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Indice 1. Aminocidos. 2. Protenas. 3. Especificidad. 4. Bibliografa 1. Aminocidos.

Se hablara ahora de las propiedades fsicas y qumicas de los aminocidos, ya que estos constituyen el alfabeto de la estructura de las protenas y determinan muchas propiedades importantes de las protenas. H R-C- COOH NH2 sta es la estructura general de los 20 aminocidos hallados regularmente o corrientemente en las protenas, llamados tambin aminocidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el tomo de carbono . Difieren entre s en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R. Se han propuesto varios mtodos para clasificar los aminocidos sobre la base de sus grupos R. El ms significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales: Grupos R no polares o hidrofbicos. Polares, pero sin carga. Grupos R con carga positiva y Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular). Los aminocidos se suelen designar mediante smbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado tambin un conjunto de smbolos de una letra para facilitar la comparacin de las secuencias aminocidas de las protena homlogas. - Aminocidos con grupos R no polares o hidrofbicos Existen 8 aminocidos que contienen grupos R no polares o hidrofbicos. Aqu se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptfano y la metionina. Estos aminocidos son menos solubles en el agua que los aminocidos con grupos R polares. El menos hidrfobo de esta clase de aminocidos es la alanina, la cual se halla casi en la lnea fronteriza entre los aminocidos no polares y los que poseen grupos R polares. - Aminocidos con grupos R polares sin carga. Estos aminocidos son relativamente ms solubles en el agua que los aminocidos

anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrgeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amdicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminocido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminocidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenlico tienden a perder mucho ms fcilmente protones por ionizacin que los grupos R de otros aminocidos de esta clase. - Aminocidos con grupos R cargados positivamente. Los aminocidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis tomos de carbono. Aqu se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta ltima tiene propiedades lmite. A pH 6 ms del 50 % de las molculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las molculas poseen carga positiva. - Aminocidos con grupos R cargados negativamente. Los dos miembros de esta clase son los cidos asprtico y glutmico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7. - Caractersticas de los aminocidos. Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin. El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico. 2. Protenas. - Pptidos y Enlace peptdico. Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4. etc...

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10. Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas proteinas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos. El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua. Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman. Las protenas son molculas muy complejas en cuya composicin elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La mayora de ellas tambin incluye en su composicin al azufre y en algunas se observa adems la presencia de fsforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista estructural, los elementos qumicos que constituyen a las protenas se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los aminocidos, que unidos entre si integran una estructura polimrica; las protenas son fundamentalmente polmeros de aminocidos. Hay dos tipos principales de protenas: las simples que estn constituidas nicamente por aminocidos, y las protenas conjugadas que son las que tienen en su composicin otras molculas diferentes adems de aminocidos. - Estructura de las protenas. La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio. El primer nivel estructural que se puede delimitar en una protena, est constituido tanto por el nmero y la variedad de aminocidos que entran en su composicin, como por el orden tambin llamado secuencia en que se disponen stos a lo largo de la cadena polipeptdica, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria. El segundo nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guarda un aminocido con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptdica; en algunos casos el polipptido entero, o algunas zonas de ste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:

la a(alfa)-hlice la conformacin beta 1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. 2. En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. El tercer nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guardan entre s las diferentes zonas o reas de cada cadena polipeptdica que forman a una protena. A este nivel se le llama estructura terciaria. En una protena compuesta de una sola cadena polipeptdica, el nivel mximo de estructuracin corresponde precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una protena oligomrica, que es aquel tipo de protena que esta compuesta de ms de una cadena polipeptdica, se puede considerar un siguiente nivel de organizacin, que se refiere a ala manera en que cada cadena polipeptdica en la protena se arregla en el espacio en relacin con las otras cadena polipeptdicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria. La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno los puentes elctricos las interacciones hifrfobas. - Desnaturalizacin. Muchas molculas proteicas slo retienen su actividad biolgica dentro de una fluctuacin muy limitada de temperatura y de pH. La exposicin de protenas solubles o globulares a pH extremos o a temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como desnaturalizacin, el efecto ms visible del cual, consiste en un descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces qumicos covalentes del esqueleto peptdico de las protenas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se lha llegado a la conclusin de que la estructura primaria permanece intacta. La mayora de las protenas globulares experimentan el proceso de desnaturalizacin cuando se calientan por encima de 60-70 C. La formacin de un cogulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo comn de desnaturalizacin trmica. La consecuencia ms significativa de la desnaturalizacin es que las protenas pierden su actividad biolgica caracterstica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su capacidad cataltica. La desnaturalizacin consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada

caracterstica de la cadena polipeptdica de las molculas de las protenas globulares. Cuando la agitacin trmica provoca que la estructura nativa plegada se desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada, la protena pierde su actividad biolgica. 3. Especificidad. La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Estructura Primaria Estructuras Secundarias Estructura Terciaria Estructura cuaternaria. 4. Bibliografa Bioqumica Lehninger L. Albert Segunda edicin. Ediciones Omega Barcelona 1990 Bioqumica Pea Daz Antonio et. All. Segunda edicin Editorial Limusa Mxico 1990 Pgina de Internet www.um.es Universidad de Medicina