You are on page 1of 72

Hidrocarburos

:
Los hidrocarburos son compuestos orgánicos formados únicamente por "átomos de carbono ehidrógeno". La estructura molecular consiste en un armazón de átomos de carbono a los que se unen los átomos de hidrógeno. Los hidrocarburos son los compuestos básicos de la Química Orgánica. Las cadenas de átomos de carbono pueden ser lineales o ramificadas y abiertas o cerradas. Los hidrocarburos se pueden clasificar en dos tipos, que son alifáticos y aromáticos. Los alifáticos, a su vez se pueden clasificar en alcanos, alquenos y alquinos según los tipos de enlace que unen entre sí los átomos de carbono. Las fórmulas generales de los alcanos, alquenos y alquinos son C nH2n+2, CnH2n y CnH2n-2, respectivamente Los hidrocarburos alifáticos son compuestos orgánicos constituidos por carbono e hidrógeno cuyo carácter es no aromático. Pueden ser tanto acíclicos como cíclicos. Los compuestos alifáticos acíclicos más sencillos son los alcanos, agrupaciones hidrocarbonadas lineales de fórmula CH3-(CH2)n-CH3. Un hidrocarburo aromático es un compuesto orgánico cíclico conjugado que cumple la Regla de Hückel, es decir, que tienen un total de 4n+2 electrones pi en el anillo. Para que se dé la aromaticidad, deben cumplirse ciertas premisas, por ejemplo que los dobles enlaces resonantes de la molécula estén conjugados y que se den al menos dos formas resonantesequivalentes. La estabilidad excepcional de estos compuestos y la explicación de la regla de Hückel han sido explicadoscuánticamente, mediante el modelo de "partícula en un anillo".Un sistema conjugado ocurre en un compuesto químico donde los átomos unidos mediante enlace covalentemente con enlaces simples y múltiples alternantes (por ejemplo, C=C-C=CC) y con influencia mutua para producir una región llamada deslocalización electrónica. En esta región, los electrones no pertenecen a un solo enlace o átomo, sino a un grupo. Por ejemplo, el fenol (C6H5OH) tiene un sistema de 6 electrones sobre y debajo del anillo plano, así como también del grupo hidróxilo.

Fenol benceno Los alcanos son hidrocarburos, es decir que tienen solo átomos de carbono e hidrógeno. La fórmula general para alcanos alifáticos (de cadena lineal) es C nH2n+2, y para cicloalcanos es CnH2n. También reciben el nombre dehidrocarburos saturados.

donde cada línea representa un enlace covalente. El alcano más sencillo es el metano con un solo átomo de carbono. Otros alcanos conocidos son el etano,propano y el butano con dos, tres y cuatro átomos de carbono respectivamente. A partir de cinco carbonos, los nombres se derivan de numerales griegos: pentano, hexano, heptano...

21

Los alquinos son hidrocarburos alifáticos con al menos un triple enlace -C≡C- entre dos átomos de carbono. Se trata de compuestos metaestables debido a la alta energía del triple enlace carbonocarbono. Su fórmula general es CnH2n-2. Los alquenos u olefinas son hidrocarburos insaturados que tienen uno o varios dobles enlaces carbono-carbono en su molécula. Se puede decir que un alqueno no es más que un alcano que ha perdido dos átomos de hidrógeno produciendo como resultado un enlace doble entre dos carbonos. Los alquenos cíclicos reciben el nombre de cicloalquenos.

eteno

Compuestos oxigenados:
En química se denomina alcohol a aquellos compuestos químicos orgánicos que contienen un grupo hidroxilo (-OH) en sustitución de un átomo de hidrógeno enlazado de forma covalente a un átomo de carbono. Si contienen varios grupos hidroxilos se denominan polialcoholes.

propanotriol
Los fenoles o compuestos fenólicos son compuestos orgánicos en cuyas estructuras moleculares contienen al menos un grupo fenol, un anillo aromático unido a al menos un grupo funcional

fenol
Los aldehídos son compuestos orgánicos caracterizados por poseer el grupo funcional -CHO. Se denominan como los alcoholes correspondientes, cambiando la terminación -ol por -al :

Es decir, el grupo carbonilo H-C=O está unido a un solo radical orgánico. Se pueden obtener a partir de la oxidación suave de los alcoholes primarios. Esto se puede llevar a cabo calentando el alcohol en una disolución ácida dedicromato de potasio Una cetona es un compuesto orgánico caracterizado por poseer un grupo funcional carbonilo unido a dos átomos de carbono, a diferencia de un aldehído, en donde el grupo carbonilo se encuentra unido al

22

menos a un átomo de hidrógeno. Cuando el grupo funcional carbonilo es el de mayor relevancia en dicho compuesto orgánico, las cetonas se nombran agregando el sufijo -ona al hidrocarburo del cual provienen (hexano, hexanona; heptano, heptanona; etc).

1

Los ácidos carboxílicos constituyen un grupo de compuestos que se caracterizan porque poseen un grupo funcional llamado grupo carboxilo o grupo carboxi (–COOH); se produce cuando coinciden sobre el mismo carbono un grupo hidroxilo (-OH) y carbonilo (C=O). Se puede representar como COOH ó CO2H.

En química orgánica y bioquímica, un éter es un grupo funcional del tipo R-O-R', en donde R y R' son grupos alquilo, estando el átomo de oxígeno unido y se emplean pasos intermedios:

butil metil éter
Los ésteres son compuestos orgánicos derivados de ácidos orgánicos o inorganicos oxigenados en los cuales uno o mas protonesson sustituidos por grupos orgánicos alquilo (simbolizados por R'). Etimológicamente, la palabra "éster" proviene del alemán Essig-Äther (éter de vinagre), como se 1 llamaba antiguamente al acetato de etilo.

Un haluro de ácido (o haluro de acilo) es un compuesto derivado de un ácido al sustituir el grupo hidroxilo por un halógeno. Si el ácido es un ácido carboxílico, el compuesto contiene un grupo funcional -COX. En ellos el carbono está unido a un radical o átomo de hidrógeno (R), a un oxígeno mediante un doble enlace y mediante un enlace simple (sigma) a un halógeno (X).

23

Según se sustituyan uno. iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su molécula. Funciones nitrogenadas: Las aminas son compuestos químicos orgánicos que se consideran como derivados del amoníaco y resultan de la sustitución de los hidrógenos de la molécula por los radicales alquilo. siendo CO un carbonilo. y R. por ello. Por ejemplo. algunos de los cuales pueden encontrarse en estadogaseoso. otros en estado líquido y otros en estado sólido a temperatura ambiente. es decir. son óxidos el óxido nítrico (NO) o el dióxido de nitrógeno (NO2).Un óxido o anhidrido es un compuesto binario que contiene uno o varios átomos de oxígeno (presentando el oxígeno un estado de oxidación -2) y otros elementos. Existe una gran variedad de óxidos. N un átomo de nitrógeno. Casi todos los elementos forman combinaciones estables con oxígeno y muchos en varios estados de oxidación. Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero 24 . dos o tres hidrógenos. SO2 = Anhídrido sulfuroso. secundarias o terciarias. R' y R'' radicales orgánicos o átomos de hidrógeno: Se puede considerar como un derivado de un ácido carboxílico por sustitución del grupo —OH del ácido por un grupo —NH2. —NHR o —NRR' (llamado grupo amino). Unidad 2 La isomería es una propiedad de ciertos compuestos químicos que con igual fórmula química. respectivamente. diferentes propiedades. Amoníaco Amina primaria Amina secundaria Amina terciaria Una amida es un compuesto orgánico cuyo grupo funcional es del tipo RCONR'R''. presentan estructuras moleculares distintas y. Dichos compuestos reciben la denominación deisómeros. las aminas serán primarias.

que tienen la misma fórmula molecular (C6H12). y el isómero trans. donde existen tres isómeros de posición: pentan-1-ol. enlace. pero los más conocidos son el isopentano y el neopentano. puede generar diferentes grupos funcionales en la cadena. Hay varios ejemplos de isomeria como la de ionización.buteno 25 . pero el ciclohexano es un alcano cíclico o cicloalcano y el 1-hexeno es un alqueno. Se distingue entre el isómero cis. el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico son isómeros cuya fórmula molecular es C 2H6O.Es la de aquellos compuestos en los que sus grupos funcionales o sus grupos sustituyentes están unidos en diferentes posiciones. trans 2..Los isómeros de este tipo tienen componentes de la cadena acomodados en diferentes lugares. diferentes propiedades. geometría y óptica. Isomería de cadena o esqueleto. Por ejemplo. del cual. en el que lossustituyentes están en el mismo lado del doble enlace o en la misma cara del cicloalcano. Isomería de grupo funcional. La isomería cis-trans (o isomería geométrica) es un tipo de estereoisomería de los alquenos y cicloalcanos.diferente fórmula estructural y. presentan distinto esqueleto o estructura. existen muchos isómeros. es decir las cadenas carbonadas son diferentes. pentan-2-ol y pentan-3-ol. la diferente conectividad de los átomos.buteno cis 2. por tanto. Isomería de posición. en el que están en el lado opuesto del doble enlace o en caras opuestas del cicloalcano. Un ejemplo es el ciclohexano y el 1-hexeno. coordinación.Aquí. Un ejemplo es el pentano. Un ejemplo simple de este tipo de isomería es la del pentanol...

se pueen clasificar en:  Estereoisómeros quirales: No son superponibles con su imagen en el espejo. Ingold y Prelog. Para cada uno de los dos átomos de carbono del doble enlace se determina individualmente cual de los dos sustituyentes tiene la prioridad más alta. no son imágenes especulares entre sí. con los mismos enlaces entre sus átomos. Enantiómeros. a su vez. en la imagen el ácido (Z)-3-amino-2-butenoico y el ácido (E)-3-amino-2-butenoico. Pueden ser enantiómeros y diastereoisómeros. la disposición es Z. Como ejemplo. Se diferencian. Si ambos sustituyentes de mayor prioridad están en el mismo lado.  Isómeros configuracionales. sólo interconvertibles entre sí mediante ruptura de enlaces. de los isómeros estructurales. los que no son enantiómeros. o sea.  Diastereoisómeros o disterómeros. confórmeros o rotámeros.Si una configuración molecular es Z o E viene determinado por las reglas de prioridad de Cahn. que son imágenes especulares no superponibles entre sí. Estos. en los cuales los átomos están enlazados en un orden diferente dentro de la molécula. que posee quiralidad o que es ópticamente activa. Se puede presentar en compuestos con cadenas abiertas. fácilmente interconvertibles entre sí por la 4 rotación en torno a enlaces. que son los demás estereoisómeros. Un compuesto puede tener como máximo un enantiómero pero puede tener varios diastereoisómeros. clasificación: Isómeros conformacionales. Si una molécula tiene un isómero especular no superponible se dice que es una molécula quiral. Un estereoisómero es un isómero que tiene la misma fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados. 5 26 . En cambio si están en lados opuestos la disposición es E. por tanto. y en anillos. pero difieren en la orientación 12 tridimensional de sus átomos en el espacio.

Pueden ser formas meso. ya que el metilo solo tiene átomos de hidrógeno unidos al primer carbono mientras que el etilo tiene un átomo de carbono con un número atómico mayor y por tanto con una prioridad más alta. establecen la prioridad de los sustituteyentes unidos a un átomo. que es el caso de un átomo de carbono con cuatro sustituyentes diferentes. de un carbono o centro quiral. Nomenclatura R/S Los descriptores R/S permiten indicar en un compuesto orgánico la configuración. isómeros 5 cis-trans. En caso de ser más de uno el centro estereogénico. estereocentro o centro estereogénico. Ejemplo de compuesto meso Las reglas de Cahn-Ingold-Prelog. precedido del número o localizador que identifica su posición. de estereoisómeros tales como enantiómeros y diastereoisómeros o en el caso de los alquenos en la notación Por ejemplo. Esto nos sirve para designar de forma inequívoca la configuración. habitualmente carbono. isómeros endo-exo. la prioridad del grupo metilo (-CH3) es menor que la del grupo etilo (-CH2CH3). e isómeros in-out. Es decir L y D estereoisómeros están presentes en un 50%. isómeros E-Z. Difieren en su mayor parte en la ordenación de los átomos en el plano.2’-difenilbenzoico  Estereoisómeros NO quirales: Son superponibles con su imagen en el espejo. usadas en química orgánica. Una mezcla racémica es una mezcla en la cual productos de una reacción química.6’-dinitro-2. separados por coma se indica el descriptor R o S de cada uno. isómeros sin-anti. con actividad óptica debido a isomerismo son encontrados en proporciones aproximadamente equivalentes. 27 .Ejemplo de atropoisomería en el 6. la disposición espacial. (la disposición espacial de los sustituyentes). Se añade R o S entre paréntesis como prefijo delante del nombre de la molécula orgánica.

generalmente. con un puente de oxígeno entre los dos átomos de carbono. los isómeros conformacionales o confórmeros son estereoisómeros que se caracterizan por poder interconvertirse (modificar su orientación espacial.En química orgánica. aquellos con cuatro son llamados tetrosas. están formados por una sola molécula. si el grupo carbonilo es una cetona. lo que poseen cinco son llamados pentosas. Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía. convirtiéndose en otro isómero de la misma molécula) a temperatura ambiente. seis son llamados hexosas y así sucesivamente. el número de átomos de carbono que contiene y suquiralidad. carbohidratos. su límite es de 7 carbonos. hidrógeno y oxígeno. por lo que pueden considerarse polialcoholes. laglucosa es una aldohexosa Ciclación El grupo aldehído o cetona en una cadena lineal abierta de un monosacárido reaccionará reversiblemente con el grupo hidroxilo sobre un átomo de carbono diferente en la misma molécula para formar un hemiacetal o hemicetal. el monosacárido es una cetosa. no pueden ser hidrolizados a glúcidos más pequeños. Si el grupo carbonilo es un aldehído. Los anillos con cinco y seis átomos son llamados formas furanosa y piranosa respectivamente y existen en equilibrio con la cadena lineal abierta. Los monosacáridos se clasifican de acuerdo a tres características diferentes: la posición del grupo carbonilo. glucosa Monosacárido fructuosa Los glúcidos más simples. el monosacárido es una aldosa. 28 . Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo funcional aldehído. Los sistemas de clasificación son frecuentemente combinados. por ejemplo. Unidad 3 Los glúcidos. eclipsada o alternada. donde n es cualquier número igual o mayor a tres. formando un anillo heterocíclico. debido a su facilidad de interconversión. Son compuestos que. no pueden aislarse físicamente. hidratos de carbono o sacáridos son moléculas orgánicas compuestas por carbono. los monosacáridos. La fórmula química general de un monosacárido no modificado es (CH2O)n. por rotación en torno a enlaces simples anti. y son llamados triosas. Los monosacáridos más pequeños son los que poseen tres átomos de carbono. Los monosacáridos poseen siempre un grupo carbonilo en uno de sus átomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto.

tras una reacción de deshidratación que implica la pérdida de un átomo de hidrógeno de un monosacárido y un grupo hidroxilo del otro monosacárido. al hidrolizarse producen dos monosacáridos libres. con la consecuente formación de una molécula de H 2O. Los oligosacáridos se encuentran con frecuencia unidos a proteínas. Los disacáridos son glúcidos formados por dos moléculas de monosacáridos y. Está compuesto de una molécula de glucosa y una molécula de fructosa. tetrasacárido (estaquiosa). Según el número de monosacáridos de la cadena se tienen los disacaridos (como la lactosa ). Los polisacáridos son cadenas. Oligosacárido Estaquiosa. por tanto. de manera que la fórmula de los disacáridos no modificados es C12H22O11. resultan de la condensación de muchas moléculas de monosacáridos con la pérdida de varias moléculas de agua. como una forma común de modificación tras la síntesis proteica. 2. dosgalactosas y una fructosa. Los dos monosacáridos se unen mediante un enlace covalente conocido como enlaceglucosídico. Su 29 . Galactosa. ramificadas o no. formando las glucoproteínas. Los oligosacáridos están compuestos por tres a diez moléculas de monosacáridos que al hidrolizarse se liberan. Polisacárido Amilopectina. 1. la definición de cuan largo debe ser un glúcido para ser considerado oligo o polisacárido varía según los autores. tetrasacárido formado por una glucosa.Glucosa. pentasacáridos. etc. de más de diez monosacáridos.Disacárido Hidrólisis de la Lactosa. No obstante. La sacarosa es el disacárido más abundante y la principal forma en la cual los glúcidos son transportados en las plantas.

Los polisacáridos representan una clase importante de polímeros biológicos y su función en los organismos vivos está relacionada usualmente con estructura o almacenamiento. se usa el glucógeno en vez de almidón el cual es estructuralmente similar pero más densamente ramificado. siendo encontrado en la forma de amilosa y la amilopectina (ramificada). y contiene desde varios cientos hasta varios miles de unidades de β-glucosa. La celulosa es la biomolécula orgánica más abundante ya que forma la mayor parte de la biomasa terrestre. acido ascórbico En química. Entre las principales clases de azúcares ácidos. La celulosa es un polisacárido compuesto exclusivamente de moléculas de glucosa. azúcar reductor) ha sido reducido a un grupo hidroxiloprimario o secundario (es decir a un alcohol). En animales. Estructura de las b. Estos compuestos químicamente se consideran carbohidratoshidrogenados cuyo grupo carbonilo (aldehído. 210 .fórmula empírica es: (C6 H10O5)n. un amino azúcar es aquella molécula de azúcar que contiene un grupo amino en lugar de un grupohidroxilo en alguno de sus radicales. cetona. El almidón es usado como una forma de almacenar monosacáridos en las plantas. glicerol Los grupos aldehídos o cetonas pueden reaccionar con un hidroxilo de la misma molécula convirtiéndola en anillo. es pues un homopolisacárido (compuesto por un solo tipo demonosacárido).glucosa que componen a la celulosa Los azúcares ácidos son aquellos monosacáridos en los cuales alguno o varios de sus radicales hidroxilo (-OH) han sido oxidados para dar lugar a un grupocarboxilo. insoluble en agua. Los polialcoholes (denominados también como azúcares alcohólicos) se caracterizan por ser una familia de compuestos químicos orgánicos con sabor dulce. es rígido.

Una fructosa ciclada será una fructofuranosa y una glucopiranosa será el caso de la glucosa. 211 . El anillo puede ser pentagonal o furanósico (por su semejanza al furano). Los anómeros serán si el -OH de este nuevo carbono asimétrico queda hacia abajo y si lo hace hacia arriba en la forma cíclica. En las formas cíclicas aparece un nuevo carbono asimétrico o anómero (el que antes tenia el aldehído o cetona). En todo caso hablamos de enlaces intra moleculares. Las formas cíclicas pueden ser representadas dándole un sentido tridimensional de acuerdo con la formulación de Haworth. y un hemicetal si es la cetona la que produce dicha reacción.Ciclación de la glucosa (forma piranosa) Ciclación de la fructosa (forma furanosa) Si el aldehído reacciona con el -OH se forma un hemiacetal. o hexagonal o piranóxico (por su semejanza al pirano). Formas anoméricas.

con un bajo poder edulcorante. Partiendo de dos glucosas reductoras dulces se consigue un disacárido no reductor. tienen como característica principal el ser hidrofóbicas o insolubles en agua y sí en solventes orgánicos como labencina. La ausencia de esta enzima provoca una enfermedad denominada Intolerancia a la trehalosa o intolerancia a los champiñones. la estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora (esteroides). ya que las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. La trehalosa es un azúcar doble (disacárido). El método de saponificación en el aspecto industrial consiste en hervir la grasa en grandes calderas. añadiendo lentamente sosa cáustica (NaOH). Al llegar al intestino la trehalosa se desdobla en glucosa por la acción de la enzima trehalasa. Estos compuestos tienen la particularidad de ser anfipáticos. a los lípidos se les llama incorrectamente grasas. con lo cual pueden interactuar con sustancias de propiedades dispares. en la que se obtiene como principal producto la sal de dicho ácido. Por ejemplo. aunque también pueden contener fósforo. azufre y nitrógeno.Los azúcares reductores son aquellos azúcares que poseen su grupo carbonilo (grupo funcional) intacto. portador de residuos de ácidos grasos) y una base o alcalino. En el uso coloquial. entre ellas la de reserva energética (triglicéridos). la mayoría son biomoléculas. es decir tienen una parte polary otra apolar (o no polar). los jabones son sales de ácidos grasos y metales alcalinos que se obtienen mediante este proceso. compuestas principalmente porcarbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno. formado de dos moléculas de glucosa donde la unión glucosídica involucra los grupos OH de los dos carbonos anoméricos. y que a través del mismo pueden reaccionar con otras moléculas. el benceno y el cloroformo. Los lípidos cumplen funciones diversas en losorganismos vivientes. agitándose continuamente la mezcla hasta que comienza esta a ponerse pastosa. La reacción que tiene lugar es la saponificación y los productos son el jabón y la glicerina: grasa + sosa cáustica → jabón + glicerina 212 . Unidad 4 Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas. Lípidos saponificables La saponificación es una reacción química entre un ácido graso (o un lípido saponificable.

lo que la hace soluble en agua. Pero el lado polar permanece soluble en agua. limpiándolo. normalmente. es una molécula grasa (orgánica). ácido araquídico y ácido lignocérico. Éstas son fácilmente identificables. ácido láurico C12H24O2.  Saturados. de forma que la molécula de jabón "tira" de la grasa arrancándola del tejido y. lo que la hace soluble en solventes orgánicos. La suciedad. ácido esteárico . Por un lado de la molécula es polar. Los ácidos grasos insaturados se caracterizan por poseer dobles enlaces en su configuración molecular. Sin dobles enlaces entre átomos de carbono.Las moléculas de jabón tienen una forma un poco "especial". y por el otro es apolar.  Insaturados. ácido palmítico . y consisten en moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada con un número par de átomos de carbono (12-24) y un grupo carboxilo terminal. El lado orgánico del jabón se intenta disolver en la molécula de grasa. como aquellos que llamamos aceites. ácido margárico. ácido mirístico . por ejemplo. ya que estos dobles enlaces hacen que su punto de fusión sea menor que en el resto. por consiguiente. Los ácidos grasos se dividen en saturados e insaturados. 213 . La presencia de dobles enlaces en el ácido graso reduce el punto de fusión. Ácidos grasos Son las unidades básicas de los lípidos saponificables. Se presentan ante nosotros como líquidos.

La molécula de glicerina se une a dos ácidos grasos. constituida por un alcohol (C30H61OH) y ácido palmítico ((CH3(CH2)16COOH)). que en el caso de las ceras se produce entre un ácido graso y un alcohol monovalente lineal de cadena larga. Son sustancias altamente insolubles en medios acuosos y a temperatura ambiente se presentan sólidas y duras. Sólo existe un ácido graso unido a la molécula de glicerina. y ácido nervónico. formados mediante una reacción de condensación llamada esterificación. cuyo alimento principal es el plancton. Según el número de ácidos grasos que se unan a la molécula de glicerina. ácido oleico . puesto que la glicerina está unida a tres ácidos grasos. Organismos que forman plancton son ricos en ceras. ácido linoleico CH3–(CH2)4–CH=CH–CH2–CH=CH–(CH2)7–COOH. Cera Las ceras son ésteres de los ácidos grasos con alcoholes de peso molecular elevado. ejemplo es la cera de abeja.ácido palmitoleico . 214 . en los que constituyen las grasas. yácido araquidónico de la serie omega 6. es decir. acumulan ceras como principal reserva energética. Diacilglicéridos. Llamados comúnmente triglicéridos. El exceso de lípidos es almacenado en grandes depósitos en el tejido adiposo de los animales. ácido linolénicoCH3-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH el omega 3. ácido elaídico. Triacilglicéridos. Una molécula de glicerol puede reaccionar con hasta tres moléculas de ácidos grasos. existen tres tipos de acilgliceroles:    Monoglicéridos. animales marinos de regiones frías. puesto que tiene tres grupos hidroxilo. son los más importantes y extendidos de los tres. reacción química entre un ácido carboxílico y un alcohol. por esta razón. Acilglicéridos Los acilglicéridos o acilgliceroles son ésteres de ácidos grasos con glicerol (glicerina). en losvegetales constituyen los aceites. son moléculasque se obtienen por esterificación. Los triglicéridos constituyen la principal reserva energética de los animales.

Son una clase importante de lípidos de las membranas celulares de animales y vegetales y son los más abundantes en los tejidos de los organismos más complejos.Fosfolípido Los fosfolípidos son un tipo de lípidos anfipáticos compuestos por una molécula de glicerol. Los fosfolípidos más abundantes son la fosfatidiletanolamina (o cefalina) . Glucolípido Los glucolípidos (o glicolípidos) o glucoesfingolípidos (o glicoesfingolípidos) son esfingolípidos compuestos por una ceramida (esfingosina + ácido graso) y unglúcido de cadena corta. serina o etanolamina y muchas veces posee una carga eléctrica. Todas las membranas plasmáticas activas de las células poseen una bicapa de fosfolípidos. la parte glucídica de la molécula está orientada hacia el exterior de la membrana plasmática y 215 . que generalmente contienen nitrógeno. fosfatidilinositol.2-diacilglicerol) y un grupo fosfato. la esfingosina se halla unida a un ácido graso de cadena larga mediante un enlace amida formando la ceramida. como colina. El fosfato se une mediante un enlace fosfodiéster a otro grupo deátomos. Esfingolípido Los esfingolípidos o esfingofosfolípidos son lípidos complejos que derivan del alcoholinsaturado de 18 carbonos esfingosina. a la que se unen dosácidos grasos (1. carecen de grupo fosfato. Los glucolípidos forman parte de la bicapa lipídica de la membrana celular.fosfatidilcolina (o lecitina) y fosfatidilserina. ácido fosfatídico.

R es la cadena alquílicadel ácido graso. Cuando los terpenos son modificados químicamente.  216 . En los esteroides esta estructura básica se modifica por adición de diversos grupos funcionales. El nombre proviene de que los primeros miembros de esta clase fueron derivados del aguarrás ("turpentine" en 2 inglés. que contiene un átomo de oxígeno). en cualquier lugar. suelen denominarse terpenoides(como la vitamina A o retinol. Hormonal: Las hormonas esteroides son:  Corticoides: glucocorticoides y mineralocorticoides. "terpentin" en alemán). En solución acuosa. N-acetilgalactosamina y el ácido siálico. a partir del colesterol se sintetizan los demás esteroides. fructosa. ungalactocerebrósido. glucosa. la cadena glucídica puede contener. cumplen importantes funciones:   Reguladora: Algunos regulan los niveles de sal y la secreción de bilis. Los esteroides son derivados del núcleo del ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano que se compone de carbono ehidrógeno formando cuatro anillos fusionados. posee 17 átomos de carbono. los anabolizantes androgénicos esteroides(AE).es un componente fundamental del glicocálix. como la testosterona y sus derivados. β-D-Galactosilceramida. Estructural: El colesterol es un esteroide que forma parte de la estructura de las membranas de las células junto con los fosfolípidos. Al igual que la cabeza defosfato de un fosfolípido. como laprednisona. Además. por ejemplo por oxidación o reorganización del esqueleto hidrocarbonado. N-acetilglucosamina. Funciones En los mamíferos. entre uno y quince monómeros de monosacárido.  Hormonas sexuales masculinas: son los andrógenos. Los tetraterpenoides son los terpenoides de 40 carbonos (8 unidades de isopreno). Los tetraterpenos más prevalentes son los pigmentos carotenoides accesorios que cumplen funciones esenciales en la fotosíntesis. Dependiendo del glucolípido. los glucolípidos se comportan de manera similar a los fosfolípidos. manosa. como el ser humano.3-butadieno). y las colas de ácidos grasos son hidrofóbicas. la cabeza de carbohidrato de un glucolípido es hidrofílica. Lípidos insaponificables Los terpenos1 o isoprenoides son una vasta y diversa clase de compuestos orgánicos derivados del isopreno (o 2-metil-1. donde actúa en el reconocimiento celular y comoreceptores antigénicos. estos últimos llamados simplemente esteroides. como carbonilos e hidroxilos(hidrófilos) o cadenas hidrocarbonadas (hidrófobas). tres hexagonales y uno pentagonal. Existen múltiples fármacos con actividad corticoide. un hidrocarburo de 5 átomos de carbono. Entre los principales glúcidos que forman parte de los glucolípidos encontramos a la galactosa.

están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo. Unidad 5 Aminoácido (Redirigido desde Aminoacidos) Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. el precursor de muchos otros esteroides. existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos. Vitamina D y sus derivados. que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos. en el caso del crecimiento.  A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales. ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos.  Hormonas sexuales femeninas.000 uma. los aminoácidos esenciales son: Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr)    217 . Para el ser humano. a un grupo amino. Colesterol. Por lo tanto. la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo. que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5. a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada Radical) de estructura variable. pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

claves en la estabilización de laestructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. La formación postraducción de puentes disulfuro. que es el resultado de la hidroxilación de la prolina.Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. La traducción comienza con en codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína. Enlace disulfuro (Redirigido desde Puentes disulfuro) Dos cisteínas unidas por upuente disulfuro (S—S) para formar una cistina.       Lisina (Lys) Triptófano (Trp) Histidina (His) * Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) * Metionina (Met) A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:           Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cisteína (Cys) ** Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) ** Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. que casi 4 siempre es eliminada por proteólisis. 218 .

Forman la cromatina junto con el ADN. Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desánimo. principios de demencia senil. La oxidación de dos moléculas de cisteína forma cistina. Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. puente disulfuro o enlace SS (enlace azufre-azufre) es un enlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas. Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento.) De entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al alcohol. sobre la base de unas unidades conocidas como nucleosomas. Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica.          219 . la cromatina esta formada por DNA y proteinas. El grupo sulfhidrilo (-SH) de la cisteína es muy reactivo. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular. de baja masa molecular. Este enlace es muy importante en la estructura. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea. Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. plegamiento y función de las proteínas. se denomina puente disulfuro. Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. una molécula que contiene un enlace disulfuro. Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol. Las histonas son proteínas globulares.Un enlace disulfuro. en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchospolipéptidos y proteínas. La reacción más común es una oxidación reversible que forma un disulfuro. puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos de sangrado de encías y piorreas. Es uno de los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor. la principal proteína formadora son las HISTONAS    ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales) Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa. La cromatina resuelve el problema de restricción de crecimiento de ADN y nucleo. muy conservadas evolutivamente entre los eucariotas y en algunos procariotas. etc. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga. Cuando dos residuos de cisteína forman un enlace así. Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar. El enlace puede producirse en una única cadena para formar un anillo o entre dos cadenas separadas para formar un puente intermolecular. síntomas alérgicos y úlceras.

tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios. Una vez que llegan al hígado. levógiros o L. sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Siempre se los clasifica a los aminoácidos según su cadena R de ahí se podría decir si son polares o no. Colabora en la curación de la piel y huesos Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático. Cada especie animal puede sintetizar sólo algunos aminoácidos que necesita y. y los que lo hacen hacia la derecha. las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago. Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiempo y adquieren unas señales que van a indicar a las enzimas de degradación cuando deben comenzar su proceso. Para ello. En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina.  Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del tejido muscular. por lo tanto.   estereoisomeria Las estructuras de los aminoácidos son ópticamente activas. Hay que destacar que los animales carecen de esa capacidad. L. También puede ayudar a fabricar masa muscular. Incrementa con la arginina. Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos. dextrógiros o D. Aminoáci Símbo do lo pK pK1(COO pK2(N Estructura* Grup H) H2) o-R Aminoácidos con grupos Alifáticos 220 . Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas. Esos aminoácidos se los considera esenciales y no porque sean los únicos necesarios para la vida de la especie. Cada especie. en el metabolismo de la glucosa. Es decir acidos básicos y neutros. dextrorrotatorios. que pueden rotar el plano de luz polarizada en diferente dirección dependiendo del estereoisómero que se trate. Entre ellos hay que distinguir entre los que rotan el plano hacia la izquierda. Las plantas superiores sintetizan a su vez todos los aminoácidos necesarios. colesterol y pérdida de cabello. En la naturaleza encontramos una mezcla de ambos que se denomina racémica. a través de la corriente sanguínea. Ornitina: colabora. son distribuidos por las células para su posterior utilización. páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. depende de la dieta para incorporar aquellos aminoácidos que debe sintetizar para formar proteínas. levorrotatorios. es decir. como otros aminoácidos. pero los aminoácidos que forman las proteínas son. La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas. la producción de la hormona de crecimiento. la gran mayoría. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y distribución. sino porque deben estar incluidos en la dieta.

1 ≈13 Aminoácidos con Grupos-R que contienen azufre Cisteina Cys .Glicina Gly .3 Metionina Met .0 9.A 2.2 9.D Aspártico 2.9 3.7 Leucina Leu .9 Asparagina Asn .8 221 .8 Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo Serina Ser .L 2.1 9.7 Isoleucina Ile .9 10.V 2.G 2.N 2.M 2.I 2.4 9.C 1.8 8.3 Aminoácidos ácidos y sus amidas Ácido Asp .3 9.1 8.2 ≈13 Treonina Thr .T 2.9 Valina Val .2 9.1 9.3 9.8 Alanina Ala .4 9.S 2.

pero siempre en el extremo COOH terminal.F a 2.2 9.1 9. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.5 4.2 10. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido.5 Lisina Lys . Es.0 Aminoácidos aromáticos Fenilalanin Phe .1 Glutamina Gln .0 12.8 9.8 9.Y 2.2 9. un enlace amida sustituido.Q 2.E Glutámico 2.W 2.H 1.1 Triptofano Trp .2 6.K 2.2 9.1 10. Si el primer aminoácido de nuestropéptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina. 222 .4 El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.8 Histidina His .1 Aminoácidos básicos Arginina Arg . Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo.2 9.Ácido Glu . en realidad. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidosmediante enlaces peptídicos.R 1.2 Tirosina Tyr .4 9.

Péptido
(Redirigido desde Peptidos)

Oligopéptido (Tetrapéptido)

Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculasformadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:

  

Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos. Polipéptido: más de 10 aminoácidos. Proteína: más de 20 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta de 55 aminoácidos y conocida como unahormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos. El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Proteína
(Redirigido desde Proteinas)

223

Estructura tridimensional de lahemoglobina. La animación corresponde a la transición conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).1

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre.

Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:      Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patogenos; Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;

224

 

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.

Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de una cadena polipeptídica es su secuencia de aminoácidos.

Cadena Principal y residuos laterales (R). Nótese el inicio en el amino-terminal y la finalización en el carboxi-terminal.

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal. La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

estructura secundaria

La estructurasecundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta. Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta manera
225

El primero muestra solo al carbono alfa de cada aminoácido.cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente hidrógeno. Existen tres modelos de alfa hélice. 226 . Elsegundo muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del polipéptido .

Las láminas beta están representadas con flechas planas verdes. 227 .Beta-lámina Estructura terciaria de la ubiquitina.

la estrtuctura terciaria de la mayor parte de las proteínas es específica de cada molécula. la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una estructura tridimensional completa. insolubles en agua. determina su función. además.La beta lámina u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por lasproteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína. Estos R no deben ser muy grandes. Los enlaces de hidrógeno aportan estabilidad a la proteína. ni crear un impedimento estérico. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. [editar]Tipos   Cadenas paralelas. A diferencia ded la estructura secundaria. Se presenta en las proteínas fibrosas y en las globulares. Estructura Terciaria La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica. primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. EL plegamiento terciario no es inmediato. Aquellas que ambas van de grupo amino a carboxilo Cadenas antiparalelas. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro. en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. como la alfa queratina o el colágeno y 228 . Existen. ya que se vería afectada la estructura de la lámina. sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas: proteínas fibrosas. -S-S. Aquellas que una va de amino a carboxilo y otra de carboxilo a amino. Los grupos R de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas.que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.

Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina. La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. está formado por una hélice a izquierda con 3. de forma cilíndrica. Las enzimas. o escleroproteínas. los huesos. lo que hace que sea este aminoácido el único que no presente impedimentos estéricos en dicha posición. de unos 1000 residuos de longitud. Las escleroproteínas tienen funciones estructurales o de almacenaje. solubles en agua. son proteínas globulares 229 . La proteína fibrosa forma largos filamentos de proteínas. constituyen una de les dos clases principales de proteínas. el colágeno. y fibra muscular de los animales. y la fibrina. Las proteínas fibrosas.la elastina. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno. junto con las proteínas globulares.29 nm de elevación. Los residuos de glicina se situan en la zona del tropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más cerca. Son típicamente inertes e insolubles en agua. aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. formando tejido conectivo. El resultado es una macro-estructura de tipo esférico. tendones.3 residuos por vuelta y 0.proteínas globulares. 1 El colágeno es una proteína fibrosa componente de la piel. cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas. Son escleroproteínas la queratina. matriz orgánica de huesos. también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. los tendones y los dientes. Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El papel de este tipo proteínas 2 incluye la protección y el soporte.

Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación espacial) y así el característicoplegamiento de su estructura.es proteína desnaturalizada. La hemoglobina también transporta el dióxido de carbono. con que proteína puede cumplir con su función. Esa estructura corresponde a la única estructura terciaria o cuaternaria. Una vez que finaliza este proceso. La destrucción de la estructura nativa se conoce como desnaturalización proteica y puede ocurrir principalmente por dos factores: la temperatura (clara del huevo cocido . lo lleva a los pulmones desde donde es exhalado al aire. Se encuentra en los glóbulos rojos y es la encargada del transporte de oxígeno por la sangre desde los pulmones a los tejidos. como el cobre. Las proteínas recién creadas experimentan una modificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales. Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. que es el producto de desecho del proceso de producción de energía. y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementoshidrófilos quedan expuestos al exterior. clara del huevo crudo . lo que es indispensable para su solubilidad. la "estructura nativa " de una proteína. Son creadas por los ribosomas que "leen"codones de los genes y ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente. 230 .la leche agria posee caseína en forma desnaturalizada. zinc y hierro. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno.proteína con su estructura nativa) y pH . causadas por la alta temperatura (mientras se la fríe). la leche cruda tiene esa misma caseína en su estructura nativa.La hemoglobina es una proteína que contiene hierro y que le otorga el color rojo a la sangre. Desnaturalización de una proteína Desnaturalizaciónirreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de solubilidad.

Desnaturalización de ácidos nucleicos 231 . por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona.Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo. [editar]Algunos ejemplos comunes Cuando se cocina el alimento. porque condujo a la noción de que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura primaria de la proteína. La caseína se desnaturaliza cuando le agregas a un vaso de leche suficiente jugo de limón para modificar el pH de la leche. Esto se le conoce en lo cotidiano ―Se cortó la leche‖.   En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias. [editar]Cómo  la desnaturalización afecta a los distintos niveles. así muchas veces se obtienen proteínas distintas a la inicial. La estructura primaria. las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompen.   Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos. aplicándole calor. esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo. Esto fue importante históricamente. es necesario agregar trazas del agente desnaturalizante. que son en gran parte albúminas en agua. la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos.Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalización quitando el agente desnaturalizante. no es capaz de cumplir su función celular. pero al cocinarse se torna opaca y blanca. Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos. no asume su forma original inmediatamente. es decir. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química. algunas de sus proteínas se desnaturalizan. en un proceso que puede tardar varias horas incluso días. Recientemente se ha descubierto que. En la desnaturalización de la estructura cuaternaria. no es interrumpida por la desnaturalización Reversibilidad e irreversibilidad En muchas proteínas la desnaturalizacion no es reversible. además con otras características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unírsele). que se produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema) La proteína de la leche se llama caseína y se desnaturaliza cuando el pH de la leche se modifica. ácidos o álcalis). formando una masa sólida intercomunicada. y por lo tanto en el ADN que la codifica. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalización). Éste es el proceso llamado desnaturalización. Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos. En los huevos frescos. La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:  Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las Cisteínas). esto depende del grado de modificación de las estructuras de la proteína. la clara es transparente y líquida. para una correcta renaturalización.

ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas. y se desnaturalizan. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. ]Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas + - Los iones H y OH del agua provocan efectos parecidos. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa. por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria. ]Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas. la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original. En muchos casos. las cadenas del ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se restauran. provocando su desnaturalización y precipitación. ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados. provocando la agregación y precipitación. UNIDAD 6 Nucleótido 232 . un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína. de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico. Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona.La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce una separación de la doble hélice. las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dialisarlas frente a agua destilada. las cadenas pueden no alinearse correctamente. Así. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica. urea o cloruro de guanidinio. que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrógeno se rompen. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interaccioneselectrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. Asimismo. pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. Estructura de las proteínas Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato de amonio. Si las condiciones son restauradas rápidamente. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación.

el ATP). puede ser ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN). dos (nucleótidos-difosfato. No forma parte del ADN o del ARN. una base nitrogenada y un grupo fosfato. como el ATP) grupos fosfato. como el ADP) o tres (nucleótidos-trifosfato.Los nucleótidos son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un monosacárido de cinco carbonos(pentosa). Cada nucleótido puede contener uno (nucleótidos-monofosfato.    Bases nitrogenadas isoaloxacínicas:la flavina (F). la citosina (C) y el uracilo (U). Estructura Cada nucleótido es un ensamblado de tres componentes:  Bases nitrogenadas: derivan de los compuestos heterocíclicos aromáticos purina y pirimidina. como el AMP). En el ARN aparecen la citosina y el uracilo. Ambas forman parte del ADN y del ARN. Ácido fosfórico: de fórmula H3PO4. pero sí de algunos compuestos importantes como el FAD Pentosa: el azúcar de cinco átomos de carbono. El nucleósido es la parte del nucleótido formado únicamente por labase nitrogenada y la pentosa.  Bases nitrogenadas pirimidínicas: son la timina (T).  Bases nitrogenadas purínicas: son la adenina (A) y la guanina (G). La timina y la citosina intervienen en la formación del ADN. pero también realizan funciones importantes como moléculas libres (por ejemplo. Son los monómeros de los ácidos nucleicos (ADN y ARN) en los cuales forman cadenas lineales de miles o millones de nucleótidos. La diferencia entre ambos es que el ARN si posee un grupo OH en el segundo carbono. y bateria baja de hidratos esto es todo mentira Transferencia de energía 233 .

El UTP (uracilo + tres fosfatos) y GTP (guanina y tres fosfatos) también complacen las demandas de energía de la célula en reacciones con azúcares y cambios de estructuras proteicas. Por tal razón un nucleótido de trifosfato es la fuente más utilizada de energía en la célula. Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucleótido se encuentra en un estado más inestable y el enlace del fósforo y fosfato tiende. a liberar la energía que lo une al nucleótido. Ejemplos de nucleósidos son la citidina. timidina y la inosina. Las células poseen enzimas cuya función es precisamente hidrolizar nucleótidos para extraer el potencial energético almacenado en sus enlaces. guanosina. el ATP (un nucleótido de adenina con tres grupos de fosfato ricos en energía). Un nucleósido es una molécula monomérica orgánica que integra las macromoléculas de ácidos nucleicos que resultan de la unión covalente entre una base heterocíclica con una pentosa que puede ser ribosa o desoxirribosa. cuando se rompe por hidrólisis. dependiendo de la pentosa que contengan:   Ribonucleósidos: la pentosa es la ribosa Desoxirribonucleósidos: la pentosa es la 2-desoxirribosa Base nitrogenada Nucleosido Desoxinucleosido Adenina Adenosina A Desoxiadenosina dA Guanina Guanosina G Desoxiguanosina dG Timina 5-Metiluridina Desoxitimidina 234 . Los nucleótidos se encuentran en un estado estable cuando poseen un solo grupo fosfato.Los nucleótidos. Los nucleósidos pueden ser de dos tipos. respectivamente.adenosina. Los nucleósidos pueden combinarse con un grupo fosfórico (ácido fosfórico: H 3PO4) mediante determinadas quinasas de la célula. son fuentes preferidas en las células para la transferencia deenergía. que son los componentes moleculares básicos del ADN y el ARN. es el eje central en las reacciones celulares para la transferencia de la energía demandada. produciendo nucleótidos. De ellos. uridina. por razón de que sus grupos de fosfato le confieren un enlace de alta energía.

es decir. Un ejemplo de quinasa es la PKA. Las cinasas (también llamadas quinasas. la quinasa dependiente de AMP cíclico. Mediante esta enzima se unen entre si los nucleiosidos formando nucleótidos gracias al acido fosfórico. donde (x)= molécula a la que se transfiere el grupo fosfato. Todas las quinasas necesitan un ion metálico divalente como el Mg2+ o el Mn2+ para transferir el grupo fosfato. La diana puede activarse o inactivarse mediante la fosforilación. 235 . Según la nomenclatura oficial son ATP(x)fosfotransferasas. debido al original en inglés kinases) son un tipo de enzima que transfiere grupos fosfatos desde ATP a un sustrato específico o diana.mU 5 dT Uracilo Uridina U Desoxiuridina dU Citosina Citidina C Desoxicitidina Quinasa. El proceso se llama fosforilación.

En los organismos celulares desempeña diversas funciones.El ácido ribonucleico (ARN o RNA. Estructura química 236 . pues. El ARN celular es lineal y de hebra sencilla. su nombre en inglés) es un ácido nucleico formado por una cadena de ribonucleótidos. El ARN es. y se vale del ARN para transferir esta información vital durante la síntesis de proteínas (producción de las proteínas que necesita la célula para sus actividades y su desarrollo). Es la molécula que dirige las etapas intermedias de la síntesis proteica. mucho más versátil que el ADN. mientras que otros tienen actividad catalítica. y es el único material genético de ciertos virus (virus ARN). pero en el genoma de algunos virus es de doble hebra. Está presente tanto en las células procariotas como en las eucariotas. Varios tipos de ARN regulan la expresión génica. de RiboNucleic Acid. el ADN no puede actuar solo.

La base nitrogenada se une al carbono 1'. el grupo fosfato se une al carbono 5' y al carbono 3' de la ribosa del siguiente nucleótido. uracilo (timina en el ADN) y citosina. Estructura secundaria 237 .Comparativa entre ARN y ADN. también se encuentran nucleótidos metilados en 14 el ARN mensajero eucariótico. Además. son carcaterísticos de los ARN de transferencia (ARNt) y el ARN ribosómico (ARNr). Comparación entre el ARN y el ADN ARN ADN Pentosa Ribosa Desoxirribosa Purinas Adenina y Guanina Adenina y Guanina Pirimidinas Citosina y Uracilo Citosina y Timina Los carbonos de la ribosa se numeran de 1' a 5' en sentido horario. Muchos ARN contienen además de los nucleótidos habituales. El fosfato tiene una carga negativa a pH fisiológico lo que confiere al ARN carácterpolianiónico. y uno de cuatro posibles compuestos nitrogenados llamados bases: adenina. nucleótidos modificados. que se originan por transformación de los nucleótidos típicos. el ARN está formado por una cadena de monómeros repetitivos llamados nucleótidos. un grupo fosfato. son posibles otras interacciones. Cada nucleótido está formado por una molécula de monosacárido de cinco carbonos (pentosa) llamada ribosa(desoxirribosa en el ADN). como el 13 12 apilamiento de bases o tetrabucles con apareamientos G=A. Las bases púricas (adenina y guanina) pueden formar puentes de hidrógeno con las pirimidínicas (uracilo y 12 citosina) según el esquema C=G y A=U. Los nucleótidos se unen uno tras otro mediante enlaces fosfodiéster cargados negativamente. Como el ADN.guanina.

Una importante característica estructural del ARN que lo distingue del ADN es la presencia de un grupo hidroxil en posición 2' de la ribosa. No obstante. A diferencia del ADN. que causa que las dobles hélices de ARN adopten una 15 conformación A. Los ARNt son un buen ejemplo. las moléculas de ARN son de cadena simple y no suelen formar dobles hélices extensas. pares de bases formados por secuencias complementarias más o menos distantes dentro de la misma hebra. Esta hélice A tiene un 16 surco mayor muy profundo y estrecho y un surco menor amplio y superficial. es decir. en disolución. en vez de la conformación B que es la más común en el ADN. las 238 . de unos minutos en algunos ARN bacterianos o de unos días en los ARNt humanos. sí se pliega como resultado de la presencia de regiones cortas con apareamiento intramolecular de bases. están plegados en forma de "L" compacta estabilizada por apareamientos de Watson y Crick convencionales (A=U. como tripletes de bases.Apareamiento de bases complementarias en un ARN de hebra única. los enlaces fosfodiéster del ARN se hidrolizan rápidamente en disolución alcalina. [editar]Estructura terciaria Estructura terciaria de un ARNt La estructura terciaria del ARN es el resultado del apilamiento de bases y de los enlaces por puente de hidrógeno entre diferentes partes de la molécula. La vida media de las moléculas de ARN es mucho más corta que las 14 del ADN. El ARNt posee aproximadamente 14 el 60% de bases apareadas en cuatro brazos con estructura de doble hélice. mientras que los 17 enlaces del ADN son estables. Una segunda consecuencia de la presencia de dicho hidroxilo es que los enlaces fosfodiéster del ARN de las regiones en que no se forma doble hélice son más susceptibles de hidrólisis química que los del ADN. C=G) y por interacciones de bases entre dos o más nucleótidos.

En virus. La transcripción comienza con el reconocimiento por parte de la enzima de un promotor. El ARN mensajero (ARNm o RNAm) lleva la información sobre la secuencia de aminoácidos de la proteína desde el ADN. la ARN polimerasa progresa a lo largo de la hebra de ADN en sentido 3' → 5'. y diversos tipos de ARN reguladores. A continuación.  ARN mensajero. gracias a que posee secuencias características que la ARN polimerasa 18 reconoce como señales de terminación. Tipos de ARN El ARN mensajero (ARNm) es el tipo de ARN que lleva la información del ADN a los ribosomas. y reciben el nombre de ARN no codificantes. o formarenlaces peptídicos entre aminoácidos en el 24 ribosoma durante la síntesis de proteínas. La secuencia de nucleótidos del ADN determina también dónde acaba la síntesis del ARN. La secuencia de nucleótidos del ARNm determina la secuencia 21 de aminoácidos de la proteína. se originan a partir de genes propios (genes ARN). En eucariotas. Por ello. y el crecimiento de la molécula de ARN se produce en sentido 5' → 3'. Biosíntesis Artículo principal: Transcripción genética La biosíntesis de ARN está catalizada normalmente por la enzima ARN polimerasa que usa una hebra de ADN como molde. Por ejemplo. usan este 19 20 tipo de enzimas para replicar su genoma. el ARNm se 239 . el lugar de la síntesis de proteínas. por tanto. No obstante. muchos ARN no codifican proteínas. Por tanto. hasta el ribosoma. y una larga secuencia de nucleótidos de adenina en el extremo 3' (cola poli-A). Por ejemplo. que 22 son elementos fundamentales en el proceso de traducción. son capaces de catalizar reacciones químicas 23 como cortar y unir otras moléculas de ARN. también conocido como "capucha" o "caperuza". Son ARN no codificantes el ARN de transferencia (ARNt) y el ARN ribosómico (ARNr). Es. al pre-ARN mensajero eucariota recién transcrito se le añade un nucleótido de guanina modificado (7Metilguanosina) en el extremo 5' por medio de un puente de trifosfato formando un enlace 5'→ 5' único. varios virus ARN. posteriormente se le eliminan los intrones(segmentos no codificantes) en un proceso conocido como splicing. como los poliovirus.bases pueden donar átomos de hidrógeno para unirse al esqueleto fosfodiéster. Ciertos ARN no codificantes. proceso conocido con el nombre de transcripción. o son los intrones rechazados durante el proceso de splicing. el OH del carbono 2' de la ribosa es también un importante dador y aceptor de hidrógenos. Tras la transcripción. lugar en que se sintetizan las proteínas de la célula. todos los ARN celulares provienen de copias de genespresentes en el ADN. la doble hélice del ADN es abierta por la actividad helicasa de la propia enzima. este proceso se conoce como elongación. la mayoría de los ARN son modificados por enzimas. una secuencia característica de nucleótidos en el ADN situada antes del segmento que va a transcribirse. una molécula intermediaria entre el ADN y la proteína y el apelativo de "mensajero" es del todo descriptivo. hay también varias ARN polimerasas ARN-dependientes que usan ARN como molde para la síntesis de nuevas moléculas de ARN. denominados ribozimas. el ARNm es denominado ARN codificante. lugar en que está inscrita. sintetizando una molécula complementaria de ARN.

es decir. En los organismos vivos. el ADN es un polímero de nucleótidos. se unen a lugares específicos del ribosoma durante la traducción. como ribozimas. Contiene la información genética usada en el desarrollo y el funcionamiento de los organismos vivos conocidos y de algunos virus. como si fuera un largo tren formado por vagones. y por ello la secuencia del ADN se especifica nombrando sólo la secuencia de sus bases. una macromolécula que forma parte de todas las células.  ARN ribosómico.  ARN de transferencia. está formado por un azúcar (la desoxirribosa). El ARN ribosómico (ARNr o RNAr) se halla combinado con proteínas para formar los ribosomas.. una base nitrogenada (que puede ser adenina→A.Presentan BASES NITROGENADAS PÚRICAS (Adenina y Guanina) y BASES NITROGENADAS PIRIMÍDICAS (Uracilo y Citosina). entonces. El ácido desoxirribonucleico.Su función es la SÍNTESIS DE PROTEÍNAS. frecuentemente abreviado como ADN (y también DNA. actúan. y cada nucleótido.Presentan el RADICAL FOSFATO. a través de los poros de la envoltura nuclear. En procariotas. En ambos casos. Un polímero es un compuesto formado por muchas unidades simples conectadas entre sí.El ARN está constituido por UNA SOLA CADENA de NUCLEÓTIDO.sintetiza en el nucleoplasma del núcleo celular y de allí accede al citosol. donde representa unas 2/3 partes de los mismos. timina→T. Los ARN de transferencia (ARNt o tRNA) son cortos polímeros de unos 80 nucleótidos que transfiere un aminoácido específico al polipéptido en crecimiento. una secuencia de ADN puede serATGCTAGATCGC. Tienen un sitio específico para la fijación del aminoácido (extremo 3') y un anticodón formado por un triplete de nucleótidos que se une 22 al codón complementario del ARNm mediante puentes de hidrógeno.El Nucleótido está constituido por un azúcar. la base nitrogenada. . . una.En el Núcleo se encuentra solamente el ARNm. . o sea el ARN mensajero . La disposición secuencial de estas cuatro bases a lo largo de la cadena (el ordenamiento de los cuatro tipos de vagones a lo largo de todo el tren) es la que codifica la información genética: por ejemplo. En los eucariotas. se encargan de crear los enlaces peptídicos entre los aminoácidos del polipéptido en formación durante la síntesis de proteínas. y es responsable de su transmisiónhereditaria. cada vagón es unnucleótido.Se encuentran en el CITOPLASMA (RNr y el ARNt). sobre el armazón constituido por los ARNr se asocian proteínas específicas. que es una PENTOSA: la RIBOSA. a su vez. donde se hallan los ribosomas. pues. Los ARN ribosómicos son el componente catalítico de los ribosomas. Lo que distingue a un vagón(nucleótido) de otro es. 240 . ARN (ÁCIDO RIBONUCLEICO) . .Las Bases Púricas se enfrentan con las Pirimídicas. del inglésdeoxyribonucleic acid). . la subunidad mayor contiene tres moléculas de ARNr y la menor. . la subunidad mayor del ribosoma contiene dos moléculas de ARNr y la subunidad menor. una. . o sea se une siempre una ADENINA (A) con un URACILO (U) y una CITOSINA (C) con una GUANINA (G). En el ADN. Desde el punto de vista químico. el ADN se presenta como una doble cadena de nucleótidos.. unpolinucleótido. es un tipo de ácido nucleico. El ARNr es muy 25 abundante y representa el 80% del ARN hallado en el citoplasma de las células eucariotas.Las moléculas de ARN están formadas por una SIMPLE Cadena de NUCLEÓTIDOS arrollado en forma de hélice simple. en la que las dos hebras están unidas entre sí por unas conexiones denominadaspuentes de hidrógeno. citosina→C o guanina→G) y un grupo fosfatoque actúa como enganche de cada vagón con el siguiente.

Existen multitud de proteínas. el ARNm resultante. por último. Esto es. la ARN polimerasa utilizaría como molde la cadena complementaria de dicha secuencia de ADN (que sería TAC-GAT-CTA-GCG-... Losorganismos eucariotas (por ejemplo. plantas.. animales. y. como por ejemplo las histonas y los factores de transcripción. que especifica la secuencia de los aminoácidos de las proteínas. Las secuencias de ADN que constituyen la unidad fundamental. según una correspondencia de un triplete de nucleótidos (codón) para cada aminoácido.. y hongos) almacenan la mayor parte de su ADN dentro del núcleo celular y una mínima parte enelementos celulares llamados mitocondrias. los "ladrillos" que se utilizan para la construcción de los orgánulos u organelos celulares.Para que la información que contiene el ADN pueda ser utilizada por la maquinaria celular. se traduciría como la secuencia de aminoácidos metionina-leucina-ácido aspártico-arginina-. los organismos procariotas (bacterias y arqueas) lo almacenan en el citoplasma de la célula. física y funcional de la herencia se denominan genes. El diccionario "secuencia de nucleótido-secuencia de aminoácidos" permite el ensamblado de largas cadenas de aminoácidos (las proteínas) en el citoplasma de la célula. debe copiarse en primer lugar en unos trenes de nucleótidos. Las moléculas de ARN se copian exactamente del ADN mediante un proceso denominado transcripción. en el caso de la secuencia de ADN indicada antes (ATGCTAGATCGC. en caso de tenerlos..) para transcribir una molécula de ARNm que se leería AUG-CUA-GAU-CGC-. la información genética (esencialmente: qué proteínas se van a producir en cada momento del ciclo de vida de una célula) se halla codificada en las secuencias de nucleótidos del ADN y debe traducirse para poder funcionar. los virus ADN lo hacen en el interior de la cápsida de naturaleza proteica. se duplican antes de que la célula se divida. más cortos y con unas unidades diferentes. utilizando el código genético.). . Por ejemplo. El material genético completo de una dotación cromosómica se denomina genoma y. Cada gen contiene una parte que setranscribe a ARN y otra que se encarga de definir cuándo y dónde deben expresarse. durante el ciclo celular.. llamados ARN. entre otras funciones. Los factores de transcripción reconocen secuencias reguladoras del ADN y especifican la pauta de transcripción de los genes. que se unen al ADN dotándolo de una estructura tridimensional determinada y regulando su expresión. las moléculas de ARN pueden salir al citoplasma para su utilización posterior... el ADN está organizado en estructuras llamadas cromosomas que. es característico de cada especie. 241 . Una vez procesadas en el núcleo celular. y en los plastos y los centros organizadores de microtúbulos o centríolos. Dentro de las células. Tal traducción se realiza usando el código genético a modo de diccionario. con pequeñas variaciones. que son los componentes básicos de las células. La información contenida en los genes (genética) se emplea para generar ARN y proteínas. La información contenida en el ARN se interpreta usando el código genético.

Propiedades físicas y químicas 242 .

Cada unidad que se repite. la desoxirribosa. El azúcar en el ADN es una pentosa. En los organismos vivos. Las dos cadenas de ADN se enroscan sobre sí mismas formando una especie de escalera de caracol. los nucleótidos.6 nanómetros) de ancho.  Ácido fosfórico: 17 18 243 . que mantiene la cadena unida. una base ligada a un azúcar se denomina nucleósido y una base ligada a un azúcar y a uno o más grupos fosfatos recibe el nombre de nucleótido. el cromosoma número 1. que aparecen como líneas punteadas. y una base. Por ejemplo. el cromosoma humano más largo.2 a 2. El estudio mostraba además que la complementariedad de bases podía ser relevante en su replicación.3 Å (0. y una unidad (un nucleótido) 19 mide 3. el ADN no suele existir como una molécula individual. Una doble cadena de ADN mide de 22 a 26 angstroms (2. El modelo de estructura en doble hélice fue propuesto en 1953 por James Watson y Francis Crick (el artículoMolecular Structure of Nucleic Acids: A Structure for Deoxyribose Nucleic Acid fue publicado el25 de 21 abril de 1953 en Nature). Cuando muchos nucleótidos se encuentran unidos. denominada doble hélice. [editar]Componentes Estructura de soporte: La estructura de soporte de una hebra de ADN está formada por unidades 26 alternas de grupos fosfato y azúcar. concretamente. los polímeros de ADN pueden ser moléculas enormes que contienen millones denucleótidos. contiene un segmento de la estructura de soporte (azúcar + fosfato). el polímero resultante se 25 denomina polinucleótido. como ocurre en el ADN.Estructura química del ADN: dos cadenas de nucleótidos conectadas mediante puentes de hidrógeno. El éxito de este modelo radicaba en su consistencia con las propiedades físicas y químicas del ADN. y también la importancia de la secuencia de bases como portadora de 22 23 24 información genética. El ADN es un largo polímero formado por unidades repetitivas. que interacciona con la otra cadena de ADN en la hélice. Aunque cada unidad individual que se repite es muy pequeña.33 nm) de largo. En general. tiene aproximadamente 220 millones 20 de pares de bases. sino como una pareja de moléculas estrechamente asociadas. el nucleótido.

aunque como monómeros constituyentes de los ácidos nucleicos sólo aparecen en forma de nucleósidos monofosfato. la dirección de los nucleótidos en una hebra (3′ → 5′) es opuesta a la dirección en la otra hebra (5′ → 3′). pues en el ARN la 2-desoxirribosa del ADN es reemplazada por una pentosa alternativa. pero con direcciones opuestas. Su fórmula es C5H10O4. De la misma manera. son cadenas paralelas.  Desoxirribosa: Es un monosacárido de 5 átomos de carbono (una pentosa) derivado de la ribosa. respectivamente.Enlace fosfodiéster. «cinco prima») de dos anillos adyacentes de azúcar. En una doble hélice. El grupo fosfato (PO43-) une el carbono 5' del azúcar de un nucleósido con el carbono 3' del siguiente. la ribosa. 24 Las moléculas de azúcar se unen entre sí a través de grupos fosfato. que forma parte de la estructura de nucleótidos del ADN. Una de las principales diferencias entre el ADN y el ARN es el azúcar. 244 . Cada nucleótido puede contener uno (monofosfato: AMP). «tres prima») y quinto (5′. que forman enlaces fosfodiéster entre los átomos de carbono tercero (3′. La formación de enlaces asimétricos implica que cada hebra de ADN tiene una dirección. dos (difosfato: ADP) o tres (trifosfato: ATP) grupos de ácido fosfórico. los extremos asimétricos de las hebras de ADN se denominan extremo 5′(«cinco prima») y extremo 3′ («tres prima»). Esta organización de las hebras de ADN se denomina antiparalela. Su fórmula química es H3PO4.

dentro de las bases mayoritarias. y un grupo metil en la posición 5. Su fórmula química es C5H6N2O2 y su nomenclatura 2. 5metilpirimidina. la timina siempre se empareja con la adenina de la cadena complementaria mediante 2 puentes de hidrógeno. que normalmente ocupa el lugar de la timina en el ARN y difiere de ésta en que carece de un grupo metilo en su anillo. En el ADN. ya que sólo aparece en el ADN) y elnucleótido timidilato o timidina monofosfato (dTMP). 4-dioxo. 245 . la guanina (G) y la timina (T). Bases nitrogenadas: Las cuatro bases nitrogenadas mayoritarias que se encuentran en el ADN son la adenina (A). se clasifican en dos grupos: las bases púricas o purinas (adenina y guanina). Cada una de estas cuatro bases está unida al armazón de azúcar-fosfato a través del azúcar para formar el nucleótido completo (baseazúcar-fosfato). Timina: 2. y. 5-metilpirimidina. 4-dioxo. derivadas de la purina y formadas por dos anillos unidos entre sí. Forma el nucleósido timidina (siempre desoxitimidina. El uracilo no se encuentra habitualmente en el ADN. Es un derivado pirimidínico con un grupo oxo en las posiciones 2 y 4. denominada uracilo (U). T=A. derivadas de la pirimidina y con un solo anillo. sólo aparece raramente como un producto residual de la degradación de la citosina por procesos de desaminación oxidativa. Las bases son compuestos heterocíclicos y aromáticos con dos o más átomos de nitrógeno. 24 En los ácidos nucleicos existe una quinta base pirimidínica. la citosina (C). y las bases pirimidínicas o bases pirimídicas o pirimidinas (citosina y timina).  Timina: En el código genético se representa con la letra T.

al aislarla del tejido del timo de carnero. Su masa molecular es de 111. C≡G. A=T. fue descubierta en 1885 por el médico alemán Albrecht Kossel. 4 aminopirimidina. CMP en el ARN). AMP). Forma el nucleósido citidina (desoxicitidina en el ADN) y el nucleótido citidilato o (desoxi)citidina monofosfato (dCMP en el ADN. Su fórmula química es C4H5N3O y su nomenclatura 2-oxo. Guanina: 6-oxo. 2-aminopurina. con un grupo aminoen posición 4 y un grupo oxo en posición 2. En el ADN siempre se empareja con la timina de la cadena complementaria mediante 2 puentes de hidrógeno. junto con la timina.Citosina: 2-oxo. Forma el nucleósido adenosina (desoxiadenosina en el ADN) y el nucleótido adenilato o (desoxi)adenosina monofosfato (dAMP. La citosina siempre se empareja en el ADN con la guanina de la cadena complementaria mediante un triple enlace.  Citosina: En el código genético se representa con la letra C. Es un derivado pirimidínico. Adenina: 6-aminopurina.  Adenina: En el código genético se representa con la letra A. La citosina se descubrió en 1894. Su fórmula química es C5H5N5 y su nomenclatura 6-aminopurina. Es un derivado de la purina con un grupo amino en la posición 6. La adenina.  Guanina: 246 .10unidades de masa atómica. 4-aminopirimidina.

Forma el nucleósido (desoxi)guanosina y el nucleótidoguanilato o (desoxi)guanosina monofosfato (dGMP. y la guanina y citosina pueden presentar ambas. ambas derivadas de la adenina. GMP). Lo son por ejemplo la hipoxantina. que equivale a un millón de pares de bases.000 pares de bases. Se estima que el genoma humano haploide tiene alrededor de 3. son antitumorales. Es un derivado púrico con un grupo oxo en la posición 6 y un grupo amino en la posición 2. y aunque se trate de moléculas apolares. Las bases nitrogenadas tienen una serie de características que les confieren unas propiedades determinadas. y átomos de hidrógeno con carga parcial positiva. derivadas de la guanina. [editar]Apareamiento Véase también: Par de bases de bases Un par de bases C≡G con tres puentes de hidrógeno. Su fórmula química es C5H5N5O y su nomenclatura 6-oxo. y la megabase(Mb).000 millones de pares de bases. Por otro lado. la timina y el uracilo muestran tautomería doble lactama-lactima. Para indicar el tamaño de las moléculas de ADN se indica el número de pares de bases. Otra de sus características es que presentan tautomería o isomería de grupos funcionales. donde el hidrógeno puede estar formando el grupo amina (forma amina primaria) o migrar al nitrógeno adyacente (forma imina). otras. las bases nitrogenadas presentan suficiente carácter polar como para establecer puentes de hidrógeno. La adenina sólo puede presentar tautomería amina-imina. 2-aminopurina. de manera que se forman dipolos que permiten que se formen estos enlaces débiles. Ello les confiere la capacidad de absorber luz en la zona ultravioleta del espectro en torno a los 260 nm. debido a que un átomo de hidrógeno unido a otro átomo puede migrar a una posición vecina. G≡C. consecuencia de la presencia en el anillo de dobles enlaces en posición conjugada. y como derivados hay dos unidades de medida muy utilizadas. como una de las derivadas del uracilo. como el aciclovir. donde el hidrógeno migra del nitrógeno al oxígeno del grupo oxo (forma lactama) y viceversa (forma lactima). También existen otras bases nitrogenadas (las llamadas bases nitrogenadas minoritarias). en las bases nitrogenadas se dan dos tipos de tautomerías: tautomeríalactama-lactima. Una característica importante es su carácter aromático. otras.En el código genético se representa con la letra G. o la cafeína. derivadas de forma natural o sintética de alguna otra base mayoritaria. son análogos sintéticos usados en terapia antiviral. lo cual puede aprovecharse para determinar el coeficiente de extinción del ADN y hallar la concentración existente de los ácidos nucleicos. que equivale a 1. La guanina siempre se empareja en el ADN con la citosina de la cadena complementaria mediante tres enlaces de hidrógeno. la kilobase (kb). y tautomería imina-amina primaria. ya que tienen átomos muyelectronegativos (nitrógeno y oxígeno) que presentan carga parcial negativa. relativamente abundante en el tRNA. 247 .

En efecto. En el laboratorio. tanto el porcentaje de pares de bases GC como la longitud total de la doble hélice de ADN determinan la fuerza de la asociación entre las dos hebras de ADN. Los puentes de hidrógeno se muestran como líneas discontinuas. que mostró que la cantidad de adenina era muy similar a la cantidad de timina. que no se ven influidos por la secuencia de bases del ADN. bien 27 por fuerza mecánica o por alta temperatura. lo cual es fundamental durante el proceso de replicación del ADN. la temperatura de fusión(también denominado valor Tm. lo que se denominacomplementariedad de las bases. los dos tipos de pares de bases forman un número diferente de enlaces de hidrógeno: A=T forman dos puentes de hidrógeno. del inglés melting temperature). y C≡G forman tres puentes de hidrógeno (ver imágenes). Para la formación de un enlace de hidrógeno una de las bases debe presentar un "donador" de hidrógenos con un átomo de hidrógeno con carga parcial positiva (-NH2 o -NH) y la otra base debe presentar un grupo "aceptor" de hidrógenos con un átomo cargado electronegativamente (C=O o N). Cuando todas las pares de bases en una doble hélice se funden. y que la cantidad de citosina era igual a la cantidad de guanina en el ADN. Por esta razón. las purinas forman enlaces con las pirimidinas. Este emparejamiento corresponde a la observación ya realizada por Erwin Chargaff (190529 2002). esta interacción reversible y específica entre pares de bases 17 complementarias es crítica para todas las funciones del ADN en los organismos vivos. y C sólo con G. pero más fuertes que interacciones hidrófobas individuales. la fuerza de esta interacción puede medirse buscando la temperatura requerida para romper los puentes de hidrógeno. Así. Las dobles hélices largas de ADN con alto contenido en GC tienen hebras que interaccionan más 30 fuertemente que las dobles hélices cortas con alto contenido en AT. de forma que A se enlaza sólo con T. Cada tipo de base en una hebra forma un enlace únicamente con un tipo de base en la otra hebra. toda la información contenida en la secuencia de doble hebra de la hélice de ADN está duplicada en cada hebra. El par de bases GC es por tanto más fuerte que el par de bases AT. las dos hebras de la doble hélice pueden separarse como una cremallera. Como resultado de esta complementariedad. Como se ha indicado anteriormente. Como los puentes de hidrógeno no son enlaces covalentes. pueden romperse y formarse de nuevo de forma relativamente sencilla. como por ejemplo la secuencia TATAAT de la caja de Pribnow de 31 algunos promotores. Los puentes de hidrógeno son uniones más débiles que los típicos enlaces químicos covalentes. La dóble hélice de ADN se mantiene estable mediante la formación de puentes de hidrógeno entre las bases asociadas a cada una de las dos hebras. como los que conectan los átomos en cada hebra de ADN. las hebras se separan en solución en dos hebras completamente 248 .Un par A=T con dos puentes de hidrógeno. las zonas de la doble hélice de ADN que necesitan separarse fácilmente tienden a tener un alto contenido en AT. Por esta razón. Como consecuencia. etc. La doble hélice se estabiliza además por el 28 efecto hidrofóbico y el apilamiento. La organización de dos nucleótidos apareados a lo largo de la doble hélice se denominaapareamiento de bases. enlaces de Van der Waals.

pues la citosina y la guanina establecen tres puentes de hidrógeno. La temperatura de desnaturalización depende de la proporción de bases. ya que no existen endomembranas en su estructura. en las mitocondrias. Están formados por ARN ribosómico (ARNr) y por proteínas. ya que al bajar la temperatura se puede producir una renaturalización. mientras que la adenina y la timina sólo dos y. también. Están en todas las células (excepto en los espermatozoides). Estas moléculas de ADN de hebra simple no tienen una única forma común. Cuando 249 . Los ribosomas no se definen como orgánulos. En este proceso se rompen los puentes de hidrógeno que unen las cadenas y se produce la separación de las mismas. Si una disolución de ADN se calienta suficientemente ambas cadenas se separan. pues se rompen los enlaces de hidrógeno que unen las bases. Sólo son visibles al microscopio electrónico.independientes. estos orgánulos aparecen en diferentes estados de disociación. pero no se rompen los enlaces fosfodiester covalentes que forman la secuencia de la cadena. Los ribosomas son complejos macromoleculares de proteínas y ácido ribonucleico (ARN) que se encuentran en elcitoplasma. En las células. La desnaturalización del ADN puede ocurrir. debido a su reducido tamaño (29 nm en célulasprocariotas y 32 nm en eucariotas). tienen dos subunidades. En células eucariotas. en retículo endoplasmatico y en los cloroplastos. mayor temperatura de desnaturalización. Son un complejo molecular encargado de sintetizar proteínas a partir de la información genética que les llega del ADN transcrita en forma de ARN mensajero (ARNm). Cuando la temperatura alcanza el punto de fusión del ADN. la agitación térmica es capaz de separar las dos hebras y producir una desnaturalización. por lo tanto. Estructuralmente. el ADN se renaturaliza y ambas cadenas se unen de nuevo. densas a los electrones. 32 sino que algunas conformaciones son más estables que otras. A mayor proporción de C-G. Bajo el microscopio electrónico se observan como estructuras redondeadas. por variaciones en el pH. La desnaturalización se produce también variando el pH o a concentraciones salinas elevadas. Si se restablecen las condiciones. Bajo el microscopio óptico se observa que son los responsables de la basofilia que presentan algunas células. a mayor proporción de C-G. los ribosomas se elaboran en el núcleo pero desempeñan su función de síntesis en el citosol. más puentes de hidrógeno unirán ambas cadenas. y el ADN se desnaturaliza. Este es un proceso reversible.

y es consumido por muchas enzimas en lacatálisis de numerosos procesos químicos. En las células eucariotas. las proteínas sintetizadas por ellos actúan principalmente en el citosol. también pueden aparecer asociados al retículo endoplasmático rugoso o a la membrana nuclear. Está formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azúcar de tipo pentosa.1 Razones químicas de la tendencia a la hidrólisis del ATP 3 Véase también 4 Enlaces externos [editar]ATP Las reacciones endergónicas se manifiestan durante los procesos anabólicos que requieren energía para convertir los reactivos (sustratos o combustibles metabólicos) en productos. pueden estar aislados o formando grupos (polisomas). Contenido [ocultar]   1 ATP 2 Hidrólisis del ATP o   2. son 70 S. los ribosomas del citoplasma se denominan 80 S. Se produce durante la fotorrespiración y la respiración celular. disponible para trabajo biológico 250 .están completos. Por otro lado. y las proteínas que sintetizan son sobre todo para la exportación. Adenosín trifosfato Trifosfato de adenosina (ATP). la ribosa. La energía libre en un estado organizado. del inglés Adenosine TriPhosphate) es unnucleótido fundamental en la obtención de energía celular. así como en procariotas. Su fórmula es C10H16N5O13P3. El trifosfato de adenosina o adenosín trifosfato (ATP. En mitocondrias yplastos de eucariotas. que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato. durante las reacciones exergónicas se libera energía como resultado de los procesos químicos (ejemplo: el catabolismo de macromoléculas). Tanto el ARNr como las subunidades de los ribosomas se suelen nombrar por su coeficiente de sedimentación enunidades Svedberg.

En la hidrólisis del ATP se está hidrolizando uno de esos enlaces anhídrido de ácido. concretamente 7.7 kcal/mol o lo que es lo mismo.útil. aproximadamente . Las reacciones exergónicas pueden estar acopladas con reacciones endergónicas. Los organismos pluricelulares del Reino Animal se alimentan principalmente de metabolitos complejos (proteínas. Además.31 KJ/mol Es una reacción muy exergónica. A todo el conjunto de reacciones de síntesis se llama anabolismo. de modo que a las células llegan metabolitos menos complejos que los ingeridos. glúcidos) que se degradan a lo largo deltracto intestinal. Recapitulando. lípidos. Los metabolitos simples y la energía obtenida en este proceso (retenida en su mayoría en el ATP) conforman los elementos precursores para la síntesis de los componentes celulares. la síntesis (anabolismo) de los compuestos celulares se realiza con los metabolitos simples. 251 . por ejemplo vía la oxidación a través de reacciones químicas degradativas (catabolismo). Podría decirse que el ATP es la moneda de intercambio energético debido a su estructura química.7 kcal/mol. Reacciones de oxidación-reducción(redox) son ejemplos de reacciones exergónicas y endergónicas acopladas. Cuando se hidroliza libera mucha energía que es captada por las enzimas que catalizan las reacciones de biosíntesis. Esto libera gran energía. utilizando la energía contenida en el ATP y los electrones contenidos en el NAD. en el catabolismo (oxidación) se produce una liberación de electrones que son captados por moléculas transportadoras de electrones como el NAD+ (que al aceptar electrones se reduce a NADH). Es decir: ΔG = -7. siendo un proceso reductivo (reducción de electrones). Así se comprende que el ATP tiene tendencia a hidrolizarse de forma natural y liberar energía. Su keq es 11. [editar]Hidrólisis del ATP Molécula de ATP y su hidrólisis a ADP + Pi: Se puede representar así: A-P~P~P Donde °¬°°~° son los enlaces anhídrido de ácido. Las reacciones endergónicas se llevan a cabo con la energía liberada por las reacciones exergónicas. que son de alta energía.

Energía de estabilización por resonancia: viene dada por la deslocalización electrónica. la energía de estabilización por resonancia es más alta en los productos de hidrólisis que en el ATP. «hacia arriba». Por lo tanto. Pues bien. Eso es debido a que contiene proteínas que forman poros llamados porinas o VDAC (canal aniónico dependiente de voltaje). 3. por lo que recibe también el nombre de biosíntesis. El ATP ocupa una posición intermedia entre los fosfatos de alta energía. En la célula existen muchos enlaces de alta energía.[editar]Razones químicas de la tendencia a la hidrólisis del ATP Las razones químicas de esa tendencia son tres: 1. «lanzar») son los procesos del metabolismo que tienen como resultado la síntesis de componentescelulares a partir de 1 precursores de baja masa molecular. por lo tanto. Aunque anabolismo y catabolismo son dos procesos contrarios. La mitocondria presenta una membrana exterior permeable a iones. Es una de las dos partes en que suele dividirse elmetabolismo. Tensión eléctrica entre las cargas negativas vecinas existente en el ATP (las flechas entre los O de los Pi). 2. y constituyen una unidad difícil de separar. El anabolismo (del griego ana. 252 . El anabolismo es el responsable de:  La fabricación de los componentes celulares y tejidos corporales y por tanto del crecimiento. Las mitocondrias son los orgánulos celulares encargados de suministrar la mayor parte de la energía necesaria para la actividad celular. es decir. ácidos grasos y aminoácidos). como centrales energéticas de la célula y sintetizan ATP a expensas de los carburantes metabólicos (glucosa. encargada de la síntesis de moléculas orgánicas (biomoléculas) más complejas a partir de otras más sencillas. existe un desplazamiento de los electrones de los dobles enlaces hacia el O. metabolitos y muchos polipéptidos. con requerimiento de energía (reacciones endergónicas) y de poder reductor. Esto se debe fundamentalmente a que los electrones π (los puntos rojos en los O) de los oxígenos puente entre los P son fuertemente atraídos por los grupos fosfóricos. La energía de solvatación es mayor en los productos de hidrólisis que en el ATP. al contrario que el catabolismo. los dos funcionan coordinada y armónicamente. y ballein. ésta es evidentemente menor (o está ausente) en los productos de hidrólisis. Solvatación: la tendencia natural es hacia una mayor solvatación. En el enlace doble tienen cierto carácter de sencillo y viceversa. que permiten el paso de moléculas de hasta 10 kD y un diámetro aproximado de 20 Å. la mayoría de los cuales son enlaces fosfato. que debido a la distinta electronegatividad entre el P y el O. Esa tensión es evidentemente menor en los productos de hidrólisis. hay mayor energía de estabilización por resonancia en los productos de hidrólisis. Una de las más importantes funciones del ATP es que almacena en los enlaces de alta energía que unen los grupos fosfato gran cantidad de energía para las funciones biológicas y se liberan cuando uno o dos de los fosfatos se separan de las moléculas de ATP. Actúan. La competencia por los electrones π crea una tensión en la molécula. orgánicas o inorgánicas.

Las enzimas catalizan alrededor de 4. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima. Unidad 7 Enzima) Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas. Las células obtienen la energía del medio ambiente mediante tres tipos distintos de fuente de energía que son:    La fotosíntesis en las plantas. glucógeno. El catabolismo (gr. pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada. sea cinéticamente favorable. También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas 7 artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas. a través de reacciones de reducción-oxidación. las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan. el equilibrio de la reacción. El almacenamiento de energía mediante enlaces químicos en moléculas orgánicas (almidón. siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs). gracias a la luz solar. Como todos los catalizadores. las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos. Compuestos inorgánicos como las bacterias quimiolitotróficas que pueden ser autótrofas o heterótrofas. "hacia abajo") es la parte del metabolismo que consiste en la transformación debiomoléculas complejas en moléculas sencillas y en el almacenamiento adecuado de la energía química desprendida en forma de enlaces de fosfato y de moléculas de adenosín trifosfato. pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil 5 6 transferasa). por lo tanto. ‡ 253 . mediante la degradación de las moléculas que contienen gran cantidad de energía en los enlaces covalentes que la forman. ni modifican. pero que transcurre a una velocidad muy baja. triglicéridos). Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen. es decir.000 reacciones bioquímicas distintas.2 3 En estas reacciones. El catabolismo es el proceso inverso del anabolismo. las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. o de un catalizador en general. de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Al igual que ocurre con otros catalizadores. transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG ) de una reacción. Sin embargo. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas. Otros compuestos orgánicos como ocurre en los organismos heterótrofos. kata. ni alteran su equilibrio químico. las enzimas difieren de otros catalizadores por 4 ser más específicas. Casi todos los procesos en las célulasnecesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. aunque no es simplemente la inversa de las reacciones catabólicas. No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas.

poseen complementariedad geométrica. 15 desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa. En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la 28 interacción con el sustrato. como sugirió Emil Fisher en 1894. Modelo de la "llave-cerradura" Las enzimas son muy específicas. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está 3 completamente unido. como en las glicosidasas. es decir. [editar]Modelo del encaje inducido Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o 35 36 37 254 . y un problema aún no resuelto. En algunos casos. predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una 18 proteína es muy difícil. sus 27 estructuras encajan exactamente una en la otra. Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional. momento en el cual queda determinada la forma y la carga final. hasta grupos de aminoácidos o incluso un dominio proteico entero. La dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede 38 39 40 41 contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos. enzima y sustrato. el sustrato cambia ligeramente de forma para 29 entrar en el sitio activo. desde residuos individuales de aminoácidos. la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos. Sin embargo. refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas. lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. Los movimientos de las proteínas son vitales en muchas enzimas. por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura". Como resultado de ello. la cual viene a su 17 vez determinada por la secuencia de aminoácidos. si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas. falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas. aunque la estructura determina la función. Sin embargo.Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables. hasta los 16 2. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde femtosegundos hasta segundos. Dinámica y función La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.

que son comunes a muchas enzimas diferentes. Sin embargo. Cofactores Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. como la riboflavina. como la flavina o el grupo hemo. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima.grandes y lentas. Por ejemplo. como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. Algunos de estos compuestos. Por ejemplo. Estas moléculas 46 transfieren grupos funcionales entre enzimas. Sin embargo. Sin embargo. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH. metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina. Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la célula: por ejemplo. otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactores para 45 poder ejercer su actividad. ocoenzimas. el grupo fosfato transportado por el ATP. que se unen fuertemente a la enzima. El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades. Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los efectos alostéricos y en el desarrollo de nuevos fármacos. como en el caso de la ADN polimerasa. Estas moléculas suelen encontrarse unidas al sitio activo y están implicadas en la catálisis. pero sí lo hacen fuertemente. se conocen alrededor de 700 49 enzimas que utilizan la coenzima NADH. o como segundos sustratos. Por ejemplo. Esta regeneración continua significa que incluso pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas 50 intensivamente. donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática. es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos. tal y como se muestra en la figura anterior (situada al 47 inicio de la sección "Estructuras y mecanismos"). los grupos formil. en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo. Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoproteínas. el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada día. el NADPH es regenerado a través de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. La mayoría de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas. Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos. el NADPH y el adenosín trifosfato. el grupo acetilo transportado por la coenzima A. Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbónica. los grupos prostéticos pueden estar covalentemente unidos. como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos. aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y productos. o compuestos orgánicos. Coenzimas Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a 48 otra. 255 . que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro(H ) transportado + por NAD o NADP . Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad enzimática. Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos. aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las 42 reacciones enzimáticas. la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox.

que actualmente es conocida como cinética de Henri-Michaelis-Menten (o 54 simplemente cinética de Michaelis-Menten). Victor Henri propuso una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática. Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones de la solución y de la concentración de sustrato. B. Sin embargo. la descarboxilación no enzimática de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78 millones de años. Para encontrar la máxima velocidad de una reacción enzimática. pHs extremos o altas concentraciones de sal. que se convierte en la forma con sustrato unido (ES). 52 Curva de saturación de una reacción enzimática donde se muestra la relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de la reacción. S. Su trabajo fue desarrollado más en profundidad por George Edward Briggs y J. Aquellas condiciones que desnaturalizan una proteína. cuando la concentración de sustrato aumenta. como temperaturas elevadas. dificultan o impiden la actividad enzimática. 56 ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos.Vmax es sólo una de las constantes cinéticas de la enzima.La cinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. cuando la enzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa está presente en el medio. En 1902. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son obtenidos mediante ensayos enzimáticos. A la máxima velocidad (Vmax) de la enzima. el químico alemán Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los experimentos de Henri confirmando su ecuación. Por ejemplo. formando el complejo enzima-sustrato (también denominado complejo Michaelis). quienes obtuvieron las ecuaciones cinéticas que se 55 encuentran tan ampliamente extendidas en la actualidad. disminuye la concentración de enzima libre. Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. y la cantidad de complejos ES es igual a la cantidad total de enzima. la enzima cataliza la reacción y libera el producto. La cantidad de sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de reacción también es 256 . En la primera. La mayor contribución de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas. En la segunda. la concentración de sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de formación de producto (véase la curva de saturación representada en la figura de la derecha). todos los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido. Sin embargo. La saturación ocurre porque. Después de que Peter Lauritz Sørensen definiera la escala 53 logarítmica del pH e introdujera el concepto de "tampón" (buffer) en 1909. Haldane. el sustrato se une reversiblemente a la enzima. mientras que elevadas concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. pero sus datos experimentales no fueron muy útiles debido a que la importancia de la concentración del ion de hidrógenoaún no era considerada.

en estas situaciones se puede aplicar una cinética 58 59 60 61 de Michaelis-Menten fractal. por su amplia presencia en multitud de procesos. Sin embargo. La cinética de Michaelis-Menten depende de la ley de acción de masas. sino por la velocidad de difusión. El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza. alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol. la separación de etapas entre enzima-sustrato-producto. en lugar de como hace el modelo tradicional. Este parámetro viene dado por laconstante de Michaelis-Menten (Km). que en realidad no es más que una variante de la ya mencionada inhibición mixta. o los movimientos 57 moleculares uni. lo que en principio parecería ser imposible. en lo que se denomina constante de especificidad. El valor máximo teórico de la constante de especificidad es denominado límite de difusión tiene un 8 9 -1 -1 valor de 10 -10 (M s ).importante. El efecto túnel mediado por protones ha sido observado en triptamina. Algunas enzimas presentan una cinética más rápida que la velocidad de difusión. Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima. lactasa proviene de su sustrato lactosa. la acetilcolinesterasa. utilizada para tratar la tripanosomiasis 66 africana. la catalasa. según la forma en que intervienen en la reacción. donde el sustrato requiere a la enzima para alcanz Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática. con la palabra terminada en -asa. La eficiencia de una enzima puede ser expresada en términos de kcat/Km. Se han propuesto diversos mecanismos para tratar de explicar este fenómeno. aunque existe cierta controversia en cuanto al efecto túnel que pueda generar 62 63 64 un protón. Uno de los modelos propone que algunas proteínas podrían tener la capacidad de acelerar la catálisis secuestrando el sustrato y orientándolo mediante campos eléctricos dipolares. Por ejemplo. cada colisión de la enzima con su sustrato da lugar a la catálisis. ADN polimerasa proviene también de la reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN. Habitualmente. pudiendo clasificarse a su vez. acompetitivas ymixtas. el cual puede decirnos cómo de afín es la unión entre el sustrato y la enzima. se habla también de inhibición no competitiva. es un parámetro muy útil para comparar diferentes enzimas o la misma enzima con diferentes sustratos. Otro modelo propone un mecanismo de efecto túnel cuántico. Cada enzima tiene un valor de Km característico para un determinado sustrato. inhibiendo su actividad. 257 . Otra constante útil es kcat. Ejemplos de este tipo de enzimas son la triosa fosfato isomerasa. que viene a ser la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad máxima. Llegados a este punto. por sus características se suele presentar como opuesta a la competitiva. No obstante. A grandes rasgos. que se deriva partiendo de los supuestos de difusión libre y colisión al azar. con la que es comparada frecuentemente. con lo que la velocidad de formación de producto no se ve limitada por la velocidad de reacción. Sin embargo.o bidimensionales. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación. que incorpora la constante de velocidad de todas las fases de la reacción. la fumarasa. Esto sugiere que la catálisis enzimática podría ser definida más exactamente como una "barrera". Debido a que la constante de especificidad contempla tanto la afinidad como la capacidad catalítica. la penicilina y la aspirina. pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. en competitivas. la anhidrasa carbónica. muchos procesos bioquímicos o celulares se desvían significativamente de estas condiciones. donde un protón o un electrón pueden formar un túnel a través de barreras de activación. Algunos de los fármacos que actúan de este modo son la eflornitina. que es el número de moléculas de sustrato procesadas por cada sitio activo por segundo. la beta-lactamasa y la superóxido dismutasa. a causa de fenómenos como el crowding macromolecular. Las enzimas que poseen esta propiedad son llamadas enzimas catalíticamente perfectas o cinéticamente perfectas. siendo útiles en farmacología.

estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación. EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC". por lo general. sobre la misma célula que la sintetiza (acción autócrina) o sobre células contiguas (acción parácrina) interviniendo en la comunicación celular. ipos de hormonas 258 . EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O. catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. localizadas en glándulas de secreción internao glándulas endocrinas (carentes de conductos). Ejemplos: glucosidasas. solas (biodisponibles) o asociadas a ciertasproteínas (que extienden su vida media al protegerlas de la degradación) y hacen su efecto en determinados órganos otejidos diana (o blanco) a distancia de donde se sintetizaron. por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Unas y otras se emplean como medicamentos en ciertos trastornos. NADP . esterasas. carboxilasas. previamente a otras fases de su degradación. citoquinina. aunque no únicamente. EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como elATP. lipasas. ácido abscísico. FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes.      Hormona Las hormonas son sustancias secretadas por células especializadas. Son transportadas por vía sanguínea o por el espacio intersticial. Suelen actuar en procesos de interconversión. Existen hormonas naturales y hormonas sintéticas. EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. El primer número clasifica a la enzima según su mecanismo de acción. etc. peroxidasas.La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. liasas. Ejemplos: deshidrogenasas. EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición. De este modo. A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:  EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. aminoácidos. Ejemplos: transaminasas. es decir. Precisan la colaboración + + de las coenzimas de oxidorreducción (NAD . También hay hormonas que actúan sobre la misma célula que las sintetiza (autocrinas). Hay algunas hormonas animales y hormonas vegetales como las auxinas. Ejemplos:descarboxilasas. cuando es necesario compensar su falta o aumentar sus niveles si son menores de lo normal. Actúan en la digestión de los alimentos. Tras la acción catalítica.giberelina y el etileno. o también por células epiteliales e intersticiales cuyo fin es la de afectar la función de otras células. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. CO2 y NH3 para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: sintetasas. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos.Ejemplo: epimerasas (mutasa). quinasas.

259 . atraviesan sin problemas labicapa lipídica de las membranas celulares y sus receptores específicos se hallan en el interior de la célula diana.  Hormonas peptídicas: están constituidas por cadenas de aminoácidos. La hormona atraviesa la membrana de la célula diana por difusión. bien oligopéptidos (como la vasopresina) o polipéptidos (como la hormona del crecimiento). Una vez dentro del citoplasma. Esta es la teoría o hipótesis de 2º mensajero o de Sutherland. se reconocen tres clases de hormonas:  Derivadas de aminoácidos: se derivan de los aminoácidos tirosina y triptófano. En general. que se traducirán en una respuesta fisiológica.. este tipo de hormonas no pueden atravesar la membrana plasmática de la célula diana. que hace pasar el ATP (intracelular) a AMP (2º mensajero). Dado su carácter lipófilo. y estimulan la actividad de otra proteína (unidad catalítica). Hay dos tipos de receptores celulares: Receptores de membrana: los usan las hormonas peptídicas. activa la enzima proteína quinasa (responsable de producir la fosforilación de las proteínas de la célula. donde se fija el DNA y hace que se sintetice ARNm. dado que la mayoría no atraviesan la membrana plasmática de las células diana. [editar]Principales hormonas humanas [editar]Hormonas peptídicas y derivadas de aminoácidos Son péptidos de diferente longitud o derivados de aminoácidos. éstas disponen de receptores específicos para tales hormonas en su superficie. [editar]Mecanismos de acción hormonal Las hormonas tienen la característica de actuar sobre las células. Las hormonas peptídicas (1er mensajero) se fijan a un receptor proteico que hay en la membrana de la célula. Receptores intracelulares: los usan las hormonas esteroideas. por lo cual los receptores para estas hormonas se hallan en la superficie celular.  Hormonas lipídicas: son esteroides (como la testosterona) o eicosanoides (como las prostaglandinas).Según su naturaleza química. como ejemplo tenemos las catecolaminas y la tiroxina. penetra incluso en el núcleo. que junto con el calciointracelular. que produce una acción biológica determinada). que induce a la síntesis de nuevas proteínas. que deben disponer de una serie de receptores específicos.

encefálico. afecta la síntesis de proteínas. supresión de procesos no vitales (como ladigestión y del sistema 260 .híga del catabolismo delglucógeno en el hígado.intestino. ojo.Nombre Abrevia Origen tura Mecan ismo Tejido Blanco de acción Efecto Melatonina Glándula pineal Hipocampo. Triyodotironina T3 Tiroides Direct o La más potente de las hormonas tiroideas: aumento delmetabolismo basal y de la sensibilidad a las catecolaminas. vasos aumento sanguíneos.ap los adipocitos. aumento delmetabolismo basal y de la sensibilidad a las catecolaminas. Tetrayodotironina T4 Tiroides Direct o La menos activa de las hormonas tiroideas. etc. Serotonina 5-HT Sistema nervioso central. todo ello arato digestivo incrementa el suministro de oxígeno y glucosa al cerebr o y músculo. el apetito y el sueño.tracto gastrointestinal "5-HT" Tallo encefálico Controla el humor. Adrenalina (o epinefrina) EPI Médula adrenal Respuesta de lucha o huida: aumento del ritmo cardíaco y delvolumen sistólico. tejido adiposo. de la lipólisis en do. Corazón. afecta la síntesis de proteínas. vasodilatación.tall o Antioxidante y causa el sueño. dilatación de las pupilas.retin a.

músculo la insulina por lo que regula el esquelético.teji metabolismo de la glucosa y do adiposo los ácidos grasos.PI onas del núcleo H oDA infundibular) Aumento del ritmo cardíaco y de la presión arterial inhibe la liberación de prolactina y hormona liberadora de tirotropina. Dopamina Riñón. Adiponectina Acrp30 Tejido adiposo Aumenta la sensibilidad a Hígado. Hormona antimulleriana AMH Testículos (células de Sértoli) Inhibe el desarrollo de Testículo (tubos los tubos de Müller en de Müller) el embrión masculino. vasoconstricción mod en la hipófisis e ófisis anterior erada. liberación de Hormona posteriorpara su adrenocorticotrópica de 261 . Hormona adrenocorticotrópi ACTH ca Hipófisis anterior AMPc Estimula la producción Corteza adrenal de corticosteroides (glucocorti coides yandrógenos). liberación sanguíneos. Noradrenalina (o norepinefrina) NRE Médula adrenal NO ES UNA HORMONA SE CONSIDERA SOLO COMO NEUROTRANSMISOR (respuesta de lucha o huida : como la adrenalina. Angiotensinógeno yangiotensina AGT Hígado IP3 Vasos Vasoconstricción.hip el riñón. eza adrenal Hormona antidiurética (o vasopresina) ADH Retención de agua en Riñón. vasos Hipotálamo (se acumula variabl sanguíneos. hipotálamo(neur DPM.cort de aldosterona.Nombre Abrevia Origen tura Mecan ismo Tejido Blanco de acción Efecto inmunitario).

riñón.Nombre Abrevia Origen tura Mecan ismo Tejido Blanco de acción Efecto posterior liberación) la hipófisis anterior.testículo Hombre: estimula la espermatogénesis y la producción de proteínasdel semen por 262 . Colecistoquinina CCK Duodeno Producción de enzimas Páncreas. Hormona liberadora de corticotropina CRH Hipotálamo AMPc Hipófisis anterior Estimula la secreción de hormona adrenocorticotrópica. reduce la presión sanguínea.vesícu digestivas (páncreas) y la biliar de bilis (vesícula biliar). reducción del nivel 2+ Intestino. la médula ósea Hormona estimuladora del folículo Mujer: estimula la maduración del folículo de Graaf del ovario. incrementa 2+ hueso el almacenamiento de Ca en los huesos y su reabsorción en el riñón. supresión del apetito. FSH Hipófisis anterior AMPc Ovario. Calcitonina CT Tiroides AMPc Construcción del hueso. Eritropoyetina EPO Riñón Células Estimula la producción madrede de eritrocitos. Péptido natriurético auricular (o atriopeptina) ANP Corazón (células musculares de la aurícula derecha) GMPc Riñón Regula el balance de agua y electrolitos. de Ca sanguíneo.

duodeno Estómago(célul Secreción de ácido gástrico. Estimula la liberación de Hormona estimuladora del folículo y dehormona luteinizante. y la Hueso. Estimula el crecimiento y la mitosis celular. aumenta la resistencia a la insulina y la intolerancia a los carbohidratos. Estimula la liberación de hormona del crecimiento.Nombre Abrevia Origen tura Mecan ismo Tejido Blanco de acción Efecto las células de Sértolis de los testículos. Inhibe la producción de hormona estimuladora del Ghrelina Estómago Hipófisis anterior Glucagón GCG Páncreas (células alfa) AMPc Hígado Hormona liberadora de gonadotropina GnRH Hipotálamo IP3 Hipófisis anterior Somatocrinina GHRH Hipotálamo IP3 Hipófisis anterior Gonadotropina coriónica humana hCG Placenta (células delsincitiotrofoblasto) AMPc Lactógeno placentario humano HPL Placenta Hormona del crecimiento (o somatotropina) GH ohG Hipófisis anterior H Inhibina Testículo (células de Sértoli). as parietales) Estimula el apetito y la secreción de hormona del crecimiento. liberación de Factor de hígado crecimiento de tipo insulina tipo I.músculo. lo que incrementa el nivel de glucosa en sangre. Estimula la producción de insulina y IGF-1. inhibe la respuesta inmunitaria contra el embrión. Gastrina GRP Estómago (células parietales). Mantenimiento del cuerpo lúteo en el comienzo del embarazo. Glucogenólisis y gluconeogéne sis. ovario (células Hipófisis 263 .

Estimula la ovulación. Hormona luteinizante LH Hipófisis anterior AMPc Hormona MSH oα Hipófisis anterior/pars estimuladora de los -MSH intermedia melanocitos AMPc Melanocitos Melanogénesis (oscurecimient o de la piel). feto(trofob lasto) folículo.testículo de testosterona por lascélulas de Leydig. Leptina LEP Tejido adiposo Disminución del apetito y aumento del metabolismo. laglucogenogénesis y la glucólisis en hígado y múscul o. Orexina Hipotálamo Aumenta el gasto de energía y el apetito. contracción del cérvix. Factor de crecimiento de tipo IGF insulina (o somatomedina) Hígado Tirosin a kinasa Efectos análogos a la insulina. útero.va involucrada en el orgasmo y en 1 gina la confianza entre la gente.Nombre Abrevia Origen tura Mecan ismo Tejido Blanco de acción anterior Efecto granulosas). Oxitocina OXT Hipófisis posterior IP3 Estimula la secreción de leche. estimula la entrada de lípidos y la síntesis de triglicéridos en los adipocitos y otros efectos anabólicos. Mama. estimula la producción Ovario. y los ritmoscircadianos (temperatur 264 . regula el crecimiento celular y el desarrollo. Insulina INS Páncreas (células beta) Tirosin a tejidos kinasa Estimula la entrada de glucosa desde la sangre a las células.

colecistoquinina.páncrea de bicarbonato.Nombre Abrevia Origen tura Mecan ismo Tejido Blanco de acción Efecto a corporal. músculo estriado Megacariocitos Producción de plaquetas. gastrointestinal reduce las contracciones . placer tras la relación nervioso central sexual. activa lavitamina D.páncreas liberación de insulina y glucagón. estimula la 2+ reabsorción de Ca en el riñón. 4 2+ Parathormona PTH Paratiroides AMPc Prolactina PRL Hipófisis anterior. riñón.músculo del músculo 3 lisointestinal. Numerosos efectos: inhibe la liberación de hormona del crecimientoy hormona liberadora de tirotropina. indirectamente. s anterior. y otras muchas o hormonas gastrointestinales. (células de detiene la producción de jugos Brunner) gástricos. realza los s. inhibe la liso. suprime la liberación Hipófisis de gastrina. Función poco clara en humanos. aparato gastrointestinal Trombopoyetina TPO Hígado. sistema leche.aparat ecretina. Producción de Mama. Estimula la secreción Hígado. Aumenta el Ca sanguíneo e. 265 .islotes de Langerhans(células delta). 2 vigilia). suprime la secreción exocrina del páncrea s. nivel de actividad. duodeno efectos de lacolecistoquinina. estimula lososteoclastos. útero Relaxina RLN Útero Secretina SCT Duodeno (células S) Somatostatina SRIF Hipotálamo (célulasneu roendocrinas del núcleo periventricular).

Factor liberador de PRF prolactina Hipotálamo Hipófisis anterior Estimula la liberación de prolactina. sodio ygrasas en la sangre. Lipotropina PRH Hipófisis anterior Tejido Estimula la lipólisis y la síntesis adiposo.melano de esteroides.Nombre Abrevia Origen tura Mecan ismo Tejido Blanco de acción Efecto Tirotropina TSH Hipófisis anterior AMPc Tiroides Estimula la secreción de tiroxina y triyodotironina. Encefalina Riñón (células 266 . Hormona liberadora de tirotropina TRH Hipotálamo (neuronas neurosecretoras del IP3 núcleo paraventricular) Hipófisis anterior Estimula la liberación de tirotropina y de prolactina. Renina Riñón (células juxtaglomerulares) Activa el sistema reninaangiotensina por la producción de laangiotensina I del angiotensinógeno. Regula el dolor. de la cantidad de agua. Reducción de la presión sanguínea por reducción de la resistenciavascular de la circulación sistémica. estimula la citos producción de melanina. Músculo lisodel Contracción del músculo 5 estómago liso del estómago. Aumento de la ingestión de alimentos y disminución de la actividad física. Estimula la secreción de ácidos gástricos. Péptido natriurético cerebral BNP Corazón (células delmiocardio) Neuropéptido Y NPY Estómago Histamina Estómago (células ECL) Endotelina Estómago (células X) Polipéptido pancreático Páncreas (células PP) Desconocido.

estimula lalipólisis en el tejido adiposo. modificación del aparato vocal (la voz se hace más grave). Aldosterona Corteza adrenal(células Directo glomerulares) Estimula la reabsorción de sodio y la secreción de potasio yiones hidrógeno en el riñón. formación del escroto. aumento de la masa muscular y de la densidad ósea. crecimiento del vello púbico y axilar. efectos antiinflamatorios einmunod epresivos. moviliza losaminoácidos de los tejidos extrahepáticos. [editar]Esteroides Abrevi aOrigen tura Mecanis Tejido mo de diana acción Nombre Efecto Cortisol Glándulas suprarrenales(células Directo fasciculadasy reticulare s) Estimula la gluconeogénesis. maduración de los testículos. sus receptores específicos se localizan en el citosol o en el núcleo de las células diana. lo que hace aumentar el volumen sanguíneo. Testosterona Testículo(células de Leydig) Directo la testosteron a es producida principalme nte en los testículos de los machos y en los ovarios de las Crecimiento.Nombre Abrevia Origen tura Mecan ismo Tejido Blanco de acción Efecto cromafines) [editar]Hormonas lipídicas Su naturaleza lipófila les permite atravesar la bicapa lipídica de las membranas celulares. inhibe la captación de glucosa en el músculo y en el tejido adiposo. 267 .

incrementa la 268 . riñón(zona Directo erona fasciculadazona reticular) Similar a la testosterona.ovario(células Dehidroepiandrost DHEA de la teca). Androstenediona Glándulas adrenales.Nombre Abrevi aOrigen tura Mecanis Tejido mo de diana acción hembras. influye sobre la secreción de las glándulas sebáceas (causa acné).gónadas Directo Substrato para los estrógenos.testículo(células de Sértoli) Crecimiento. Dihidrotestosteron DHT a Múltiple Directo Controla el incremento del pelo en el cuerpo y la cara. cuerpo Directo lúteo). aunque pequeñas cantidades son secretadas por las glándulas suprarrenal es. Es la hormona sexual principal masculina y esteroide anabólico. HPB y cáncer de la próstata. produce pérdida de cabello. Estradiol (17βestradiol) E2 Ovario(folículo de Graaf. Efecto Testículo(células de Leydig). estimula diversos factores de coagulación. promueve la diferenciación de los caracteres sexuales secundarios femeninos.

son capaces de detectar el olor de la hembra a 20 km de distancia.adipocitos Progesterona Ovario(cuerpo lúteo). En los hombres. tanto para atraerse o rechazarse sexualmente como para otros fines. como los machos de Saturnia pyri.glándulas Directo adrenales. que incluye también a los neurotransmisores. puesto que son arrastradas por las corrientes de aire.8 Actúa en el desarrollo de los caracteres sexuales y órganos reproductores femeninos. 269 . Muchas especies de plantas y animales utilizan diferentes aromas o mensajes químicos como medio de comunicación y casi todas envían uno o varios códigos por este medio. Todos los organismos multicelulares producen hormonas. incluyendo las plantas (fitohormona).7 retroinhibidor negativo de la síntesis de testosterona en las células de Leydig. realiza el mantenimiento del control electrolítico y aumenta el anabolismo de proteínas.placenta(d urante elembarazo) Las hormonas pertenecen al grupo de los mensajeros químicos. Se comportan como un medio de transmisión de señales cuyas principales ventajas son el alcance a distancia y el poder sortear obstáculos. Algunas mariposas. Refuerza los cánceres de mama sensibles a hormonas6 (la supresión de la producción de estrógenos es un tratamiento para dichos cánceres). previene laapoptosis de las células germinales. A veces es difícil clasificar a un mensajero químico como hormona o neurotransmisor. Estrona Ovario(células Directo granulosas). Las feromonas son sustancias químicas secretadas por los seres vivos con el fin de provocar comportamientos específicos en otros individuos de la mismaespecie. Las hormonas más estudiadas en animales (y humanos) son las producidas por las glándulas endocrinas. pero también son producidas por casi todos los órganos humanos y animales.Nombre Abrevi aOrigen tura Mecanis Tejido mo de diana acción Efecto retención de agua y sodio.

levaduras y vegetales verdes Vitamina B3 Metabolismo de prótidos. frutas secas. legumbres secas. Ayuda al equilibrio del sodio y del potasio. proteínas y lípidos. hongos. con un pequeño cambio en su estructura. la integridad de la piel. interviene en el metabolismo de glúcidos y el crecimiento y mantenimiento de la piel. los pescados. Carnes. hígado y riñón. formación de la insulina y reducir los niveles de colesterol en sangre. sea ésta coenzima o no. Las vitaminas son nutrientes que junto con otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos (directa e indirectamente). cereales. hígado. pollo. el crecimiento. Vitamina B6 Metabolismo de proteínas y aminoácidos Formación de glóbulos rojos. ammoniakós "producto libio. granos integrales. compuesto Función (interviene en) Fuente Vitamina B1 Participa en el funcionamiento del sistema nervioso. La sintesis del hierro. en cereales integrales. cereales integrales. Yema de huevos. Carnes. por lo que éste no puede obtenerlas más que a través de la ingesta equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostéticosde las enzimas. levaduras y frutas secas 270 . la cadena respiratoria y el sistema nervioso. que la molécula de la vitamina. pasa a ser la molécula activa. levaduras. amoníaco". células y hormonas. Esto significa. broccoli. Carnes y lácteos. mucosas y el sistema ocular por tanto la vista. Cereales integrales. levadura y legumbres acido pantoténico Interviene en la asimilación de carbohidratos. lácteos. glúcidos y lípidos Interviene en la circulación sanguínea. Vitamina B2 Metabolismo de prótidos y glúcidos Efectua una actividad oxigenadora y por ello interviene en la respiración celular. Las vitaminas son precursoras de coenzimas. huevos. las carnes. La mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo. que al ingerirlos de forma equilibrada y en dosis esenciales promueven el correcto funcionamiento fisiológico.Vitamina (Redirigido desde Vitaminas) Las vitaminas (del latín vita (vida) + el griego αμμονιακός. con el sufijo latino ina "sustancia") son compuestos heterogéneos imprescindibles para la vida. yema de huevo. el hígado. los lácteos. el riñón.

dientes y huesos. Yema de huevo. carnitina Interviene en el transporte de ácidos grasos hacia el interior de las células. Hígado vacuno. Yema de huevo. Reduce los niveles de trigliceridos y colesterol en sangre. Cacahuate. cajú chocolate y huevos. Si aparece en carnes y lacteos. Hidratación de piel. Es un antioxidante natural. Lácteos. Luz solar E Antioxidante natural. Protege los ácidos grasos. Durazno. Mamón D Regula el metabolismo del calcio y también en el metabolismo del fósforo. Broccoli. mucosas pelo. Germen de trigo. verduras verdes oscuras y cereales integrales. Zanahorias. Aceites vegetales. Principalmente en carnes y lacteos. Albaricoques. Estabilización de las membranas celulares. Vitamina B12 Elaboración de células Sintesis de la hemoglobina Sistema nervioso Sintetizada por el organismo. Reduce el riesgo de depositos grasos en el hígado. Ayuda a la buena visión. No presente en vegetales. Vitamina C Formación y mantenimiento del colágeno Antioxidante Ayuda a la absorción del hierro no-hémico. Interviene en la formación de la hemoglobina. Hígado. ácido fólico Crecimiento y división celular. Lácteos. Damasco. maníes.biotina Cataliza la fijación de dióxido de carbono en la síntesis de los ácidos grasos. Legumbres verdes. Panes integrales. Coco. Espinacas. Hígado. y en la obtención de energía a partir de la glucosa. Vegetales de hojas verdes 271 . Vegetales verdes. Melones. Radiccio. uñas. frutas cítricas y papas Vitamina Función (interviene en) Fuente A Intervienen en el crecimiento. Yema de huevo. hígado. Lechuga. Hígado. Formación de glóbulos rojos Carnes.

Harinas de pescado. Espinacas Al igual que la Vitamina C. muchos otros. 272 . Respecto de los vínculos existentes entre las vitaminas y el deporte. Hígado de cerdo.K Coagulación sanguínea. por su función de estabilizadora de la estructura de las membranas y por sus propiedades antioxidantes. Coles. Si bien algunos trabajos que se basan en estudios controlados. en los estudios realizados se observa que la vitamina E. indican una incidencia positiva en el rendimiento. demuestran una incidencia escasa de este suplemento en el rendimiento deportivo. o el rendimiento en los deportes. las vitaminas A y E poseen propiedades antioxidantes. ha sido utilizada ampliamente entre los atletas.