Los prtidos o protenas son biopolmeros, es decir, estn constituidas por gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas

(monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Por hidrlisis, las molculas de protena se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.

Los lpidos son biomolculas muy diversas; unos estn formados por cadenas alifticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos tienen anillos (aromticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rgidos o semiflexibles hasta alcanzar casi una total flexibilidad molecular; algunos comparten carbonos libres y otros forman puentes de hidrgeno. La mayora de los lpidos tiene algn tipo de carcter polar, adems de poseer una gran parte apolar o hidrofbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"), lo que significa que no interacta bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidroflica ("que ama el agua" o "que tiene afinidad por el agua") y tender a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una molcula tiene una regin hidrfoba y otra hidrfila se dice que tiene carcter anfiptico. La regin hidrfoba de los lpidos es la que presenta solo tomos de carbono unidos a tomos de hidrgeno, como la larga "cola" aliftica de los cidos grasos o los anillos de esterano del colesterol; la regin hidrfila es la que posee grupos polares o con cargas elctricas, como el hidroxilo (OH) del colesterol, el carboxilo (COO) de los cidos grasos, el fosfato (PO4) de los fosfolpidos, etc.