DR.

VICTOR PERALES FLORES

Biologia- Dr. Victor Perales Flores

Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas. Adems de su importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos mdicos y comerciales. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin. La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formacin de equilibrio qumico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

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Los Enzimas actan acelerando las reacciones qumicas. Son protenas de alto Peso Molecular. Actan en los seres vivos. Son catalizadores biolgicos. Cada Enzima acta sobre un sustrato especfico en funcin de su estructura tridimensional caracterstica. El ambiente celular determina un control de dos tipos:

Control gentico de su sntesis. Control sobre el paso de su forma activa a inactiva, o

viceversa.

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ENZIMA + SUSTRATO = COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO = ENZIMA + PRODUCTO EJEMPLO: MALTASA + MALTOSA = MALTASA + MALTOSA = MALTASA + 2 MOLECULAS DE GLUCOSA
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1.

Son Protenas pero algunas necesitan de un cofactor. HOLOENZIMA (asi se le llama a la enzima que esta activa): y lo conforman: una APOENZIMA + un COFACTOR APOENZIMA:
Parte proteica con alto PM Inactivo por separado

2.

COFACTOR: Parte no proteica que s se transforma en la reaccin. Puede ser inorganico u organico:
a) In metlico: Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Ca, Co.

b) COENZIMA: Molcula orgnica no proteica. Muchos

derivan de vitaminas (CoA, NAD, NADP, FAD, FADH2 , etc)

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Muchas enzimas requieren cofactores para su actividad:

Pueden ser de naturaleza. Inorgnica Orgnica (coenzimas)

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Son inestables: Se desnaturalizan por cambios fisicoqumicos como la temperatura. Alta eficacia como catalizadores Alto grado de especificidad:

Cada enzima solo reconoce un

determinado sustrato sobre el que realiza un solo cambio. Las clulas producen un enzima para cada una de las reacciones qumicas que se producen en su metabolismo.
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Nombre Trivial: sufijo asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa) Nombre Sistemtico: El nmero de clasificacin es una serie de 4 dgitos que designan la clase, subclase,sub-subclase y nmero de orden de la enzima dentro de la clasificacin internacional que va precedido por las siglas EC
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 Las enzimas son clasificadas por la reaccin que catalizan

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1. Oxido-Reductasas
a) Peroxidasa.- Utilizan como oxidante H2O

en lugar de oxigeno. Ejm NADH Peroxidasa a, citocromo oxidasa NADH+H + H2O2 --------- NAD + 2H2O

b) Catalasa.- Transforma dos molculas de

H2O2 en dos molculas de agua con desprendimiento de oxigeno. H2O2 + H2O2 ----------2H2O + O2

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1. Oxido-Reductasas

2. Transferasas
Transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor, estos grupos funcionales pueden ser un carbono, grupos aldehdos o cetnicos, fosfatos, aminos etc. a) Aminotransferasas.- Transfieren grupos aminos de un aminocido a un alpha ceto cido. b) Quinasas.- Transferencia de un grupo fosforilo del ATP a una molcula sustrato.

c) Glucosiltransferasa.- Transferencia de glucosa activada (UDP-Glucosa) a la cadena creciente de glucogeno.

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3. Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis

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4. Liasas
Enzimas que remueven o agregan los elementos del agua, amonio o CO2. Ejm Descarboxilasas, deshidratasas etc.

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5. Isomerasas
Catalizan isomerizacin de varios tipos que incluyen:
a) Epimerasas: Catalizan la inversin a nivel del carbono asimtrico. b) Mutasas: Hacen la transferencia intramolecular de un grupo funcional. c) Interconversion Aldosa-Cetosa d) Interconversin de Cis-Trans(acido maleico y acico fumarico)

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5. isomerasas

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6. Ligasas
Formacin de enlaces con ruptura de enlaces de alta energa (ATP)

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E+S E-S P+E Centro activo: Lugar del enzima por donde se realiza la unin al sustrato (solo unos pocos aminocidos forman parte del centro activo). La especificidad del enzima por el sustrato es debida a la forma tridimensional concreta de su centro activo. Una misma molcula puede ser sustrato de varios enzimas que la transformarn en diferentes productos.
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Modelo de la llave y cerradura

E y S tienen forma complementaria

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Modelo del sitio inducido

E
E
S

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Concentracin de enzima Temperatura pH Concentracin de sustrato Inhibidores

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Reversible:
Competitiva No competitiva

Irreversible: Por modificacin de uno o ms grupos funcionales del enzima (NH2, -COOH, etc).

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INHIBICIN COMPETITIVA: El inhibidor tiene una forma parecida al del sustrato y se une de forma reversible al centro activo del enzima en lugar del sustrato (compiten por unirse al centro activo) Puede revertirse incrementando la concentracin de sustrato.

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Inhibidores competitivos

Succinato deshidrogenasa

COOCH2 COOMalonato

COO CH2 CH2 COO

FAD

FADH2 SDH

COOCH CH COO
-

COOC O CH2 COOOxalacetato

Succinato

Fumarato

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INHIBICIN NO COMPETITIVA: Actan en un lugar del enzima distinto al centro activo, llamado SITIO ALOSTRICO. Causa una modificacin estructural que impide que el sustrato se pueda unir al centro activo.

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GRACIAS

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