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EXPLICAR CUALES SON LOS

DIFERENTES NIVELES DE
ORGANIZACIN ESTRUCTURAL DE
UNA PROTENA Y SEALAR COMO
SE ESTABILIZA CADA NIVEL
Integrantes:
Annese Sergio
Aponte Baltazar
Aquino Andreina
UNIVERSIDAD DE CARABOBO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA DE MEDICINA DR. WITREMUNDO TORREALBA
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGA Y BIOQUMICA
ASIGNATURA BIOQUIMICA

ANALIZAR COMO CAMBIOS A NIVEL
DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA
AFECTAN LOS OTROS NIVELES
ESTRUCTURALES Y LA ACTIVIDAD
BIOLGICA DE LA PROTENA
Integrantes:
Annese Sergio
Aponte Baltazar
Aquino Andreina
UNIVERSIDAD DE CARABOBO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA DE MEDICINA DR. WITREMUNDO TORREALBA
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGA Y BIOQUMICA
ASIGNATURA BIOQUIMICA

CONTENIDO
Niveles estructurales de las protenas:
primario, secundario, terciario y cuaternario
Fuerzas estabilizadoras: Enlaces
covalentes, enlaces de hidrogeno,
interacciones ionicas e hidrofobicas.
Consecuencias de cambios mutacionales en
la secuencia de aminocidos: ejemplo:
anemia falciforme
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS
PROTEINAS
http://img47.imageshack.us/i/estructuraproteinasbl9.png/
ESTRUCTURA PRIMARIA
Est determinada
por la secuencia
de aminocidos de
la cadena proteica.
Las cadenas
laterales de los
aminocidos se
extienden a partir
de una cadena
principal.

http://www.uib.es/facultat/ciencies/prof/josefa.donoso/campu
s/modulos/modulo1/prim.jpg
ESTRUCTURA PRIMARIA
Independientemente de la longitud de la
cadena, siempre hay un extremo amino y
un extremo carboxilo terminal que
permanecen intactos.

http://www.arrakis.es/~ibrabida/igpr16.gif
POR QU CONOCER LA
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS
PROTENAS
Conocer su funcin.
Enfermedades genticas



http://3.bp.blogspot.com/_W3QQ-
I5EL54/SrIHEktMdaI/AAAAAAAADLc/r2yoGYYH5fY/s400/trisomia2
1.jpg
ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura
secundaria de
las protenas es el
plegamiento regular
local entre residuos de
aminocidos cercanos
de la cadena
polipeptdica

Se adopta gracias a la
formacin de enlaces
de hidrgeno entre las
cadenas laterales de
aminocidos cercanos
en la cadena.

http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Fi
gT3/Fig3_1m.jpg
LOS NGULOS QUE DEFINEN LOS DOS
TIPOS MAS COMUNES DE ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Hlice alfa: Esta
estructura se
mantiene gracias a los
enlaces de hidrgeno
intracatenarios
formados entre el
grupo -NH de un
enlace peptdico y el
grupo -C=O del cuarto
aminocido que le
sigue.

http://payala.mayo.uson.mx/Pro
grama/modulo_3_c.jpg
POR QUE SE FORMA SE FORMA LA HLICE
ALFA CON MAS FACILIDAD QUE OTRAS
CONFORMACIONES POSIBLES
Uso optimo de puentes de
hidrogeno
Cada uno de los enlaces
peptidos de la helice participa
en un enlace de H
Tres o cuatro enlaces de
hidrogeno por giro, estos
sumados proporcionan a la
estructura una estabilidad
considerable

http://payala.mayo.uson.mx/Programa/modulo_3_c.jpg
LOS NGULOS QUE DEFINEN LOS DOS
TIPOS MAS COMUNES DE ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Lminas beta: La forma
en beta es una
conformacin simple
formada por dos o ms
cadenas polipeptdicas
paralelas o
antparalelas y se
adosan estrechamente
por medio de puentes
de hidrgeno y diversos
arreglos entre los
radicales libres de los
aminocidos.


http://bifi.unizar.es/jsancho/estructuramacromoleculas/
6Proteinasglobulares/solenoides.jpg
PUEDE SER:
PARALELAS
ANTIPARALELAS
Lehninger Principles of Biochemistry
ESTRUCTURA TERCIARIA
Corresponde a la
estructura
tridimensional
resultante del
plegamiento de la
cadena polipeptidica
Es la responsable
directa de sus
propiedades
biolgicas

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/
60/Myoglobin.png
TIPOS DE ESTRUCTURA
TERCIARIA
FIBROSA GLOBULAR
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bac
hillerato/biomol/imagenes/protido/hemoglobine.gif
http://bifi.unizar.es/jsancho/estructuramacromoleculas/
6Proteinasglobulares/solenoides.jpg

ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura
cuaternaria deriva
de la conjuncin de
varias cadenas
peptdicas que,
asociadas,
conforman un ente,
un multmero, que
posee propiedades
distintas a la de
sus monmeros.
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/
60/Myoglobin.png
Enlaces Covalentes
Enlaces de Hidrgeno
Interacciones de Vander Waals
Enlaces de Disulfuro
Interacciones Inicas
Interacciones Hidrofbicas
Lehninger Principles of Biochemistry
Enlaces Covalentes: Es aquel enlace en donde los pares de
tomos
comparten pares de electrones.







Enlaces de Hidrgeno: atraccin electrosttica entre un tomo
de oxgeno de una molcula de agua y el hidrgeno de otra.


http://images.google.co.ve/images?um
=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enl
aces+de+hidrogeno&aq=1&oq=enlace
s+de+&start=0
http://images.google.co.ve/images?um
=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enl
aces+covalentes&aq=f&oq=&start=0
Interacciones de Vander Waals: interacciones electrostticas
dbiles que se establecen cuando dos dipolos se aproximan.





Enlaces de Disulfuro (puente disulfuro o enlace SS) : es un
enlace covalente fuerte entre grupos tioll (-SH2) de dos
cistenas.
Tomado de: Bioqumica. Mathews. 3era edicin
http://images.google.co.ve/images?um
=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enl
aces+disulfuro&aq=f&oq=&start=0
Interacciones Inicas: uno de los tomos capta electrones
del otro.







Interacciones Hidrofbicas (efecto hidrfobo): fuerzas que
mantienen juntas las regiones hidrfobas de las molculas
(no interaccionan con el agua).
http://images.google.co.ve/images?hl=
es&q=enlaces%20ionicos&oq=&um=1
&ie=UTF-8&sa=N&tab=wi
Tomado de: Bioqumica. Mathews. 3era edicin
Estabilidad por Enlaces covalentes, peptdico, Disulfuro e
Interacciones Dbiles.
Plegamiento de las cadenas polipeptdicas
Enlaces peptdico: enlace covalente grupo amino - grupo
carboxilo. Limita el nmero de cadenas polipeptdicas
Lehninger Principles of Biochemistry
Hlices : bucle de enlaces de hidrgeno
Lehninger Principles of Biochemistry
Lminas : enlaces de hidrgenos lineales
Lehninger Principles of Biochemistry
Giros : Enlaces de hidrgeno y enlaces
peptdicos.
Lehninger Principles of Biochemistry
Lehninger Principles of Biochemistry
Queratina: ovillo enrollado, muy elsticos y
flexibles
Fibrona: cadenas unidas de modo
covalente
Colgeno: hlice triple, con enlaces de hidrgeno













Elastina: cadenas entrecruzadas.
Lehninger Principles of Biochemistry
http://images.google.co.ve/images?um
=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=ela
stina&aq=f&oq=&start=0
Interacciones carga- carga: entre grupos de las cadenas
laterales +/-. (Puentes salinos).



Enlace de Hidrgeno internos: dbiles en disolucin
acuosa, contribucin considerable a la estabilidad.


http://images.google.co.ve/images?hl=
es&q=enlaces%20ionicos&oq=&um=1
&ie=UTF-8&sa=N&tab=wi
http://images.google.co.ve/images?um
=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enl
aces+de+hidrogeno&aq=1&oq=enlace
s+de+&start=0
Interacciones de Vander Walls: la suma de interacciones
intramoleculares da una poderosa estabilizacin.






Efecto Hidrfobo: internalizacin de los grupos hidrfobos
por el plegado.





Lehninger Principles of Biochemistry
Tomado de: Bioqumica. Mathews. 3era edicin
Enlaces de Disulfuro: estabilidad luego del plegado.
http://images.google.co.ve/images?um=1&hl
=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enlaces+disulf
uro&aq=f&oq=&start=0
Interacciones Protena Protena Homotpicas: puentes
salinos, enlaces de hidrgeno, fuerzas de Vander Waals,
interacciones hidrfobas, enlaces de disulfuro.



Lehninger Principles of Biochemistry
Interacciones Protena Protena Heterotpicas: fuerzas no
covalentes en las superficies proteicas complementarias.
Lehninger Principles of Biochemistry


CAMBIOS CONSERVADORES

CAMBIOS NO CONSERVADORES

ANEMIA FALCIFORME

http://choyano.files.wordpress.co
m/2009/08/proteina.jpg
Estas modificaciones pueden producir:

Cambios conservadores: en los cuales la naturaleza de la cadena
lateral es mantenida (Ej: si es reemplazado un residuo
de Asparagina por uno de Glutamina

Cambios no conservadores: donde la mutacin reemplaza el
aminocido por otro de propiedades diferentes (Ej: se reemplaza un
residuo de Arginina por otro de Prolina).
Asparina Glutamina




Arginina Prolina
Imgenes: Lehninger, Albert. Principios De Bioqumica, 4 ed
La Anemia falciforme es una enfermedad hereditaria de los glbulos
rojos. Las personas con anemia falciforme tienen hemoglobina anormal.
http://images.google.co.ve/images?hl=es&source=hp&q=anemia%20falc
iforme&rlz=1R2ACAW_enVE366&um=1&ie=UTF-8&sa=N&tab=wi
La Hemoglobina (Hb)
Es una heteroprotena de la sangre, que transporta el oxgeno desde
los rganos respiratorios hasta los tejidos y oraganos.
Estructura
La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las
cuales se une un grupo hemo.
http://images.google.co.ve/images?um=1&hl=es&rlz=1R2
ACAW_enVE366&tbs=isch%3A1&sa=1&q=hemoglobina&aq
=f&oq=&start=0

Acido Glutmico

Valina
Imagen tomada: www.google.com
Acido Glutaminico Valina
http://dta.utalca.cl/biologia/BioROM%202005/contenido/av_biom
o/FigT2/Glu.GIF

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