Aminocidos Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos.

Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente denominada Radical alquilo o arilo) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminocidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico. La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena

polipeptdica supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Estructura general de un aminocido La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino ( NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras qumicas, son grupos

susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la clula prcticamente ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.

Clasificacin de los aminocidos: Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos formas que se presentan a continuacin son las ms comunes.

Segn las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral. Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Cistena (Cys, C), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W).

Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).

Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).

Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin

A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano (Trp) Histidina (His) * Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) * Metionina (Met)

A los aminocidos que pueden ser sintetizados o producidos mediante la sntesis de aminocidos por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:

Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys) ** Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) ** cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)

Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido. Los datos actuales en cuanto a nmero de aminocidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminocidos distintos que intervienen en la composicin de las cadenas polipeptdicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminocido. El aminocido nmero 21 es la Selenocistena que aparece en eucariotas y procariotas y el nmero 22 la Pirrolisina, que aparece slo en arqueas (o arqueobacterias).

Aminocido codificado en el genoma Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn

codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cistena,fenilalanina, glicina, glutamat o, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina , treonina, triptfano y valina. Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. Por ejemplo: selenocistena y pirrolisina.

Aminocidos modificados Las modificaciones postraduccin de los 20 aminocidos codificados

genticamente conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la protena. Son numerosos los ejemplo de modificacin postraduccin de aminocidos. La formacin postraduccin de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria de las protenas est catalizada por una disulfuro isomerasa.

En las histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de laprolina. La traduccin comienza con en codn "AUG" que es adems de seal de inicio significa el aminocido metionina, que casi siempre es eliminada por protelisis.4 Algunos aminocidos no proteicos actan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el cido gamma-aminobutrico (GABA) o la biotina.

Propiedades:

cido-bsicas. Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1. Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

pticas.

Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada

aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono

alfa. El hecho de que sea dextrgiro no quiere decir que tenga configuracin D.Todos los aminoacidos proteicos son L-aminoacidos.

Qumicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin. Las que afectan al grupo R.

Reacciones de los aminocidos: En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, las cuales tienen en comn el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se

desencadenan pueden ser: 1. la transaminacin (transaminasa): cetocido. 2. la descarboxilacin 3. la racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las protenas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminocidos estn presentes nicamente en la forma estructural levgira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminocidos. Necesita la participacin de un -