Departamento Bioqumica

de

Ingeniera

Qumica

Ingeniera

Carrera: Ingeniera Bioqumica

Asignatura: Ingeniera de Biorreactores

Catedrtico: Dr. Alejandro Gonzles Valdez

Alumno: Rodolfo Bazn De La Cruz

H. Veracruz, Ver. a 6 de marzo del 2012

Factores que influyen sobre la actividad cataltica de una enzima

Ingeniera de Biorreactores

Factores que influyen sobre la actividad cataltica de una enzima

Las enzimas muestran variacin considerable en su grado de especificidad (quimioselectividad, enantioselectividad, regioselectividad) solo unas pocas enzimas tienen especificidad absoluta por solo un compuesto. La mayora de ellas cataliza las reacciones para un grupo determinado de compuestos. La estructura tridimensional del sitio activo es la que determina la especificidad de las enzimas. Es importante tomar en cuenta que la inmensa mayora de las enzimas son protenas. A saber, los niveles de estructuracin de las protenas son: Estructura Primaria. Depende de la secuencia de aminocidos Estructura Secundaria. Debido a los puentes de hidrgeno entre los grupos amino y los grupos carboxilo de las cadenas de aminocidos Estructura Terciara. Producto de las interacciones entre las cadenas laterales de los aminocidos con o Otras cadenas laterales de aminocidos, o o Molculas de H2O Ver Apndice 1 Estructura Cuaternaria. Estructura que adoptan 2 o ms subunidades, iguales o diferentes

Muchos indicios sealan que la mayora de la informacin que determina la estructura tridimensional de una protena la lleva la secuencia de aminocidos de esa protena. La secuencia de aminocidos (estructura primaria) determina las estructuras secundaria y terciaria. (Mathews, van Holde, & Ahern, 2002) Las fuerzas que determinan la estructura terciaria de una protenas son las mismas fuerzas que actan en todas las molculas, independientemente de su tamao, para proveer la estabilidad mxima (McMurry, 2008) Es decir, la especificidad de las enzimas se encuentra determinada en gran medida por los residuos de aminocidos que conforman a la protena. El mundo cintico y el enzimtico se ven entremezclados cuando abordamos los factores que influyen sobre la actividad enzimtica

Instituto Tecnolgico de Veracruz. Depto. de Ing. Qumica e Ing. Bioqumica. IBQ 2012

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Sabemos que las reacciones se llevan a cabo en el o los sitio(s) activo(s) de la enzima o de los complejos enzimticos, los cuales se encuentran perfectamente ubicados dentro de la estructura tridimensional de la protena y del cual dependen las propiedades de la enzima. Adems, debemos considerar que los sistemas enzimticos presentes en las clulas se encuentran dentro de sitios subcelulares especficos por lo cual podemos hablar de una microambiente de la reaccin en consideracin de los factores medioambientales y nutricionales de las reacciones enzimticas. En resumen, debemos considerar las variables dentro del proceso (la reaccin enzimtica) tanto los principios fsicos, qumicos, termodinmicos, y todos los relacionados desde un punto de vista fro con el que se analiza la cintica de las reacciones de sntesis qumica, sino que adems debemos de considerar que se tratan de complejas maquinarias dentro de sistemas biolgicos los cuales se rigen por las leyes de la naturaleza.

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Entre los principales factores que afectan la actividad enzimtica se encuentran: 1. Concentracin de sustrato. En general, a mayor concentracin de sustrato se alcanza la velocidad mxima ( actividad enzimtica), esto como resultado de que el sitio activio se satura de sustrato y aunque aumentemos la concentracin no lograremos un efecto sobre la actividad de la enzima, salvo ciertos casos en que un incremento en la concentracin de sustrato resulta en la inhibicin de la enzima y por tanto en una disminucin de la actividad de la misma, esto comportamiento siguie el patrn de una campana gaussiana.

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Ingeniera de Biorreactores 2. Concentracin de la enzima. Una mayor concentracin de la enzima ( con el suficiente sustrato) aumenta proporcionalmente la velocidad de reaccin enzimtica, igual que con [S] hasta un cierto lmite. 3. Temperatura. Si ubicamos el efecto de la velocidad de reaccin el efecto de la temperatura dentro del mundo cintico o como una mera reaccin qumica, podemos predecir que al aumentar la temperatura aumenta la energa

4. pH. sta variable influye de manera importante sobre la actividad enzimtica, anlogo a como lo hace la T, existe un valor optimo de pH al cual la enzima trabaja con su mxima eficiencia, y por debajo o por encima de l la actividad enzimtica disminuye. Podemos explicar ste fenmeno en base a que los residuos de aminocidos que constituyen la estructura primara tienen carga,

Fig. 3 Influencia del pH sobre la actividad enzimtica. [Tomada de (CSIS-UPV/EHU)]

Fuente: Primo, E., 2007

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Ingeniera de Biorreactores 5. Cofactores. Ciertas enzimas requieren la presencia de sustancias que no forman parte de la estructura proteica de la enzima y que son importantes para el desarrollo de la catlisis enzimtica. En general sin la presencia de stos la actividad enzimtica no se desarrolla eficazmente, pues la forma activa de la enzima es la enzima unidos a su grupo prosttico (cuando los factores y las coenzimas se encuentran unidas covalentemente a la enzima).

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[aminocidos bsicos]

[aminocidos cidos]

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Bibliografa
CSIS-UPV/EHU. (s.f.). Curso de Biomolculas. Recuperado el 3 de marzo de 2012, de http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz1.htm#a Facultad de Qumica UNAM. (s.f.). Departamento de Programas Audiovisuales. Recuperado el 1 de Marzo de 2012, de http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/enzimas/img1a.html Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2002). Bioqumica. Madrid: Pearson Addison Wesley. McMurry, J. (2008). Qumica Orgnica. Mxico, D.F.: CENAGE Learning Editores. Primo, E. (2007). Qumica Orgnica Bsica y Aplicada (Vol. Tomo II). Barcelona, Espaa: Revert.

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