As protenas so compostos orgnicos de alto peso molecular, so formadas pelo

VOLTA R portanto, o composto orgnico mais abundante de matria viva. So encontradas em todas as partes

encadeamento de aminocidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da clula sendo,

de todas as clulas, uma vez que so fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e funo

celulares. So os constituintes bsicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar".

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PROGRAMA DE PS-GRADUAO EM ENGENHARIA QUMICA

ENGENHARIA BIOQUMICA Nos animais, as protenas correspondem cerca de 80% do peso dos msculos desidratados,

cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as protenas esto presentes. diversa. Alm disso, a maior parte da informao gentica expressa pelas protenas.

Existem muitas espcies diferentes de protenas, cada uma especializada para uma funo biolgica

Todas contm carbono, hidrognio, nitrognio e oxignio, e quase todas contm enxofre. Independentemente de sua funo ou espcie de origem, so construdas a partir de um conjunto bsico de vinte aminocidos, arranjados em vrias seqncias especficas, que se repetem, em mdia, cerca de 100 vezes. Desta forma, as protenas tem como base de sua estrutura os polipeptdios formados de ligaes ligados ao carbono alfa de cada um dos aminocidos;

Algumas protenas contm elementos adicionais, particularmente fsforo, ferro, zinco e cobre.

peptdicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminocido e carboxlico (-COOH) de outro, ambos

AMINOCIDOS Caractersticas gerais So as unidades fundamentais das protenas. Todas as protenas so formadas a partir da ligao em seqncia de apenas 20

aminocidos. aparecem em alguns tipos de protenas.

Existem, alm destes 20 aminocidos principais, alguns aminocidos especiais, que s

Possuem caractersticas estruturais em comum, tais como: a presena de um carbono

central, quase sempre assimtrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um tomo de hidrognio.

PROTENAS

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PROTENAS

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As protenas so compostos orgnicos de alto peso molecular, so formadas pelo encadeamento de aminocidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da clula sendo, portanto, o composto orgnico mais abundante de matria viva. So encontradas em todas as partes de todas as clulas, uma vez que so fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e funo celulares. So os constituintes bsicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as protenas correspondem cerca de 80% do peso dos msculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as protenas esto presentes. Existem muitas espcies diferentes de protenas, cada uma especializada para uma funo biolgica diversa. Alm disso, a maior parte da informao gentica expressa pelas protenas. Todas contm carbono, hidrognio, nitrognio e oxignio, e quase todas contm enxofre. Algumas protenas contm elementos adicionais, particularmente fsforo, ferro, zinco e cobre. Independentemente de sua funo ou espcie de origem, so construdas a partir de um conjunto bsico de vinte aminocidos, arranjados em vrias seqncias especficas, que se repetem, em mdia, cerca de 100 vezes. Desta forma, as protenas tem como base de sua estrutura os polipeptdios formados de ligaes peptdicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminocido e carboxlico (COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminocidos;

AMINOCIDOS

Caractersticas gerais So as unidades fundamentais das protenas.

Todas as protenas so formadas a partir da ligao em seqncia de apenas 20 aminocidos. Existem, alm destes 20 aminocidos principais, alguns aminocidos especiais, que s aparecem em alguns tipos de protenas. Possuem caractersticas estruturais em comum, tais como: a presena de um carbono central, quase sempre assimtrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um tomo de hidrognio.

O quarto ligante um radical chamado genericamente de "R", responsvel pela diferenciao entre os 20 aminocidos. a cadeia lateral dos aminocidos. o radical "R" quem define uma srie de caractersticas dos aminocidos, tais como polaridade e grau de ionizao em soluo aquosa. Segundo Lehninger (1995), os aminocidos so classificados em sete grupos com base em suas cadeias laterais (radicais R):

Propriedades Fsicas dos Aminocidos Atividade ptica com exceo da glicina, todos os aminocidos naturais apresentam atividade ptica desviando a luz polarizada para a direita ou para a esquerda. Todos os aminocidos que entram na formao de protenas so L-aminocidos. Propriedade Eltrica (cido/bsica) os aminocidos possuem pelo menos dois grupos ionizveis: um grupo carboxlico (-) e um grupo amnico (+). Desse comportamento deriva-se o conceito de ponto isoeltrico, que o valor de pH em que as cargas positivas e negativas so iguais. Solubilidade relativamente elevada em gua e reduzida em solventes orgnicos.

Ponto de Fuso bastante elevado sendo normalmente acompanhado de decomposio da estrutura qumica original.

Propriedades Qumicas dos Aminocidos Reaes do grupo a-COOH esse d as reaes caractersticas da funo carboxlica, sendo mais caractersticas: formao de amida, formao de steres, formao de haletos. Reaes dos grupos a-NH3 e e-NH2 esses grupos so bastante reativos principalmente em sua forma desprotonada. Dentre as inmeras reaes desse grupo, destacam-se: reao com a ninidrina, reao de Sanger, reao de Edman. Reaes dos radicais R os principais grupos ativos dos radicais R dos aminocidos alm do grupo e-NH2 so: -SH sulfidrilo (Cys), -OH fenlico (Tyr), imidazlico (His), guanidnico (Arg).

Classificao das protenas Quanto a Composio: - Protenas Simples - Por hidrlise liberam apenas aminocidos. - Protenas Conjugadas - Por hidrlise liberam aminocidos mais um radical no peptdico, denominado grupo prosttico. Ex: metaloprotenas, hemeprotenas, lipoprotenas, glicoprotenas, etc. Quanto ao Nmero de Cadeias Polipeptdicas: - Protenas Monomricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptdica. - Protenas Oligomricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptdica; So as protenas de estrutura e funo mais complexas. Quanto Forma: - Protenas Fibrosas - Na sua maioria, as protenas fibrosas so insolveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. So formadas geralmente por longas molculas mais ou menos retilneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as protenas de estrutura, como colgeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrpodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguneo ou a miosina dos msculos. Algumas protenas fibrosas, porm, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que so formadas por mltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. - Protenas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, so mais ou menos esfricas. So geralmente solveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vrios milhes. Nesta categoria situam-se as protenas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de protenas globulares e fibrosas

Organizao Estrutural Das Protenas Uma protena ou polipeptdeo pode se apresentar em diferentes graus de estruturao (primria, secundria, terciria, quaternria) que so mantidas por vrios tipos de ligao e/ou interaes entre os vrios grupos funcionais dos aminocidos que as compem. Estrutura Primria se caracteriza por apresentar apenas ligaes peptdicas entre os aminocidos. o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molcula. Resulta em uma longa cadeia de aminocidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer a estrutura primria de uma protena h necessidade de se efetuar: 1. determinao qualitativa e quantitativa dos aminocidos que compem o polipeptdeo ou protena; 2. determinao da seqncia de aminocidos na cadeia polipeptdica.

Estrutura Secundria mantida pelas ligaes de hidrognio. Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos a dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila. Existe uma srie de critrios que garantem a estrutura secundria de uma protena, mas apenas algumas satisfazem os requerimentos necessrios para que a estrutura seja estvel: estrutura helicoidal (a hlice), originada pelas ligaes de hidrognio intramolecular, e a estrutura foliar (conformao b) mantida por ligaes de hidrognio intermolecular. O colgeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hlice trplice.

Estrutura Terciria se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptdica (dobramento ou formao de laos), j dotada ou no de estrutura secundria. Na estabilizao da estrutura terciria e na determinao da conformao de uma protena entram foras de natureza diversas, como: o Ligaes dissulfeto (covalentes) entre dois resduos de Cistena;

o Ligaes salinas ou interaes eletrostticas so as mais fortes dentre as ligaes polares, porm mais fracas que as covalentes; o o Ligaes ou pontes de hidrognio; Interaes dipolares;

o Interaes hidrofbicas ou de Van der Waals so as mais baixas de todas as foras estruturais e a distncia de interao a maior; Alm das foras de atrao, deve-se levar em conta as foras de repulso, principalmente eletrostticas, que so muito importantes no balano para a estabilizao da protena.

Estrutura Quaternria A maioria das protenas globulares so formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptdeos, cada um apresentando seu prprio grau de estruturao (primrio, secundrio, tercirio). Estas subunidades estruturais se ligam entre si atravs de ligaes no covalentes. A este grau de estruturao das protenas d-se o nome de estrutura quaternria.

Funes das Protenas Estrutural e Contrtil -participam como matria-prima na construo de estruturas celulares e histolgicas. Como exemplos de protenas estruturais, temos o colgeno, que uma protena com considervel resistncia trao. Ela pode ser encontrada nos ossos, tendes, cartilagens e na pele. A queratina, que uma escleroprotena encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de gua pelos animais. A albumina, presente em abundncia no plasma sangneo, contribui para a manuteno de sua viscosidade e do equilbrio hdrico. As protenas miofibrilares actina e miosina (msculo), so filamentosas e praticamente insolveis em gua; aparecem tambm em membranas e organelas celulares. Funo Enzimtica - As enzimas so protenas especiais com funo cataltica, ou seja, aceleram ou retardam reaes bioqumicas que ocorrem nas clulas. Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relao reao ou substncia em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substncia ou reao que sofrer sua ao.

 Funo Hormonal - Muitos hormnios so, na verdade, protenas especializadas na funo de estimular ou inibir a atividade de determinados rgos, sendo portando reguladores do metabolismo.Um exemplo caracterstico o hormnio pancretico insulina que, lanado no sangue, contribui para a manuteno da taxa de glicemia. Transporte muitas protenas so transportadoras de nutrientes e metablitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substncias. A hemoglobina uma protena que transporta oxignio dos alvolos para os tecidos e gs carbnico dos tecidos para os pulmes. Funo de Defesa - Em nosso sistema imunolgico, existem clulas especializadas na identificao de protenas presentes nos organismos invasores, que sero consideradas "estranhas". Estas protenas invasoras denominam-se antgenos e estimulam o organismo a produzir outras protenas especializadas no combate s invasoras. Estas protenas de defesa so denominadas anticorpos e combinam-se quimicamente aos antgenos com o objetivo de neutraliz-los. Deve-se salientar o fato de que existe uma determinada especificidade entre antgeno e anticorpo. Ou seja, um anticorpo s neutralizar o antgeno que estimulou a formao desse anticorpo. Os anticorpos so produzidos em clulas especializadas do sistema imunolgico denominadas plasmcitos. Funo Nutritiva qualquer protena exerce esta funo, enquanto no apresentar propriedades txicas. Todos os alimentos ricos em protena, como as carnes em geral, so fontes naturais de aminocidos indispensveis aos seres vivos para a produo de outras protenas. Funo Reguladora - Esta funo desempenhada por um grupo especial de protenas denominadas vitaminas. As clulas dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactrias, possuem a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais se d atravs do processo de nutrio. Cada vitamina tem um papel biolgico prprio, por isso no pode ser substituda por outra. A carncia de uma determinada vitamina faz surgir um quadro de distrbios orgnicos denominado hipovitaminose. O excesso de vitaminas pode acarretar uma hipervitaminose. As vitaminas so classificadas de acordo com a sua solubilidade em gua ou em lipdios. Existem as vitaminas hidrossolveis, como as do complexo B (B1, B2, B6 e B12) e a vitamina C. As lipossolveis so as vitaminas A, D, E, K. Reserva Sementes de plantas armazenam protenas para a germinao; A albumina do ovo e a casena do leite so exemplos de protenas animais de reserva. Outras protenas existem numerosas protenas cujas funes no so facilmente classificadas. A monelina uma protena de uma planta africana que tem sabor doce intenso e est sendo usada como adoante. No sangue de alguns peixes antrticos encontram-se protenas com propriedades anticongelantes, protegendo o sangue destes animais. Coagulao sangnea - vrios so os fatores da coagulao que possuem natureza protica, como por exemplo: fibrinognio, globulina anti-hemoflica, etc...

Propriedades das Protenas

Propriedades eltricas O comportamento de uma protena globular em soluo cida ou bsica determinado em grande parte pelo nmero e natureza dos grupos ionizveis nos radicais R dos resduos de aminocidos. Os grupos amnicos (-NH2) e carboxlicos (-COOH) terminais das cadeias polipeptdicas exercem pouca influncia. A intensidade de ionizao dos grupos funcionais dos radicais R ser influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos. As protenas, do mesmo modo que os peptdeos e aminocidos, possuem pHs isoeltricos caractersticos nos quais elas se comportam como ons dipolares, no possuindo cargas positivas ou negativas em excesso.

Solubilidade A solubilidade de uma protena depende do nmero e do arranjo de cargas na molcula, que por sua vez depende da composio em aminocidos. Partes no proticas da molcula, como lipdeos, carboidratos, fosfatos, etc., tambm afetam a solubilidade. A solubilidade da protena pode ser modificada por fatores como: pH pH < pI < pH aumenta a solubilidade da protena; pH = pI diminui a solubilidade da protena tendendo a precipitao. Fora inica Em baixas concentraes de sais (baixa fora inica), a solubilidade em geral aumenta, pois os ons salinos tendem a se associar s protenas contribuindo para uma hidratao e/ou repulso entre as molculas, aumentando a solubilidade salting in. Em elevadas concentraes salinas, os ons competem com a protena pela gua, ocasionando perda de gua de hidratao, atrao mtua entre as molculas e formao de precipitado salting out. Constante dieltrica do solvente Constantes dieltricas elevadas aumentam a solubilidade das protenas. Temperatura A maioria das protenas solvel a temperatura ambiente e a solubilidade tende a aumentar medida que se eleva a temperatura at 40 a 50 oC. Alm destas temperaturas a protena comea a desnaturar e a solubilidade diminui. VOLTAR