Escola E.B 2.3/S D.

Manuel I Realizado por: Ndia Gavazzi

Atravs desta actividade, pretende-se compreender algumas propriedades das enzimas, estas so designadas como catalisadores. Chamamos enzimas s proteinas que actuam como catalisadores nos processos biolgicos. Assim, as reaces que ocorrem nos organismos vivos so catalisadas pelas enzimas. Quanto aco, a teoria mais aceite a de que a enzima e a substncia sobre a qual posteriormente, sofre um desdobramento, regenerando a enzima. Os catalisadores so substncias que aumentam a velocidade de uma reaco qumica. Quando retardam chamam-se inibidores. A velocidade aumenta ou diminui conforme se utiliza um catalisador ou um inibidor. Existem alguns factores que influenciam a velocidade de uma reaco: a temperatura, a concentrao da enzima e substracto e o PH. A temperatura influencia na medida que, quando a temperatura aumenta, as particulas ficam mais agitadas e colidiro por falta de espao. Quanto maior for a temperatura, maior ser a velocidade da reaco, no entanto se a temperatura for demasiado alta tambm a energia cintica molecular aumenta e as ligaes que se estabelecem entre as molculas tendem a quebrar-se. Concentrao da enzima estas funcionam em condies ambientais ptimas e quando a concentrao do substracto elevada. A reaco ocorrer tanto mais rapidamente quanto mais enzimas livres estejam presentes para catalisar a reaco. Concentrao do substracto da mesma forma se houver muitas enzimas disponveis e a concentrao do substracto for baixa, a reaco ocorre com aumento de velocidade medida que se aumenta a concebtrao do substracto. No entanto pode haver uma altura em que todos os centros activos das enzimas esto ocupados, quando isso acontece mesmo que se encontre a concentrao do substracto, a reaco atinge um mximo. Elas so compostos facilmente destruidos pelo calor (temperatura a cima de 70), por agitao intensa, por ondas ultravioletas e ultra-sonoras, traos de metais pesados, cidos ou bases, etc. O PH todas as enzimas tm um PH ptimo de actividade, que na maior parte dos casos corresponde s condies normais do local onde as enzimas exercem a sua actividade. O PH definido pela quantidade de hidrognios, os quais alteram formaes da protena e da sua estrutura terciria provocando desnaturao o que impede a sua actividade cataltica da enzima. O princpo do catalisador diminuir a energia de activao. A enzima liga-se molcula de substracto em uma regio especfica denominada centro activo. Esta regio um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminocidos que ajudam a ligar o substracto, e o outro lado desta cadeia age na catlise. Em 1984 Emil Fischer

props o modelo chave- fechadura para explicar a aco enzimtica. A enzima encaixase com o substracto especfico no stio activo, como uma chave e fechadura. Em 1958 Koshland props o modelo de encaixe enduzido, em que tanto a enzima como o substracto sofrem conformao para o encaixe. A enzima no aceita simplesmente substracto, o substracto distorcido para conformao exacta do estado de transio. Quanto especifidade da enzima esta pode ser: Absoluta quando a enzima s actua numa substncia; Relativa quando a enzima actua sobre um grupo de substncias semelhantes. Relativamente sua reversibilidade esta pode ser: Reversvel quando uma enzima pode catalisar uma reaco os dois sentidos; Inrreversvel se s puder fazer num sentido. Na sua actividade, estas podem manter-se activas fora das clulas que as produzem e a concentrao enzimtica, estas actuam em concentraes diminutas. Quanto aos cofactores, alguns tipos de processos biolgicos, apenas a cadeia proteca no suficiente, por isso a proteina requer uma molcula denominada cofactor a qual pode ser uma pequena molcula orgnica, denominada coenzima. Os cofactores so geralmente estveis em temperatura alta. A catlise activa, a enzima cofactor, denominada holoenzima, quando o cofactor removido, mantm-se a protena, a qual catabolicamente inactiva e denominada apoenzima. A molcula orgnica que se liga s enzimas para activar uma reaco, denominada coenzima, cada tipo apresenta uma funo qumica particular, algumas so agentes oxiredutores, outras transferidores, etc.

- compreender o conceito de enzima e sua importncia biolgica; - conhecer algumas das propriedades das enzimas; - compreender que a actividade enzimtica altamente especfica; - interpretar correctamente os resultados obtidos atravs de actividades experimentais.

Almofariz com pilo bisturi palitos pinas tubos de ensaio material biolgico: cido clordrico Areia Perxido de hidrognio

esptula lamparina de lcool pipetas suporte para tubos de ensaio mola de madeira para tubos de ensaio

Dixido de Mangans Hidrxido de sdio

numerou-se os tubos de ensaio de 1 a 9; Deitou-se uma pequena quantidade de hidrognio em todos os tubos de ensaio excepto no tubo 7.

Tubo 1 Juntou-se areia ao perxido de hidrognio. Observaes: verificou-se que no houve qualquer reaco; Tubo 2 Juntou-se dixido de mangans ao perxido de hidrognio. Observaes: verificou-se que a reaco foi rpida; Tubo 3 Juntou-se figado cru ao perxido de hidrognio. Observaes: verificou-se que a reaco foi moderada; Tubo 4 Juntou-se figado triturado ao perxido de hidrognio. Observaes: verificou-se uma reaco muito rpida. Tubo 5 Juntou-se figado ao perxido de hidrognio. Observaes: verificou-se que no houve reaco; Tubo 6 Juntou-se figado do tubo 3 ao perxido de hidrognio. Observaes: observou-se 15 minutos, verificou-se que houve uma reaco lenta; Tubo 7 Juntou-se figado do tubo3 ao perxido de hidrognio. Observaes: no e verificou qualquer reaco;

Tubo 8 Colocou-se 5 gotas de HCl a figado cru ao perxido de hidrognio. Observaes: verificou-se que no houve qualquer reaco; Tubo 9 Colocou-se 5 gotas de NaOH a figado cru ao perxido de hidrognio. Observaes: verificou-se que houve uma reaco lenta

Atravs desta actividade, comprovamos tudo aquilo que j foi dito anteriormente. No caso do tubo 1 no houve reaco, pois no havia catalisadores, no tubo 2 houve uma reaco rpida pois havia um catalisador inorgnico, no tubo 3 a reaco foi lenta pois havia um catalisador orgnico, no tubo 4 a reaco foi muito rpida pois ao esmagarmos o figado houve uma maior superfcie de contacto, no tubo 5 no houve raco pois ao serem aquecidas foram destruidas as enzimas devido s altas temperaturas, no tubo 6 houve uma reaco lenta porque se adicionou um novo substracto e assim vimos que as enzimas se ligam e desligam, no tubo 7 no houve reaco pois utilizou-se o perxido de hidrognio da outra experincia e no houve reaco pois este j se tinha gasto, no tubo 8 no houve reaco pois a catalase no actua em meio cido e finalmente no tubo 9 houve uma catalase em meio bsico. Nesta experincia tivemos oportunidade de observar as enzimas em funo da temperatura, do PH e da superficie de contacto. Podemos ento concluir com base nesta experincia que as enzimas em temperaturas elevadas destroem-se, pois medida que a temperatura aumenta a energia cintica molecular aumente tambm, fazendo com que a temperaturas mais altas um maior nmero de molculas tenha energia de activao suficiente para participar nas reaces qumicas e a quebrar a sua estrutura terciria, a temperaturas muito baixas as enzimas no actuam, mas no se destroem, voltando a actuar em temperatura ptima. Quanto ao PH, cada enzima tem um PH ptimo de actuao, que corresponde s condies normais do local onde as enzimas exercem a sua actividade, dai a catalase do figado no ter actuado com o HCl, pois este s actua em meio bsico. Um dos ltimos factores que foi possvel comprovar nesta experincia foi a concentrao das enzimas, ao esmagarmos o figado h uma mior superfcie de contacto com o perxido de hidrognio facilitando a actuao enzimtica.