ENZIMAS

ENZIMAS
Las

enzimas son catalizadores biolgicos. Un catalizador es una sustancia que acelera las reacciones qumicas sin modificarse, lo que significa que puede ser utilizado una y otra vez.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

1)

Presentes en pequeas cantidades. No sufren alteraciones irreversibles en el curso de la reaccin, y por lo tanto cada molcula de enzima puede participar en muchas reacciones individuales. No tienen efecto sobre la termodinmica de la reaccin.

2)

3)

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN

Las enzimas pueden designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actan. Por ejemplo, la amilasa, la ureasa y la tirosinasa son enzimas que catalizan reacciones con almidn, urea y tirosina respectivamente. Tambin suele denominarse la enzima segn el tipo de reaccin catalizada, por ejemplo, dehidrogenasas y decarboxilasas indican enzimas que catalizan la sustraccin de hidrgenos y la eliminacin de un grupo carboxilo de sustrato respectivamente. Por otra parte, ciertas enzimas conocidas desde hace mucho tiempo tienen nombres arbitrarios que no siguen nomenclatura alguna. Entre ellas, la ptialina salival, la pepsina del jugo gstrico, la tripsina y la quimotriosina del jugo pancretico.

La Unin Internacional de Bioqumica (IUB) a proponer un sistema de clasificacin. Los seis grandes grupos que comprende la clasificacin internacional son:

Oxidorreductasas. Son enzimas que

catalizan reacciones de oxido-reduccin. Por ejemplo el lactato dehidrogenasa, que cataliza la oxidacin del lactato a piruvato y tambin la reaccin inversa (reduccin de piruvato a lactato). La enzima utiliza la coenzima NAD.

Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo de tomos desde un sustrato a otro. Por ejemplo, las aminotransferasas o transaminasas y las acetiltransferasas o transaminasas y las acetiltransferasas que catalizan el paso del grupo amina y acetilo respectivamente de un compuesto a otro. Hidrolasas. Catalizan la hidrlisis del sustrato. Pertenecen a este grupo la acetilcolinoesterasa y la ribonucleasa, que hidrolizan la unin ster entre acetato y colina de la actilcolina y las uniones entre nucletidos en la arginasa, enzima que cataliza la hidrlisis de arginina para formar urea:

 Liasas.

Catalizan la ruptura de la molcula del sustrato por un proceso distinto al de la hidrlisis. Por ejemplo, la aldolasa, que divide la fructosa-1,6-bisfosfato en dos triosas de fosfato. Incluye a todas las enzimas que catalizan la interconversion de ismeros de cualquier tipo, pticos, geomtricos, o de posicin. Ejemplo, la fosfogluco-isomerasa, que cataliza la interconversion de glucosa-6-fosfatato y fructosa-6-fosfato; o la fosfotriosa isomerasa, que cataliza la reaccin:

Isomerasas.

 Ligasas.

Tambin llamadas sintetasas, catalizan la unin de dos compuestos para formar otro ms complejo. Ejemplo, la glutamina. La energa necesaria para la sntesis es provista por la hidrlisis de ATP.

Cofactores enzimticos

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La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como protena, mientras que otras necesitan, adems, uno o ms componentes no proteicos, llamados cofactores. El cofactor puede ser un ion metlico o bien una molcula orgnica, llamada coenzima, aunque algunos enzimas necesitan de ambos.

 El

cofactor puede estar fuertemente unido a la protena (suele ser el in metlico, aunque puede igualmente ser un coenzima) y recibe entonces el nombre de grupo prosttico, o dbilmente unido, por lo que en realidad acta como un sustrato especfico de la enzima (co-sustrato; suele ser una molcula orgnica, coenzima).

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

En las enzimas el cofactor puede actuar como centro cataltico primario, grupo puente para reunir el sustrato y la enzima agente estabilizante de la actividad enzimtica (conformacin).

Modelos de actuacin de las enzimas

Para

explicar la actividad cataltica de las enzimas, se ha propuesto un mecanismo general, en dos etapas:

En

la primera etapa, la enzima (E) se une a la molcula de sustrato (S), para formar el complejo enzima-sustrato (ES). En una segunda etapa, el complejo se fragmenta dando lugar al producto (P) y a la enzima (E), que vuelve a estar disponible para reaccionar con otra molcula de sustrato.

Teoras de la accin enzimtica

MODELO DE LA LLAVE Y CERRADURA ( Emil Fischer) El sustrato y la enzima se acoplan de forma estereoespecifica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura. Hoy este modelo se considera insuficiente al no explicar algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica.

 TEORA

DEL AJUSTE INDUCIDO

Considera a la E como una estructura dotada de plasticidad y flexibilidad. Cuando el sustrato se une a la Enzima, induce a cambios conformacionales en la molcula de esta

CINTICA ENZIMTICA
La

cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cintica de una enzima nos mostrar los detalles del mecanismo cataltico de esa enzima, su papel en el metabolismo, cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por drogas o venenos o potenciada por otro tipo de molculas.