METABOLISMO DE PROTENAS

ASIMILACIN Y TRANSFORMACIN DE LOS NUTRIENTES

ESTUDIANTES MILEIDYS ORTEGA LAURA ORTIZ ANGLICA RODRGUEZ LILIANA HERNNDEZ

JULIETA GARCA ADRIANA ECHEVERRIA ANGIE OSMA MARIA DE LEON ANA SERRANO KELY RAMOS

PROTENAS
Las protenas son biopolimeros naturales formados por unidades de aminocidos enlazados entre si a travs de enlaces amidas(o peptidicos). Las protenas son indispensables para la estructura, funcin y reproduccin de la materia viva. las protenas son las molculas funcionales mas importantes de las clulas y por consiguiente la funcin normal del organismo depende de manera profunda de la expresin de mltiples protenas especificas. La cantidad precisa de cada protena en una clula depende de su tasa de sntesis y degradacin.

* El proceso global de sntesis y degradacin o de anabolismo y catabolismo, es conocido como recambio de protenas.
* El valor biolgico de las protenas va a depender de la cantidad de aminocidos que aporte y de la digestibilidad.

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Las protenas cumplen muchas funciones Funciones de transporte Cataltica De estructura Enzimtica De mensajera de seales

IMPORTANCIA DE LAS PROTENAS

Poseen nitrgeno. Los requerimientos deben suponer entre el 10 y 12 % del total de las caloras. Las mayores demandas de consumo de protenas en la dieta es en la niez y la adolescencia debido al importante crecimiento y desarrollo que tienen lugar en esas etapas.

Son fundamentales en la dieta no slo por su cantidad sino tambin por su calidad. Por eso, podemos decir que su valor nutricional no est en ser fuente de energa sino en ser fuente estructural del organismo.

Aportan todos los aminocidos esenciales necesarios para todos los procesos del organismo.

PROTENAS DE ORIGEN VEGETAL

Son fuentes incompletas de protenas por q no aportan todos los aminocidos esenciales. Algunas fuentes de protenas de origen vegetal son los cereales (arroz, trigo, cebada, avena) el consumo de germen de trigo es importante por su alto contenido de gliadina y glutemina.

las leguminosas(frijoles, soja, lentejas, arvejas, habas, garbanzos) aportan mayor cantidad de protenas al igual que las nueces.

PROTENAS DE ORGEN VEGETAL

PROTENAS DE ORIGEN ANIMAL

Constituyen las protenas de mayor calidad y de mas alto valor biolgico. Debido a la alta cantidad de grasas saturadas y colesterol presentes en las fuentes de protena animal su consumo excesivo promueve un aumento de colesterol sanguneo y en general contribuyen a elevar la concentracin de lpidos en la sangre. Entre las fuentes de protena animal estn:
Mariscos: pescados, camarones, pulpos, langosta. Carnes: res, ternero, cerdo, cordero. Aves de corral: pato, gallina, pollo, pavo. Leche, huevo, queso y dems derivados de la leche.

PROTENAS DE ORGEN ANIMAL

DIGESTIN DE PROTENAS

TRACTO DIGESTIVO INTERIOR DE LA CELULA

DIGESTIN

ABSORCIN

RECAMBIO PROTICO
Protelisis lisosmica Autofgica Heterofgica Protelisis citoplasmtica

DEGRADACIN DE AMINOCIDOS
El proceso de degradacin de los aminocidos implica dos fases: La primera la determina el grupo amino, que debe ser eliminado de la estructura del aminocido y trasportado de forma segura hasta su eliminacin del organismo Y la segunda implica la eliminacin o aprovechamiento del resto del aminocido, es decir, el esqueleto carbonado.

TRANSAMINACIN
Consiste en la transferencia de un grupo amino desde un aminocido a un cetocido. Es catalizada por unas enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas. Y requieren de la intervencin del piridoxal fosfato (derivado de la vitamina B6).

TRANSAMINACIN
Dos transaminasas, la alanintransaminasa y el glutamato transaminasa catalizan las transferencias de grupos amino de la mayor parte de los aminocidos. Cada transaminasa es especfica para el par especfico de aminocidos y cetocidos como un par de substratos, pero inespecfica para el otro par.

TRANSAMINACIN
Puesto que la alanina tambin es un substrato para reaccin de la glutamatotransaminasa, todo el Nitrgeno amino proveniente de los aminocidos se puede concentrar en el glutamato.

DESAMINACIN
La degradacin de los aminocidos se puede dividir en 3 etapas: Transaminacin y desaminacin oxidativa Sntesis de urea (ciclo de la urea) -Degradacin del esqueleto carbonado -oxocido

DESAMINACIN OXIDATIVA

Se caracteriza por la ruptura de un grupo amino

El glutamato es desaminado oxidativamente en la mitocondria por la enzima glutamato deshidrogenasa. Las reacciones de desaminacin oxidativa son reacciones de oxido-reduccin

 la reaccin se lleva a cabo en dos fases y ambas son reversibles ya que el nivel energtico de los reactivos es similar al nivel energtico de los productos.

Segn las necesidades que tenga la clula, la reaccin puede actuar en sentido degradativo o en sentido biosinttico.

PRIMERA FASE
la glutamato deshidrogenasa utiliza el NAD+ (o NADP+) como oxidante: este cosustrato conseguir un hidridin convirtindose as en NADH (o NADPH). el glutamato se oxidar con un hidridin menos que haba formado parte del grupo amino y de un hidrgeno unido al carbono 2.

SEGUNDA FASE
En este caso se requiere de un aceptor de agua externo.

El oxgeno desplaza al grupo amonio formando un doble enlace con el carbono 2 . los hidrgenos formaran junto al NH2, el ion amonio NH4.
El amonio es muy txico y por eso, antes de ser liberado de la mitocondria, ser reconvertido por el ciclo de la urea en urea, un compuesto mucho menos txico.

REACCIN DE DESAMINACIN OXIDATIVA

DESAMINACIN NO OXIDATIVA
Transaminacin Todas las enzimas que participan en estas reacciones emplean como coenzima el Fosfato de Piridoxal la funcin del Fosfato de Piridoxal consiste en formar una base de Schiff con el aminocido donador.

Destino del esqueleto carbonado de los aminocidos.

METABOLISMO DEL AMONACO

El amoniaco derivado principalmente del nitrgeno de los aminocidos, es txico para los humanos. Los tejidos humanos eliminan el amoniaco por conversin a glutamina para ser transportados al hgado. En este rgano, la desanimacin de glutamina libera amoniaco, que es convertido luego en forma de Urea que no es txico.

METABOLISMO DE AMONACO

El principal producto final de las protenas es el amoniaco (NH3) que luego se convierte en Urea (NH2) 2CO2 en el hgado y se excreta a travs de la orina

CATABOLISMO DEL NITRGENO DE LOS AMINOCIDOS

La biosntesis de la Urea se puede dividir en 4 Etapas: Transaminacin Desanimacin Oxidativa Transporte De Amoniaco Reacciones del ciclo de la Urea.

TRANSPORTE ACTIVO
La fijacin del amoniaco por la reaccin catalizada por glutamato deshidrogenasa, la formacin de glutamina se debe a la glutamina sintetasa. La sntesis del enlace amnico de la glutamina se debe a la glutamina sintetasa.

TRANSPORTE ACTIVO
En este tejido, el mecanismo principal para la desintoxicacin de amoniaco es la formacin de glutamina, en el Hgado la va ms importante es la formacin de Urea.

REA
Si no se reutilizan para la sntesis de nuevos aminocidos u otros productos nitrogenados, los grupos amino se canalizan a un nico producto final de excrecin. La produccin de urea tiene lugar casi exclusivamente en el hgado y representa el destino de la mayor parte del amonaco all canalizado. La urea pasa al torrente sanguneo y de ah a los riones y se excreta en la orina.

CICLO DE LA UREA

GLUTATIN

GLUTATIN
El glutatin proporciona un ejemplo excelente de una molcula clave derivada de un aminocido cuya sntesis puede estar limitada en ciertas condiciones nutricionales y patolgicas, por la disponibilidad los aminocidos que la componen y cuya funcin es determinada por un micronutriente inorgnico como es el selenio

FUNCIONES DEL GLUTATIN

El glutatin tiene diversas funciones como: conjugacin y eliminacin de cenobticos. modificacin covalentes de protenas a travs de la glutationilacion transferencia de oxido ntrico como snitrosogutacion

GLUTATIN
Ningn otro antioxidante es tan importante para la salud en general como el Glutatin. Es el regenerador de las clulas inmunolgicas y el agente desintoxicante ms valioso del cuerpo. Los niveles bajos de Glutatin se relacionan con el envejecimiento prematuro e incluso la muerte.

GLUTATIN
Los diabticos estn propensos a infecciones y problemas de circulacin que pueden llevar a enfermedades cardiacas, fallas en los riones y ceguera. El Glutatin protege contra las complicaciones de la diabetes.

ADRENALINA
El primer lugar de sntesis de adrenalina es en la mdula suprarrenal, partir de al cual se libera directamente sobre el torrente sanguneo, la sntesis es llevada a cabo por metilacin de al noradrenalina mediante al enzima adrenalina nmetiltransferasa utilizando la sadenosilmetionina como cofactor.

 La adrenalina esta involucrada en: Mecanismos centrales de control vasomotor y respiracin Termoregulacin Regulacin de al ingesta de alimentos y agua Control de la secrecin pituitaria

METABOLISMO Y DISTRIBUCIN
Para las neuronas que sintetizan adrenalina o noradrenalina, la dopamina-b-hidroxilasa es el siguiente paso en la ruta biosinttica.

Al igual que la TH, la dopamina-b-hidroxilasa (DBH) es una oxidasa de funcin combinada que usa el oxgeno molecular para formar el grupo hidroxilo aadido al b-carbono en la cadena lateral de la dopamina.

Aunque la adrenalina puede funcionar como neurotransmisor, su papel en el funcionamiento del SNC queda en realidad completamente relegado por la accin de la noradrenalina; si bien utilizamos generalmente el termino adrenrgico.

CREATINA
Es una molcula proteica formada por la combinacin de 3 aminocidos: glicina, arginina y metionina, y almacenada en la fibra muscular. que, unida al fsforo, fofocreatina, se convierte en un compuesto que permite liberar de forma rpida energa. Procede de un aminocido llamado metil guanidina

 La creatina ingerida se suele absorber en el intestino desde donde pasa a la circulacin. Una vez en la sangre, la creatina se transporta al interior de varios tejidos, como el corazn, la musculatura lisa, el cerebro y el msculo esqueltico. Sin embargo, la gran mayora de las reservas de creatina estn localizadas en el interior del msculo esqueltico.

EXCRECIN DE LA CREATINA
La nica transformacin que puede tener la PCr es convertida en creatina que, a su vez, puede convertirse en creatinina, en el propio msculo esqueltico. La creatinina formada en el msculo ya no puede volverse a transformar en creatina, difunde a la sangre, se transporta hasta el rin, donde es filtrada por el glomrulo y, finalmente, se excreta por la orina.

DOPAMINA
La dopamina es el neurotransmisor catecolaminrgic o ms importante del Sistema Nervioso Central (SNC).

FUNCIN

Conducta Motora

Emotivida d

Afectividad

Comunicaci n Neuroendocri na

SNTESIS DE LA DOPAMINA
La sntesis del neurotransmisor tiene lugar en las terminales nerviosas dopaminrgicas donde se encuentran en alta concentracin las enzimas responsables, la tirosina hidroxilos (TH).

ALTERACIONES DEL METABOLISMO DE LAS PROTENAS

ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL CICLO DE LA UREA

Ornitina transcarbamoilasa Arginina succinato sintetasa Arginasa Carbamol-fosfato sintetasa

ENFERMEDADES DEL METABOLISMO DE AMINOCIDOS

Homocistinuria Enfermedad del jarabe de arce Fenilcetonuria Glicinuria Albinismo Enfermedad de Harnutp Hiperoxaluria Alcaptonuria

ENFERMEDADES RELACIONADAS CON EL GRUPO HEMO

Porfiria intermitente aguda Porfiria eritripoytica congnita Ictericias