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PROTEINAS
1. Son las macromolculas biolgicas mas abundantes. 2. Se encuentran en todas las clulas y en todas partes dentro de las clulas. 3. Existen miles de diferentes tipos y tamaos de protenas. 4. Exhiben una gran cantidad de funciones.

Sesin 5
Protenas

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Tipos Enzimas Reserva Transportadoras Protectoras en la sangre Hormonas Estructurales Contrctiles Ejemplos cido-graso-sintetasa Ovoalbmina Hemoglobina Anticuerpos Insulina Colgeno Miosina Localizacin o funcin Cataliza la sntesis de cidos grasos. Clara de huevo. Transporta el oxgeno en la sangre. Bloquean a sustancias extraas. Regula el metabolismo de la glucosa. Tendones, cartlagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares

Funcin biolgica de las protenas

-Hormonal -Enzimtica.

-Transporte.

Funcin biolgica de las protenas

-Defensa
-Estructural.

Estructura de las Protenas

Las protenas son polmeros compuestos de monmeros (Aminocidos). Su tamao puede variar desde pequeas molculas (de dos o tres aminocidos) hasta macromolculas de miles de ellos

-Movimiento.

Cada protena tiene una secuencia nica de aminocidos que confiere a la molcula sus propiedades nicas.
-Reserva.

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Enlace peptdico

Enlace Peptdico

Enlace peptdico se forma por una reaccin de condensacin.

Enlace peptdico

Enlace peptdico

Niveles Organizacin de Protenas

Estruc. Cuaternaria

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La estructura primaria
El esqueleto de las protenas es una secuencia repetitiva de un nitrgeno y dos tomos de carbono
H -----N R C H O C H N R C H O C H N R C H O C-----

Estructura primaria de protenas

Si vamos a escribir la estructura de un pptido o de una protena es importante conocer: 1) cules aminocidos estn presentes y cuntos hay de cada uno 2) la secuencia de los aminocidos en la cadena.

NH2-

-COOH

-La estructura primaria de las protenas est dada por la secuencia aminoacdica de stas.

Estructura secundaria de protenas

Estructura secundaria de protenas

HELICE

Patrones de plegamiento:

Hlices Hojas plegadas

-La estructura secundaria determinada por el plegamiento de las cadenas polipeptdicas.

PUENTES DE HIDRGENO PARA UNA HLICE Estructura secundaria de protenas

Bioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003

PATRONES DE ENLACES DE HIDRGENO PARA 4 HLICES

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

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Hlice
Se propuso que la cadena polipeptdica se enrosca sobre s misma, como una espiral, y forma una hlice que se mantiene rgida por los puentes de hidrgeno que se forman dentro de la misma cadena. La hlice , como se le llama, est enroscada hacia la derecha y tiene una vuelta cada 5.4 o 3.6 unidades de aminocidos.

Protena principalmente en hlice

Bioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003

DISPOSICIN EN LMINA PLEGADA b U HOJA b El esqueleto de la cadena polipeptdica se encuentra extendido y dispuesto en zig-zag
FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN

Lamina plegada

Puentes de hidrgeno entre cadenas distintas o regiones alejadas de una misma cadena que se pliega Se establecen de forma perpendicular al eje de la cadena

Para explicar esto, Pauling sugiri el acomodo de lmina plegada de la cadena peptdica. En la lmina plegada, las cadenas peptdicas estn unas al lado de otras y se mantienen unidas entre s mediante puentes de hidrgeno entre diferentes cadenas. Las cadenas adyacentes se dirigen hacia direcciones contrarias.

Las cadenas implicadas forman una hoja o plano plegado como un acorden Los grupos R de los aminocidos sobresalen de la estructura en direcciones opuestas, alternando arriba y abajo
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

TIPOS DE LMINA B PARALELAS: las cadenas estn en el mismo sentido ANTIPARALELAS: las cadenas estn en sentido inverso

Los enlaces que estabilizan la estructura secundaria son fundamentalmente puentes de hidrgeno.

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ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispocin en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Protenas globulares: se pliegan como un ovillo. Protenas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej: mioglobina

ESTRUCTURA TERCIARIA

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Estructura terciaria de protenas

-La estructura terciaria est determinada por enlaces covalentes intramoleculares de puente di-sulfuro (-S-S-) y por interacciones hidrofbicas e hidroflicas

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

LA HEMOGLOBINA

Estructura cuaternaria de las protenas

Muchas protenas estn conformadas por asociacin de varias cadenas polipeptdicas iguales o diferentes. La forma de estar asociadas estas cadenas constituye la estructura cuaternaria de la protena. La hemoglobina es un ejemplo de este tipo de agregados. Consiste en cuatro unidades casi esfricas, dos unidades con 141 aminocidos y dos unidades b, con 146 aminocidos. Las cuatro unidades se juntan mediante un acomodo tetradrico.

Estructura cuaternaria de las protenas

Hay muchas otras protenas que forman agregados similares. Algunas solamente son activas en su estado de agregado, mientras que otras son activas slo cuando dichos agregados se disocian en las subunidades. Entonces, el estado de agregacin en la estructura cuaternaria proporciona un mecanismo adicional de control de la actividad biolgica. Un solo polipptido no puede tener estructura cuaternaria. La asociacin de las distintas cadenas se realiza por fuerzas hidrofbicas, aunque pueden tambin intervenir otros tipos de enlace ( electroestticas, e inclusos covalentes.

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Estructura cuaternaria de las protenas

Las cadenas asociadas que conforman una estructura cuaternaria pueden ser: Idnticas: como en el caso de la hexoquinasa ( un dmero) Anlogas: ( no exactamente iguales) , como la hemoglobina. Diferentes: estructuras y funcin diferentes, como ocurre con algunas enzimas complejas formadas por la asociacin de pptidos con funcin cataltica y ppticos con funcin reguladora. Por ejemplo el lactato de deshidrogenasa formado por cadenas idnticas, la hemoglobina A formada por cadenas anlogas y la aspartato transcarbamilasa formada por cadenas muy diferentes.

Clasificacin de Protenas

HOLOPROTEINAS: Formadas solamente por aminocidos. HETEROPROTEINAS: Formadas por una fraccin proteica y por un grupo no protenico, que se denomina grupo prosttico

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Protenas conjugadas
Protenas conjugadas son las que contienen algn grupo prosttico o porcin no peptidica. En estas protenas, la fraccin peptidica se llama apoprotena. El grupo prosttico puede tener una naturaleza qumica muy variada. Glicoprotenas: cuando su grupo prosttico consiste en uno o varios azcares unidos covalentemente a la cadena peptidica. Algunas hormonas y numerosas protenas de membrana son glicoprotenas. Lipoprotenas: Contienen fosfolipidos, lpidos neutros o cidos grasos unidos, en general, mediante enlaces hidrofbicos. En el suero existen lipoprotenas que se clasifican en quilomicrones (CM) lipoprotenas de muy baja densidad (VLDL) y lipoproteinas de alta densidad (HDL) La rodopsina (purpura visual) es una lipoproteina. Hemoprotenas: contienen el grupo hemo. Entre las hemoprotenas cabe destacar la hemoglobina de la sangre, la mioglobina del msculo, los citocromos, presentes sobre todo en mitocondrias, y algunas enzimas como las peroxidasas. Nucleoprotenas: Protenas ms cido nucleico constituyen los cromosomas, los virus pueden ser considerados como nucleoprotenas.

Existen otros tipos de protenas conjugadas, cuyos grupos prostticos pueden ser metales (ceruplasmina, que contiene cobre), grupo fosfato (casena de la leche), derivados vitamnicos (flavoprotenas), etc.

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la protena reducida a un polmero estadstico. Consecuencias inmediatas son: - Disminucin drstica de la solubilidad de la protena, acompaada frecuentemente de precipitacin - Prdida de todas sus funciones biolgicas - Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS Determinados cambios ambientales producen la desnaturalizacin desplegado de la protena, con prdida de sus propiedades especficas.
FACTORES QUE INFLUYEN: Calentamiento por encima de su temperatura de desnaturalizacin trmica pH fuertemente cido bsico Presencia de alcohol urea

Desnaturacin Protenas
La prdida de los niveles de estructuracin superior al primario se denomina desnaturalizacin. Hay desnaturalizacin reversible e irreversible 1. 2. 3. 4. Aumento de la temperatura Variacin del pH Detergentes Altas concentraciones de sustancias orgnicas solubles en agua. 5. Presencia de sales
Ejemplos: La albmina del huevo al aplicarle calor. La casena al acidificarla (yogurt) Las protenas del plasma se precipitan selectivamente sales con las

RENATURALIZACIN: Restaurando las condiciones fisiolgicas se revierte el proceso

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Desnaturalizacin

Bioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003

Nativa

Desnaturalizada

LAS PROTENAS
Las protenas

Formadas por Se

Poseen

Poseen

Aminocidos distinguen
Unidos por

20 (segn R)

Funciones
Posee

Clasificacin Colgeno Actina/Miosina Contrctil

Estructural Enlace peptdico

formando

ejemplos

Filamentosas
Pueden ser

Lehninger (Cap. 3, 4 y 5)
Holoprotenas
Divididas en

Albminas Reserva Cromatina

como las

Globulares

Peptidos o protenas
tienen

Campbell & Reece (Cap. 5) Sesin 4 Material de Apoyo Buscar Videos en youtube

Enzimtica

como Nucleoprotenas la como la

Organizacin estructural Est. Primaria

Definida por Es la

Casena
Secuencia de aminocidos

Fosfoprotenas

Transporte

posee

Hemoglobina como Cromoprotenas

la

Disposicin

Heteroprotenas
Pueden ser

hlice E. Secundaria Conformacin b

Disposicin Informa Plegamiento

Defensa

posee

Inmunoglobulinas FSH, TSH...

Glucoprotenas
como

Hormonal
espacial Protenas oligomricas

E. Terciaria

HDL, LDL

como

Lipoprotenas

E. Cuaternaria Slo
en