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TEMA 10: LA MATRIZ EXTRACELULAR 1. INTRODUCCIN En los organismos pluricelulares, las clulas se organizan en conjuntos cooperativos denominados tejidos.

Las clulas contactan, generalmente, con una red de macromolculas secretadas, denominada matriz extracelular. Una buena parte del volumen de los tejidos lo constituye el espacio extracelular, el cual est ocupado por una red de macromolculas secretadas por las clulas que constituyen la matriz extracelular. La matriz est compuesta por polisacridos y protenas secretados localmente y ensamblados en una red en ntima asociacin con la superficie celular. La matriz interacciona con las clulas influyendo en la morfologa y funcionalidad de ellas, adems de ser un medio de soporte celular. Es importante en procesos que implican una remodelacin del tejido, por eso es relevante en el desarrollo ya que durante esta etapa envuelve a las clulas permitiendo migraciones celulares, por lo que hay ms matriz en el desarrollo que en el individuo adulto. En animales, la matriz extracelular ayuda en la organizacin de las clulas en tejidos, coordinando las funciones celulares, mediante la activacin de rutas de sealizacin, las cuales intervienen en el crecimiento celular, proliferacin, y expresin gnica. La matriz extracelular juega diferentes papeles dependiendo del tipo de tejido. En el tejido conjuntivo la matriz celular es muy abundante y rica en colgeno, siendo ste el principal responsable de la respuesta a las tensiones a la que est sujeto el tejido. Por el contrario, en los tejidos epiteliales las clulas se encuentran estrechamente unidas formando lminas (denominadas epitelios). La matriz extracelular es escasa y est constituida principalmente por una capa denominada lmina basal, que est en la base de las clulas. En la imagen de la derecha se observa una seccin estudiada con microscopio electrnico del esbozo embrionario de una extremidad del embrin de pollo. La matriz (gris claro) envuelve las clulas y les provee del sustrato sobre el que migrar as como del sustrato en el cual difunden los nutrientes.

2 COMPONENTES Y ESTRUCTURA DE LA MATRIZ EXTRACELULAR ANIMAL Las macromolculas que constituyen la matriz extracelular proceden de la secrecin celular a travs de los fibroblastos. Las variaciones en las cantidades de los distintos componentes de la matriz, la hacen una estructura totalmente variable, que puede adoptar una gran cantidad de formas, adaptadas a los requerimientos de los distintos tejidos. Las principales clases de macromolculas que conforman la matriz son: 1) Polisacridos del tipo glucosaminglucanos (GAG): Pueden no llevar conjugado el grupo sulfato (cido hialurnico) o pueden estar sulfatados. Los GAG sulfatados se unen a protenas mediante enlaces covalentes para formar los proteoglucanos. 2) Protenas fibrilares que a su vez se clasifican como protenas estructurales (colgeno y elastina) y protenas multiadhesivas (fibronectina caracterstica de la matriz conjuntiva y laminina especfica de la lmina basal de los epitelios). 2.1 GLUCOSAMINGLUCANOS (GAG) Los glucosaminglicanos estn formados por largas cadenas de polisacridos no ramificados compuestos por unidades repetidas de disacridos. Se denominan GAG debido a que en dichos disacridos, uno de los residuos es un aminoazcar (N-glucosamina o N-acetilgalactosamina). Excepto en el cido hialurnico, el aminoazcar se encuentra sulfatado. Los GAG presentan cargas negativas debido a la presencia de grupos sulfato y carboxilo en la mayora de los residuos glucdicos. GAG no sulfatado: cido hialurnico El cido hialurnico consta de una larga secuencia repetida de disacridos no sulfatados. Se trata del nico glucosaminglicano no sulfatado que no se combina covalentemente con protenas. Los carboxilos e hidroxilos le confieren caractersticas muy hidroflicas permitiendo que absorba mucha agua, de hecho, es el principal responsable de la hidratacin de la matriz extracelular. Esta fase acuosa de la matriz es por donde difunden nutrientes, oxgeno, vitaminas desde los capilares fenestrados hasta las clulas. Se trata tambin de una barrera para las infecciones bacterianas, tanto es as que hay bacterias que han adquirido la capacidad de expresar hialuronina, un enzima capaz de degradar el cido hialurnico de la matriz para penetrar en el tejido con ms facilidad. Debido a su avidez por el agua, el cido hialurnico acta ofreciendo resistencia a las fuerzas compresivas, por ello, es muy abundante en la matriz extracelular de los tejidos que han de resistir mucha presin. Por ejemplo, en las articulaciones de la rodilla el tejido cartilaginoso es particularmente rico en cido hialurnico.

GAG sulfatados. Proteoglucanos Los GAG sulfatados presentan numerosas cadenas cortas (mximo 300 residuos glucdicos) provocando que la hidrofilia sea menor comparado con el cido hialurnico. Se unen covalentemente a las protenas formando los proteoglucanos.

La cadena polipeptdica de los proteoglucanos es sintetizada en los ribosomas unidos a la membrana. La unin de las cadenas de polisacrido a la protena central tiene lugar en el complejo de Golgi. Inicialmente se une un tetrasacrido de unin especfico a un residuo de serina de la protena central, el cual acta como un cebador del crecimiento de la cadena de polisacrido. El resto de la cadena del GAG, constituida principalmente por la repeticin de un disacrido, se sintetiza residuo a residuo mediante glucosiltransferasas especficas. Agrecano: Es el principal proteoglucano del cartlago, ya que aporta soporte mecnico formando grandes agregados con el cido hialurnico. Se trata de un complejo macromolecular formado por molcula central de cido hialurnico unido no covalentemente con gran cantidad de proteoglucanos (verde) y con los glucosaminglicanos sulfatados (rojo). Betaglicano: Abundante en la superficie celular y en la matriz. Es el correceptor del factor de crecimiento, el cual slo se une al receptor y desencadena la transmisin de la seal si est presente el betaglicano.

2.2 PROTENAS FIBROSAS ESTRUCTURALES Colgeno El colgeno es una protena fibrosa estructural de la matriz celular. Es el responsable de la resistencia del tejido a la traccin. La piel es rica en colgeno porque tiene que resistir tensiones en mltiples direcciones. La siguiente imagen muestra la matriz extracelular de la piel (dermis). Se observan agrupaciones de fibras de colgeno. La disposicin de las hebras de colgeno en la piel es en lminas con orientacin perpendicular que se entrecruzan, de manera que cuando la piel ha de resistir una presin o una tensin, la red transmite la tensin a todo el epitelio y evita que se desgarre.

Estructura del colgeno El colgeno est formado por 3 cadenas polipptidicas, denominadas cadenas alfa, que se enrollan sobre s mismas formando una triple hlice levgira. Cada 3 aminocidos de la secuencia aparece sistemticamente una glicina. La glicina tiene cadena lateral pequea permitiendo el ensamblaje compacto de la hlice. Abundan tambin prolinas y lisinas. Tipos de colgeno La mayor parte del colgeno forma fibras (colgeno fibrilar), pero hay otros tipos de colgeno que no forman fibras sino que se asocian lateralmente a las fibras (colgeno organizador asociado a fibras) forzando disposiciones particulares. Un ltimo tipo es el colgeno que forma redes.

Sntesis del colgeno

Cada una de las cadenas polipeptdicas del colgeno es sintetizada por los ribosomas unidos a membrana e incorporada a la luz del RE como grandes precursores, denominados procadenas alfa. Esos precursores no slo poseen en la regin amino terminal el pptido seal (SPR) necesario para transportar el polipptido naciente a travs de la membrana del ER, sino que tambin presentan otros aminocidos suplementarios, denominados propptidos, situados en las regiones amino y carboxilo terminales. En la luz del RE determinados residuos de prolina y lisina son hidroxilados, y algunos residuos de hidroxilisina son glucosilados. En el aparato de Golgi se produce el preensamblaje de la triple hlice que da lugar al procolgeno. El ensamblaje no es completo porque las procadenas alfa mantienen los propptidos amino y carboxilo terminales que impiden el ensamblaje (el ensamblaje completo provocara que las fibras de colgeno precipitasen ya que las fibrillas son insolubles en el citoplasma). La hidroxilasa de la prolina necesita como cofactor el cido ascrbico (vitamica C). La deficiencia de vitamina C se produce escorbuto porque la inhibicin de la hidroxilacin provoca que las cadenas alfa defectuosas no puedan formar las triples hlices. En colgeno mal formado es incapaz de soportar la tensin que producen los dientes sobre las encas al masticar. En presencia de cido ascrbico se produce correctamente la hidroxilacin, se secreta la triple hlice con los propptidos, la protena resultante se denomina procolgeno. En la matriz extracelular, las peptidasas cortan los propptidos dando lugar a la molcula de colgeno madura. Las molculas de colgeno maduras se asocian lateralmente y linealmente formando fibrillas de colgeno.

Las fibrillas de colgeno dan un patrn estriado al microscopio electrnico, alternando bandas electrodensas con bandas electrolcidas. Las molculas de colgeno forman fibras que se asocian de manera que cada 5 filas se repite la disposicin en paralelo. Esto hace que cada 5 molculas quede un hueco, mientras que adyacentemente queda una molcula sin ningn hueco. En los huecos se forma una banda electrodensa, mientras que en los otros se forma una banda electrolcida. Este desplazamiento lateral peridico otorga una mayor resistencia a la traccin ya que permite que la tensin se transmita a todas las fibras hacindolas ms resistentes. Enlaces covalentes intra e intermoleculares de las cadenas alfa Las fibras de colgeno se refuerzan mediante la formacin de enlaces covalentes cruzados entre residuos de lisina. La lisina o la hidroxilisina es desaminada por la enzima extracelular lisil oxidasa, que da lugar a grupos aldheido. Estos grupos aldhedo reaccionan entre s formando enlaces tipo aldol.

Las fibras de colgeno forman estructuras que resisten fuerzas de traccin. En la piel de los mamferos estn organizadas a modo de un cesto de mimbre, lo que permite la oposicin a las tracciones ejercidas en mltiples direcciones. En los tendones estn organizadas en haces paralelos a lo largo del eje principal de tensin. El colgeno organizador juega un papel fundamental en la alineacin de las fibras de colgeno en los diferentes tejidos. El colgeno organizador no forma fibras porque mantiene unos dominios globulares separando las zonas de triple hlice y se asocia lateralmente a las fibras de colgeno tipo I forzando alineacin paralela en la direccin en la que el tendn va a resistir la traccin. En el caso del cartlago, la tensin puede producirse en cualquier direccin, es necesario que las fibras estn orientadas en todas las direcciones. Eso lo consigue el colgeno tipo 9, tiene un dominio flexible entre 2 dominios de triple hlice y un amino terminal globular que se debe a que no se escinde el propptido. Se conocen enfermedades debidas en mutaciones en los distintos tipos de colgeno: Mutacin del colgeno I: Osteognesis imperfecta (sndrome de los huesos de cristal). Mutacin del colgeno II: Articulaciones hipermviles. Mutacin del colgeno III: Vasos sanguneos frgiles, alta probabilidad de hemorragias internas.

Elastina La protena que confiere elasticidad a los tejidos es la elastina, una protena muy hidrofbica rica en prolina y lisina. A diferencia del colgeno, no se encuentra glucosilada, presenta un bajo contenido en hidroxiprolina y carece de hidroxilisina. Las molculas de elastina se ensamblan formando fibras elsticas prximas a la membrana plasmtica. Forman numerosos puentes cruzados que se producen entre los residuos de lisina, dando lugar a una red de filamentos y lminas. La protena elastina est constituida por dos tipos de segmentos cortos que se alternan a lo largo de la cadena polipeptdica: los segmentos hidrofbicos, que son responsables de las propiedades elsticas de la molcula, y los segmentos -hlice, ricos en alanina y lisina, que forman enlaces cruzados entre las molculas adyacentes. En reposo, las molculas de elastina adoptan forma de espiral. Cuando se someten a tensin, las molculas de elastina se despliegan mientras que los enlaces tipo aldol soportan la tensin. Cuando la tensin cesa, la elastina recobra su conformacin original.

Los tejidos que deben resistir la tensin estn enriquecidos con elastina como, por ejemplo, en el callado de la aorta, el cual se tiene que dilatar y contraer para transformar el flujo turbulento en laminar. La elastina requiere una protena asociada denominada fibrilina, cuya funcin es estabilizar la red de elastina. El sndrome de Marfan est causado por mutaciones en la fibrilina.

2.3 PROTENAS MULTIADHESIVAS La matriz extracelular tambin posee una variedad de protena multiadhesivas que tienen, tpicamente varios dominios de unin a los distintos componentes de la matriz, as como a las clulas. De esta manera, contribuyen a la organizacin de la matriz, as como a su unin a las clulas. Fibronectina La fibronectina es una protena multiadhesiva que constribuye a la adhesin de la clula a la matriz que contenga colgeno fibroso. Se trata de una protena heterodimrica, donde las dos subunidades se encuentran unidas por 2 puentes disulfuro cerca del extremo carboxilo terminal (la formacin de los puentes disulfuro est catalizada disulfurilo isomerasa). La protena madura se caracteriza por tener diferentes mdulos, cada uno de los cuales tiene capacidad de adhesin a los diferentes componentes de la matriz. El anlisis de la fibronectina se realiz mediante protelisis dirigida. El tratamiento con bajas concentraciones de enzima proteoltico permite cortar la cadena polipeptdica en las regiones de conexin entre los dominios pero deja estos dominios intactos, de modo que puede estudiarse la capacidad de unin de cada dominio. De esta forma se demostr que cada cadena tena 6 dominios que presentan sitios de fijacin para el colgeno, integrinas de la superficie celular, heparina, etc.

Estudios con pptidos sintticos identificaron la sucuencia RGD (Arg-Gly-Asp) como la principal secuencia de adhesin a las clulas va integrinas. La fibronectina es crucial en el desarrollo animal. El raton mutante en el gen fibronectina muere en los primeros estados de la embriognesis y que tiene anomalas en la formacin del corazn, vasos sanguneos, tubo neural, etc. 3. LMINA BASAL (matriz extracelular de los epitelios) En la cercana de los epitelios, la matriz extracelular puede organizarse como una delgada lmina (100 nm de grosor) resistente, denominada lmina basal. Est constituida por el mismo tipo de componentes de la matriz celular pero especficos de lmina basal, como son el colgeno tipo IV, el perglucano (proteoglucano especfico de la lmina basal), y la laminina como protena de adhesin.

Colgeno tipo IV Cuando las molculas de colgeno tipo IV son secretadas a la matriz mantienen sus propptidos amino y carboxilo terminal separados impidendo el empaquetamiento longitudinal de las fibrillas. A travs de sus dominios terminales no fraccionados interactan para formar fuera de la clula una red flexible de tipo laminar y multicapa. La asociacin cabeza-cabeza de las molculas de colgeno tipo IV a travs del dominio globular carboxilo terminal forma dmeros, los cuales se asocian lateralmente formando una estructura poligonal. Al juntarse varias de estas estructuras forman una red laminar bidimensional donde los extremos amino terminales se orientan en perpendicular al plano de la red. Las redes bidimensionales se ensamblan entre s a travs de las interacciones entre las colas amino terminales, obtenindose redes laminares estratificadas. Laminina La laminina se encuentra anclada en las lminas de colgeno. Se trata de una glucoprotena multidominio heterotrimrica. Las 3 cadenas polipeptdicas (A, B1, B2) estn dispuestas en forma de cruz y unidas mediante puentes disulfuro. Poseen una triple hlice en el extremo carboxilo terminal y 3 extremos amino terminales en el lado contrario. Presenta varios dominios de adhesin al resto de componentes de la lmina basal: unin al colgeno IV, a integrinas, al heparn sulfato, entactina, etc.

Las molculas de laminina pueden ensamblarse in vitro en una estructura laminar gracias a la interacciones entre los extremos de los brazos de las lamininas. La entactina o nidgeno, es una protena pequea que se piensa que tiene como funcin unir las lamininas con el colgeno tipo IV, y por lo tanto estabilizar la lmina basal.

Modelo estructural de la lmina basal

La lmina basal est formada por interaciones especficas entre las protenas de colgeno tipo IV, la laminina, la entactina y el proteoglucano perlecano. En la figura de la izquierda, las molculas que pueden unirse directamente unas con otras estn conectadas con flechas. La lmina basal juega un papel importante en el desarrollo embrionario, en la sinapsis neuromuscular, en la funcin filtradora del rin, y en la regeneracin de tejidos daados. 4. DEGRADACIN DE LOS COMPONENTES DE LA MATRIZ EXTRACELULAR La regulacin del recambio de las macromolculas de la matriz celular es muy importante para diversos procesos fisiolgicos. Por ejemplo, cuando el tero involuciona tras el parto o cuando la cola de renacuajo se reabsorbe durante la metamorfosis. Una degradacin ms localizada de los componentes de la matriz se requieren cuando las clulas migran a travs de la lmina basal, como cuando los glbulos blancos migran a travs de la lmina basal vascular en respuesta a una infeccin o lesin, o cuando las clulas cancerosas migran de su lugar de origen a rganos distantes a travs del torrente sanguneo o linftico, en un proceso conocido como metstasis. La degradacin de la matriz depende de 2 tipos de enzimas: - Metaloproteasas: Su actividad depende de la unin de Ca2+ o Zn2+ para su actividad. Las colagenasas son metaloproteasas que degradan determinadas protenas en lugares especficos, de modo que la integridad estructural de la matriz es destruida por una protelisis limitada; de manera que la migracin celular puede estar facilitada por una actividad proteoltica relativamente reducida.

- Serina proteasas: Tienen un residuo de serina altamente reactivo en su centro activo. El activador del plasmingeno de tipo uriquinasa (U-PA) es una serina proteasa que acta como desencadenante especfico en una cascada proteolcica. Su diana inmediata es el plasmingeno, un precursor inactivo muy abundante en la sangre y que se acumula en los sitios de remodelacin tisular, tales como heridas, tumores, y lugares inflamados. U-PA degrada un nico enlace en el plasmingeno dando lugar a la proteasa activa plasmina. A diferencia de la U-PA, la plasmina tiene una amplia especificidad, degradando una gran variedad de protenas, incluyendo la fibrina (un componente de los cogulos de sangre), la fibronectina y la laminina. En la metstasis, las clulas tumorales sobreexpresan enzimas que degradan la matriz celular en exceso, por lo que atraviesan la lmina basal alcanzando la sangre y otros tejidos. Muchos frmacos antitumorales actan contra estos tipos de enzimas.

Existen mecanismos que aseguran que la degradacin de los componentes de la matriz est rigurosamente controlada. En primer lugar, igual que el plasmingeno, muchas proteasas son secretadas como precursores inactivos que pueden activarse localmente. En segundo lugar, la accin de las proteasas est limita a reas especficas mediante la secrecin de diversos inhibidores de proteasas, tales como los inhibidores tisulares de metaloproteasas (TIMP) y los inhibidores de serina proteasas (serpins). Estos inhibidores son especficos de determinadas proteasas y se unen fuertemente a la enzima activa para bloquear su actividad. En tercer lugar, muchas clulas tienen en su superficie receptores que unen proteasas tales como U-PA, confinando de de este modo a la enzima slo donde es necesaria.

En la figura A muestra la sntesis y secrecin de U-PA, una serina proteasa que se une a protenas receptoras U-PA de la superficie celular en clulas cancerosas. En la figura B las mismas clulas han sido transfectadas con DNA que sobreexpresa una forma inactiva de U-PA, la cual se une a receptores de U-PA impidiendo que la proteasa activa se una a la superficie celular. Ambos tipos de clulas secretan U-PA activa, crecen rpidamente, y producen tumores cuando son inyectadas en animales experimentales, pero las clulas de A provocan una metstasis general, mientras que esto no sucede en B. Para poder formar metstasis, las clulas tumorales han de migrar a travs de la lmina basal y de otras matrices extracelulares que encuentran a su paso dentro o fuera de la sangre. Esto sugiere, por lo tanto, que para poder facilitar la migracin a travs de la matriz, las proteasas deben estar unidas a la superficie celular.

5. ADHESIN DE LA CLULA A LA MATRIZ EXTRACELULAR: INTEGRINAS Las integrinas son una familia de protenas heterodimricas transmembrana responsables de las adhesiones de la clula a la matriz extracelular. Estn formadas por dos subunidades glucoproteicas transmembrana unidas entre s no covalentemente, denominadas y . Estructura de las integrinas: Dominio transmembrana -helicoidal hidrofbico. Dominio carboxilo terminal intracelular que se une al citoesqueleto de actina mediante las protenas de adaptadoras, -actinina, vinculina y talina, dando lugar a las asociaciones de uniones celulares denominados contactos focales. Dominio extracelular: - La subunidad contiene 4 sitios de unin a iones divalentes (Ca2+ o Mg2+) que regulan la adhesin al sustrato (no se trata de una adhedsin firme). - La subunidad contiene el dominio de unin a las protenas de matriz (laminina o fribronenctina), generalmente a travs de la secuencia RGD.

No todas las integrinas se anclan a actina. Las integrinas del subtipo 64 (comn en tejidos epitaliales) se anclan a filamentos intermedios de queratina a travs de pectina en su cara intracelular, y a laminina en su cara extracelular, dando lugar a las asociaciones de uniones celulares denominados hemidesmosomas. 5.1 Contactos focales y hemodesmosomas

Las integrinas median entre dos tipos de uniones celulares en las que el citoesqueleto est unido a la matriz extracelular: En los contactos focales, los filamentos de actina estn anclados al extremo carboxilo terminal de las subunidades de la mayora de las integrinas mediante la asociacin con otras protenas: -actinina, talina, y vinculina. A la vez, las integrinas se unen a la fibronectina de la matriz extracelular. En los hemidesmosomas, las integrinas 64 unen la lmina basal a los filamentos intermedios va pectina.

Los filamentos intermedios no tienen polaridad debido al ensamblaje antiparalelo lo que hace que los anclajes a los filamentos intermedios se den en lazos del filamento, mientras que los filamentos de actina por su polaridad se anclan normalmente por un extremo. 5.2 Activacin e inactivacin de integrinas Los contactos focales y hemidesmosomas son contactos regulables de forma que la clula puede sujetarse fuertemente o soltarse en funcin de sus necesidades. La regulacin puede tener lugar: INSIDE-OUT: Activacin por una seal interna que ancla el citoesqueleto de actina que no estaba anclado previamente a la integrina inactiva, de tal manera que sta cambia de conformacin. El cambio de conformacin activa a la integrina permitiendo la unin a fibronectina o laminina. A travs de la respuesta del receptor tirosn quinasa (receptor de los factores de crecimiento) o a travs de receptores acoplados a protenas G (receptores de la mayor parte de hormonas) se produce la activacin de la protena intermediaria tarina que media en el anclaje entre las integrinas y la actina, es decir, media activacin y adhesin de la clula al sustrato. La clula en respuesta a estas seales pasa a anclarse. Tambin puede ocurrir el proceso contrario, los mitgenos provocan que la clula libere los anclajes. OUTSIDE-IN: Activacin por seales externas. Se produce primero la adhesin a la fibronectina que provoca el cambio de conformacin y la adhesin al citoesqueleto. En conclusin, los contactos mediados por integrinas son regulables. Pueden responder a seales derivadas de seales de proliferacin o de seales de pausa.

6. PARED CELULAR VEGETAL

La rgida matriz extracelular de las clulas vegetales se denominada pared celular. Est compuesta por celulosa, hemicelulosa (se encuentra asociada a las fibras de celulosa), y pectina. La pared celular influye sobre la morfologa y sobre la funcin de la clula (acta de filtro participando en la criba de nutrientes y en el transporte de fluidos). La celulosa es un polmero de glucosa lineal. Las cadenas se asocian lateralmente formando microfibras, y stas se disponen en paralelo en la pared celular y la disposicin que adoptan es en lminas con orientaciones perpendiculares, pegada a la membrana plasmtica y la siguiente al revs.

La orientacin cortical de los microtbulos puede determinar la orientacin de las microfibrillas de celulosa. Los complejos celulosa sintasa son protenas integrales de membrana que sintetizan microfibrillas de celulosa en la cara externa de la membrana plasmtica. Los extremos distales de las microfibrillas se integran en la textura de la pared, mientras que su elongacin, en los extremos proximales, empuja el complejo sintasa a lo largo del plano de la membrana. Debido a que la red cortical de los microtbulos est prxima a la membrana plasmtica, confinando los complejos a surcos membranosos definidos, la orientacin del microtbulo determina el eje a lo largo del cual se depositan las microfibrillas.

A las fibras de glucosa se les asocia la hemicelulosa que tiene una estructura con diferentes zonas por donde puede doblarse y asociarse con diferentes fibrillas. La pectina es un polisacrido muy hidroflico, responsable de la hidratacin de la pared celular. Al comparar con los componentes de la pared celular con los de la matriz animal se observa que la celulosa acta como el colgeno colgeno, la hemicelulosa es anloga al colgeno asociado a fibras, y la pectina juega el papel del cido hialuroico. La pared celular es una barrera entre las clulas. La comunicacin intercelular se produce mediante uniones especficas denominados plasmodesmos, que son poros entre clulas vecinas. A travs de los plasmodesmos las membranas celulares se conectan. Por el plasmodesmo pasa un tbulo de retculo endoplasmtico liso denominado desmotbulo de funcin desconocida. Son canales de comunicacin permiten pasos de protenas de membrana, y por la luz transmisores y molculas pequeas.

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