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Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n: de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena.
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POR SU COMPOSICIN
Simple solo aminocidos: insulina Conjugada fraccin no proteica Metaloprotenas: mioglobina Glucoprotenas: Ig, Casena k Fosofoprotenas: casenas de las leche, pepsina Lipoprotenas: lipovitelina de la yema del huevo Nucleoprotenas: virus, genes
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POR SU FORMA
Globular: esfricas u ovoides. albmina de huevo Fibrosa Tejido conectivo: colgeno Ligamentos y tendones: elastina Pelo, lana, uas, cuernos: queratina Msculo: miosina y actina Coagulacin de la sangre: fibringeno
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POR SU SOLUBILIDAD
Albmina, solubles en agua y soluciones salinas
a-lactalbmina de la leche, ovoalbmina de huevo
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POR SU FUNCIN
Estructural, las protenas fibrosas Enzimas, catalizan reacciones catalticas
Lipasas, proteasas
H R C NH2
R = cadenas laterales de diferente composicin
Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krauses Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia: W.B. Saunders Company, 1996. Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernhrung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999 Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
COOH
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Un carbono asimtrico conocido como a. 20 aa los mas difundidos en la naturaleza Ismeros D y L, los de importancia biolgica son los L.
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Todos los aminocidos (excepto la glicina) tienen actividad ptica debido a un tomo de C asimtrico en posicin a. Los aminocidos de protenas animales y vegetales son siempre ismeros L. COO H C CH3
+NH 3 +NH 3
COO C CH3 H
L-Alanina
D-Alanina
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Las caractersticas de la cadena lateral (R) influyen en las propiedades fisiolgicas y fsicoqumicas de los aminocidos y por lo tanto tambin de las protenas Se dividen en cinco grupos segn las distintas cadenas laterales:
alifticas no polares polares sin carga (hidroflicas) cargadas positivamente cargadas negativamente aromticas
Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
alanina (Ala) glicina (Gly) isoleucina (Ile) leucina (Leu) metionina (Met) valina (Val)
asparragina (Asp-NH2) cisteina (Cys) glutamina (Glu-NH2) prolina (Pro) serina (Ser) treonina (Thr)
Los aminocidos pueden formar iones en solucin acuosa Alguna de las propiedades dependen de su distribucin desigual de cargas. En solucin acuosa, los aminocidos se comportan como molculas anfteras: R CH
+NH 3
COO
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O
H
H CR2
l
C
R1C
+NH 3
Los aminocidos se unen unos a otros por enlaces tipo amida (tambin enlace peptdico) Hasta 10 aminocidos: pptidos Ms de 10 aminocidos: protenas
N H
COO-
La
fenilcetonuria
es
una
fenilalanina
NutrasweetMR CanderelMR
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Secuencia de aminocidos
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Largas cadenas de aa se doblan o se plegan en una estructura regular repetitiva. La estructura resulta de los puentes de H entre aa dentro de la protena Las estructuras mas comunes son:
a-hlice Conformacin b
La estructura secundaria ayuda a que la protena tenga nuevas propiedades como flexibilidad, fuerza, etc.
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Lys
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Un puente de H entre el CO de un aminocido y el NH del cuarto por detrs 3,6 aa por vuelta de hlice 1,5 Amstrong (0,15 nm) de distancia entre vuelta y vuelta Dextrgira
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Se forman cuando se alinean de lado dos o ms segmentos de cadenas polipeptdicas Esqueleto de la cadena polipeptdica extendido en zig-zag. Las cadenas polipeptdicas en zig-zag se disponen de manera adyacente formando una lmina estabilizada por puentes de H. Lminas beta paralelas (cadenas orientadas en la misma direccin) y antiparalelas (orientadas en direcciones opuestas).
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Resulta de la interaccin de las cadenas laterales La protena se plega o dobla en una estructura terciaria Las interacciones entre las cadenas laterales
Solubilidades similares Atracciones inicas Enlaces covalentes
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Las interacciones entre las cadenas laterales ayudan a mantener una estructura especifica La oxidacin de la cistena, forma enlaces cruzados
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Atracciones hidrofbicas, entre grupos Rde aa no polares Puentes de H, interacciones entre grupos R de aa polares Enlaces inicos, atraccin de grupos R de aa cargados
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Muchas protenas no contienen nada mas una sola cadena Hay combinacin de varias protenas
Se agregan en pequeas protenas globulares Frecuentemente son subunidades idnticas de la misma protena Las protenas conjugadas incorporan en su estructura otro grupo con una funcin especifica como el Fe
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a-LACTOALBMINA
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b-LACTOGLOBULINA
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Son aquellos que los organismos deben tomar de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo. Las rutas metablicas para su obtencin suelen ser largas y energticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolucin (resulta menos costoso obtener estos AaE en los alimentos).
EN ADULTOS: 8
Arginina Histidina
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