Desnaturalizacin de una protena Las protenas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformacin qumica) y as su caracterstico plegamiento de su estructura.

Las protenas son filamentos largos de aminocidos unidos en una secuencia especfica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinacin requerida de aminocidos por la instruccin gentica. Las protenas recin creadas experimentan una modificacin en la que se agregan tomos o molculas adicionales, como el cobre, zinc e hierro. Una vez que finaliza este proceso, la protena comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los elementos hidrofbicos de la protena son encerrados dentro de su estructura y los elementos hidroflicos son llevados al exterior. La forma final de la protena determina cmo interaccionar con el entorno. Si la forma de la protena es alterada por algn factor externo (por ejemplo, aplicndole calor, cidos o lcalis), no es capaz de cumplir su funcin celular. ste es el proceso llamado desnaturalizacin. Cmo la desnaturalizacin afecta a los distintos niveles * En la desnaturalizacin de la estructura cuaternaria, las subunidades de protenas se separan o su posicin espacial se corrompe. * La desnaturalizacin de la estructura terciaria implica la interrupcin de: o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos (como los puentes disulfuros entre las cistenas). o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminocidos. o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminocidos. * En la desnaturalizacin de la estructura secundaria las protenas pierden todos los patrones de repeticin regulares como las alfa-hlices y adoptan formas aleatorias. * La estructura primaria, la secuencia de aminocidos ligados por enlaces peptdicos, no es interrumpida por las desnaturalizacin. Prdida de su funcin La mayora de las protenas biolgicas pierden su funcin biolgica cuando estn desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad cataltica, porque los sustratos no pueden unirse ms al sitio activo, y porque los residuos del aminocido implicados en la estabilizacin de los sustratos no estn posicionados para hacerlo. Reversibilidad e irreversibilidad En muchas protenas (distinto a lo que pasa con la protena de la clara de huevo), la desnaturalizacin es reversible (las protenas pueden recuperar su estado nativo cuando se quita la influencia que las desnaturaliza). Esto fue importante histricamente, porque condujo a la nocin que toda la informacin necesaria por la protena para asumir su forma nativa, se encuentra codificada en la estructura primaria de la protena, y por lo tanto en el ADN que la codifica.

Algunos ejemplos comunes Cuando se cocina el alimento, algunas de sus protenas se desnaturalizan. Esta es la razn por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme. Un ejemplo clsico de desnaturalizacin de protenas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y lquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa slida intercomunicada. Esa misma desnaturalizacin puede producirse a travs de una desnaturalizacin qumica, por ejemplo volcndola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalizacin), que se produce por calentamiento de la lactoalbmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema)

Ej.: Desnaturalizacin irreversible de la protena de la clara de huevo y prdida de solubilidad, causadas por la alta temperatura (mientras se la fre)

Desnaturalizacin de cidos nucleicos La desnaturalizacin de cidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas, produce una separacin de la doble hlice, que ocurre porque los enlaces de puente hidrgeno se rompen. Esto puede ocurrir durante la reaccin en cadena de la polimerasa; las cadenas del cido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se restauran. Si las condiciones son restauradas demasiado rpidamente, las cadenas pueden no alinearse correctamente. Factores desnaturalizantes Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en: 1. la polaridad del disolvente, 2. la fuerza inica, 3. el pH, 4. la temperatura. Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las protenas La polaridad del disolvente disminuye cuando se le aaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la molcula proteica, provocando la agregacin y precipitacin. Los disolventes orgnicos interaccionan con el interior hidrofbico de las protenas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalizacin y precipitacin. La accin de los detergentes es similar a la de los disolventes orgnicos. Estructura de las protenas

Un aumento de la fuerza inica del medio (por adicin de sulfato amnico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) tambin provoca una disminucin en el grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la protena, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma que las molculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitacin provocada por el aumento de la fuerza inica es reversible. Mediante una simple dilisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la funcin original. A veces es una disminucin en la fuerza inica la que provoca la precipitacin. As, las protenas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza inica original. Efecto del ph sobre la estructura de las protenas Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero adems de afectar a la envoltura acuosa de las protenas tambin afectan a la carga elctrica de los grupos cidos y bsicos de las cadenas laterales de los aminocidos. Esta alteracin de la carga superficial de las protenas elimina las interacciones electrostticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitacin. La solubilidad de una protena es mnima en su punto isoelctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsin electrosttica que pudiera dificultar la formacin de agregados. Efecto de la temperatura sobre la estructura de las protenas Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las molculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las protenas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones dbiles y desorganiza la estructura de la protena, de forma que el interior hidrofbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregacin y precipitacin de la protena desnaturalizada.