Он полагал, что в таких мембранах происходит сопряжение процессов окисления, трансмембранного
транспорта протонов и синтеза АТФ. Он полагал, что сопряжение переноса электронов и синтез АТФ
обеспечиваются
протонным градиентом. Теория Митчелла исходит из того, что переносчики перешнуровывают мембрану,
чередуясь таким образом, что в одну возможен перенос и электронов и протонов, а в обратную только
электронов.
В результате ионы Н+ накапливаются на одной стороне мембраны. ЭТЦ митохондрий в соответствии с
хемиосмотической теорией между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны в результате
направленного движения протонов против концентрационного градиента возникает электрохимический
потенциал. Энергия запасенная таким образом, используется для синтеза АТФ как результат разрядки
мембраны при обратном (по концентрационному градиенту) транспорте протонов через АТФазу, которая
работает в этом случае как АТФ - синтетаза. Пара электронов, транспортирующаяся от НАДН к кислороду,
извлекает из матрикса 3 пары Н+, которые транслоцируются на наружную поверхность мембраны, в
результате образуется 3 молекулы АТФ.
Положения Теории Митчела:
1.ЭТЦ функционирует так, что на мембране возникает электрохимический градиент ионов Н+;
2.Обратный ток ионов Н+ через протонный канал сопровождается образованием энергии фосфатной связи
АТФ.

АТФ-синтетаза митохондрий: АТФ-синтаза – интегральный белок внутренней мембраны митохондрий.

Он расположен в непосредственной близости к дыхательной цепи и обозначается как V комплекс. АТФ-
синтаза состоит из 2 субъединиц, обозначаемых как Fо и F1. Гидрофобный комплекс Fо погружен во
внутреннюю мембрану митохондрий и состоит из нескольких протомеров, образующих канал по которому
протоны переносятся в матрикс. Субъединица F1 выступает в митохондриальный матрикс и состоит из 9
протомеров. Причем три из них связывают субъединицы Fо и F1, образуя своеобразную ножку и являются
чувствительными к олигомицину. группа ферментов, относящихся к классу гидролаз, синтезирующих
аденозинтрифосфат (АТФ) из аденозиндифосфата (АДФ) и неорганических фосфатов. Энергию для синтеза
АТФ-синтаза часто получает от протонов, проходящих по электрохимическому градиенту (из
межмембранного пространства в матрикс митохондрии). АТФ-синтазы очень важны для жизнедеятельности
почти всех организмов, так как АТФ относится к так называемым макроэргическим соединениям, при
гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии.

35. Інгібітори транспорту електронів та роз’єднувачі окисного

фосфорилування.
Ингибиторы: - это яды, которые блокируют перенос электронов через I, II, III, IV комплексы.
Ротенон и барбитураты блокируют I комплекс
Малонат—блокирует II комплекс
Антимицин А– блокирует III комплекс
Цианиды, сероводород, азиднатрия, оксид азота, угарный газ блокируют перенос электронов на кислород
(IV комплекс)
Ротенон обнаружен во многих видах растений: р. Denis, Lonchearpus, Tephrosia, Milletia и
сем. бобовых. Ротенон блокирует перенос электронов от восстановленной формы НАДН
к цитохрому b.
Барбитураты– производные барбитуровой кислоты, обладают снотворным действием.
Механизм действия на ЭТЦ подобен механизму действия ротенона.
Малонаты– соли и эфиры малоновой кислоты, конкурентный ингибитор сукцинатдегидрогеназы.
Антимицин А– антибиотик, продуцируемый Streptomyces, увеличивает степень восстановленности
цитохрома b.
Цианиды – соли синильной кислоты, образуют комплексы с Fe3+, тормозит восстановление до Fe2+ в
цитохромоксидазе.
Угарный газ блокирует цитохромоксидазу, связываясь с гемом, тормозит его взаимодействие с О2.
Разъединители: Некоторые вещества разъединяют окисления и фосфорилирования, поэтому называются
разъединителей окислительного фосфорилирования. Эти соединения липофильные, легко диффундируют
через внутреннюю мембрану митохондрий, могут связывать протоны и переносить их в матрикс по
градиенту концен-траций Н + (поэтому они относятся к соединениям протонофорив). При наличии в клетке
разъединителя окисления субстратов происходит очень активно, дыхательная цепь митохондрий работает и
пытается создать электрохимический градиент протонов, но этого не происходит. Объяснение в том, что
молекулы разъединителя захватывают протоны с мижмемб-ранного пространства и транспортируют их в
матрикс. При таких условиях окисления субстратов не приводит к созданию протонного градиента и,
соответственно, к синтезу АТФ. Энергия окисления превращается в тепловую энергию, то есть
коэффициент окислительного фосфорилирования снижается и наблюдается выделение тепла (пирогенная
действие). Классическим примером разъединителя является 2,4-динитрофенол.
36. Шляхи утворення кінцевих продуктів метаболізму – води та
вуглекислоти.
Вода, образуемая в процессе катаболизма и при окислительном фосфорилировании – метаболическая вода, в
среднем 400 мл.
Белки, жиры и углеводы окисляются в организме с образованием воды H2О и углекислого газа (диоксида
углерода) CO2. При окислении 100 г жиров образуется 107 г воды, а при окислении 100 г углеводов - 55,5 г
воды.
На 3 стадии катаболизма происходит окисление ацетил-КоА до конечных метаболитов — диоксида
углерода и воды. Эта стадия проходит в митохондриях и состоит с двух процессов:
1. цикла трикарбоновых кислот — образуется СО2, а атомы водорода используются для восстановления
коферментов НАД и ФАД.
2. системы электронного транспорта в митохондриях — атомы водорода переносятся на кислород с
образование Н2О

37. Мікросомальне окиснення: цитохром Р-450; молекулярна організація

ланцюга переносу електронів.
Микросомальное окисление — совокупность реакций первой фазы биотрансформации ксенобиотиков и
эндогенных соединений, катализирующихся ферментными системами мембран эндоплазматического
ретикулума гепатоцитов при участии цитохрома Р450. При дифференциальном центрифугировании
эндоплазматический ретикулум оказывается в микросомальной фракции, поэтому эти реакции получили
название микросомальных, а соответствующие ферменты — микросомальных оксигеназ. Суть реакций
заключается в гидроксилировании вещества типа R-H с использованием одного атома молекулы кислорода
О2, второй атом соединяется с протонами водорода H+ с образованием воды. Донором протонов водорода
является восстановленный NADPH + H+. Таким образом, меняется структура исходного вещества, а значит и
его свойства, причём они могут как угнетаться, так и наоборот, усиливаться. Гидроксилирование позволяет
перейти процессу обезвреживания ко второй фазе — реакциям конъюгации, в ходе которых к созданной
функциональной группе будут присоединяться другие молекулы эндогенного происхождения.

Цитохром Р450 (CYP450) — большая группа ферментов, отвечающая за метаболизм чужеродных

органических соединений и лекарственных препаратов. Ферменты семейства цитохрома Р450 осуществляют
окислительную биотрансформацию лекарственных препаратов и ряда других эндогенных биоорганических
веществ и, таким образом, выполняющих дезинтоксикационную функцию. С участием цитохромов
происходит метаболизм многих классов лекарственных средств, таких как ингибиторы протонной помпы,
антигистаминные препараты, ингибиторы ретровирусной протеазы, бензодиазепины, блокаторы кальциевых
каналов и другие. Цитохром Р450 представляет комплекс белка с ковалентно связанным гемом
(металлопротеином), обеспечивающим присоединение кислорода. Гем, в свою очередь, является
комплексом протопорфирина IX и двувалентного атома железа. Цитохромы Р-450 участвуют не только в
метаболизме лекарств, но и в превращении гемоглобина в билирубин, синтезе стероидов и др.

Молекулярная организация цепи переноса электронов: Всего цепь переноса электронов включает в себя
около 40 разнообразных белков, которые организованы в 4 больших мембраносвязанных мульферментных
комплекса. Также существует еще один комплекс, участвующий не в переносе электронов, а
синтезирующий АТФ. 

1 комплекс. НАДН-КоQ-оксидоредуктаза. Этот комплекс также имеет рабочее название НАДН-

дегидрогеназа, содержит ФМН, 22 белковых молекулы, из них 5 железосерных белков с общей
молекулярной массой до 900 кДа. Принимает электроны от НАДН и передает их на коэнзим Q (убихинон).
Переносит 4 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.

2 комплекс. ФАД-зависимые дегидрогеназы. Данный комплекс как таковой не существует, его выделение
условно. Он включает в себя ФАД-зависимые ферменты, расположенные на внутренней мембране –
например, ацил-SКоА-дегидрогеназа (окисление жирных кислот), сукцинатдегидрогеназа (цикл
трикарбоновых кислот), митохондриальная глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (челночный механизм
переноса НАДН в митохондрию). Восстановление ФАД в окислительно-восстановительных реакциях.
Обеспечение передачи электронов от ФАДН2 на железосерные белки внутренней мембраны митохондрий.
Далее эти электроны попадают на коэнзим Q.

3 комплекс. КоQ-цитохром с-оксидоредуктаза. По другому данный комплекс называется цитохром с

редуктаза. В его составе имеются цитохром b и цитохром c1, 2 железо-серных белка. Всего в нем
насчитывается 11 полипептидных цепей общей молекулярной массой около 250 кДа. Принимает электроны
от коэнзима Q и передает их на цитохром с. Переносит 2 иона Н+ на наружную поверхность внутренней
митохондриальной мембраны.

4 комплекс. Цитохром с-кислород-оксидоредуктаза. В этом комплексе находятся цитохромы а и а 3, он

называется также цитохромоксидаза, всего содержит 6 полипептидных цепей. В комплексе также имеется 2
иона меди. Принимает электроны от цитохрома с и передает их на кислород с образованием воды.
Переносит 4 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.

5 комплекс. Пятый комплекс – это фермент АТФ-синтаза, состоящий из множества белковых цепей,
подразделенных на две большие группы:

 одна группа формирует субъединицу Fо (произносится со звуком "о", а не "ноль" т.к олигомицин-
чувствительная) – ее функция каналообразующая, по ней выкачанные наружу протоны водорода
устремляются в матрикс.
 другая группа образует субъединицу F1 – ее функция каталитическая, именно она, используя
энергию протонов, синтезирует АТФ.

38. Перекисне окиснення ліпідів: біологічне значення та роль у

виникненні патологічних станів.
Перекисное окисление липидов  — окислительная деградация липидов, происходящая, в основном, под
действием свободных радикалов. Одно из главных последствий радиоактивного облучения. В числе
продуктов этого процесса — малондиальдегид и 4-гидроксиноненал. Реакции биологического окисления
сопровождаются образованием свободных радикалов — частиц, имеющих на внешней валентной орбитали
неспаренный электрон. Это обусловливает высокую химическую активность этих радикалов. Например, они
вступают в реакцию с ненасыщенными жирными кислотами мембран, нарушая их структуру.
Антиоксиданты предотвращают свободнорадикальное окисление. Через стадию перекисных производных
ненасыщенных жирных кислот осуществляется биосинтез простагландинов и лейкотриенов, а тромбоксаны,
оказывающие мощное влияние на адгезивно-агрегационные свойства форменных элементов крови и
микроциркуляцию, сами являются гидроперекисями. Образование гидроперекисей холестерина — одно из
звеньев в синтезе некоторых стероидных гормонов, в частности, прогестерона.

Перекисное окисление липидов сопровождается окислением тиоловых (сульфгидрильных) групп

мембранных белков. Так, например, связанное с перекисным окислением липидов окисление белков и
образование белковых агрегатов в хрусталике глаза заканчиваются его помутнением. Среди наиболее
изученных на сегодняшний день свободнорадикальных патологий являются атеросклероз, ишемическая
болезнь сердца, артериальная гипертония, в развитии которых большое значение приобретает
неконтролируемая генерация пероксидов. Исходная активация свободнорадикальных процессов при
атеросклерозе обусловлена снижением активности естественных антиоксидантных ферментов и дефицитом
природных антиоксидантов, а также наличием дислипидемии, при которой содержащиеся в высокой
концентрации в крови атерогенные липиды служат легким субстратом для перекисного окисления.

39. Гормони: загальна характеристика, класифікація, роль.

Гормо́ны — биологически активные вещества органической природы, вырабатывающиеся в
специализированных клетках желёз внутренней секреции, поступающие в кровь, связывающиеся с
рецепторами клеток-мишеней и оказывающие регулирующее влияние на обмен веществ и физиологические
функции. Гормоны служат гуморальными (переносимыми с кровью) регуляторами определённых процессов
в различных органах и системах.

Классификация гормонов и БАВ по химической структуре:

 1. Производные аминокислот: производные тирозина: тироксин, трийодтиронин, дофамин,
адреналин, норадреналин;производные триптофана: мелатонин, серотонин;производные гистидина:
гистамин.
2. Белково-пептидные гормоны:полипептиды: глюкагон, кортикотропин, меланотропин,
впзопрессин, окситоцин, пептидные гормоны желудка и кишечника;
простые белки (протеины): инсулин, соматотропин, пролактин, паратгормон, кальцитонин; сложные
белки (гликопротеиды): тиреотропин, фоллитропин, лютропин.
3. Стероидные гормоны: кортикостероиды (альдостерон, кортизол, кортикостерон);
половые гормоны: андрогены (тестостерон), эстрогены и прогестерон.
4. Производные жирных кислот: арахидоновая кислота и ее производные: простагландинм:
простациклины, тромбоксаны, лейкотриены.

Функциональная классификация гормонов:

1. Эффекторные гормоны — гормоны, которые оказывают влияние непосредственно на орган-
мишень.
2. Тропные гормоны — гормоны, основной функцией которых является регуляция синтеза и
выделения эффекторных гормонов. Выделяются аденогипофизом.
3. Рилизинг-гормоны — гормоны, регулирующие синтез и выделение гормонов аденогипофиза,
преимущественно тропных. Выделяются нервными клетками гипоталамуса.

Роль: действие гормонов направлено на обеспечение регуляции биологических и химических процессов

через кровь, так же на поддержание постоянства и целостности гомеостаза, регуляцию роста и развития
организма, полового созревания, репродукцию, и процессов старения.

40. Молекулярно-клітинні механізми дії стероїдних та тиреоїдних

гормонів
К липофильным сигнальным веществам принадлежат все стероидные гормоны, тироксин и ретиноевая
кислота. Местом действия этих биорегуляторов являются ядра клеток-мишеней. В крови липофильные
гормоны обычно бывают связаны с транспортными белками крови. Однако через плазматическую мембрану
проникает лишь свободный гормон. В цитоплазме или в клеточном ядре гормон взаимодействует со
специфическим рецептором. Рецепторы гормонов принадлежат к группе редких белков. Они присутствуют
в клетках-мишенях в количестве 103 - 104 молекул на клетку и вместе с тем характеризуются высоким
уровнем сродства к гормону (Кd = 10-8 - 10-10 М) и высокой избирательностью. Связывание гормона влечет за
собой конформационную перестройку молекулы рецепторного белка, сопряженного с другими белками,
диссоциацию с освобождением от белков-ингибиторов, в частности от белка теплового шока (hsp90), и
образование димеров, обладающих повышенным сродством к ДНК (DNA). Ключевой стадией процесса
гормональной регуляции является связывание димеров гормон-рецепторного комплекса с двунитевой ДНК.
Комплекс связывается с регуляторными участками генов, которые носят название гормон-респонсивные
элементы [ГРЭ (HRE)]. Это короткие симметричные фрагменты ДНК, которые выполняют функции
усилителей транскрипции. ГРЭ для других гормонов имеют несколько иную нуклеотидную
последовательность, что существенно важно для сохранения специфичности гормонального действия.
Каждый гормон-рецепторный комплекс узнает собственный участок связывания и инициирует
транскрипцию лишь одного контролируемого этим участком гена. Связывание димеров рецептора с ГРЭ
ведет к стимуляции, реже — к ингибированию, транскрипции соседних генов. Так, действие гормона в
течении нескольких часов приводит к изменению уровня специфических мРНК ключевых белков клетки.

41. Механізми дії гормонів білково-пептидної природи та похідних

амінокислот. Біохімічні системи внутрішньоклітинної передачі
гормональних сигналів.
Гидрофильные гормоны и гормоноподобные вещества построены из аминокислот. как, например, белки и
пептиды, или являются производными аминокислот. Они депонируются в больших количествах в клетках
желез внутренней секреции и поступают в кровь по мере необходимости. Большинство этих веществ
переносятся в кровотоке без участия переносчиков. Гидрофильные гормоны действуют на клетки-мишени за
счет связывания с рецептором на плазматической мембране. Большинство гидрофильных сигнальных
веществ не способны проходить через липофильную клеточную мембрану. Поэтому передача сигнала в
клетку осуществляется через мембранные рецепторы (проводники сигнала). Рецепторы — это интегральные
мембранные белки, которые связывают сигнальные вещества на внешней стороне мембраны и за счет
изменения пространственной структуры генерируют новый сигнал на внутренней стороне мембраны.
Данным сигналом определяется транскрипция определенных генов и активность ферментов, которые
контролируют обмен веществ и взаимодействуют с цитоскелетом.

По механизму действия гормоны можно разделить на 2 группы. К первой группе относят гормоны,
взаимодействующие с мембранными рецепторами (пептидные гормоны, адреналин, а также гормоны
местного действия - цитокины, эйкозаноиды). Вторая группа включает гормоны, взаимодействующие с
внутриклеточными рецепторами. Связывание гормона (первичного посредника) с рецептором приводит к
изменению кон-формации рецептора. Это изменение улавливается другими макромолекулами, т.е.
связывание гормона с рецептором приводит к сопряжению одних молекул с другими (трансдукция сигнала).
Таким образом, генерируется сигнал, который регулирует клеточный ответ путём изменения активности или
количества ферментов и других белков. В зависимости от способа передачи гормонального сигнала в
клетках меняется скорость реакций метаболизма:

 в результате изменения активности ферментов;

 в результате изменения количества ферментов

Существует два главных способа передачи сигнала в клетки-мишени от сигнальных молекул с мембранным
механизмом действия:
1. АДЕНИЛАТЦИКЛАЗНАЯ (ИЛИ ГУАНИЛАТЦИКЛАЗНАЯ) СИСТЕМЫ
2. ФОСФОИНОЗИТИДНЫЙ МЕХАНИЗМ

42. Гормони гіпоталамуса: структура, роль, механізм дії, зміна продукції.

Важнейшие регуляторные гормоны, производимые гипоталамусом. Все гормоны гипоталамуса имеют
пептидное строение и делятся на 3 подкласса: рилизинг-гормоны стимулируют секрецию гормонов
передней доли гипофиза, статины тормозят секрецию гормонов передней доли гипофиза, и гормоны задней
доли гипофиза традиционно называются гормонами задней доли гипофиза по месту их хранения и
высвобождения, хотя на самом деле производятся гипоталамусом. Статины снижают, а либерины
увеличивают синтез зависимых элементов. Гормоны гипоталамуса поступают в гипофиз через портальные
(воротные) сосуды. Гонадолиберины активируют секрецию фолликулостимулирующего и
лютеинизирующего гормонов в гипофизе. Эти тропные вещества, в свою очередь, повышают выделение
половых гормонов в периферических железах (яичниках или яичках). У мужчин гонадолиберины
увеличивают синтез андрогенов и активность сперматозоидов. Их роль высока и в формировании полового
влечения. Недостаток гонадолиберинов может быть причиной мужского бесплодия и импотенции. У
женщин эти нейрогормоны повышаю уровень эстрогенов. Кроме того, их выделение в течение месяца
меняется, что поддерживает нормальный менструальный цикл. Люлиберин является важным фактором,
регулирующим овуляцию. Выход созревшей яйцеклетки возможен только под действием высоких
концентраций этого вещества в крови. Если импульсная секреция фоллиберина и люлиберина нарушена или
их концентрация недостаточная, то у женщины может развиваться бесплодие, нарушение менструального
цикла и снижение полового влечения. Соматолиберин повышает секрецию и высвобождение из клеток
гипофиза гормона роста. Активность этого тропного вещества особенно важна в детском и молодом
возрасте. Концентрация соматолиберина в крови возрастает в ночные часы. Недостаток нейрогормона
может быть причиной карликовости. У взрослых проявления низкой секреции обычно малозаметны.
Пациенты могут жаловаться на снижение трудоспособности, общую слабость, дистрофию мышечной ткани.
Пролактолиберин повышает выработку пролактина в гипофизе. Активность рилизинг-фактора возрастает у
женщин во время беременности и периода грудного вскармливания. Недостаток этого стимулирующего
вещества может быть причиной недоразвития протоков в грудной железе и первичной агалактии.
Тиролиберин является стимулирующим фактором для выделения тиреотропного гормона гипофиза и
повышения тироксина и трийодтиронина в крови. Тиреолиберин повышается при недостатке йода в пище, а
также при поражении ткани щитовидной железы. Кортиколиберин — рилизинг-фактор, стимулирующий
выработку адренокортикотропного гормона в гипофизе. Недостаток этого вещества может провоцировать
надпочечниковую недостаточность. Болезнь имеет ярко выраженные симптомы: низкое артериальное
давление, слабость мышц, тягу к соленой пище. Меланолиберин влияет на клетки промежуточной доли
гипофиза. Этот рилизинг-фактор повышает секрецию меланотропина. Нейрогормон влияет на синтез
меланина, а также способствует росту и размножению пигментных клеток. Пролактостатин, соматостатин и
меланостатин обладают подавляющим действием на тропные гормоны гипофиза. Пролактостатин блокирует
секрецию пролактина, соматостатин — соматотропина, а меланостатин — меланотропина.
43. Гормони передньої частки гіпофіза: соматотропін (СТГ), пролактин.
Патологічні процеси, пов'язані з порушенням функції цих гормонів.
В передней доле гипофиза вырабатываются  тропные гормоны, т.е. они регулируют функцию
периферических желез “мишеней”. Это происходит за принципом обратной связи: избыток гормона
периферической железы подавляет выработку соответственного тропного гормона передней долей гипофиза
и наоборот.

Соматотропный гормон (гормон роста). По химическому строению – простой белок. Выделение его
регулируется самотолиберином и соматостатином (гипоталамус). Гормон участвует в формировании
костной ткани, особенностей тела мужчин и женщин. Влияние на белковый обмен: способстсвует
поступлению АК в клетки, активирует биосинтез белка, ДНК и РНК.

 – на углеводный обмен: это противоинсулярный гормон, он способствует расщеплению инсулина.

Поэтому его выделение сопровождается повышением глюкозы в крови (диабетический эффект) за счет
расщепления гликогена печени; угнетает превращение глюкозы в жир.

– на липидный обмен: стимулирует расщепление жира, окисление жирных кислот.

Недостаток гормона роста в детском возрасте приводит к карликовости. Избыток в детском возрасте
гигантизм, у взрослого – акромегалия

Пролакти́н— один из гормонов ацидофильных клеток передней доли гипофиза. По химическому строению
является пептидным гормоном. ролактин необходим для осуществления лактации, он повышает секрецию
молозива, способствует созреванию молозива, превращению молозива в зрелое молоко. Он также
стимулирует рост и развитие молочных желез и увеличение числа долек и протоков в них. При
гиперпролактинемии у женщин нарушается менструальный цикл. Повышение концентрации пролактина
может привести к развитию бесплодия, аноргазмии, фригидности, снижению уровня сексуального влечения,
увеличению размеров молочных желез вплоть до формирования макромастии (гигантских молочных желез),
могут развиться кисты или аденомы молочных желез, а впоследствии даже рак молочной железы. При
сильном повышении уровня пролактина характерна галакторея. Очень высокий уровень пролактина может
вызывать психические заболевания. Понижение уровня пролактина является показателем:

 синдрома Шихана (апоплексии гипофиза);

 переношенной беременности,
 приёма лекарственных препаратов: противосудорожных средств дофаминергических средств,
кальцитонина, конъюгированных эстрогенов, циклоспорина А, апоморфина, морфина, нифедипина,
рифампицина.

44. Вазопресин та окситоцин: місце синтезу, будова, біологічні функції,

порушення синтезу та секреції

Вырабатываются в гипоталамусе, накапливается в задней доле гипофиза. Вазопрессин. Пептид.

Антидиуретический гормон. Вазопрессин регулирует количество воды в теле, увеличивая реабсорбацию
воды (повышая концентрацию мочи и уменьшая её объем) в протоках почки, которые получают
разбавленную (неконцентрированную) мочу, произведенную функциональной единицей почки, нефроном.
Вазопрессин увеличивает водную проницаемость канальцев почки. Механизм – расщепляет гиалуроновую
кислоту («межклеточный цемент»), активируя фермент гиалуронидазу. Таким образом, повышается
проницаемость мембран и обратное всасывание воды из первичной мочи. Этот гормон также сужает
кровяные капилляры и повышает кровяное давление.

При недостатке вазопрессина возникает заболевание несахарный диабет. Происходит резкое

обезвоживание организма, моча имеет очень низкий уде льный вес. Синдром гиперсекреции секреции
антидиуретического гормона сопровождается повышенным выделением мочи, гипонатриемией и
гипоосмотическим состоянием крови. Клинические симптомы — летаргия, анорексия, тошнота, рвота,
мышечные подёргивания, судороги, кома. Состояние пациента ухудшается при поступлении в организм
больших объёмов воды (внутрь или внутривенно); напротив, ремиссия наступает при ограничении
употребления воды.

Окситоцин. Окситоцин синтезируется не только в ЦНС, но и в лютеиновых клетках яичника, в матке

и плодных оболочках.
Пептид. Стимулирует сокращение гладких мышц, в особенности матки, а также сокращение мышечных
волокон вокруг альвеол молочных желез, вызывая секрецию молока. Это происходит благодаря
проникновению ионов К+ в мышечные клетки и угнетению ацетилхолинэстеразы.

45. Інсулін: будова, біосинтез та секреція; вплив на обмін

вуглеводів, ліпідів, амінокислот та білків. Рістстимулюючі ефекти
інсуліну. Порушення синтезу та секреції.

Строение: Инсулин — низкомолекулярный белок (м.в. ~ 5800 kd), состоящий из двух пептидных цепей (А и
В цепи), соединенных двумя дисульфидными мостиками.

Биосинтез: На рибосомах шероховатой эндоплазматической сети синтезируется пептид-предшественник —

т. н. препроинсулин. Он представляет собой полипептидную цепь, построенную из 110 аминокислотных
остатков и включает в себя расположенные последовательно: L-пептид, B-пептид, C-пептид и A-пептид.
Почти сразу после синтеза в ЭПР от этой молекулы отщепляется сигнальный (L) пептид —
последовательность из 24 аминокислот, которые необходимы для прохождения синтезируемой молекулы
через гидрофобную липидную мембрану ЭПР. Образуется проинсулин, который транспортируется в
комплекс Гольджи, далее в цистернах которого происходит так называемое созревание инсулина.
Созревание является наиболее длительным этапом образования инсулина. В процессе созревания из
молекулы проинсулина с помощью специфических эндопептидаз вырезается C-пептид — фрагмент из 31
аминокислоты, соединяющий B-цепь и A-цепь. То есть молекула проинсулина разделяется на инсулин и
биологически инертный пептидный остаток.

Секреция: образуется в бета-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы. Выделение инсулина

из клетки происходит путём экзоцитоза — зрелая секреторная гранула приближается к плазматической
мембране и сливается с ней, и содержимое гранулы выдавливается из клетки. Главным стимулятором
освобождения инсулина является повышение уровня глюкозы в крови. Дополнительно образование
инсулина и его выделение стимулируется во время приёма пищи, причём не только глюкозы или углеводов.
Секрецию инсулина усиливают аминокислоты, особенно лейцин и аргинин, некоторые гормоны
гастроэнтеропанкреатической системы: холецистокинин, ГИП, ГПП-1, АКТГ, эстрогены, производные
сульфонилмочевины. Также секрецию инсулина усиливает повышение уровня калия или кальция,
свободных жирных кислот в плазме крови. Понижается секреция инсулина под влиянием глюкагона.
Парасимпатическая часть (холинергические окончания блуждающего нерва) стимулирует выделение
инсулина; Симпатическая часть (активация α2-адренорецепторов) подавляет выделение инсулина.

Влияние на обмен: Инсулин — основной гормон, снижающий содержание глюкозы в крови, это
реализуется через:
  усиление поглощения клетками глюкозы и других веществ;
 активацию ключевых ферментов гликолиза;
 увеличение интенсивности синтеза гликогена — инсулин форсирует запасание глюкозы клетками
печени и мышц путём полимеризации её в гликоген;
 уменьшение интенсивности глюконеогенеза — снижается образование в печени глюкозы из
различных веществ
 усиливает поглощение клетками аминокислот (особенно лейцина и валина);
 усиливает транспорт в клетку ионов калия, а также магния и фосфата;
 усиливает репликацию ДНК и биосинтез белка;
 усиливает синтез жирных кислот и последующую их этерификацию — в жировой ткани и в печени
инсулин способствует превращению глюкозы в триглицериды; при недостатке инсулина
происходит обратное — мобилизация жиров.
 подавляет гидролиз белков — уменьшает деградацию белков;
 уменьшает липолиз — снижает поступление жирных кислот в кровь.

Ростостимулирующие эффекты инсулина: К митогенным (ростстимулирующим) относят долгосрочные

эффекты инсулина, реализуемые на генетическом уровне за счет индукции экспрессии ряда специфических
генов, стимуляции синтеза ДНК и белков, ведущих в конечном счете к усилению клеточного роста.

Нарушения: В случае недостаточной выработки инсулина поджелудочной железой развивается

гипергликемия (повышение уровня сахара в крови) и метаболический ацидоз (увеличение кислотности
организма), которые можно предотвратить, снижая  уровень глюкагона в крови. Нарушение секреции
инсулина вследствие деструкции бета-клеток — абсолютная недостаточность инсулина — является
ключевым звеном патогенеза сахарного диабета 1-го типа. Нарушение действия инсулина на ткани —
относительная инсулиновая недостаточность — имеет важное место в развитии сахарного диабета 2-го типа.
Гиперинсулинемия – это заболевание, при котором в крови повышена концентрация инсулина. Данная
патология может привести к колебаниям уровня глюкозы в крови и к развитию сахарного диабета.

46. Глюкагон: структура, роль в обміні речовин, порушення секреції.

Структура: По химическому строению глюкагон является пептидным гормоном. Он представлен одной
линейно расположенной полипептидной цепью, в состав которой входит 29 аминокислотных остатков.
Глюкагон синтезируется в основном в α-клетках панкреатических островков поджелудочной железы, а
также в ряде клеток кишечника.

Роль: итогом действия глюкагона являются ускорение распада гликогена и торможение его синтеза в
печени, что приводит к увеличению концентрации глюкозы в крови. Глюкагон способствует образованию
глюкозы из промежуточных продуктов обмена белков и жиров. Глюкагон стимулирует образование
глюкозы из аминокислот путем индукции синтеза ферментов глюконеогенеза при участии цАМФ, в
частности фосфоенолпируваткарбоксикиназы – ключевого фермента этого процесса. Глюкагон в отличие от
адреналина тормозит гликолитический распад глюкозы до молочной кислоты, способствуя тем самым
гипергликемии. Он активирует опосредованно через цАМФ липазу тканей, оказывая мощный
липолитический эффект.

Нарушения: Значительное повышение содержания гормона глюкагона в крови является признаком

глюкагономы (опухоли надпочечников). При глюкагономе избыток глюкагона способствует повышению
уровня сахара в крови и развитию сахарного диабета. Дефицит глюкагона происходит при снижении массы
поджелудочной железы при ее воспалении, панкреатэктомии.

47. Тиреоїдні гормони: структура, біологічні ефекти, механізм дії. Гіпо-

та гіпертиреоз.
Структура: йодированные производные аминокислоты тирозина. Щитовидная железа производит два
тиреоидных гормона, отличающихся наличием или отсутствием дополнительного атома йода в молекуле —
тироксин (T4) и трийодтиронин (T3). Помимо тиреоидных гормонов, в щитовидной железе синтезируется
нейодсодержащий гормон — кальцитонин, который регулирует концентрацию кальция в сыворотке крови и
костной ткани.
Биологические эффекты: Тиреоидные гормоны стимулируют рост и развитие организма, рост и
дифференцировку тканей. Повышают потребность тканей в кислороде. Повышают системное артериальное
давление, частоту и силу сердечных сокращений. Повышают уровень бодрствования, психическую энергию
и активность, ускоряет течение мыслительных ассоциаций, повышает двигательную активность. Повышают
температуру тела и уровень основного обмена. Тиреоидные гормоны повышают уровень глюкозы в крови,
усиливают глюконеогенез в печени, тормозят синтез гликогена в печени и скелетных мышцах. Также они
повышают захват и утилизацию глюкозы клетками, повышая активность ключевых ферментов гликолиза.
Тиреоидные гормоны усиливают липолиз (распад жира) и тормозят образование и отложение жира.
Действие тиреоидных гормонов на обмен белков зависит от концентрации гормонов. В малых
концентрациях они оказывают анаболическое действие на обмен белков, повышают синтез белков и
тормозят их распад, вызывая положительный азотистый баланс. В больших же концентрациях тиреоидные
гормоны оказывают сильное катаболическое действие на белковый обмен, вызывая усиленный распад
белков и торможение их синтеза, и как следствие — отрицательный азотистый баланс. Тиреоидные гормоны
усиливают процессы эритропоэза в костном мозге. Тиреоидные гормоны также оказывают влияние на
водный обмен, понижают гидрофильность тканей и канальцевую реабсорбцию воды.

Механизм действия: Тиреоидные гормоны относятся к тем гормональным веществам, которые

осуществляют свои биологические эффекты путем соединения с рецепторами внутри клеток (так же, как и
стероидные гормоны).
 проникновение гормона внутрь клетки через клеточную мембрану;
 соединение гормона с рецепторами в цитоплазме клетки;
 активирование комплекса гормон-рецептор и его миграция в ядро клетки;
 взаимодействие этого комплекса с определенным участком ДНК;
 активация нужных генов;
 синтез белков-ферментов, которые и осуществляют биологические действия гормона

Гипотиреоз: состояние, обусловленное длительным, стойким недостатком гормонов щитовидной железы,

противоположное тиреотоксикозу. Крайняя степень проявления клинической симптоматики гипотиреоза у
взрослых — микседема, у детей — кретинизм.

 Первичный гипотиреоз связан с патологией щитовидной железы, ведущей к уменьшению массы

железистой ткани щитовидной железы и торможению синтеза гормонов тироксина и
трийодтиронина. Это может быть следствием аплазии или агенезии щитовидной железы,
аутоиммунных процессов, йододефицита, дефицита селена;
 Вторичный гипотиреоз («центральный»), связан с выпадением тропной функции гипофиза
(снижение продукции тиреотропина). Недостаточное поступление в организм гормонов
щитовидной железы приводит к нарушению белкового, углеводного обмена, уплощению сахарной
кривой после нагрузки глюкозой, к нарушению липидного, водно-солевого обмена.

Гипертиреоз:синдром, обусловленный гиперфункцией щитовидной железы, проявляющийся повышением

содержания гормонов: трийодтиронин (Т3), тироксин (Т4). Гипертиреоз в зависимости от уровня
возникновения нарушения различают: первичный — щитовидная железа, вторичный — гипофиз,
третичный — гипоталамус.

 зоб диффузный токсический (Болезнь Базедова) — наиболее частая причина гипертиреоза

 наблюдают повышение основного обмена и снижение веса, несмотря на хороший аппетит и

достаточный приём пищи
 потливость и непереносимость тепла отражают наличие повышенного теплообразования
 увеличение щитовидной железы
 ЧСС увеличивается; возникает стойкая синусовая тахикардия с частотой 120 в мин и более
 повышенный аппетит
 запоры или диарея
 изменения кожи и волос. Кожа тёплая и влажная вследствие вазодилатации периферических
сосудов и повышенного потоотделения. Характерны тонкие, шелковистые волосы, возможна ранняя
седина.
 воздействие на ЦНС. Беспокойство, раздражительность, патологическая отвлекаемость, лёгкие
нарушения памяти, тремор.
 у женщин — нарушение менструального цикла
 у мужчин — снижение потенции, возможна гинекомастия.
 мышечная слабость и утомляемость
 48.
Катехоламіни: будова, біосинтез, фізіологічні ефекти, біохімічні
механізми дії.
Строение: производные пирокатехина.

Биосинтез: Катехоламины адреналин, норадреналин и дофамин синтезируются в мозговом веществе

надпочечников, в симпатической нервной системе и в мозге. Адреналин — конечный продукт биосинтеза
катехоламинов. В целом синтез катехоламинов — это сложный биохимический процесс. Схематически это выглядит
так: Тирозин → ДОФА → Дофамин → Норадреналин → Адреналин.

Физиологические эффекты: Катехоламины прямо или косвенно повышают активность эндокринных желез,
стимулируют гипоталамус и гипофиз. При любой напряженной работе, особенно физической, содержание в крови
катехоламинов увеличивается. При интенсивной физической работе повышение температуры тела, учащение
сердцебиения и др. вызвано выделением в кровь большого количества катехоламинов. Адреналин, его называют
«гормоном страха». Выброс адреналина происходит при любом сильном волнении или большой физической
нагрузке. Адреналин повышает проницаемость клеточных мембран для глюкозы, усиливает распад углеводов
(гликогена) и жиров, вызывает сужение сосудов органов брюшной полости, кожи и слизистых оболочек; в меньшей
степени сужает сосуды скелетной мускулатуры. Артериальное давление под действием адреналина повышается.
Норадреналин называют «гормоном ярости», т.к. в результате выброса в кровь норадреналина всегда возникает
реакция агрессии, значительно увеличивается мышечная сила. Его секреция и выброс в кровь усиливаются при
стрессе, кровотечениях, тяжелой физической работе и других ситуациях, требующих быстрой перестройки
организма. Так как норадреналин оказывает сильное сосудосуживающее действие, его выброс в кровь играет
ключевую роль в регуляции скорости и объема кровотока. Дофамин вызывает повышение сердечного выброса,
оказывает вазоконстрикторное действие, улучшает кровоток и пр., стимулирует распад гликогена и подавляет
утилизацию глюкозы тканями. Дофамин вызывает повышение концентрации глюкозы в крови. Он участвует в
регуляции образования гормона роста, в торможении секреции пролактина. Недостаточный синтез дофамина
обусловливает нарушение двигательной функции — синдром Паркинсона. Резкое повышение экскреции дофамина и
его метаболитов с мочой наблюдается при гормонально-активных опухолях.

Биохимические механизмы действия: Механизм действия гормонов разный в зависимости от рецептора. Степень
активности рецептора может изменяться от концентрации соответствующего лиганда. Например, в жировой ткани
при низких концентрациях адреналина более активны α2-адренорецепторы, при повышенных концентрациях (стресс)
– стимулируются β1-, β2-, β3-адренорецепторы. В основе механизма действия катехоламинов лежит их способность
активировать фермент циклазу, катализирующий образование циклического 3,5-аденозинмонофосфата (АМФ) из
аденозинтрифосфата (АТФ). Это в свою очередь через киназную систему вызывает переход дефосфофосфорилазы из
неактивной в активную форму, что влечет за собой усиление фосфоролиза гликогена. Возникающая при этом
энергия может расходоваться различным образом: на продукцию тепла, на активный транспорт ионов, т. е. на
процессы поляризации клеточной мембраны, и т. д.

49. Стероїдні гормони кори наднирників (С21-стероїди) – глюкокортикоїди та

мінералокортикоїди; будова, властивості, механізм дії. Порушення функції
залоз.
Строение: По химическому строению гормоны коры надпочечников являются стероидами.

Механизм действия: заключается в прямом влиянии на генетический аппарат ядра клеток, стимуляции синтеза
соответствующих РНК, активации синтеза транспортирующих катионы белков и ферментов, а также повышении
проницаемости мембран для аминокислот.

Минералкортикоиды: К этой группе относятся альдостерон, дезоксикортикостерон, 18-оксикортикостерон, 18-

оксидезокси-кортикостерон. Эти гормоны участвуют в регуляции минерального обмена. Основным представителем
минералокортикоидов является альдостерон. Альдостерон усиливает реабсорбцию ионов натрия и хлора в
дистальных почечных канальцах и уменьшает обратное всасывание ионов калия. В результате этого уменьшается
выделение натрия с мочой и увеличивается выведение калия. В процессе реабсорбции натрия пассивно возрастает и
реабсорбция воды. За счет задержки воды в организме увеличивается объем циркулирующей крови, повышается
уровень артериального давления, уменьшается диурез. Альдостерон способствует развитию воспалительной
реакции. Его противовоспалительное действие связано с усилением экссудации жидкости из просвета сосудов в
ткани и отечности тканей. При повышенной продукции альдостерона усиливается также секреция водородных ионов
и аммония в почечных канальцах, что может привести к изменению кислотно-основного состояния – алкалозу. В
регуляции уровня альдостерона в крови имеют место несколько механизмов, основной из них - это ренин-
ангиотензин-альдостероновая система.

Глюкокортикоиды: К глюкокортикоидным гормонам относятся кортизол, кортизон, кортикостерон, 11-

дезоксикортизол, 11-дегидрокортикостерон У человека наиболее важным глюкокортикоидом является кортизол. Эти
гормоны оказывают влияние на обмен углеводов, белков и жиров: Глюкокортикоиды вызывают повышение
содержания глюкозы в плазме крови (гипергликемия). Этот эффект обусловлен стимулированием процессов
глюконеогенеза в печени, образования глюкозы из аминокислот и жирных кислот. Глюкокортикоиды угнетают
активность фермента гексокиназы, что ведет к уменьшению утилизации глюкозы тканями. Глюкокортикоиды
являются антагонистами инсулина в регуляции углеводного обмена. Глюкокортикоиды оказывают катаболическое
влияние на белковый обмен. Вместе с тем они обладают и выраженным антианаболическим действием, что
проявляется снижением синтеза особенно мышечных белков, так как глюкокортикоиды угнетают транспорт
аминокислот из плазмы крови в мышечные клетки. Действие глюкокортикоидов на жировой обмен заключается в
активации липолиза, что приводит к увеличению концентрации жирных кислот в плазме крови. Глюкокортикоиды
угнетают все компоненты воспалительной реакции: уменьшают проницаемость капилляров, тормозят экссудацию и
снижают отечность тканей, стабилизируют мембраны лизосом, что предотвращает выброс протеолитических
ферментов, способствующих развитию воспалительной реакции, угнетают фагоцитоз в очаге воспаления.
Глюкокортикоиды уменьшают лихорадку. Глюкокортикоиды оказывают противоаллергическое действие.
Глюкокортикоиды угнетают как клеточный, так и гуморальный иммунитет. Они снижают продукцию Т- и В-
лимфоцитов, уменьшают образование антител, снижают иммунологический надзор. Глюкокортикоиды стимулируют
секрецию соляной кислоты.

Нарушения: Гипофункция коры надпочечников проявляется снижением содержания кортикоидных гормонов и

носит название Аддисоновой (бронзовой) болезни. Главными симптомами этого заболевания являются: адинамия,
снижение объема циркулирующей крови, артериальная гипотония, гипогликемия, усиленная пигментация кожи,
головокружение, неопределенные боли в области живота, поносы. При опухолях надпочечников может развиться
гиперфункция коры надпочечников с избыточным образованием глюкокортикоидов. Это так называемый первичный
гиперкортицизм, или синдром Иценко – Кушинга.

50. Жіночі статеві гормони: естрогени, прогестерон. Фізіологічні та біохімічні

ефекти; зв' язок з фазами овуляційного циклу
Основным местом синтеза женских половых гормонов – эстрогенов (от греч. oistros – страстное влечение) –
являются яичники и желтое тело; доказано также образование этих гормонов в надпочечниках, семенниках и
плаценте. В настоящее время открыты 2 группы женских половых гормонов, различающихся своей химической
структурой и биологической функцией: эстрогены (главный представитель – эстрадиол) и прогестины (главный
представитель – прогестерон).

Наиболее активный эстроген – эстрадиол, синтезируется преимущественно в фолликулах; два остальных эстрогена
являются производными эстрадиола и синтезируются также в надпочечниках и плаценте. Все эстрогены состоят из
18 атомов углерода. Секреция эстрогенов и прогестерона яичником носит циклический характер, зависящий от фазы
полового цикла: в первой фазе цикла синтезируются в основном эстрогены, а во второй – преимущественно
прогестерон. Ведущую роль в регуляции синтеза эстрогенов и прогестерона играют гонадотропные гормоны
гипофиза (фоллитропин и лютропин), которые опосредованно, через рецепторы клеток яичника и систему
аденилатцик-лаза–цАМФ и, вероятнее всего, путем синтеза специфического белка, контролируют синтез гормонов.
Основная биологическая роль эстрогенов и прогестерона, синтез которых начинается после наступления половой
зрелости, заключается в обеспечении репродуктивной функции организма женщины. В этот период они вызывают
развитие вторичных половых признаков и создают оптимальные условия, обеспечивающие возможность
оплодотворения яйцеклетки после овуляции. Прогестерон выполняет в организме ряд специфических функций:
подготавливает слизистую оболочку матки к успешной имплантации яйцеклетки в случае ее оплодотворения, а при
наступлении беременности основная роль – сохранение беременности; оказывает тормозящее влияние на овуляцию
и стимулирует развитие ткани молочной железы. Эстрогены оказывают анаболическое действие на организм,
стимулируя синтез белка.

51. Чоловічі статеві гормони (С19-стероїди). Фізіологічні та біохімічні ефекти

андрогенів; регуляція синтезу та секреції.
Мужские половые гормоны вырабатываются в основном в мужских половых железах - в интерстициальных
клетках Лейдига семенников (95%). Небольшое количество андрогенов образуется в коре надпочечников.
Синтез андрогенов: Путь биосинтеза андрогенов в яичках и коре надпочечников одинаков.
Предшественником андрогенов, как и других стероидных гормонов, служит холестерол , который либо
поступает из плазмы в составе ЛПНП, либо синтезируется в самих железах из ацетил-КоА.

Тестостерон. Превращение прегненолона в тестостерон катализируется пятью микросо-мальными

ферментами и может протекать двумя путями: через образование дегидроэпиандростерона или через
образование прогестерона (что, по-видимому, преобладает в семенниках человека). Суточная секреция
тестостерона у мужчин составляет в норме примерно 5 мг и сохраняется на протяжении всей жизни
организма.

Дигидротестостерон. В семенных канальцах, предстательной железе, коже, наружных половых органах

тестостерон служит предшественником более активного адцрогена - дигидротестостерона. Это
превращение, в котором участвует примерно 4% тестостерона, происходит в результате восстановления
двойной связи кольца А и 3-кетогруппы при участии цитоплазматического фермента - NADPH-зависимой
5α-редуктазы. Семенники человека секретируют в сутки до 50-100 мкг дигидротестостерона.

Регуляция синтеза и секреции андрогенов: В препубертатный период секреция андрогенов подавляет по

механизму отрицательной обратной связи секрецию гонадотропина до начала пубертатного периода, когда
гипофизарные клетки становятся менее чувствительными к ингибирующему действию циркулирующих в
крови андрогенов. Эта потеря чувствительности приводит к циклически импульсному освобождению ЛГ и
ФСГ. ЛГ, связьюаясь с рецепторами клеток Лейдига, стимулирует образование тестостерона
интерстициальными клетками Лейдига, а ФСГ, связываясь с рецепторами клеток Сертоли в семенниках,
стимулирует сперматогенез. Тестостерон замыкает отрицательную обратную связь на уровне гипофиза и
гипоталамуса, уменьшая частоту секреторных импульсов ЛГ. Торможение секреции ФСГ аденогипофизом
происходит под действием белка ингибина, вырабатываемого клетками Сертоли. ФСГ стимулирует синтез
этого белка, который по механизму отрицательной обратной связи тормозит дальнейшую секрецию ФСГ.

Эффекты андрогенов: Физиологическое действие андрогенов различно в разные периоды жизни

организма. У эмбриона под действием андрогенов из вольфова протока образуются придаток яичка
(эпидидимис), семявыносящий проток и семенной пузырёк. У плода мужского пола происходит
маскулинизация мозга. Поскольку андрогены в организме обладают мощным анаболическим действием и
стимулируют клеточное деление, повышенный уровень андрогенов в препубертатный период приводит к
скачкообразному увеличению линейных размеров тела, увеличению скелетных мышц, росту костей, но
одновременно способствуют и остановке роста, так как стимулируют сращение эпифизов длинных костей с
их стволами. Андрогены вызывают изменение структуры кожи и волос, снижение тембра голоса вследствие
утолщения голосовых связок и увеличения объёма гортани, стимулируют секрецию сальных желёз.

52. Загальна характеристика гормонів травного каналу.

Эта группа гормонов включает глюкагон, энтероглюкагон, секретин, вазоактивный интестициальный
пептид (ВИП), гастрин, панкреозимин (холецистокинин), гастроингибирующий пептид. Эти гормоны -
олигопептиды (17-43 аминокислотных остатка) и образуются эндокринными клетками желез желудочно-
кишечного тракта , и так или иначе связаны с процессами питания.

Секретин: – Стимулирует выведение бикарбоната и воды ацинарными клетками поджелудочной железы,

– содействует холецистокинину в стимуляции секреции ферментов с соком поджелудочной железы

Гастрин стимулирует: – секрецию соляной кислоты и пепсина в желудке, – секрецию сока поджелудочной
железы, – двигательную функцию антрального отдела желудка, – рост и развитие желудочно-кишечного
тракта

Холецистокинин – Стимулирует сокращение наполненного жёлчью жёлчного пузыря,

– увеличивает секрецию пищеварительных ферментов с соком поджелудочной железы,
– замедляет опустошение желудка, – стимулирует рост и развитие экзокринных элементов поджелудочной
железы

Панкреозимин – Стимулирует сокращение наполненного жёлчью жёлчного пузыря,

– увеличивает секрецию пищеварительных ферментов с соком поджелудочной железы

Энтероглюкагон стимулирует секрецию экзокринной и эндокринной функций поджелудочной железы

Вазоактивный тонкокишечный полипептид – увеличивает кровоток в сосудах тонкой кишки,
– стимулирует расслабление мышц желудочно-кишечного тракта (компонент перистальтики) в том числе
желудка и жёлчного пузыря, – тормозит секрецию соляной кислоты и ферментов в желудке,
– увеличивает секрецию воды и электролитов с соком поджелудочной железы и с кишечным
соком,– стимулирует гликогенолиз,

Вазоактивный интестинальный пептид ( ВИП ) вырабатывается в тонкой кишке, обнаружен в центральной

нервной системе и в нейронах всего желудочно - кишечного тракта, состоит из 28 ааминокислотных
остатков. В физиологических условиях стимулирует секрецию воды поджелудочной железой и кишечником,
подавляет образование соляной кислоты клетками слизистой оболочки желудка, расслабляет гладкую
мускулатуру сосудов, желчного пузыря, части пищевода.

Гастроинкибирующий полипептид ( ГИП ) вырабатывается преимущественно в двенадцатиперстной и

тощей кишках и состоит из 42 ааминокислотных остатков. Секрецию ГИП стимулирует поступление в
двенадцатиперстную кишку липидов, глюкозы и некоторых аминокислот.

53. Структура та роль мелатоніну, місце синтезу, механізм дії,

порушення.
Структура: В организме человека мелатонин синтезируется из аминокислоты триптофана, которая
участвует в синтезе нейромедиатора (нейропередатчика) серотонина, а он в свою очередь под воздействием
фермента N-ацетилтрансферазы превращается в мелатонин. Показано, что мелатонин является индольным
производным серотонина и синтезируется ночью ферментами N-ацетилтрансферазой и гидроксииндол-О-
метилтрансферазой.

Роль: Регулирует деятельность эндокринной системы, кровяное давление, периодичность сна

 Регулирует сезонную ритмику у многих животных

 Замедляет процессы старения
 Усиливает эффективность функционирования иммунной системы
 Обладает антиоксидантными свойствами
 Влияет на процессы адаптации при смене часовых поясов

Кроме того, мелатонин участвует в регуляции

 функций пищеварительного тракта,

 работы клеток головного мозга.

Место синтеза: основной гормон эпифиза.

Механизм действия: Мелатонин транспортируется сывороточным альбумином, после освобождения от

альбумина связывается со специфическими рецепторами на мембране клеток-мишеней, проникает в ядро и
там осуществляет своё действие.

Нарушения: Эксперименты на лабораторных животных показали, что при недостатке мелатонина,

вызванном удалением рецепторов, животные начинали быстрее стареть: раньше начиналась менопауза,
накапливались свободнорадикальные повреждения клеток, снижалась чувствительность к инсулину,
развивались ожирение и рак. Недостаток гормона провоцирует депрессии и тревожность. Недостаток
мелатонина может привести к чрезмерной и неуправляемой возбудимости клеток мозга.

54. Ейкозаноїди: будова, біологічні та фармакологічні властивості.

Аспірин та інші нестероїдні протизапальні засоби як інгібітори синтезу
простагландинів.
Эйкозаноиды, включающие в себя простагландины, тромбоксаны, лейкотриены и ряд других веществ, -
высокоактивные регуляторы клеточных функций. Они имеют очень короткий Т1/2, поэтому оказывают
эффекты как "гормоны местного действия", влияя на метаболизм продуцирующей их клетки по
аугокзэинному механизму, и на окружающие клетки - по паракринному механизму. Эйкозаноиды участвуют
во многих процессах: регулируют тонус ГМК и вследствие этого влияют на АД, состояние бронхов,
кишечника, матки. Эйкозаноиды регулируют секрецию воды и натрия почками, влияют на образование
тромбов. Разные типы эйкозаноидов участвуют в развитии воспалительного процесса, происходящего после
повреждения тканей или инфекции. Такие признаки воспаления, как боль, отёк, лихорадка, в значительной
мере обусловлены действием эйкозаноидов. Избыточная секреция эйкозаноидов приводит к ряду
заболеваний, например бронхиальной астме и аллергическим реакциям.

Аспирин - препарат, подавляющий основные признаки воспаления. Он уменьшает синтез медиаторов

воспаления и, таким образом, уменьшает воспалительную реакцию. Циклооксигеназа необратимо
ингибируется путём ацетилирования серина в положении 530 в активном центре. Однако эффект действия
аспирина не очень продолжителен, так как экспрессия гена этого фермента не нарушается и продуцируются
новые молекулы фермента. Другие нестероидные противовоспалительные препараты (например, ибупрофен
и ацетаминофен) действуют по конкурентному механизму, связываясь в активном центре фермента, и также
снижают синтез простагландинов.

55. Основні вуглеводи їжі. Добова потреба у вуглеводах. Їх структура,

перетравлення й всмоктування у шлунково-кишковому тракті.
Основными углеводами пищи являются: крахмал - разветвленный гомополисахарид из глюкозы.
Мономеры линейных участков соединены -1,4-гликозидными связями, а в местах разветвления -1,6 связями;
дисахариды – сахароза, лактоза, мальтоза.

Суточная норма углеводов в пище составляет 400-500 г.

По своему строению углеводы являются многоатомными спиртами с альдегидной или кетоновой группой
(полигидроксиальдегиды и полигидроксикетоны). Наиболее известные углеводы (крахмал, глюкоза,
гликоген) обладают эмпирической формулой (CH2O)6

При переваривании углеводов в желудочно-кишечном тракте происходит ферментативный гидролиз

гликозидных связей и образование моносахаридов, главным из которых является глюкоза. Гидролиз
крахмала начинается в полости рта при участии амилазы слюны, которая частично расщепляет внутренние -
1,4-гликозидные связи, образуя менее крупные, чем крахмал молекулы - декстрины. Далее гидролиз
крахмала продолжается в верхнем отделе кишечника под действием панкреатической амилазы, также
расщепляющей -1,4-гликозидные связи. В результате из крахмала образуются дисахаридные остатки
мальтозы и изомальтозы. Гидролиз всех дисахаридов происходит на поверхности клеток кишечника и
катализируется специфическими ферментами: сахаразой, лактазой, мальтазой и изомальтазой. Эти
гликозидазы синтезируются в клетках кишечника.

Всасывание моносахаридов из кишечника в кровь осуществляется путем облегченной диффузии. Если

концентрация глюкозы в кишечнике невелика, то ее транспорт может происходить за счет градиента
концентрации ионов натрия, создаваемого Na+, K+-AТФ-азой.

56. Анаеробне окиснення глюкози: локалізація, загальна схема реакцій,

роль, регуляція. Реакція гліколітичної оксидоредукції, її роль.
Анаэробное превращение глюкозы локализуется в цитозоле и включает два этапа из 11 ферментативных
реакций. Первой ферментативной реакцией гликолиза является фосфорили-рование, т.е. перенос остатка
ортофосфата на глюкозу за счет АТФ. Реакция катализируется ферментом гексокиназой. Второй реакцией
гликолиза является превращение глюкозо-6-фос-фата под действием фермента глюкозо-6-фосфат-изомеразы
во фруктозо-6-фосфат. Третья реакция катализируется ферментом фосфофруктокиназой; образовавшийся
фруктозо-6-фосфат вновь фосфорилируется за счет второй молекулы АТФ. Четвертую реакцию гликолиза
катализирует фермент альдолаза. Под влиянием этого фермента фруктозо-1,6-бисфосфат расщепляется на
две фосфотриозы. Пятая реакция – это реакция изомеризации триозофосфатов. Катализируется ферментом
триозофосфатизомеразой. Образованием глицеральдегид-3-фосфата как бы завершается первая стадия
гликолиза. Вторая стадия – наиболее сложная и важная. Она включает окислительно-восстановительную
реакцию (реакция гликолитической оксидоредукции), сопряженную с субстратным фосфорилированием, в
процессе которого образуется АТФ. В результате шестой реакции глицеральдегид-3-фосфат в присутствии
фермента глицеральдегидфосфатдегидрогеназы, кофермента НАД и неорганического фосфата подвергается
своеобразному окислению с образованием 1,3-бисфосфоглицериновой кислоты и восстановленной формы
НАД (НАДН). Эта реакция блокируется йод- или бромацетатом, протекает в несколько этапов. Седьмая
реакция катализируется фосфоглицераткиназой, при этом происходит передача богатого энергией
фосфатного остатка (фосфатной группы в положении 1) на АДФ с образованием АТФ и 3-фосфогли-
цериновой кислоты (3-фосфоглицерат). Восьмая реакция сопровождается внутримолекулярным переносом
оставшейся фосфатной группы, и 3-фосфоглицериновая кислота превращается в 2-фосфоглицериновую
кислоту (2-фосфоглицерат). Девятая реакция катализируется ферментом енолазой, при этом 2-
фосфоглицериновая кислота в результате отщепления молекулы воды переходит в
фосфоенолпировиноградную кислоту (фосфоенолпируват), а фосфатная связь в положении 2 становится
высокоэргической. Десятая реакция характеризуется разрывом высокоэргической связи и переносом
фосфатного остатка от фосфоенолпирувата на АДФ (субстратное фосфорилирование). Катализируется фер-
ментом пируваткиназой. В результате одиннадцатой реакции происходит восстановление пировиноградной
кислоты и образуется молочная кислота. Реакция протекает при участии фермента лактатдегидрогеназы и
кофермента НАДН, образовавшегося в шестой реакции.

Биологическое значение процесса гликолиза заключается прежде всего в образовании богатых энергией
фосфорных соединений. На первых стадиях гликолиза затрачиваются 2 молекулы АТФ (гексокиназная и
фосфофрук-токиназная реакции). На последующих образуются 4 молекулы АТФ (фосфог-лицераткиназная
и пируваткиназная реакции). Таким образом, энергетическая эффективность гликолиза в анаэробных
условиях составляет 2 молекулы АТФ на одну молекулу глюкозы.

Гликолитическая оксидоредукция — сопряжение между 6-й реакцией (окисление ФГА) и 11-й реакцией
(восстановление пирувата до лактата) гликолиза. НАДН2, образующийся при окислении ФГА, используется
для восстановления пирувата в лактат (молочную кислоту). Реакции гликолитической оксидоредукции
полностью обратимы.

57. Аеробне окиснення глюкози: локалізація, загальна схема реакцій,

роль, регуляція. Човникові механізми окиснення гліколітичного НАДН.
Аэробным гликолизом называют процесс окисления глюкозы до пировиноградной кислоты, протекающий в
присутствии кислорода. Все ферменты, катализирующие реакции этого процесса, локализованы в цитозоле
клетки.

Этапы аэробного гликолиза

В аэробном гликолизе можно выделить 2 этапа.

1. Подготовительный этап, в ходе которого глюкоза фосфорилируется и расщепляется на две

молекулы фосфотриоз. Эта серия реакций протекает с использованием 2 молекул АТФ.
2. Этап, сопряжённый с синтезом АТФ. В результате этой серии реакций фосфотриозы превращаются
в пируват. Энергия, высвобождающаяся на этом этапе, используется для синтеза 10 моль АТФ.

Глюкозо-6-фосфат, образованный в результате фосфорилирования глюкозы с участием АТФ, в ходе

следующей реакции превращается в фруктозо-6-фосфат. Эта обратимая реакция изомеризации протекает
под действием фермента глюкозофосфатизомеразы. Затем следует ещё одна реакция фосфорилирования с
использованием фосфатного остатка и энергии АТФ. В ходе этой реакции, катализируемой
фосфофруктокиназой, фруктозо-6-фосфат превращается в фруктозо-1,6-бисфосфат. Реакция,
катализируемая фосфофруктокиназой, определяет скорость всего гликолиза, поэтому, регулируя активность
фосфофруктокиназы, можно изменять скорость катаболизма глюкозы. Фруктозо-1,6-бисфосфат далее
расщепляется на 2 триозофосфата: глицеральдегид-3-фосфат и дигидроксиацетонфосфат. Реакцию
катализирует фермент фруктозобисфосфатальдолаза, или просто альдолаза. Окисление глицеральдегид-3-
фосфата приводит к восстановлению NAD и образованию с участием Н3РО4 высокоэнергетической
ангидридной связи в 1,3-бисфосфоглицерате в положении 1. В следующей реакции высокоэнергетический
фосфат передаётся на АДФ с образованием АТФ. Фермент, катализирующий это превращение, назван по
обратной реакции фосфоглицераткиназой. Образование АТФ описанным способом не связано с
дыхательной цепью, и его называют субстратным фосфорилированием АДФ. Образованный 3-
фосфоглицерат уже не содержит макроэргической связи. Затем от образовавшегося 2-фосфоглицерата
отщепляется молекула воды при участии фермента енолазы. В результате реакции образуется замещённый
енол - фосфоенолпируват. Превращение фосфоенолпирувата в пируват - необратимая реакция. Это вторая в
ходе гликолиза реакция субстратного фосфорилирования. Выход АТФ при аэробном гликолизе составляет
(5×2) - 2 = 8 АТФ. Суммарный энергетический эффект аэробного распада глюкозы до конечных продуктов
составляет 38 моль АТР.
Окисление цитоплазматического NADH в митохондриалъной дыхательной цепи.
Челночные системы :NADH, образующийся при окислении глицеральдегид-3-фосфата в аэробном
гликолизе, подвергается окислению путём переноса атомов водорода в митохондриальную дыхательную
цепь. Однако цитозольный NADH не способен передавать водород на дыхательную цепь, потому что
митоховдриальная мембрана для него непроницаема. Перенос водорода через мембрану происходит с
помощью специальных систем, называемых "челночными". В этих системах водород транспортируется
через мембрану при участии пар субстратов, связанных соответствующими дегидрогеназами, т.е. с обеих
сторон митохондри-альной мембраны находится специфическая дегидрогеназа. Известны 2 челночные
системы. В первой из этих систем водород от NADH в цитозоле передаётся на дигидроксиацетонфосфат
ферментом глицерол-3-фосфатдегидрогеназой (NAD-зависимый фермент, назван по обратной реакции).
Образованный в ходе этой реакции глицерол-3-фосфат, окисляется далее ферментом внутренней мембраны
митохондрий - глицерол-3-фосфатдегидрогеназой (FAD-зависимым ферментом). Затем протоны и
электроны с FADH2 переходят на убихинон и далее по ЦПЭ. Глицеролфосфатная челночная система
работает в клетках белых мышц и гепатоцитов. Однако в клетках сердечных мышц митохондриальная
глицерол-3-фосфатдегидрогеназа отсутствует. Вторая челночная система, в которой участвуют малат,
цитозольная и митоховдриальная малат-дегидрогеназы, является более универсальной. В цитоплазме NADH
восстанавливает оксалоа-цетат в малат, который при участии переносчика проходит в митохондрии, где
окисляется в оксалоацетат NAD-зависимой маЛатдегидрогеназой. Восстановленный в ходе этой реакции
NAD отдаёт водород в митоховдриальную ЦПЭ. Однако образованный из малата оксалоацетат выйти
самостоятельно из митохондрий в цитозоль не может, так как мембрана митохондрий для него
непроницаема. Поэтому оксалоацетат превращается в аспартат, который и транспортируется в цитозоль, где
снова превращается в оксалоацетат. Превращения оксалоацетата в аспартат и обратно связаны с
присоединением и отщеплением аминогруппы. Эта челночная система называется малат-аспартатной.
Результат её работы - регенерация цитоплазматического NAD+ из NADH.

Обе челночные системы существенно отличаются по количеству синтезированного АТФ. В первой системе
соотношение Р/О равно 2, так как водород вводится в ЦПЭ на уровне KoQ. Вторая система энергетически
более эффективна, так как передаёт водород в ЦПЭ через митохондриальный NAD + и соотношение Р/О
близко к 3.

58. Окисне декарбоксилування пірувату. Ферменти, коферменти та

послідовність реакцій в мультиферментному комплексі.
Окисли́тельное декарбоксили́рование пирува́та — биохимический процесс, заключающийся в
отщеплении одной молекулы углекислого газа (СО2) от молекулы пирувата и присоединения к
декарбоксилированному пирувату кофермента А (СоА) с образованием ацетил-СоА; является
промежуточным этапом между гликолизом и циклом трикарбоновых кислот. У эукариот
пируватдегидрогеназный комплекс локализован в митохондриях. Образующийся в результате ацетил-СоА
далее вовлекается в цикл Кребса. Окислительное декарбоксилирование пирувата — необратимый процесс.
Образующийся в ходе этого процесса NADH впоследствии отдаёт гидридный ион (Н-) в дыхательную цепь,
в которой при аэробном дыхании конечным акцептором электронов является кислород. Перенос электронов
с NADH на кислород даёт 2,5 молекулы ATP на пару электронов. Необратимость реакции, осуществляемой
пируватдегидрогеназным комплексом.

Комбинированное дегидрирование и декарбоксилирование пирувата до ацильной группы, которая в

дальнейшем войдёт в ацетил-СоА, осуществляется тремя различными ферментами, для функционирования
которых необходимы 5 различных коферментов или простетических групп: тиаминпирофосфат (ТРР), FAD,
кофермент А (СоА), NAD и липоат. Четыре из них являются производными витаминов: тиамина, или
витамина В1 (ТРР), рибофлавина, или витамина В2 (FAD), ниацина, или витамина РР (NAD) и пантотеновой
кислоты, или витамин В5 (СоА). FAD и NAD являются переносчиками электронов, а ТРР известен также как
кофермент пируватдекарбоксилазы, участвующей в брожении. Пируватдегидрогеназный комплекс (PDH)
включает 3 фермента: пируватдегидрогеназу (Е1), дигидролипоилтрансацетилазу (Е2) и
дигидролипоилдегидрогеназу (Е3).

Окислительное декарбоксилирование пирувата включает несколько стадий:

 Стадия 1 идентична пируватдекарбоксилазной реакции. Первый атом углерода пирувата уходит в

виде СО2, а С-2, в пирувате находящийся в альдегидной форме, прикрепляется к ТРР в виде
гидроксиэтильной группы (—СНОН—СН3). Первая стадия является наиболее медленной и поэтому
ограничивает скорость всего процесса. Эта реакция осуществляется пируватдегидрогеназой (Е1).
  Стадия 2. Гидроксиэтильная группа окисляется до карбоновой кислоты (ацетата). Два электрона,
освобождаемых при этой реакции, идут на восстановление связи —S—S— липоильной группы Е2
до двух тиольных (—SH) групп.
 Стадия 3. Ацетильный остаток, образующийся в ходе окислительно-восстановительной реакции на
стадии 2, сначала связывается тиоэфирной связью с липоильной —SH-группой, а затем переносится
на СоА с образованием ацетил-СоА. Таким образом, энергия окисления идёт на образование
высокоэнергетического тиоэфира ацетата. Стадии 2 и 3 катализируются
дигидролипоилтрансацетилазой (Е2).
 Стадия 4 и стадия 5 катализируются дигидролипоилдегидрогеназой (Е3). В ходе этих двух
последних реакций восстановленный липоиллизин снова возвращается в окисленную форму,
который в дальнейшем может участвовать в следующем цикле окислительного
декарбоксилирования пирувата. Электроны, изначально принадлежавшие гидроксиэтильной группе,
при этом переносятся с липоиллизина сначала на FAD с образованием FADH2, а потом на NAD+ с
образованием NADH + H+.

59. Глікогенна функція печінки.

Гликогенная функция печени обеспечивается действием ряда ферментов и регулируется центральной
нервной системой и  гормонами — адреналином, инсулином, глюкагоном. В случае повышенной
потребности организма в сахаре, например, во время усиленной мышечной работы или при голодании
гликоген под действием фермента фосфорилазы превращается в глюкозу и поступает в кровь. Таким
образом, печень регулирует постоянство глюкозы в крови и нормальное обеспечение ею органов и тканей.

60. Фосфоролітичний шлях розщеплення глікогену в печінці та

м'язах. Регуляція активності глікогенфосфорилази. Порушення
процесу.
Основным способом распада гликогена является фосфоролитический путь при участии Н3РО4: Глюкозо-1-
фосфат переходит в глюкозо-6-фосфат под действием фермента фосфоглюкомутазы. Только в печени
имеются фермент – глюкозо-6-фосфатаза, способный отщеплять остатки Н3РО4 от глюкозо-6-фосфата,
переводя глюкозо-6-фосфат в свободную глюкозу. Фосфорилаза расщепляет только 1,4 -α-гликозидные
связи. В расщеплении 1,6 -α-гликозидных связей участвует дополнительный фермент – 1,6 -α-гликозидаза.
Ключевым ферментом распада гликогена является фосфорилаза. В распаде гликогена участвуют активная
фосфорилированная форма фосфорилазы (фосфорилаза «А»). Она образуется из неактивной фосфорилазы
«В» путём фосфорилирования и увеличения олигомерности. Взаимопревращения 2 форм
гликогенфосфорилазы обеспечиваются действием ферментов киназы фосфорилазы и
фосфопротеинфосфатазы (фермент, структурно связанный с молекулами гликогена).

ГЛИКОГЕНОЗЫ - болезни, связанные с нарушением процессов распада гликогена, при этом в клетках
печени, почек, мышц гликоген накапливается в большом количестве. Клинически эти заболевания
проявляются увеличением печени, мышечной слабостью, гипоглюкоземией натощак. Больные умирают в
раннем детском возрасте. Наиболее часто встречаются следующие заболевания:

1.Болезнь Герса (генетический дефект фермента - фосфорилазы печени ).

2. Болезнь Мак-Ардля (генетический дефект фермента - фосфорилазы мышц ).

3. Болезнь Помпе (генетический дефект фермента - амило- 1,4-гликозидазы ).

4. Болезнь Кори (генетический дефект фермента - амило-1.6-гликозидазы ).

5. Болезнь Гирке (генетический дефект фермента - глюкозо-6-фосфатазы).

61. Біосинтез глікогену: ферментативні реакції, фізіологічне значення.

Регуляція активності глікогенсинтази. Порушення процесу.
Биосинтез гликогена. Иначе биосинтез гликогена называется гликогеногенезом. Он осуществляется
практически во всех тканях, но особенно активно протекает в скелетных мышцах и в печени. Биосинтез
гликогена может идти двумя путями. Один из них заключается в переносе олигосахаридных фрагментов с
одного полисахарида на существующий фрагмент гликогена, другой - в переносе остатков глюкозы.

Источником остатков глюкозы служит уридиндифосфатглюкоза (УДФ-глюкоза), которая образуется из

глюкозо-1-фосфата и УТФ при участии фермента глюкозо-1-фосфатуридилтрансферазы. Синтез гликогена
осуществляет фермент гликогенсинтетаза. Фермент снимает остаток глюкозы с УДФ-глюкозы и переносит
его на нередуцирующий конец растущей цепи гликогена.

 Активность гликогенсинтазы изменяется в результате фосфорилирования и дефосфорилирования.

Однако есть существенные различия в регуляции гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы:

 фосфорилирование гликогенсинтазы катализирует ПК А и вызывает её инактивацию;

 дефосфорилирование гликогенсинтазы под действием фосфопротеинфосфатазы, наоборот, её
активирует.

АГЛИКОГЕНОЗЫ - болезни связанные с нарушением процессов синтеза гликогена в тканях.

Характерными проявлениями нарушения синтеза гликогена являются: резкая гипогликемия натощак, рвоты,
судороги, потеря сознания. Углеводное голодание клеток мозга приводит к нарушению психо-физического
развития у детей. Смерть наступает в раннем детском возрасте. Наиболее часто встречаются:

1. Болезнь Льюиса (генетический дефект фермента – гликогенсинтазы ).

2. Болезнь Андерсена ( генетический дефект фермента - гликоген-ветвящего ).

62. Роль адреналіну, глюкагону та інсуліну в гормональній регуляції

обміну глікогену в м'язах та печінці.
В период пищеварения концентрация глюкозы в крови повышается до 10-12 ммоль/л, и это является
сигналом для синтеза и секреции инсулина. Концентрация инсулина увеличивается, и его влияние является
преобладающим. Инсулин-глюкагоновый индекс в этом случае повышается. Под влиянием инсулина
происходит:

•  ускорение транспорта глюкозы в клетки инсулинзависимых мышечной и жировой тканей ;

•  изменение активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Так, например,

инсулин активирует фосфодиэстеразу и снижает концентрацию цАМФ в клетке. Кроме этого, инсулин
активирует фосфопротеинфосфатазу гранул гликогена, которая дефосфорилирует гликогенсинтазу и
переводит ее в активное состояние. Дефосфорилирование гликогенфосфорилазы под влиянием
фосфопротеинфосфатазы, напротив, приводит к ее инактивации ;

•  изменение количества некоторых ферментов путем индукции и репрессии их синтеза. В печени инсулин
индуцирует синтез глюкокиназы, ускоряя тем самым фосфорилирование глюкозы.

В постабсорбтивном периоде инсулин-глюкагоновый индекс снижается и решающим является влияние

глюкагона, который синтезируется в ответ на снижение концентрации глюкозы в крови и стимулирует
распад гликогена в печени. Механизм действия глюкагона заключается в том, что он «запускает»
аденилатциклазный каскад реакций, приводящий к активации гликогенфосфорилазы и ингибированию
гликогенсин�