Enzimas

ENZIMAS
Son proteinas especializadas en la catalisis de reacciones biolgicas. No hacen factibles las reacciones imposibles Sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. Hacen posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH. Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn catalizadas por enzimas

MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

La accin de los catalizadores consiste en disminuir la Energa de activacin Por ej, la descomposicin del agua oxigenada (H2O2) puede ocurrir sin catalizador Ea= 18 Kcal/mol con un catalizador inorgnico (platino) Ea= 12 Kcal/mol con una enzima especfico (catalasa) Ea= 6 Kcal/mol As, se puede calcular que el platino acelera la reaccin 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.

CARACTERISTICAS DE ENZIMAS

Estructura globular Alto poder cataltico Accin a condiciones ambientales Especificidad Capacidad de regulacion

a.- Estructura globular

b.- Alto poder catalitico

Catalizadores inorganicos. 102-103 veces Enzimas. 106-1020 Ejplo.catalaza (hidratacion del CO2) CO3NH2. 107 veces

Actividad in-vitro

c.- Accin a condiciones ambientales

Produccin de NH3

Fijacion biolgica de nitrgeno.

Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC) pH neutro (5-9), la mayora 6.5 7.5 Presin atmosfrica normal

d.- Especificidad.
Solo catalizan reacciones especficas. Ejplo. Accin de enzimas amilasas.

Centro activo o centro cataltico

Las enzimas poseen uno o ms sitios especficos donde se une el o los sustratos de una reaccin.
-

- En l se encuentran los residuos catalticos que participan en la reaccin enzimtica.

EN UNA ENZIMA SE PUEDEN DISTINGUIR TRES TIPOS DE AMINOCIDOS

Aminocidos estructurales. Son los que no establecen enlaces qumicos con el sustrato Son los ms abundantes y los responsables de la forma de la enzima. Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminocidos, 124 son estructurales y slo 5 no lo son. Aminocidos de fijacin. Son los que establecen enlaces dbiles con el sustrato y lo fijan. Se encuentran en el centro activo de la enzima Aminocidos catalizadores. Son los que al establecer enlaces, dbiles o fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan la rotura de alguno de sus enlaces. Son los responsables de su transformacin. Tambin estn en el centro activo

Centro activo

Accin del sitio activo

Caractersticas del centro activo

Es una parte muy pequea del volumen total de la enzima. Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita encajar al sustrato. Estn formados por aminocidos lejanos en la secuencia polipeptdica, que debido a los repliegues de sta, quedan prximos. Los radicales de estos aminocidos presentan afinidad por el sustrato, lo atraen y establecen enlaces dbiles con l. Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los productos resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo.

Aminocidos comunes, en sitios activos de enzimas

MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas de los reactantes deben chocar con una energa y una orientacin adecuadas. La actuacin de la enzima
aumenta la concentracin efectiva de los sustratos (aumenta la probabilidad de choque) permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una orientacin ptima para que la reaccin se produzca y modifica las propiedades qumicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formacin de otros nuevos

e.- Capacidad de regulacin

Por concentracin de sustrato Por concentracin de enzima Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato) Por inhibidores no competitivos (modificacin covalente de la enzima) Por regulacin alostrica

MODELOS DE INTERACCION (Especificidad)

Modelo llave-cerradura

Modelo del ajuste inducido

el centro activo adopta la conformacin idnea slo en presencia del sustrato. La unin del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formacin del producto.

COFACTORES ENZIMTICOS

Slo protenas
Cationes metlicos (Ca2+ Fe2+..) Enzimas Cofactor Molculas orgnicas Coenzimas NAD, FAD

Holoenzimas

Grupo prosttico (Grupo hemo)

Apoenzima (parte proteica)

Cofactores - coenzimas
Muchas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: apoenzima + grupo prosttico= holoenzima A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima.

HOLOENZIMA: Enzima completa activa junto con su cofactor o coenzima.

APOENZIMA O APOPROTENA: parte proteica de una enzima

Coenzima: NAD+
Deriva de la Vitamina B5 (cido nicotnico)

Coenzima:

FAD
Es grupo prosttico

Deriva de la Vitamina B2 (flavina)

FAD

forma oxidada

FADH2 forma reducida

NOMENCLATURA
Hay varias formas de nombrar una enzima: Nombres particulares Nombre sistemtico Cdigo de la comisin de enzimas
NOMBRES PARTICULARES. Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares, asignados por su descubridor. Ejemplos: amilasa, pepsina.

Nomenclatura: nombre sistemtico

Consta de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reaccin realizado terminacin "asa" ejemplo: la glucoquinasa ATP:glucosa fosfo transferasa Glc + ATP Glc-6P + ADP

Nomenclatura: comisin de enzimas

El nombre es identificado por un cdigo numrico: Encabezado por las letras EC (enzyme commission) Seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. el primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece la enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero se refiere al grupo qumico especficos que interviene en la reaccin. El cuarto al orden de decubrimiento.

Grupos de enzimas
1. xido-reductasas (Reacciones de oxidoreduccin).

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

grupos aldehdos grupos acilos grupos glucsidos grupos fosfatos (kinasas)

Clase 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, transferencia de (H+) o (e-) de un sustrato a otro: AH2 + B A + BH2

Ared + Box

Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

Clase 2: Transferasas
Catalizan la transferencia de grupo qumico (distinto del hidrgeno) , segn la reaccin: A-B + S A + S-B Ejemplo. glucoquinasa, cataliza la reaccin: glucosa + ATP ----- ADP + glucosa-6-fosfato

3. Hidrolasas (Reacciones de hidrlisis)

Transforman polmeros en monmeros. Actan sobre: enlace Ester enlace glucosdico enlace peptdico enlace C-N

4. Liasas (Adicin a los dobles enlaces)

Entre C y C Entre C y O Entre C y N

Clase 4: LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: A-B A+B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin: cido acetactico CO2 + acetona

5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacin)

6. Ligasas (Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C

Clases E. C. para enzimas

1. XIDORREDUCTASAS (Reacciones de oxidacin-reduccin) 1. Actan sobre CH-OH 2. Actan sobre C=O 3. Actan sobre CH=CH 4. Actan sobre CH-NH2 5. Actan sobre CH-NH 6. Actan sobre NADH o NADPH 7. Actan sobre otros compuestos nitrogenados 8. Actan sobre un grupo sulfuro 9. Actan sobre un grupo hemo 10. Actan sobre difenoles 11. Actan sobre perxido de hidrgeno 12. Actan sobre hidrgeno 13. Actan sobre donadores sencillos con incorporacin de 0, (oxigenasas) 14. Actan sobre donadores complejos con incorporacin de 02 15. Actan sobre radicales superxido 16. Oxidan iones metlicos 17. Actan sobre CH2 18. Actan sobre ferredoxina reducida 19. Actan sobre flavodoxina reducida Otras xidorreductasas

2.TRANSFERASAS (Transferencia de grupos funcionales) 1. Grupos con un carbono 2. Grupos aldehdo o cetona 3. Grupos acilo 4. Grupos glicoxilo 5. Grupos alquilo o arilo 6. Grupos nitrogenados 7. Grupos que contienen fsforo 8. Grupos que contienen azufre

3.HIDROLASAS (Reacciones de hidrlisis) 1. steres 2. Enlaces glucosdicos 3. Enlaces ter 4. Enlaces peptdicos 5. Otros enlaces C-N (diferentes del peptdico) 6. Anhdridos de cido 7. Enlaces C-C 8. Enlaces haluro 9. Enlaces P-N 10. Enlaces S-N 11. Enlaces C-P

4. LIASAS (Adicin a dobles enlaces) 1. Liasas C-C 2. Liasas C-O 3. Liasas C-N 4. Liasas C-S 5. Liasas C-haluro 6. Liasas P-O 5. ISOMERASAS 1. Racemosas y epimerasas 2. Isomerasas cis-trans 3. Oxidorreductasas intramoleculares 4. Transferasas intramoleculares 5. Liasas intramoleculares

6. LIGASAS (Formacin de enlaces acoplados con la transformacin de substancias como ATP o nuclesidos) Enlaces C-O Enlaces C-S Enlaces C-N Enlaces C-C Enlaces ster fosfrico

Nomenclatura: Comisin de enzimas

Ej.: la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) Glc + ATP Glc-6P + ADP EC. 2..7..1..2. 2: transferasa 7: fosfotransferasa 1: el aceptor es un grupo OH 2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.