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AMINOCIDOS,

PROTEINAS
Y ENZIMAS
Prof. Jos Szwarcbort F.

AMINOCIDOS: Acidos carboxlicos con un sustituyente alfa-amino; son los elementos monomricos constituyen de las protenas.

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS:


CON GRUPO RADICAL APOLAR: Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Triptofano (Trp), Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Prolina (Pro), Fenilalanina (Phe)

CON GRUPO RADICAL POLAR NEUTRO (SIN CARGA): Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Tirosina (Tyr)

CON GRUPO RADICAL CIDO (ANINICO): Aspartato cido asprtico (Asp) Glutamato cido glutmico (Glu)

CON GRUPO RADICAL BASICO (CATINICO): Histidina (His), Arginina (Arg), Lisina (Lys)

PEPTIDO: Polmero formado por 100 menos aminocidos unidos por enlaces peptdicos amdicos PROTEINAS: Polmero formado por 100 ms aminocidos unidos por enlaces peptdicos amdicos ENLACE PEPTIDICO: Tiene lugar mediante la prdida de una molcula de agua entre el grupo amino de un aminocido y el carboxilo de otro.

DATOS MOLECULARES DE ALGUNAS PROTEINAS


_________________________________________________
MASA MOLECULAR N AAs

_________________________________________________________________________
Citocromo c (humano) Hemoglobina (humana) Albumina srica (humana) 13.000 64.500 68.500 104 574 609

Hexoquinasa (levadura)
Apolipoprotena B (humana) Titina (humana)

102.000
513.000 2.993.000

972
4.536 26.926

_________________________________________________________________________

CLASIFICACIONES DE LAS PROTEINAS:

1.-Por su solubilidad:
Albuminas: Solubles en agua y soluciones salinas.
Ejemplo: albmina de huevo. Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplo: Gammaglobulina sangunea Escleroproteinas: Insolubles en la mayora de los solventes. Ejemplos: Colgeno y Queratina

CLASIFICACIONES DE LAS PROTEINAS: 2.-Por sus funciones:


Protenas

estructurales: Forman parte de clulas y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Ejemplos: Colageno y Queratina Protenas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxgeno en el caso de la hemoglobina. Protenas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraos, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas). Protenas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de clulas pero su accin la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina. Protenas como factores de crecimiento: Su funcin consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la divisin celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento .

CLASIFICACIONES DE LAS PROTEINAS: 2.-Por sus funciones:.


Protenas catalticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metablicas. Ejemplo: Lipasa Protenas contrctiles: Son protenas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las clulas o tejidos que estn constituyendo de desplazarse, contraerse, razn por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Ejemplo: Actina Protenas receptoras: Protenas encargadas de combinarse con una sustancia especfica. Si se encuentran en la membrana plasmtica, son las encargadas de captar las seales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Un ejemplo de estas son los receptores de las hormonas esteroides. Protenas de transferencia de electrones: Son protenas de membrana, comunes en las mitocondrias cuya funcin se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberacin y aprovechamiento de energa. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.

ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS


NIVEL SECUENCIA:

ESTRUCTURA PRIMARIA (unidimensional): Viene determinada por la secuencia de los aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y en el orden en que estn enlazadas.
NIVEL CONFORMACIN: ESTRUCTURA SECUNDARIA (bidimensional): Es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. ESTRUCTURA TERCIARIA (tridimensional): Es el modo en el que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio.

ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS


NIVEL ASOCIACIN: ESTRUCTURA CUATERNARIA: Es el nivel que afecta a la disposicin de varias cadenas polipeptidicas en el espacio. Comprende la gama de protenas oligomricas, es decir aquellas protenas que constan con ms de una cadena polipptida. ESTRUCTURA QUINARIA: Es la asociacin supramolecular de cadenas polipeptidicas de orden superior.

ORGANIZACIN DE LAS PROTEINAS


Grado de Organizacin
Secuencia

Nivel Estructural
Estructura Primaria Estructura Secundaria

Posibilidades y Caractersticas
Ilimitadas Al azar Alfa - Hlice Hoja Plegada Giro Beta Hlice Colgeno . Fibrosa: Enrollada.

Enlaces Implicados
Peptdicos

Puentes Hidrgeno

Conformacin

Estructura Terciaria

Globular: En ovillo.

Electrostticos. Hidrofbicos Puente de Hidrog. Puentes Disulfuro

Estructura Cuaternaria

Asociacin

Fibrosa: Hebras superenrolladas Globular: Monmeros iguales semejantes o diferentes Muy Variadas

Fuerzas no Covalentes

Asociaciones Supramolec.

Fuerzas diversas

Desnaturalizacin de una protena


La desnaturalizacin proteica consiste en la perdida de la configuracin espacial caracterstica, que es la que tienen en estado nativo, es decir, la determinada por las condiciones celulares, adoptando una configuracin al azar lo que conlleva a una perdida de la funcin biolgica. En la desnaturalizacin se alteran los enlaces que estabilizan las estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria con lo que cambian los plegamientos propios de la molcula que adopta una conformacin al azar. Entre los factores que pueden provocar la desnaturalizacin proteica se encuentran las variaciones de presin y temperatura, agentes fsicos y las variaciones de pH, as como los cambios en concentracin salina o determinados agentes qumicos como por ejemplo la Urea.

CATALIZADOR: Sustancia que altera la velocidad de una reaccin qumica, acelerndola o retrasndola, sin cambios esenciales en su forma o composicin al final de la reaccin. ENZIMA: Biocatalizador, normalmente de naturaleza protenica, producido por las clulas corporales, responsable de todos los procesos metablicos del organismo.

CARACTERSTICAS GENERALES DE LAS ENZIMAS:


La mayora de las enzimas son de origen proteico.

Como todo catalizador, las enzimas son agentes que afectan la velocidad de una reaccin qumica, sin participar como reactantes y sin aparecer en los productos finales de la reaccin.
Se requieren en cantidades mnimas. Alta especificidad. Una enzima generalmente cataliza una sola reaccin. Pueden ser regulables o alostricos. Son susceptibles de ser inhibidas al disminuir o abolir su actividad por medio de diversas sustancias. Modifican la estructura qumica del sustrato, segn el tipo de reaccin que catalicen. Pueden ser capaces de intercambiar diferentes tipos de energa.

SITIO ACTIVO DE UNA ENZIMA:


Es la regin especfica de la enzima que se une con el sustrato CARACTERSTICAS: TAMAO: Es relativamente pequeo, cuando se compara con el resto de la enzima, ya que esta constituido por una regin que contiene pocos aminocidos. UNION: El sustrato se une a la enzima por fuerzas relativamente debiles. INTERACCION: Al interactuar el sitio activo con el sustrato, se forma un complejo muy compacto. ESPECIFICIDAD: Un sustrato debe tener una forma, tamao y carga caractersticos y nicos para interactuar en el sitio especfico.

MODELOS DE LA UNIN DE LA ENZIMA CON EL(LOS) SUSTRATO(S)


A) Modelo de llave y cerradura: La enzima es como una especie de cerradura molecular en que entran solo llaves moleculares en forma especfica, o sea los sustratos.

B) Modelo de ajuste inducido: Cuando el sustrato se combina con la enzima induce un cambio en la forma de esta, que es posible porque los sitios activos de la enzimas son flexibles. Es el modelo aceptado actualmente.

La APOENZIMA es la parte proteica de una enzima desprovista de los COFACTORES COENZIMAS que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa. La apoenzima es catalticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la HOLOENZIMA. Un CoFACTOR es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la accin de una enzima. Entre los cofactores se encuentran: Iones metlicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y molculas orgnicas llamadas COENZIMAS, muchas de ellas de origen vitamnico.

GRUPO PROSTTICO:
Es el componente no aminoacdico que forma parte de la estructura de algunas protenas y que se halla fuertemente unido al resto de la molcula. Las protenas con grupo prosttico reciben el nombre de heteroprotenas (o protenas conjugadas). Hay enzimas que son protenas conjugadas; se trata de enzimas que requieren algn cofactor (metlico u orgnico) y ste se halla ligado con fuerza de manera permanente en la estructura molecular. Si un cofactor enzimtico (metlico u orgnico) slo se une a la enzima durante la catlisis no debe ser considerado un grupo prosttico.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS


La mayor parte de las enzimas tienen un nombre que se forma adicionando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actan o a un trmino que describe las reacciones que catalizan.
Segn la Unin Internacional de Bioqumica las enzimas se clasifican de acuerdo a la clase general de reacciones qumicas que catalizan: 1.- Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidoreduccin. Se conocen como deshidrogenasas, pero algunas de ellas reciben el nombre de oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, oxidasas. 2.- Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos. Muchas de ellas requieren de coenzimas,

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS


3.- Hidrolasas: Catalizan hidrlisis. Son una clase especial de transferasa, el agua le sirve como receptor del grupo transferido. 4.- Liasas: Catalizan reacciones de eliminacin no hidroltica, no oxidante o la lisis de una sustrato en reacciones que generan o se rompen un doble enlace. 5.- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerizacin. Por tener un solo sustrato y un solo producto son las reacciones enzimticas ms sencillas. 6.-Ligasas: catalizan la ligadura o unin de dos sustratos en reacciones sintticas que requieren el ingreso de energa qumica potencial ( por lo general del ATP).

PROPIEDADES GENERALES
AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN
De 106 to 1012 veces vs sin enzima. An ms rpido que los catalizadores qumicos.

CONDICIONES DE REACCIN
Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC) pH neutro (5-9), la mayora 6.5 7.5 Presin atmosfrica normal

CAPACIDAD DE REGULACIN
Por concentracin de sustrato Por concentracin de enzima Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato) Por inhibidores no competitivos (modificacin covalente de la enzima) Por regulacin alostrica

ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIN


Interaccin estereoespecfica con el sustrato No hay productos colaterales

ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN

Vo = V

max

[S]

Km + [S]

Vmax

KM

La KM es un parmetro de especificidad reconocimiento de la enzima por su sustrato


La KM es inversamente proporcional a la especifidad de la enzima por su sustrato Valor de KM grande, baja especificidad

Valor de KM pequeo, alta especificidad

Km de algunas enzimas
ENZIMA SUSTRATO Km (mM)

Catalasa
Hexoquinasa

H2O2
ATP D-Glucosa

25.0
0.4 0.05

D-Fructosa
Anhidrasa carbnicoa Quimotripsina -Galactosidasa HCO3Gliciltirosinilglicina N-Benzoiltirosinamida D-Lactosa 2.5

1.5
9.0 108.0

4.0

Treonina deshidrogenasa

L-Treonina

5.0

Actividad enzimtica y variacin del pH

Enzima
Pepsina Tripsina

pH ptimo
1.5 7.7 7.6 9.7 7.8 7.8

Catalasa Arginasa Fumarasa Ribonucleasa

Nmero de recambio
Nmero de molculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo, por una molcula de enzima.

Enzima
Anhidrasa carbnica B-Amilasa B-Galactosidasa Fosfoglucomutasa

No. de Recambio
36000000 1000000 12000 1240

Inhibidores
Reactivos qumicos especficos que pueden inhibir a la mayor parte de las enzimas.

Irreversibles
INHIBIDORES Reversibles

Inhibidor Irreversible
Inhibicin permanente. Unin irreversible por medio de enlaces covalentes. Modificaciones qumicas de los grupos catalticos.

Modificada la enzima, est siempre inhibida.

Inhibidor Reversible
La unin del inhibidor y la enzima es reversible.
Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la actividad. Hay 2 tipos:
Competitiva

No Competitiva

Inhibicin Competitiva

Inhibidores Competitivos
Malonato Sulfas Deshidrogenasa del cido succnico Infecciones microbianas

Antihipertensores: Captopril y Enalopril


Alopurinol Fluoruracilo Controla la gota Cncer

Inhibicin No Competitiva
El inhibidor NO se une al sitio activo

NO se puede revertir con un exceso de sustrato

Regulacin de la actividad enzimtica Existen distinto tipos de mecanismos regulatorios de la actividad enzimtica: *. Inhibicin por producto final

*. Regulacin alostrica:
Este tipo de regulacin ocurre solo en las enzimas alostricas, que son enzimas que por lo general tienen estructura cuaternaria y adems del sitio activo poseen otro capaz de reconocer efectores, que se denomina sitio alostrico. Los efectores son sustancias que pueden modular la actividad de las enzimas, algunos efectores aumentan la actividad enzimtica, de modo que se conocen como efectores positivos y otros tienen efecto inhibitorio que se denominan efectores negativos

Regulacin de la actividad enzimtica

*. Regulacin por modificacin covalente


En este mecanismo algn aminocido de la enzima se une covalentemente a algn grupo qumico y de esta forma se activa o se inactiva la enzima. El grupo que ms frecuentemente interviene en este tipo de regulacin es el grupo fosfato (P) y los aminocidos que normalmente intervienen son la serina y la treonina

*. Regulacin gentica
Involucra el control a nivel del ADN