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Master de Biochimie M1 UE1 Biophysicochimie cellulaire et molculaire

Physicochimie des macromolcules biologiques


Plan du cours et figures

Structure des protines Le repliement des protines Dtermination de la structure des macromolcules biologiques Interactions entre macromolcules

Laurence Menu-Bouaouiche
laurence.menu@univ-rouen.fr

Anne Universitaire 2006-2007

Chapitre 1 : Structure des protines


I. Rappels : dfinitions
I.1- Biologie structurale I.2- Les protines : polymres d'acides amins I.3- Niveaux d'organisation structurales des protines I.4- Interactions atomiques stabilisant les structures protiques

II. La Protein Data Bank, www.pdb.org III. Angles didres et diagramme de ramachandran IV. Structures secondaires V. Structures supersecondaires VI. Domaines protiques VII. Structures quaternaires VIII. Classification hirarchique des structures de protines

Chapitre 2 Le repliement des protines


I. Exprience dAnfinsen (prix Nobel de Chimie 1972) II. Facteurs dterminant le repliement des protines III. Etudes du repliement in vitro
III.1- Aspects thermodynamique et cintique du repliement III.2- Mthodes d'tudes in vitro III.2- 1. Dichrosme circulaire III.2- 2. Mthode du flux interrompu III.2- 3. RMN 2D du proton : change H/D puls III.3- Mcanismes de repliement III.4- Thorie du paysage nergtique

IV. Repliement des protines in vivo


IV.1- Peptidyl Prolyl Isomerases (PPI) IV.2- Protein Disulfide Isomerases (PDI) IV.3- Protines chaperonnes IV.4- Mauvais repliement des protines in vivo

V. Dynamique des protines

Chapitre 3 Dtermination de la structure des macromolcules biologiques


I. Dtermination de la structure secondaire
I.1- Mthodes exprimentales I.1- 1. Spectroscopie Infrarouge I.1- 2. Spectroscopie Raman I.2- Mthodes prdictives I.2- 1. Analyse des clusters hydrophobes I.2- 2. Mthodes automatiques

II. Dtermination de la structure tridimensionnelle


II.1- Mthodes exprimentales II.1- 1. Cristallographie et diffraction des rayons X II.1- 2. RMN II.2- Mthodes prdictives= bioinformatique structurale II.2- 1. Intrt II.2- 2. Mthodes de prdiction de structure 3D des protines II.2- 3. Evaluation des structures : PROCHECK

III. La gnomique structurale


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Chapitre 4 Intractions entre macromolcules


I. Interactions protines protines II. Interactions protines Acides nucliques
II.1- Rappels sur la structure des acides nucliques II.1- 1. L'ADN II.2- 2. L'ARN II.2- Motifs protiques de liaison l'ADN II.3- Interactions protines ARN

III. Interactions protines polysaccharides


II.1- Glycoprotines II.2- Carbohydrates binding modules

IV. Modlisation des intractions entre macromolcules


IV.1- Modlisation par remplacement molculaire IV.2- Modlisation automatique

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Chapitre 1 : Structure des protines I.2- Les protines : polymres d'acides amins

I.3- Niveaux d'organisation structurales des protines

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I.4 Interactions atomiques stabilisant la structure des protines

II. La Protein Data Bank (www.pdb.org)

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III. Angles didres et diagramme de ramachandran

IV. Structures secondaires

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V. Structures supersecondaires

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VI. Domaines protiques

VII. Structures quaternaires

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VIII. Classification hirarchique des structures de protines

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Chapitre 2 Le repliement des protines I. Exprience dAnfinsen III.2- 1. Dichrosme circulaire

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III.2- 3. RMN 2D du proton : change H/D puls

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III.3- Mcanismes de repliement

III.4- Thorie du paysage nergtique

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IV- Repliement in vivo

IV. Protines chaperonnes

IV.4 Mauvais repliement des protines in vivo

V. Dynamique des protines

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Chapitre 3 Dtermination de la structure des macromolcules biologiques I.1- 1. Spectroscopie Infrarouge

Pour les protines : bandes amides caractristiques Pour les protines : dconvolution de la bande Amide I

Spectre FTIR

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II.1- 2. Spectroscopie Raman

II.2- 1 Mthode HCA

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II.4- 2 Mthodes automatiques

Prdiction de la structure secondaire Dpend de la structure primaire : Environnement local de chaque acide amin Proprits physico-chimiques des acides amins relation entre hydrophobie et conformation hlices ou feuillets amphipatiques Validit : prdictions fiables 70% - 75% Pour en savoir plus : http://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/BIOINFO_accueil.html

II.1- 1. Cristallographie et diffraction des rayons X

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II.2- Mthodes prdictives= bioinformatique structurale

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II.3 Evaluation de la qualit des structures : PROCHECK

Chapitre 4 Intractions entre macromolcules I. Interactions protines protines

II.1 1. L'ADN

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II.1 2. L'ARN

II.2 Motifs protiques de liaison l'ADN

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II.3 Interactions protines ARN

III.1 Glycoprotines III. 2 Carbohydrates binding modules

IV.1 Modlisation par remplacement molculaire

IV. 2 Modlisation automatique

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