Enzimas

Curso de Bioqumica Ingeniera Bioqumica

Dr. Cesar Soria Fregozo

FUNCIN DE LAS ENZIMAS

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad o rapidez de una reaccin qumica, sin verse alterada ella misma en el proceso global. La mayor parte de los catalizadores biolgicos (aunque no todos ellos) son protenas, y se denominan enzimas. Prcticamente todas las reacciones bioqumicas de los sistemas biolgicos requieren de una cantidad de energa que permita su inicio. La funcin de un catalizador es la de disminuir el requerimiento de energa inicial necesaria para que un proceso se lleve a cabo.

ENERGA DE ACTIVACIN
Un catalizador reduce la barrera de energia para una reaccin, con lo que aumenta la fraccin de molculas que tienen la energa suficiente para alcanzar un estado de transicin y hacer que la reaccin se vaya mas rapido.

Energa libre: cantidad de energa necesaria para llevar los reactivos al estado de transicin. Estado de transicin: energa necesaria y acomodo correcto de los tomos para generar los productos.

DIFERENCIAS ENTRE CTALISIS QUMICA Y ENZIMATICA

Las enzimas estn sujetas a las mismas leyes de la naturaleza que gobiernan otras sustancias; sin embargo, aquellas difieren de las catlisis qumicas en varios aspectos, tales como: 1. Gran capacidad de reaccin
2. Condiciones especificas de reaccin (pH neutro, T menores a 100 C) 3. Especificidad 4. Capacidad de regulacin (control alostrico, modificaciones covalentes).

INTERACCIN ENZIMA SUSTRATO

Modelo de llave y cerradura; supone un alto grado de semejanza entre la forma del sustrato y la geometra del sitio de unin en la enzima. Modelo de ajuste inducido: la unin del sustrato induce un cambio conformacional en la enzima cuyo resultado es un embonamiento complementario una vez que el sustrato se ha unido. La distorsin de la enzima y el sustrato indican conformaciones que se aproximan al estado de transicin.

CARACTERISTICAS COMUNES DE LOS SITIOS ACTIVOS DE LAS ENZIMAS El sitio activo de una enzima al ser la regin que se une al sustrato, contiene los residuos que participan directamente en la produccin y ruptura de enlaces. Grupos catalticos.
1. Es de tamao pequeo, constituido por una regin de pocos aminocidos. 2. Es una entidad tridimencional: algunos aminocidos interactan mas frecuentemente que otros con el sustrato debido a la carga o caracterstica de sus grupos funcionales libres de la cadena polipeptidica. 3. La unin E+S se da por numerosos fuerzas dbiles. 4. Los sitios activos son hoyos o hendiduras: formacin de un complejo muy compacto. 5. Especificidad: un sustrato debe de tener una forma muy adecuada para introducirse en el centro. Proceso de reconocimiento dinamico.

FACTORES QUE CONTRIBUYEN A LA CATLISIS ENZIMATICA

EFECTO DE PROXIMIDAD Y TENSIN El sustrato debe de acercarse y orientarse de manera precisa a los grupos catalticos del lugar activo.

EFECTOS ELECTROSTTICOS
Las interacciones dbiles reducen las fuerzas de atraccin entre las molculas del complejo E+S, por lo que hay una disminucin en la energa libre, lo cual acelera la reaccin.

CATLISIS CIDO BSICA

Los grupos qumicos pueden hacerse mas reactivos aadiendo o eliminando un protn (transferencia de protones en las sustituciones necleofilicas). Los sitios activos de las enzimas tienen grupos de cadenas laterales que actan como donadores o aceptores de protones. CATLISIS COVALENTE En las enzimas el grupo nucleofilico de la cadena lateral forma un enlace covalente inestable con el sustrato. Entonces el complejo E+S forma el producto.

CONSTITUYENTES NO PROTEICOS EN LAS REACCIONES ENZIMATICAS Adems del componente proteico, muchas enzimas requieren la presencia de ciertos constituyentes no proteicos para funcionar como catalizadores. Grupos prosteticos; porcin no aminocida de una protena que le confiera alguna propiedad particular. Este se mantiene unido por fuerzas no covalentes. Grupo hemo de la hemoglobina. Cofactores; pequeos iones orgnicos. Coenzimas: molculas orgnicas, derivadas de vitaminas, esenciales para la actividad de numerosas enzimas. Se obtienen a partir de la alimentacin. holoenzima: la protena y todos los factores. apoenzima: parte proteica libre de cofactores.

FUNCIN DE LOS COFACTORES EN LA CATLISIS ENZIMATICA

Para la catlisis las enzimas requieren de factores no proteicos, es decir cationes metlicos y coenzimas. Metales: debido a sus estructuras electrnicas los metales de transicin suelen participar en la catlisis (Fe 2+, Cu 2+). Estos iones proporcionan una concentracin elevada de cargas positivas que es especialmente til para la unin de las molculas pequeas. Debido a que sus valencias diigidas les permiten interaccionar con dos o mas ligandos, los iones metlicos ayudan al sustrato a orientarse en el sitio activo. El complejo sustrato-ion metlico polariza al sustrato y estimula la catlisis.

ESTRUCTURA Y FUNCIN DE LAS COENZIMAS

Tienen afinidad por la enzima igual que el sustrato. Se considera un segundo sustrato. Funciona cerca del centro activo en el proceso cataltico.

Algunas coenzimas, no todas, se sintetizan a partir de las vitaminas del grupo B. La vitamina B6, piridoxina, requiere de una pequea modificacin para transformarse en la coenzima activa, el piridoxal fosfato.

ADENOSIN TRIFOSFATO (ATP).

Actua como segundo sustrato o como cofactor. Efector alostrico. COENZIMAS DE LA NICOTINAMIDA

El cido nicotnico da origen a dos coenzimas principales implicadas en las enzimas oxidoreductasas;
Dinucletido de nicotinamida y adenina (NAD)

Dinuclutido de nicotinamida y adenina fosfato (NADP).

Formas oxidadas NAD + y NADP + Formas reducidas NADH y NADPH Ambas formas (oxidadas) transportan electrones para varias enzimas de un grupo denominado deshidrogenasas.

COENZIMAS DE LA RIBOFLAVINA
Las dos formas caractersticas de la riboflavina son; FMN (riboflavina 5-fosfato). FAD (flavina adenina dinucletido) Estas funcionan en reacciones de oxidacin-reduccin aceptando y donando electrones. Succinato
succinato deshidrogenasas

Fumarato

EFECTO DE LA TEMPERATURA Y EL pH SOBRE LAS REACCIONES ENZIMATICAS

Cualquier factor ambiental que distorsione la estructura proteica puede alterar la actividad enzimatica. Especialmente la temperatura y el pH. Cuanto mayor es la temperatura, mayor es la velocidad de la reaccin, debido a que hay mas molculas con la energa suficiente para entrar en estado de transicin. Sin embargo, las enzimas son protenas que se desnaturalizan con temperaturas altas. Variaciones en la concentracin del ion hidrgeno pueden afectar a la ionizacin de los grupos del sitio activo. Si un sustato contiene un grupo ionizable, un cambio en el pH puede alterar su capacidad para unirse al sitio activo. Cambios en el pH conducen a su desnaturalizacin.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

OXIDOREDUCTASAS

Este tipo de enzimas catalizan la transferencia de electrones de un compuesto a otro. Casi siempre los electrones van acompaados de protones. Reacciones de oxido-reduccin.
Deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas e hidrolasas. H2A + B A + H2B

Una oxidoreductasa transfiere un par de electrones de un compuesto a otro.

TRANSFERASAS: catalizan reacciones en las que hay trasferencia de grupos de una molcula a otra. Ejemplo: Grupo amino, carbonilo, metilo, fosforilo y acilo (RC=O). Transcarboxilasas, transmetilasas y transaminasas.

AX + B

A + BX

Las transferasas pasan un grupo qumico de un compuesto a otro.

HIDROLASAS: estas catalizan reacciones en las que se producen la ruptura de enlaces por la adicin de agua. Estereasas, fosfatasas y peptidasas. AB + H2O AH + BOH

LIASAS: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2, y NH3) para formar un doble enlace o se aade un doble enlace. Desacarboxilasas, hidratasas, deshidrogenasas, desaminasas y sintasas.

Las liasas son enzimas que rompen dobles ligaduras.

ISOMERASAS: Estas enzimas transforman un compuesto en alguno de sus ismeros. (Recuerde que los ismeros son compuestos que tienen los mismos tomos pero diferente arreglo en el espacio). Conversin de la glucosa en fructosa. Epimerasas, mutasas.

LIGASAS: Estas enzimas forman uniones covalentes entre dos compuestos, la reaccin es endergnica y requieren de la ruptura de molculas de ATP que proporcionen energa.