Enzimas

El metabolismo se refiere a todas las reacciones qumicas del cuerpo. Debido a que todas esas reacciones qumicas liberan o requieren energa, se puede pensar que el metabolismo del cuerpo es un acto de balance de energa entre las reacciones anablicas (de sntesis) y catablicas (degradantes).

Anabolismo

En las clulas vivientes, las reacciones qumicas que combinan sustancias simples para formar molculas ms complejas se denominan en forma colectiva, Anabolismo (ana = hacia arriba). En total, es frecuente que los procesos anablicos abarquen a los procesos de sntesis por deshidratacin, y requieren de energa para formar nuevos enlaces qumicos.

Catabolismo
Las reacciones qumicas que desdoblan compuestos complejos orgnicos en compuestos orgnicos ms simples se conoce en forma selectiva como Catabolismo (cata = hacia abajo). Las reacciones catablicas por lo general son reacciones de hidrlisis que liberan la energa qumica disponible en molculas orgnicas. Un ejemplo de reaccin catablica es la digestin qumica en la que la ruptura de los enlaces de las molculas alimenticias libera energa, otro ejemplo es el proceso llamado oxidacin(respiracin celular). Mientras que casi la totalidad de las reacciones anablicas requieren energa, las reacciones catablicas proporcionan la energa necesaria para llevar a cabo las reacciones anablicas

METABOLISMO Y ENZIMAS

Las reacciones qumicas se presentan cuando se crean o se rompen enlaces qumicos

Para que se lleven a cabo las reacciones qumicas, los iones, los tomos o molculas deben chocar unos con otros.

La efectividad de la colisin depende de la velocidad de las partculas, la calidad de la energa que se requiere para que la reaccin se presente (energa de activacin) y la configuracin (forma) especifica de las partculas.

La presin y temperatura normales del cuerpo son demasiado bajas para que las reacciones qumicas se presenten a una velocidad suficientemente rpida para el mantenimiento de la vida.

Aunque el aumento en la presin, temperatura y concentracin de las molculas reactivas puede aumentar la frecuencia de las colisiones, y tambin la velocidad de las reacciones qumicas, con esos cambios pueden daar o matar a las clulas, y, por consecuencia, al organismo.

La solucin a este problema en las clulas vivas est en las enzimas. Las enzimas aceleran las reacciones qumicas aumentando la frecuencia de las colisiones, disminuyendo la energa de activacin y orientando de manera adecuada a las molculas en colisin. Las clulas realizan esto sin necesidad de alterar la concentracin, la presin o la temperatura; en otras palabras, sin daar o matar a la clula.

 Las sustancias que pueden acelerar una reaccin qumica aumentando la frecuencia de las colisiones o disminuyendo el requerimiento de energa de activacin, sin que se alteren en si mismas, se denominan catalizadores. En las clulas vivas, las enzimas funcionan como catalizadores biolgicos.

ENZIMAS Es un componente de origen proteico, capaz de catalizar. Acta sobre el sustrato para acelerar la reaccin y que se obtenga un producto.

ENERGIA DE ACTIVACIN: una reaccin qumica tiene lugar cuando las molculas que chocan poseen una cantidad mnima de energa.

PARTES DE UNA ENZIMA Y OTROS CONCEPTOS:

Sustrato: sustancia sobre la cual acta la enzima. Coenzima: pequeo compuesto orgnico unido en forma laxa a la protena enzimtica y necesaria para la accin de stas.

Sitio activo: tambin llamado isostrico, parte de la enzima donde se une el sustrato. Sitio alosterico: parte de la enzima donde se pueden unir diferentes sustancias reguladoras como serian; coenzimas (generalmente vitaminas) y/o cofactores (Mg, Zn, Cu, K, Fe). Apoenzima; porcin proteica de la enzima. Holoenzima: enzima intacta con su cofactor unido

Algunas enzimas estn formadas por completo de protenas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas contienen una protena que se llama

apoenzima, que es inactiva sin un

componente no proteco llamado

cofactor. Juntos, la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima

activada o enzima completa.

Hay enzimas que necesitan la participacin de otros compuestos qumicos no proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. A la parte proteica sin el

cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.

Caracteristicas de las enzimas Son bastante Como catalizadores,

las enzimas son especficas. especficas en las reacciones que catalizan cada una de ella.
En condiciones optimas, pueden catalizar reacciones ms de 10 billones de veces ms rpido que las reacciones equiparables que se presentan sin las enzimas.

Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato especfico.

Realizan su trabajo a temperaturas moderadas

La especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse slo a ciertos sustratos.

Aumenta la velocidad de una reaccin qumica y no la altera de forma permanente por la reaccin.

Disminuyen la energa de activacin que se requiera para una reaccin qumica (proporcionan una va que requiera menos energa).

No se conoce por completo la forma en que las enzimas disminuyen la energa de activacin, sin embargo se cree que presenta la siguiente secuencia general:
La superficie del sustrato hace contacto con una regin especfica, sobre la superficie de la molcula de la enzima que se conoce como sitio activo.

Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama enzimasustrato. La molcula del sustrato se transforma por el reacomodo de los tomos existentes, por el desdoblamiento de las molculas del sustrato o por la combinacin de varias molculas del sustrato. Las molculas del sustrato transformado, que ahora se llaman productos de la reaccin, se separan de la molcula de enzima. Despus de que termina la reaccin, sus productos se separan de la enzima sin cambio y la enzima queda libre para unirse a otra molcula de sustrato.

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ENZIMAS DIGESTIVAS

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los materiales especficos sobre los que pueden actuar (sustratos).

Cada enzima acta sobre un solo tipo de alimento, como una llave encaja en una cerradura. Adems, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.

Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones qumicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos.

Enzima

Acta sobre

Proporciona

Se produce en La boca (glndulas salivares) El estmago y p ncreas El estmago

Condiciones para que acte Medio moderadamente alcalino Medio moderadamente cido Medio muy cido Medio alcalino y previa accin de las sales biliares

Ptialina

Mono y almidones. disacridos almidones Glucosa y azcares protenas Pptidos y aminocidos cidos grasos y glicerina

Amilasa

Pepsina

Lipasa

grasas

Pncreas e intestino Intestino (su produccin disminuye con el crecimiento)

Lactasa

lactosa de la leche

Glucosa y galactosa

Medio cido

El proceso normal de digestin de los alimentos, mediante la accin de las enzimas, da como resultado nutrientes elementales (aminocidos, glucosa, cidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo.

cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de fermentacin y putrefaccin en los alimentos a medio digerir En este caso, son los fermentos orgnicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos.

La diferencia es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el caso de la digestin propiciada por las enzimas se producen adems una gran variedad de productos txicos (indol, escatol, fenol, etc.). Estas sustancias tambin pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminacin de txicos del organismo.

VELOCIDAD DE REACCIN

Para que puedan reaccionar, las molculas deben contener suficiente energa para sobrepasar la barrera que impone el alcanzar el estado de transicin.

En ausencia de un catalizador, en este caso en ausencia de una enzima, la cantidad de molculas en una poblacin de reactivos que pueden poseer esta energa es muy pequea y la capacidad de formar producto es igualmente demasiado pequea.

Por lo tanto la velocidad de la reaccin esta determinada por el nmero de molculas con energa suficiente para alcanzar el estado de transicin.

Mientras menor sea la energa de activacin, y mas molculas puedan alcanzarla, la velocidad de la reaccin ser mayor. De esto depende el gran valor que tiene enzimas en los sistemas biolgicos.

CINTICA ENZIMTICA

La cintica se refiere al estudio de la velocidad de cambio de reactivos a productos durante una reaccin qumica

La velocidad se refiere al cambio en la concentracin de reactivos o productos por unidad de tiempo

La tasa de cambio (rate) se refiere al cambio total en las concentraciones por unidad de tiempo

Velocidad inicial es el cambio en la concentracin de reactivos o productos inmediatamente despus de que la reaccin se inicia, es decir cuando la reaccin es lineal.

La derivacin de la primera ecuacin de velocidad para una reaccin catalizada por enzimas fue derivada en 1903 por Henri y se bas en los siguientes supuestos:

1. La enzima es un catalizador 2. La enzima y el sustrato reaccionan rpidamente para formar un complejo enzima-sustrato. 3. Slo 1 sustrato y un complejo enzima-sustrato estn involucrados, y el complejo ES se rompe directamente para formar E libre y producto. 4. La enzima, el sustrato y el complejo enzima-sustrato estn en equilibrio, esto es la velocidad a la cual ES se disocia a E + S es mucho ms rpida que la velocidad a la cual ES se rompe para formar E + P. 5. La [S] es mucho mayor que la [E], de modo que la formacin del complejo ES no altera la [S]. Los parntesis cuadrados [] indican concentraciones. 6. La velocidad de la reaccin est limitada por el rompimiento del complejo ES para formar E libre y P (etapa limitante). 7. La velocidad es medida durante tiempos muy cortos, de modo que la velocidad de la reaccin reversa es insignificante

Michaelis-Menten, propusieron algunas condiciones secundarias, pero importantes, deben ser mantenidas durante la reaccin

La Temperatura, la fuerza inica, el pH, y otras constantes fsicas que puedan afectar la velocidad de la reaccin deben permanecer constantes

Cada molcula de enzima debe actuar en una molcula de sustrato en cada ocasin

La enzima debe permanecer sin ninguna modificacin, ni en su estructura, ni en su concentracin, durante todo el tiempo que dure la determinacin de la reaccin.

MECANISMOS CATALTICOS

Catlisis: La catlisis es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reaccin qumica.

Las enzimas consiguen velocidades catalticas significativamente superiores debido a que sus lugares activos poseen estructuras que estn singularmente adecuadas para favorecer la catlisis.

Varios factores contribuyen a la catlisis enzimtica. Los ms importantes son (1) los efectos de proximidad y tensin, (2) los efectos electrostticos, (3) la catlisis cido bsica y (4) la catlisis covalente.

1. EFECTOS DE PROXIMIDAD Y TENSIN.

El sustrato debe de acercarse y orientarse de manera precisa a los grupos catalticos del lugar activo

1l. EFECTOS ELECTROSTTICOS

Las interacciones dbiles reducen las fuerzas de atraccin entre las molculas del complejo E+S, por lo que hay una disminucin en la energa libre, lo cual acelera la reaccin.

lll. CATLISIS ACIDO BASICA

Los grupos qumicos pueden hacerse mas reactivos aadiendo o eliminando un protn . Los sitios activos de las enzimas tienen grupos de cadenas laterales que actan como donadores o aceptores de protones

IV. CATLISIS COVALENTE

En las enzimas el grupo nucleofilico de la cadena lateral forma un enlace covalente inestable con el sustrato. Entonces el complejo E+S forma el producto.

INHIBICIN ENZIMTICA

ACTIVADORES ENZIMTICOS: Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgnicos especficos, que reciben el nombre de activadores. Los ms usuales son: HIERRO, COBRE, MAGNESIO, MANGANESO, COBALTO Y ZINC. INHIBIDOR ENZIMATICO: molculas que reducen la actividad de una enzima. Incluyen muchos frmacos entre ellos antibiticos, conservantes alimenticios y venenos

Los inhibidores pueden ser de dos tipos Reversibles Irreversibles

INHIBIDORES REVERSIBLES.

Existen varios tipos de inhibidores reversibles, distinguibles mediante criterios cinticos

INHIBICIN COMPETITIVA
La caracterstica ms importante de este tipo de inhibicin es que el sustrato y el inhibidor son mutuamente excluyentes. Generalmente, se encuentra que el inhibidor es una molcula con estructura similar a la del sustrato.

Sin embargo tambin se puede dar el caso de que el inhibidor sea estructuralmente diferente al sustrato y que, al interactuar con otro sitio diferente de la enzima, induzca un cambio conformacional que modifique el sitio para el sustrato.

INHIBICION ACOMPETITIVA
En la inhibicin acompetitiva, el inhibidor slo se une alcomplejo enzima-sustrato, y no a la enzima libre. La adiccin de ms sustrato a la reaccin da lugar a un aumento de la velocidad de reaccin, pero no hasta el grado que se observa en las reacciones sin inhibir. La inhibicin acompetitiva suele observarse en las reacciones en las que las enzimas unen ms de un

INHIBIDORES IRREVERSIBLES

Los inhibidores de este tipo son comunes en farmacologa, y resultan tiles en el tratamiento de patologas muy diversas.

INHIBIDORES NO COMPETITIVOS
Los inhibidores no competitivos se unen a sitios de unin especficos en la molcula de enzima, distintos del centro activo. Por tanto, su efecto no puede revertirse aumentando la concentracin de sustrato. Adems, el inhibidor presenta afinidad tanto por la enzima libre como por el complejo enzima-sustrato. Tras la unin del inhibidor, la actividad cataltica de la enzima se anula, sin que vare la capacidad de la enzima de unir el sustrato. El sistema se comporta como si la concentracin de enzima hubiera disminuido, ya que la fraccin de enzima unida al un inhibidor no manifiesta su actividad cataltica

REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Una molcula de enzima no tiene por qu actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por: cambios en el pH cambios en la temperatura presencia de cofactores presencia de inhibidores

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad cataltica). Este es el llamado pH ptimo.

La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por enzima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: loscofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima.

Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima
apoenzima + grupo prosttico= holoenzima

EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

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