Curso: Biologa Comn Mdulo N 03

Unidad I: Organizacin, Estructura y Actividad Celular

Protenas y Metabolismo.

Modelos estructurales de protenas transportadoras de oxgeno (hemoglobinas) basados en anlisis de cristalografa de rayos X. I) PROTENAS.

Las protenas son las principales macromolculas de los seres vivos, constituyen ms de la mitad del peso seco de una clula y son responsables de una gran cantidad de funciones. Cada uno de nosotros tiene ms de diez mil tipos diferentes de protenas, cada una de ellas con una estructura tridimensional nica que le confiere una funcin especfica. Todas las protenas estn formadas por la misma estructura bsica, son polmeros lineales formados por la unin de monmeros llamados aminocidos. Los aminocidos son molculas constituidas por C, H, O, N y en algunos casos poseen tambin tomos de azufre (S). 1. AMINOCIDOS (TABLA 1) Son molculas de bajo peso molecular que se caracterizan por poseer un grupo amino (-NH2), que tiene caractersticas bsicas, y un grupo carboxilo (-COOH), con propiedades cidas, ambos grupos unidos al mismo carbono central. La frmula general de un aminocido es: tomo de carbono (quiral) H H2 N Grupo amino (Bsico) C COOH Grupo carboxilo (cido)

R (Radical)

R es el radical, cadena lateral que diferencia a los aminocidos en cuanto a tamao, forma, carga elctrica, etc., dando origen a alrededor de 20 aminocidos diferentes que se encuentran formando parte estructural de las protenas. Al pH del plasma sanguneo (7,2) o del lquido intracelular (7,1) el grupo amino y el grupo carboxilo estn ionizados.

H
+

H COOH
+

H COOH2N C R pH bsico COO-

H3N

C R pH cido

H3N

C R

pH neutro

Figura 1. Los aminocidos son anfteros, es decir pueden actuar como cidos (dadores de protones) o como bases (aceptores de protones) dependiendo del medio.

Tabla 1. Los veinte aminocidos proteicos y sus caractersticas estructurales.

Grupo R no polar
1.Alanina (Ala)

Grupo R Polar sin carga

H CH3 C NH3
+

Grupo R polar con carga negativa o positiva

H H C NH3
+

9.Glicina (Gly)

16.cido asprtico (Asp)

O C CH2

H C NH3
+

COO

COO

COO

2. Valina (Val)

CH3 CH CH3

H C NH3
+

10.Serina (Ser)

H CH2 C NH3
+

17. cido glutmico (Glu) O

H CH2 C NH3
+

COO

OH

COO

C O
18. Lisina (Lis)

CH2

COO

3.Leucina (Leu) CH3

H CH CH2 C NH3
H CH2 CH CH3 C NH3
+

11.Treonina (Thr)

H CH OH C NH3
H CH2 C NH3
H
+

H CH2 CH2 CH2 C NH3

H CH2 CH2 CH2 C NH3
H HC C NH C H CH2 C NH3
+

COO
+

CH3

COO
+

H3N

CH2

COO
+

CH3
4.Isoleucina (Ile)
CH3

12. Cistena (Cys)

COO
-

19. Arginina (Arg)

COO
-

HS

H2N

C NH2
+

NH

COO
+

5.Prolina (Pro)

H2C H2C
6.Fenilalanina (Phe)

H2 C C N H H2
H
+

13.Tirosina (Tyr)

20.Histidina (His)

COO

COO

HO

CH2

C
+ NH3

COO

HN
+

14.Asparagina (Asn)

NH2
COO
+ -

H C CH2 C NH3
+

CH2

C NH3

COO

O
15.Glutamina (Gln)
COO
+ -

7.Triptfano (Trp)
C C H CH2

H C NH3

NH2 C O CH2 CH2

H C NH3
+

Tabla 2. Necesidades diarias de aminocidos esenciales (g)

COO
-

N H

8.Metionina (Met)
H CH3 S CH2 CH2 C NH3
+ -

COO

Concepto de aminocido esencial. La mitad de los aminocidos necesarios para armar protenas deben ingerirse en la dieta debido a que los animales no los podemos sintetizar, recibiendo el nombre de aminocidos esenciales (Tabla 2). 2. POLIPPTIDOS. 3

Arginina 0(1) Histidina ?(2) Isoleucina 1,30 Leucina 2,02 Lisina 1,50 Metionina 2,02 Fenilalanina 2,02 Treonina 0,91 Triptfano 0,46 Valina 1,50 (1) Necesario para bebes y nios en crecimiento (2) Esencial pero en cantidades inferiores a las expresadas

Los aminocidos se unen entre s mediante R enlaces peptdicos para construir los polipptidos. H2N C Estas uniones son enlaces covalentes tipo amida, formados entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino H de otro, liberndose una molcula de agua (sntesis por deshidratacin). Los enlaces peptdicos son idnticos a lo largo de las cadenas peptdicas. Al formarse estos enlaces desaparece el carcter anftero de los aminocidos. La unin de dos aminocidos origina un dipptido (Figura 2); de tres, un tripptido y desde 4 o ms aminocidos unidos se les denomina oligopptidos (Figura 3). A mayores oligomerizaciones se les llama polipptidos (200 a 300 residuos aminoacdicos). Las protenas son consideradas cadenas polipeptdicas, que pueden estar conformadas por una o varias cadenas dispuestas en una configuracin espacial definida. La cadena polipeptdica puede mostrar propiedades cidas o bsicas por los grupos presentes en las cadenas laterales de sus aminocidos. Existe un pH particular para cada protena en el que su carga neta es cero. Figura 2.

O C OH +

R O H N C C OH H H

R O H2N C C H O C N H

R O N C C OH H H + H2O

Enlace peptdico

Formacin de un dipptido.

Figura 3. Estructura lineal de un oligopptido. Por ambos extremos de la molcula se pueden agregar ms aminocidos.

3. PROTENAS.

a) Estructura proteica.

Las protenas son largas cadenas de aminocidos. Cada una de ellas podra adoptar, en principio, infinidad de formas, pero in vivo slo presenta una, la ms estable y la nica que permite el desarrollo de su funcin especfica. Existen cuatro tipos de organizacin proteica, (Figura 4).

Figura 4. Distintos niveles de organizacin proteica.

Las protenas no son simplemente polmeros al azar de longitud variable. Cada tipo de molcula proteica posee una composicin qumica especfica (composicin cualitativa en aminocidos), una secuencia ordenada y nica de esos aminocidos, y un determinado peso molecular. La forma especfica que determina la funcin de una protena est dada por cuatro niveles sucesivos de estructura, en la cual cada nivel prepara al siguiente.
Estructura primaria, es la secuencia de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. El orden de colocacin de estos aminocidos viene determinado genticamente, es decir, est escrito en el material hereditario. La estructura primaria es importante porque determina la conformacin tridimensional especfica de la protena, necesaria para su funcin. Adems, como es la traduccin lineal de la secuencia de nucletidos de los cidos nucleicos, proporciona informacin sobre la contribucin gentica para la sntesis de protenas. Estructura secundaria, es la forma en que la cadena lineal de aminocidos puede plegarse. Est condicionada por las interacciones entre las cadenas laterales de aminocidos y por las posibilidades de rotacin alrededor de los enlaces. Resulta de la formacin de enlaces puentes de hidrgeno de manera regular entre las cadenas de aminocidos. Existen dos conformaciones ms comunes alfa-hlice o beta-plegada. Estructura terciaria, resulta de las interacciones entre los grupos R de la molcula de protena y entre los grupos R y el medio circundante. Estas interacciones pueden ser puentes disulfuro, puentes de hidrgeno, e interacciones hidroflicas o hidrofbicas. Se han identificado estructuras terciarias formadas exclusivamente por alfa-hlice, por lmina beta y combinaciones entre ambas. En los dos primeros tipos se forman protenas fibrosas (muy resistentes e insolubles en agua), como la miosina del msculo, el colgeno y la elastina del tejido conectivo, las que realizan funciones estructurales. La combinacin de hlices alfa y lminas beta origina protenas globulares (solubles en agua). Estructura cuaternaria, para ser funcionales algunas protenas requieren de la asociacin de varias cadenas polipeptdicas o subunidades; se dice que presentan estructura 5

cuaternaria, refirindose a la disposicin espacial de los polipptidos para formar una protena de mayor complejidad. Se suelen mantener unidos por enlaces qumicos dbiles (interacciones hidrofbicas o fuerzas de van der Waals). El nmero de polipptidos que puede formar parte de una protena vara en cada caso. Un ejemplo clsico es la hemoglobina, que es un tetrmero formado por cuatro cadenas polipeptdicas relacionadas entre s, ligadas a un tomo central de hierro.
b) Propiedades de las protenas.

Cada protena presenta propiedades fsico - qumicas derivadas de su composicin aminoacdica y su conformacin espacial. Son propiedades propias de todas las protenas:
La especificidad y la desnaturalizacin.

El hecho que la funcin de una protena dependa de su forma especfica, se hace evidente cuando se altera. En un proceso llamado desnaturalizacin (Figura 5), las cadenas de los polipptidos se desenroscan, por lo que pierden su forma especfica y, como resultado de ello su funcin. Por ejemplo, imaginemos lo que ocurre cuando fremos un huevo. El calor desnaturaliza a las protenas de la clara (Ovoalbmina), volvindola de apariencia slida, blanca y opaca. Los cambios en el pH celular tambin pueden desnaturalizar a muchas protenas.

Figura 5. Desnaturalizacin de una protena

C) Clasificacin de las protenas

Las protenas se pueden clasificar segn diversos criterios, por ejemplo:

c.1. Segn su configuracin espacial pueden ser: Fibrosas: Son insolubles en agua; presentan gran resistencia fsica, por lo cual estn generalmente vinculadas con acciones mecnicas o de proteccin, por ejemplo, colgeno (en tejidos conjuntivos, cartilaginosos, parte orgnica de los huesos), elastina (en tendones y vasos sanguneos), queratina (piel, pelos, uas, plumas, pezuas, etc.). Globulares: Formadas por cadenas plegadas que pueden adquirir formas esfricas o globulares, generalmente son solubles en agua. Las protenas globulares desempean papeles muy dinmicos en el organismo; pertenecen a esta categora todas las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas (insulina, somatotrofina (GH), prolactina, etc.).

c.2. Segn su composicin qumica se pueden clasificar en: Protenas simples (holoprotenas): 6

cuando

su

hidrlisis

produce

solamente

aminocidos. Por ejemplo; insulina, colgeno, albminas, histonas, etc.

Protenas conjugadas (heteroprotenas): presentan un grupo proteico simple y otro componente, llamado grupo prosttico, que pueden ser aniones, cationes, carbohidratos, lpidos, etc. Ejemplos de heteroprotenas: Glucoprotenas: poseen hidratos de carbono como grupo prosttico. Ej. mucoprotena con funcin protectora; anticuerpos con funcin defensiva. Cromoprotenas: poseen un pigmento como grupo prosttico. Ej. hemoglobina, hemocianina y mioglobina, que transportan oxgeno; los citocromos que transportan electrones. Fosfoprotenas: posee fsforo como grupo prosttico. Ej. casena. Lipoprotenas: tienen un lpido como grupo prosttico. Ej. HDL (colesterol bueno), LDL (colesterol malo) que transportan lpidos en la sangre. Nucleoprotenas: son protenas asociadas a cidos nucleicos. Ej. nucleosomas de la cromatina; los ribosomas.

d) Funciones de las protenas Las protenas dirigen prcticamente la totalidad de los procesos vitales, incluso aquellos destinados a la produccin de ellas mismas. Determinan la forma y la estructura de las clulas. Sus funciones se relacionan con sus mltiples propiedades, que son el resultado de la composicin de aminocidos, de la secuencia y del modo en que la cadena se pliega en el espacio (Tabla 3). FUNCION Tabla 3. Funciones proteicas. EJEMPLOS
Ciertas Glucoprotenas forman parte de las membranas y participan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Estructural

Hormonal Homeosttica Defensiva

Las protenas del citoesqueleto, de las fibras del huso, de los cilios, flagelos y de los ribosomas. Protenas que confieren resistencia y elasticidad a los tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina el tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. La insulina y el Glucagn (que regula la glicemia), la hormona del crecimiento, la Calcitonina (que regula la calcemia) La albmina (Mantencin del equilibrio osmtico). Inmunoglobulinas actan como anticuerpos. La trombina y el fibringeno participan en la formacin de cogulos, y evitan las hemorragias. Transportan O2, la hemoglobina, en vertebrados y la mioglobina, en el interior de la clula muscular. Lipoprotenas transportan lpidos en la sangre. Protenas transportadoras de la membrana plasmtica que regulan el paso de solutos. Actina y miosina son parte de las miofibrillas, responsables de la contraccin muscular. La Ovoalbmina del huevo. la gliadina del grano de trigo, entre otras, son la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin. Catalizan las reacciones qumicas dentro de la clula. La ms importante es la Ribulosa bifosfato carboxilasa.

Transporte

Contrctil Reserva Enzimtica

II. ENZIMAS Y METABOLISMO.

Las enzimas son protenas que actan como catalizadores biolgicos que aceleran las reacciones qumicas dentro de la clula sin transformarse ellas mismas en una molcula diferente. 7

Las clulas transforman la energa que toman del entorno en energa qumica la que les resulta til para realizar trabajos qumicos, mecnicos, etc. El metabolismo celular, comprende a todas las reacciones qumicas que suceden en la clula, permitiendo que sta pueda: Obtener energa qumica del entorno, como por ejemplo: de la luz solar, de sustancias orgnicas, de reacciones exotrmicas, etc. Convertir los nutrientes ingeridos en precursores de macromolculas orgnicas. Sintetizar y degradar biomolculas propias de la fisiologa celular. Mayoritariamente las reacciones qumicas que determinan el metabolismo estn ligadas a secuencias llamadas rutas metablicas, as el producto de una es el sustrato de otra; stas ocurren en un determinado orden, controlado por: La regulacin de cada reaccin por protenas catalizadoras (enzimas). El acoplamiento de las reacciones, donde la energa requerida para las reacciones endergnicas se desprende de las reacciones exergnicas. La sntesis de transportadores energticos que capturan la energa de las reacciones exergnicas y la conducen a las endergnicas. Existen dos grupos de rutas metablicas: las anablicas y las catablicas. El catabolismo es la degradacin enzimtica de molculas complejas a molculas sencillas. Principalmente ocurren por reacciones de oxidacin donde se libera energa libre de las grandes molculas orgnicas y parte de esa energa se almacena en los enlaces fosfato del ATP. El anabolismo es la construccin enzimtica de molculas orgnicas complejas a partir de molculas precursoras sencillas. Para esto se requiere un aporte de energa aportado por el ATP. Ambos procesos, catabolismo y anabolismo suceden simultneamente y son interdependientes, pero las etapas de ambos procesos son distintas.
1. REGULACIN DEL METABOLISMO.

La velocidad del catabolismo y del anabolismo est regulada por las necesidades energticas celulares en cada instante y est controlada principalmente por las enzimas y las hormonas. Las reacciones qumicas para su inicio requieren siempre un aporte de energa llamada Energa de activacin. Las enzimas son un tipo especial de protenas que aceleran las reacciones qumicas tanto en el medio intra como en el extra celular. Esta aceleracin se debe a la capacidad que tienen las enzimas en disminuir la Energa de activacin (Ea) de la reaccin qumica, es decir, permiten que una reaccin ocurra en un breve lapso de tiempo. La energa de activacin (Ea) representa la energa mnima necesaria que deben alcanzar los reactantes (sustratos) para pasar a productos (Figura 6).

La Ribozima es la nica enzima no proteica

Figura 6: Las enzimas aceleran las reacciones qumicas disminuyendo la energa de activacin.

2. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:

Son de naturaleza proteica. Tienen una accin especfica (actan sobre un determinado sustrato). Actan en pequesimas cantidades. Permanecen inalteradas al final de la reaccin, por lo que son reutilizables. Aceleran las reacciones qumicas. Slo aceleran reacciones favorables, o sea, que pueden ocurrir espontneamente. No modifican el equilibrio de la reaccin. Son sintetizadas en el retculo endoplasmtico rugoso.

3. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS.

La molcula sobre la cual acta una enzima recibe el nombre de sustrato, que puede ser uno o ms, dependiendo de la enzima y la reaccin catalizada. El lugar enzimtico al que se une el o los sustratos se denomina sitio o centro activo. El sitio activo no slo reconoce al sustrato y lo acopla, sino que tambin lo orienta en una determinada direccin. Las molculas de sustrato se unen al centro activo de la enzima formando un complejo activado enzima-sustrato. Este sitio contiene los grupos funcionales que se unen al sustrato y efectan la accin cataltica. Su geometra y su carga elctrica estn relacionadas con la conformacin del sustrato y con el tipo de reaccin, siendo responsables de la especificidad de la enzima. Producida la reaccin qumica, la enzima queda libre para efectuar una nueva reaccin, as pocas molculas de enzima procesan muchas de sustrato.
Enzima + Sustrato Complejo Enzima-Sustrato Productos + Enzima

El primer modelo sugerido para explicar la interaccin enzima-sustrato fue propuesto por el qumico Emil Fisher, denominado modelo llave-cerradura, que supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura ( Figura 7a). Estudios posteriores sugirieron que el sitio activo es mucho ms flexible que una cerradura. La interaccin fsica entre las molculas de enzima y sustrato produce un cambio en la geometra del centro activo, mediante la distorsin de las superficies moleculares. Este modelo llamado
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encaje inducido impondra cierta tensin a las molculas reaccionantes, facilitando an ms la reaccin (Figura 7 b).

a)

b)

Figura 7. (a) En el modelo llave-cerradura los sustratos interactan en forma precisa con el sitio activo. (b) En el encaje inducido, la forma del sitio activo es complementaria del sustrato slo despus que ste se une a la enzima.

4. CLASIFICACIN ENZIMTICA: a) enzimas simples, estn compuestas solamente por protenas; b) enzimas conjugadas, tienen una parte proteica llamada Apoenzima, que es inactiva, y una estructura o factor adicional, denominado cofactor enzimtico. La protena unida al cofactor se llama Holoenzima, que es la enzima activa (Figura 8). El cofactor puede ser un in metlico, como por ejemplo: Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+, Cl-, Na+, K+, y otros; o una molcula orgnica (coenzima). La mayor parte de las coenzimas estn hechas a partir de vitaminas, o bien son vitaminas en s. De la riboflavina (Vit. B2) derivan las coenzimas FMN (flavina mononucletido) y FAD (Flavina adenina dinucletido). Del cido nicotnico o niacina (Vit. B3) derivan las coenzimas NAD (nicotinamida adenina dinucletido) y NADP (nicotinamida adenin dinucletido fosfato). Del cido pantotnico (Vit. B5) deriva la coenzima A (CoA).

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Figura 8.Componentes y mecanismo de reaccin de una enzima. Apoenzima es la enzima inactiva que requiere de un cofactor para activarse a Holoenzima.

5. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.

La velocidad de la reaccin enzimtica depende de la concentracin de enzimas y sustrato, de la concentracin de las coenzimas, del pH, de la temperatura y de la presencia o ausencia de inhibidores.
a) Efecto del pH, las enzimas actan dentro de lmites estrechos de pH (pH ptimo de la reaccin). Por ejemplo, la pepsina tiene un pH ptimo de 1,5 a 2. Cuando se grafica la actividad enzimtica para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona cida, se obtiene una curva en forma de campana. El peak de la curva corresponde al pH ptimo en el cual la enzima tiene su mxima actividad. En medios muy cidos o muy alcalinos, la protena se desnaturaliza y se inactiva la enzima. Algunas enzimas tienen actividad ptima a un pH cido y otras en un pH alcalino (Figura 9a). b) Temperatura, la mayora de las veces la velocidad de las reacciones enzimticas aumenta con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10C de aumento trmico. La actividad enzimtica mxima se alcanza a una temperatura ptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo; la actividad enzimtica disminuye a causa de la desnaturalizacin progresiva de la enzima por accin de la temperatura. A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen, pero la accin cataltica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores normales para la enzima. (Figura 9b)
Actividad de la enzima Glucosidasa de Penicillium purpurogenum (un hongo filamentoso).

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Figura9a: Efecto del pH.

Figura 9 b: Efecto de la temperatura.

c) Concentracin del sustrato: principalmente la velocidad de la reaccin o catlisis vara de acuerdo a la concentracin del sustrato.

A baja concentracin, la velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la concentracin del sustrato. A concentraciones intermedias, la variacin de la concentracin del sustrato modifica la velocidad de reaccin en una forma que no es proporcional. A altas concentraciones del sustrato, la velocidad de la reaccin no depende de la concentracin de ste. Cuando las concentraciones del sustrato son bajas, la velocidad aumenta rpidamente. A medida que el sustrato aumenta, la curva se satura y alcanza un punto de equilibrio en el cual la velocidad no depende del sustrato. En este caso, el exceso de sustrato no es atacado por la enzima, ya que toda la enzima se encuentra como complejo enzima-sustrato y se alcanza el mximo de velocidad. (Figura 10)

Figura10: Efecto de la concentracin del sustrato sobre la velocidad de una reaccin enzimtica.

d) Inhibicin de la actividad enzimtica. 12

Existen algunos compuestos qumicos capaces de bloquear o disminuir la actividad enzimtica. Esto ha permitido explicar algunos mecanismos de accin de medicamentos antimicrobianos, as como tambin dilucidar mecanismos de accin enzimtica. Es una forma de control de las reacciones qumicas. Puede ser reversible e irreversible.
d.1. Reversible. Las regiones funcionales de la enzima no cambian y sus efectos se pueden eliminar; puede ser a su vez: Competitiva, el inhibidor (I) y el sustrato (S) se parecen y compiten por unirse al centro activo de la enzima. Se forma un complejo Enzima-inhibidor reversible. Su efecto se puede invertir aumentando la concentracin del sustrato. No competitiva, el inhibidor (I) se une a la enzima o al complejo enzima-sustrato de modo reversible, en un sitio distinto del centro activo, pero esencial para la molcula. Su efecto no puede invertirse por incremento de la concentracin del sustrato. d.2. Irreversible (Acompetitiva). Las regiones funcionales de la enzima sufren cambios permanentes. El inhibidor se une tan estrechamente a ella que se disocian con mucha lentitud y la actividad enzimtica disminuye o, incluso, se pierde.

6. REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.

Las enzimas suelen formar parte de sistemas multienzimticos secuenciales, que son la base del control de las vas metablicas; estas enzimas deben actuar coordinadamente en tiempos adecuados para que las distintas rutas metablicas cumplan con su funcin y no alteren los procesos vitales. Una forma de regulacin enzimtica est relacionada con la disponibilidad de la enzima para que ocurra una reaccin qumica. Existen tres formas de regular la concentracin de las enzimas activas: Regulacin de la expresin gnica, que controla la cantidad y velocidad de sntesis enzimtica. Proteolisis enzimtica, que modifica la cantidad de enzima activa disponible. Modificacin covalente de formas activas e inactivas interconvertibles por accin de otras enzimas.
7. CONTROL GENTICO.

Las enzimas sintetizadas por una clula estn determinadas por la informacin gentica que se expresa en esta clula. Si las enzimas estn siempre presentes en cantidades casi constantes, se denominan constitutivas. Aquellas sintetizadas slo en respuesta a la presencia de ciertos sustratos se llaman inducidas o adaptativas. Los genes que codifican las enzimas inducidas suelen mantenerse reprimidos y se transcriben en respuesta al agente inductor. El control metablico en organismos superiores puede tambin estar regulado por el sistema endocrino. Las hormonas estimulan o inhiben rutas metablicas de los tejidos blancos.

8. Qu es el aspartamo? 13

El aspartamo es un potente edulcorante. Es cerca de 200 veces ms dulce que el azcar (sacarosa), por lo que slo se necesitan unas bajas concentraciones para endulzar alimentos y bebidas. Las cantidades utilizadas son tan pequeas que el aspartamo casi no aporta caloras. El excelente perfil de su gusto lo ha convertido en uno de los principales edulcorantes bajos en caloras de todo el mundo. El aspartamo es una molcula simple, compuesta por la combinacin de dos aminocidos (cido asprtico y fenilalanina) y una pequea cantidad de metanol. Qu sucede cuando se toma aspartamo? Al igual que otros alimentos, el aspartamo se digiere en los intestinos descomponindose en sus distintos componentes. Los tres pasan a la corriente sangunea y se metabolizan de la misma manera que si estos componentes formasen parte de cualquier otro alimento. El aspartamo en s no puede atravesar intacto la pared intestinal y nunca penetra as en la corriente sangunea. La IDA (La Ingesta Diaria Admisible) es una valoracin de la cantidad de un aditivo alimentario que se puede ingerir diariamente durante toda una vida sin sufrir un riesgo apreciable para la salud. La IDA de 0-40 mg/kg de peso corporal para el aspartamo significa que se pueden consumir hasta 40 mg de aspartamo por cada kilo de peso corporal de una persona, todos los das de su vida, sin un riesgo apreciable para la salud. Esto significa hasta un total de 2,8 gramos de aspartamo diarios para una persona normal de 70 kg. En trminos prcticos, 2,8 gramos de aspartamo equivalen al dulzor de 560 g de azcar, o la cantidad de edulcorante contenido en catorce latas de 330 ml de una bebida carbonatada endulzada con aspartamo. Tambin es comparable al aspartamo contenido en 125 pastillas edulcorantes normales. Pero, qu sucede con los componentes del aspartamo? Por qu las etiquetas de productos que contienen aspartamo avisan de que "contiene una fuente de fenilalanina"? La fenilalanina es un aminocido esencial, o sea, que los seres humanos no pueden producir bastante para mantenerse sanos y deben obtenerla en su dieta. En el cuerpo la fenilalanina no es slo un componente de las protenas, sino tambin el precursor de los neurotransmisores, como la dopamina, la noradrenalina y la adrenalina. Algunas personas sufren un extrao mal heredado, la Fenilcetonuria (PKU), que implica que su capacidad para metabolizar la fenilalanina se ve seriamente perjudicada. Estas personas pueden tener concentraciones muy altas de fenilalanina en el plasma, lo que puede producirles daos neuronales y afectar a su desarrollo cerebral. Por eso en muchos pases es un requisito legal hacer un test de fenilcetonuria en los nios poco despus de su nacimiento. El tratamiento de esta condicin incluye un cuidadoso control de todas las fuentes de fenilalanina en la dieta. La fenilalanina es uno de los componentes del aspartamo y se libera cuando ste es digerido en el intestino. Esta es la razn de que los productos que contienen aspartamo avisen de que contienen una fuente de fenilalanina, informacin til para personas que padecen fenilcetonuria.

GLOSARIO. Catabolismo: Dentro de una clula o de un organismo, la suma de todas las reacciones qumicas en las cuales las molculas grandes se desintegran en partes ms pequeas. Lo contrario corresponde a anabolismo. Catalizador: Sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica formando una asociacin temporal con las molculas reactivas; como resultado, la velocidad de la reaccin se acelera. Las enzimas son catalizadoras. Coenzima: Molcula orgnica no protenica que desempea un papel accesorio en los procesos catalizados por enzimas y frecuentemente acta como dador o aceptor de una sustancia que interviene en la reaccin. NAD+, FAD y la coenzima A son coenzimas comunes.

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Cofactor: Componente no protenico que desempea un papel accesorio en los procesos catalizados por enzimas; algunos cofactores son iones y otros son coenzimas (molculas orgnicas). Desnaturalizacin: La prdida de la configuracin original de una macromolcula que resulta, por ejemplo, del tratamiento con calor, cambios extremos de pH, tratamiento qumico u otros agentes desnaturalizadores. Habitualmente est acompaada por prdida de la actividad biolgica. Dopamina: neurotransmisor del sistema nervioso central, qumicamente corresponde a una amina bigena (aminocido modificado y descarboxilado). Energa de activacin (EA): La cantidad de energa que los reactantes deben absorber antes de iniciar una reaccin qumica. Enlace peptdico: El tipo de enlace formado cuando dos aminocidos se unen por los extremos. El grupo cido (COOH) de un aminocido se une covalentemente al grupo bsico (NH2) del siguiente y se elimina una molcula de agua (H2O). Enzima: Protena que sirve como catalizador biolgico, acelerando una reaccin qumica especfica, sin que ella cambie durante el proceso. Exergnico: Se aplica a las reacciones qumicas o procesos que liberan energa. Noradrenalina: Hormona producida por la mdula de la glndula suprarrenal que incrementa la concentracin de azcar en la sangre, eleva la presin sangunea y la frecuencia cardiaca y aumenta la potencia y resistencia de los msculos a la fatiga; tambin es uno de los principales neurotransmisores del sistema nervioso autnomo y del sistema nervioso central; llamada tambin norepinefrina. Sitio activo: La regin de una enzima que se une temporalmente al sustrato durante la reaccin catalizada por la enzima. Tejido blanco: Un tejido que responde a una seal regulatoria, tal como una hormona. Tetrmero: Unidad formada por cuatro subunidades.

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