Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков.

По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у

которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу.

Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород

(H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в
радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в
природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).
Таким образом, в аминокислотах обязательно
присутствует карбоксильная
группа (СООН), аминогруппа (NH2), асимметричный атом
углерода и боковая цепь (радикал R). Строением боковой цепи
аминокислоты и отличаются друг от друга. Именно радикал придает
аминокислотам большое разнообразие строения и свойств.
Аминокислоты отличаются по взаимодействию с молекулами
воды. Неполярные аминокислоты более гидрофобны, они отталкивают
молекулы воды и слипаются одна с другой, полярные ― гидрофильны и
взаимодействуют с воr дой; в результате образуется сложная форма,
соответствующая выполняемой белком функции.
Соединения, которые подобно аминокислотам содержат в своей молекуле
как основную, так и кислотную группы, называют амфотерными.
Они существуют главным образом в виде ионов, у которых основная часть
несет положительный заряд, а кислотная — отрицательный. Это так
называемые биполярные ионы, или цвиттерионы . Амфотерность объясняет
способность аминокислот и белков перемещаться в электрическом поле, что
используется, например, для их разделения методом электрофореза.
Заряд аминокислоты может изменяться под влиянием среды. Так, при
подкислении раствора, с возрастанием концентрации ионов водорода, растет
и положительный заряд аминокислоты, отрицательный же соответственно

нейтрализуется.
Изоэлектрическая точка (pI) — кислотность среды (pH), при которой
определённая молекула или поверхность не несёт электрического
заряда. Амфотерные молекулы (цвиттер-ионы) содержат как положительные,
так и отрицательные заряды, наличием которых определяется pH раствора.
Заряд различных функциональных групп таких молекул может меняться в
результате связывания или, наоборот, потери протонов H+.
Таутомерия  — динамическая изомерия, при которой изомеры могут
переходить друг в друга, находясь в растворе в состоянии подвижного
равновесия.
Кето-енольная таутомерия – частный случай таутомерии. Между кетонной
и енольной формой осуществляется перенос протона.
Аминокислоты - это строительные блоки белковых молекул, но
необходимость их изучения кроется не только в данной функции.
Такие аминокислоты как гистидин, триптофан, глутаминовая
кислота, тирозин являются источником для образования нейромедиаторов в
ЦНС а глицин и глутаминовая кислота сами являются нейромедиаторами.
Те или иные аминокислоты необходимы для
синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований без которых нет
нуклеиновых кислот, используются для синтеза низкомолекулярных
биологически важных соединений (креатин, карнитин, карнозин, ансерин и
др.). 
Аминокислота метионин необходима для синтеза фосфатидилхолина,
одного из основных компонентов клеточных мембран.
Аминокислота тирозин целиком входит в состав гормонов щитовидной
железы и мозгового вещества надпочечников (адреналин, норадреналин).
С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и
приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в
развитии организма, таких как цистиноз,  лейциноз и др. Самым известным
примером является фенилкетонурия.