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ENZIMAS
S P
Biol. Luz Edith Ochoa Snchez IB. Perla Tinoco Carrillo QC. Miguel ngel Ortiz Gil.
11 DE NOVIEMBRE 2008
Es la energa que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso o es la energa mnima necesaria para que se produzca una reaccin qumica dada. La energa de activacin es inversamente proporcional a la velocidad de reaccin.
3.- QU ES UN CATALIZADOR?
Es una sustancia capaz de acelerar (catalizador positivo) o retardar (catalizador negativo o inhibidor) una reaccin qumica, permaneciendo ste mismo inalterado (no se consume durante la reaccin), proceso denominado catlisis.
Los catalizadores disminuyen la Ea, que deben superar los reactivos para transformarse en productos, sin modificar la constante de equilibrio.
Sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sea termodinmicamente posible. En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes molculas, los productos. A las reacciones mediadas por enzimas se les denomina reacciones enzimticas.
Las enzimas estn constituidas por una protena y un componente llamado cofactor, el cual puede estar ausente. En su estructura, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio activo, una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud , su estructura depende de los aminocidos que la conforman.
Las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin (mRNA) para dar lugar a la estructura terciaria de la enzima, el proceso se lleva a cabo en los ribosomas.
El sitio activo est formado por las cadenas laterales de residuos especficos y es al localizacin sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato estabilizada por medio de interacciones dbiles y tiene lugar la reaccin qumica.
Sitio activo
Las reacciones qumicas que se llevan acabo dentro de los organismos no ocurren espontneamente, estn catalizadas por enzimas, por lo que sin las enzimas las reacciones no se llevaran acabo.
10.- QU ES UN COFACTOR?
La actividad de algunas enzimas depende solamente de sus estructura como protenas, mientras que otros necesitan, adems uno o mas componente no proteicos llamados cofactores. El cofactor puede ser un in metlico, o bien una molcula orgnica llamada coenzima los iones metlicos pueden ser: (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros).
o
o
o
El ion metlico puede actuar como: Centro cataltico primario Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinacin Agente estabilizante de la conformacin de la protena enzimtica en su forma catalticamente activa.
Grupo prosttico Flavn mononucletido 1 Flavn adenn dinucletido 1 Pirroloquinolina quinona 2 Fosfato de piridoxal 3 Biotina 4 Metilcobalamina 5
Funcin Reacciones redox Reacciones redox Reacciones Redox Transaminacin, descarboxilacin y desaminacin Carboxilacin Metilacin e isomerizacin
Distribucin Bacterias, Archaea y eucariotas Bacterias, Archaea yeucariotas Bacterias Bacterias, Archaea y eucariotas Bacterias, Archaea y eucariotas Bacterias, Archaea y eucariotas Bacterias, Archaea y eucariotas Bacterias, Archaea y eucariotas Bacterias, Archaea y eucariotas Bacterias, Archaea y eucariotas
Pirofosfato de tiamina 6
Hemo 7 Molibdopterina 8 9 cido lipoico 10
Descarboxilacin
Reacciones redox Reacciones de oxigenacin Reacciones redox
La representacin grfica de la ecuacin de Michaelis-Menten (v0 frente a [S]0) es una hiprbola. La Vmax corresponde al valor mximo al que tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la concentracin de sustrato a la cual la velocidad de la reaccin es la mitad de la Vmax.
Si la velocidad inicial de la reaccin se mide a una determinada concentracin de sustrato (representado como [S]), la velocidad de la reaccin (representado como V) aumenta linealmente con el aumento de la [S]. Sin embargo, cuando aumentamos la [S], la enzima se satura de sustrato y alcanza su velocidad mxima (Vmax), que no sobrepasar en ningn caso, independientemente de la [S].
La unidad de actividad enzimtica (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en un minuto. La actividad especfica es el nmero de unidades de enzima por miligramo de protena (U/mg prot) o por mililitro de disolucin (U/ml). Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimtica como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal (kat). 1 katal equivale a 60 x 106 U.
La constante de Michaelis, KM, mide la concentracin de sustrato a la que la velocidad de reaccin es Vmx/2.Por lo tanto: es una magnitud determinada experimentalmente y definida operativamente; es la concentracin del sustrato a la cual la velocidad de la reaccin es la mitad de la velocidad mxima.
Cuando se grafica la velocidad de la reaccin, v0, contra la concentracin de substrato, S, no siempre es posible determinar la condicin en que se ha llegado a la velocidad mxima, Vmax.
El inverso de la velocidad (1/v0) contra el inverso de la concentracin de substrato (1/S), se obtiene una lnea recta. El grfico de Lineweaver-Burke. Se utiliza para calcular la Km y la Vmax as como para determinar el mecanismo de accin de los diversos tipos de inhibidores. Describe una recta en donde el intercepto con el eje de las abscisas es igual a 1/Km y el intercepto con el eje de las ordenadas es igual a 1/Vmax.
1 Km 1 v 0 Vmax S Vmax
El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. El inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
1/v
0.07
0.06
0.05
0.04
1/Vmax
0.03
-1/Km
0.02
0.01
1/s
0.00 -0.3 -0.2 -0.1 0.0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6
-1/(Km(1 + i/Ki))
La inhibicin alostrica ejerce su accin sobre otra parte de la molcula, causando un cambio conformacional con repercusin negativa en la actividad enzimtica.
La activacin alosterica en los que el cambio en el sitio cataltico producido por el activador alosterico es positivo, de modo que facilita la entrada del sustrato y por tanto su conversin a los productos.
Las enzimas poseen una temperatura de actividad mxima, y al sobrepasarla hay una prdida de la estructura terciaria lo que provoca la prdida de su actividad cataltica de manera irreversible debido a que las fuerzas de unin dbiles se rompen. Aumentos en la temperatura aumenta las interacciones cinticas de las molculas
Enzima Pepsina
Vo
Tripsina Catalasa
Arginasa
Fumarasa 1 3 pH 7 11 14 Ribonucleasa
9.7
7.8 7.8
Las enzimas presentan su mxima actividad a un valor dado de pH (normalmente entre 4 y 8). Si se someten a un cambio en el pH, los diversos grupos funcionales de las cadenas polipeptdicas pueden ionizarse o interactuar con otras cargas o grupos funcionales provocando un cambio en su estructura terciaria.
Vo
Vo
Vo
37 85 Temperatura oC)
10
50 100 Coenzima
10
22.- QU PAPEL JUEGAN LAS BETA-LACTAMASAS EN UNA INFECCIN POR CIERTOS TIPOS DE BACTERIAS?
Las -lactamasas son enzimas que rompen el anillo -lactmico que es una estructura de cuatro tomos presente en ciertos antibiticos que actan inhibiendo la sntesis de peptidoglucanos de la pared celular bacteriana debido a que dicho anillo es anlogo del aminocido D-alanilD-alanina. Por tanto, al romperse el anillo -lactmico, la molculas pierde su actividad antimicrobiana. -lactamasas son responsables de crear resistencia a los antibiticos.
E+I
EI
EI*
E + I*
1. El inhibidor se fija a la enzima igual que el substrato o un inhibidor competitivo convencional 2. La accin cataltica de la enzima convierte al inhibidor I en una especie altamente reactiva I* 3. I* modifica covalentemente a la enzima, inactivndola de forma definitiva al igual que un inhibidor irreversible.
KM SIN INIHIBIDOR
0.001M
KM CON INHIBIDOR
0.002M
TIPO DE INHIBICIO:
COMPETITIVA.
Inhibicin competitiva
PROBLEMA EQUIPO LUZ-PERLA-MIGUEL
Sustrato
Concentracin (M) 0.3 X 10-5 0.5 X 10-5 Inverso (1/M)
Velocidad (moles/min)
Sin inhibidor Con Inhibidor
10.4 14.5
8.2 12.12
1.0 X 10-5
3.0 X 10-5 9.0 X 10-5
22.5
33.8 40.5
19.05
32.26 40
Sustrato
Velocidad (moles/min)
0.0003
3333.33
10.4
8.2
0.0962
0.1220
0.0005
0.001
2000.00
1000.00 333.33 111.11
14.5
22.5
12.12
19.05
0.0690
0.0444 0.0296 0.0247
0.0825
0.0525 0.0310 0.0250
0.003
0.009
33.8
40.5
32.26
40
1/V
1/S
ordenada al origen
BIBLIOGRAFA:
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