9 ) Resulta do enrolamento da hlice ou da folha pregueada, sendo estabilizada

por pontes de hidrognio e pontes dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biolgica s proteicas. Ela descreve a conformao da protena inteira. [8] A estrutura terciria descreve o dobramento final de uma cadeia, por interaes de regies com estrutura regular ou de regies sem estrutura definida, podendo haver interaes de segmentos distantes de estrutura primata, por ligaes no covalentes. A estrutura terciria caracterizada pelas interaes de longa distncia entre aminocidos, denominadas interaes hidrofbicas, pelas interaes eletrostticas, pontes de hidrognio e de sulfeto.
b) c) d) Perda da sua funcionalidade, desnaturao. aquela em que a protena consegue atuar na sua

funo prpria.

1 1 ) dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na sequncia

primria da protena
b) c) Hlices ,Conformaes ,Voltas

13.

O g r u p o p r o s t t i c o h e m e o s t i o d e ligao do oxignio. O

heme uma molcula de porfirina contendo um tomo de ferro, que, n a m i o g l o b i n a e h e m o g l o b i n a , p e r m a n e c e n o estado ferroso (Fe2+). O g r u p o h e m e , e m c a d a s u b u n i d a d e , localiza-se dentro de uma cavidade hidrofbica,d e l i m i t a d a p o r a m i n o c i d o s a p o l a r e s q u e estabelecem interaes hidrofbicas co o anel porfirnico. O tomo de ferro fica no centro dogrupo heme, formando seis ligaes: liga-se aosquatro tomos de nitrognio do anel porfirnico, cadeia polipeptdica (atravs de um resduo deh i s t i d i n a d o s e g m e n t o F , a H i s 8 7 , c h a m a d a h i s t i d i n a p r o x i m a l ) e pode, ainda, ligars e r e v e r s i v e l m e n t e a u m a m o l c u l a d e o x i g n i o (O2).O oxignio liga-se

reversivelmente ao ferro (Fe2+), sem que ele seja oxidado ao estado frrico (Fe 3+). Alm disso, o oxignio estabelece uma ponte de hidrognio com a His 58, chamada histidina distal, que fica oposta histidina proximal. A molcula de oxignio fica, portanto, prensada entre o tomo de ferro a histidina distal.A ligao com o oxignio desencadeia alteraes na conformao da hemoglobina. As grandes mudanas ocorrem nas reas de con tato entre os dmeros, que, efetivamente,sed e s l o c a m u m e m r e l a o a o o u t r o . A o x i g e n a o d a h e m o g l o b i n a l e v a r e s u l t a e m estreitamento do bolso entre as subunidades . Deste modo, os deslocamentos em umasubunidade se propagam, produzindo uma alterao na conformao da subunidade emquesto, que transmitida para as outras subunidades, atravs das reas de contato entre elas.

O impulso nervoso alcana a clula muscular por meio de uma sinapse especial, chamada sinapse neuro-muscular ou placa motora. H liberao de mediadores qumicos nas placas motoras que excitam as clulas musculares estriadas e o mediador qumico a acetilcolina. O mediador qumico atinge a membrana plasmtica da clula muscular, que recebe o nome especial de sarcolema. Uma vez a clula muscular tendo sido excitada, um potencial de ao desencadedo na clula muscular. Esse potencial de ao propaga-se por todo o sarcolema e tambm pelo retculo sarcoplasmtico (RS), nome que recebe o retculo endoplasmtico dessas clulas. Com o estmulo, as membranas do RS tornam-se permeveis aos ons clcio. Anteriormente armazenados nas cisternas do RS, os ons clcio penetram nos sarcmeros e colocam-se em contato com as molculas de actina e de miosina. Na presena de clcio, as molculas de miosina adquirem atividade cataltica (atividade ATPsica) e comeam a degradar molculas de ATP, convertendo-as em ADP.Com a energia liberada pela hidrlise do ATP, as molculas de miosina deslizam-se sobre as de actina, encurtando os sarcmeros. Com o encurtamento dos sarcmeros, as miofibrilas como um todo encurtam, diminundo o comprimento da clula inteira.
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