UNIVERSIDAD NACIONAL DE TUMBES

ESCUELA ACADEMICO PROFESIONAL INGENIERIA

AGROINDUSTRIAL

DEPARTAMENTO ACADEMICO PROFESIONAL DE QUIMICA Y
FISICA

ASIGNATURA: COMPOSICION DE ALIMENTOS


DOCENTE: Ing. YURI IVAN MENDOZA GARAY
2013

LOS ALIMENTOS

Toda sustancia natural, de origen animal, vegetal o
mineral, que contenga en su composicin aportes
energticos y nutritivos para el organismo, y con
cualidades sensoriales (color, aroma, sabor, etc.) que
exciten nuestros sentidos.
Y que adems de nutrir satisfaga el apetito,
constituyendo un estmulo psico-fsico, con significado
emocional y que acte como factor de integracin
social.

Clasificacin de los Alimentos

Se han propuesto numerosas formas de clasificar a los
alimentos naturales, entre ellas podemos citar:

1) Por su naturaleza:
a) Vegetales
b) Animales
c) Minerales
2) Por su composicin qumica: (segn el nutriente que
ms abunda)
a) Carbonados
b) Proteicos
c) Grasos
d) Vitamnicos
e) Con fibras

3) Por la funcin principal que cumplen en el organismo:
a) Energticos
b) Plsticos
c) Reguladores
4) Por su procedencia:
a) Crnicos
b) Lcteos
c) Huevos
d) Cereales, Pastas y Legumbres
e) Hortalizas y Frutas
f) Aceites y grasas
g) Azcares y dulces
h) Infusiones y Bebidas
5) Por sus posibilidades de conservacin:
a) Perecederos
b) Semi-Perecederos
c) No Perecederos

NUTRIENTE
SON SUSTANCIAS QUE SE ENCUENTRAN FORMANDO LOS
ALIMENTOS, CADA NUTRIENTE CUMPLE UNA FUNCIN
ESPECFICA DENTRO DEL SER HUMANO.
TIPOS DE NUTRIENTE

Macronutriente Micronutriente
Aportan la energa
necesaria para el cuerpo y
se encargan de formar los
rganos del cuerpo. Son:
Carbohidratos
Protenas
Grasas o lpidos
Se encargan de regular y
proteger al cuerpo, no
aportan energa. Son:
Vitaminas.
Minerales
Qu es el Agua?
El agua es un compuesto formado por dos
tomos de hidrgeno y uno de oxgeno. Su
frmula molecular es H2O.
El agua cubre el 72% de la superficie del planeta Tierra y
representa entre el 50% y el 90% de la masa de los seres
vivos. Es una sustancia relativamente abundante aunque solo
supone el 0,022% de la masa de la Tierra.
El ocano contiene un 97,25% del total de agua que forma la hidrosfera.
Y solo el 2.75% del agua es dulce.
Existe Agua en Abundancia?
El agua dulce que todos los seres vivos
necesitan para crecer y
desarrollarse representa slo el 2.75% de
toda el agua del PLANETA
Adems se encuentra desigualmente
distribuida, concentrndose
ms del 90% de la misma en los
casquetes polares, glaciares y
masas de hielo del planeta.
El agua tiene infinidad de usos y aplicaciones en la industria
alimentaria y su consumo aumenta cada da ms, de tal manera
que las reservas acuferas estn disminuyendo continuamente.

En muchas ocasiones el agua utilizada en la industria alimentaria
puede ser la causa de algunas de las reacciones dainas que
reducen las propiedades sensoriales y el valor nutritivo, por lo que
es muy importante tener un control adecuado de su calidad, sobre
todo de lo que est en contacto directo con los alimentos: debe
tener una cuenta microbiana baja y un nmero reducido de
microorganismos lipolticos y proteolticos, ya que de otra manera
pueden actuar en alimentos ricos en lpidos y protenas como lo
son los lcteos.
Gracia a las isotermas de adsorcin, la cul relaciona el contenido de humedad de un
alimento versus su actividad de agua a temperatura constante, se puede determinar
todos los cambios que puede ocurrir en un alimento, los cuales principalmente los
ms estudiados son los desfavorables, ya que estos son los que causan su veloz
deterioro en alimentos con mucha actividad de agua.
Al coger un alimento seco para hidratarlo metindolo en cmaras sucesivamente
con cada vez ms humedad relativa, se le llama Adsorcin.
Las isotermas de sorcin de humedad expresan la cantidad de agua de un alimento en
funcin de la humedad relativa de la atmsfera que lo rodea. Esto lo podemos observar con
mayor claridad en la Grfica 1.

1 0
Contenido en
agua del alimento.
Kg agua/Kg de
mat seca.
aw
Grfica 1
Si sometemos a deshidratacin un alimento con un alto valor de actividad de agua, la
curva tendr la misma forma sigmoidea, al principio es fcil deshidratar, luego difcil para
al final volver a ser fcil. A esto se le llama Desorcin.
Utilidades de las isotermas de sorcin.
La informacin obtenida con las isotermas de sorcin de
humedad es til en:
Procesos de concentracin y deshidratacin porque la presin de
vapor relativa est relacionada con la facilidad o dificultad de
eliminar agua.
La formulacin de mezclas de alimentos evitando la migracin de
humedad entre los diversos ingredientes.
Determinacin de la impermeabilidad (propiedad barrera
antigases) requerida en el material del envasado.
Determinacin del contenido de humedad que impide el
crecimiento de los microorganismos de inters.
Prediccin de la estabilidad qumica y fsica de los alimentos, en
funcin del contenido de agua.
LAS PROTEINAS

Los aminocidos, pptido y protenas son componentes
importantes de los alimentos porque contribuyen directamente al
sabor de los alimentos y son precursores de los componentes
aromticos y las sustancias coloreadas que se forman mediante las
reacciones trmicas y / o enzimticas que ocurren durante la
obtencin, preparacin y almacenamiento de los alimentos.
Tambin las protenas tienen capacidad para formar o estabilizar
geles, espumas, masa, emulsiones y estructuras fibrilares que son
esenciales para las propiedades fsicas de los alimentos.
LAS PROTEINA
Son macromolculas formadas por cadena de aminocidos.
Aminocidos:
Esenciales
No esenciales







Cumplen funciones:
Enzimas: Biocatalizadores
Codificadores genticos
Hormonas
Formadores de anticuerpos
Intervienen en mecanismos de coagulacin
Capacidad para interactuar formando agregados moleculares.
Pueden coagularse por accin del calor y/o acidificacin:
desnaturalizacin.
LA DESNATURALIZACION PROTEICA
Es la modificacin estructural de la molcula nativa de protena
debido a hidrolisis de los enlaces covalentes primarios.
Ocasiona perdida de actividad biolgica.

Mejora la suavidad de alimentos cocidos y la digestibilidad de las
protenas
Todo tratamiento para inactivar las enzimas y destruir M.O., es
desnaturalizacin.
La desnaturalizacin se manifiesta:
Reduccin de solubilidad de protena
Perdida de cristalizacin
Incremento en viscosidad de la solucin
Mayor susceptibilidad a la protelisis
Proceso de desnaturalizacin puede ser reversible: si solo se
modifica la estructura terciaria.
Se debe resaltar que las protenas alimentara no representan un
grupo especial, porque la mayor parte de las protenas estructural o
biolgicamente activas son protenas de los alimentos. Las
protenas alimentaras son simplemente aquellas que resultan
digestibles, no toxicas, relativamente baratas y organolpticamente
esenciales para el hombre son conocidas y varan con la edad y las
condiciones fisiolgicas de los individuos. El dficit de protenas por
desgracia es muy grande para algunos segmentos de la poblacin
presenta grandes problemas mucho mas cara que carbohidratos o
lpidos. Para poder colaborar en este problema creciente es
necesario encontrar nuevas protenas y desarrollar mtodos para su
mejor tecnologa, por ello es muy importante disponer de
propiedades fsico qumicas, biolgicas y qumicas de las protenas y
que efectos ejercen sobre ellas los tratamientos tecnolgicos que a
veces ocasionan ciertas reacciones que la hacen insolubles a las
protenas y para poder mejorar la calidad nutritiva y funcional de
ellas.
Propiedades Fisicoqumicas de los aminocidos y de las protenas

A.- Propiedades generales de los aminocidos

1.- Estructura general y clasificacin

Los aminocidos son los monmeros de que estn formadas las molculas
protenicas. En los hidrolizados de las protenas se encuentran habitualmente 20
tipos de aminocidos; en la naturaleza existen otros aminocidos menos
comunes que desempean funciones biolgicas.
Los aminocidos contienen en su estructura molecular al menos un grupo amino
primario (-NH2) y un carboxilo (-COOH). En los aminocidos derivados de las
protenas, el grupo amino primario ocupa una posicin alfa con respecto al grupo
carboxilo. Los alfa aminocidos naturales tienen la siguiente estructura:

H
/
R _ C _ COOH
/
NH2
R es una cadena lateral de composicin variable. L prolina y la
hidroxiprolina, que derivan de la pirrolidina, no responden a esta
estructura general.
Cada aminocido tiene una cadena lateral, R, caracterstica que
influye en sus propiedades fisicoqumicos y por tanto en las de
la protena de la que forma parte.
Segn la polidaridad de esta cadena lateral, es posible agrupar a
los aminocidos en 4 clases:
1 Aminocidos con cadenas laterales no polares o
hidrifobas: son menos solubles en agua que los aminocidos
polares. Su hidrofobia aumenta con la longitud de la cadena
lateral aliftica.
2 Aminocidos con cadenas laterales polares no cargadas
poseen grupos funcionales neutros, polares, capaces de
establecer puentes de hidrgeno con molculas adecuadas, con
el agua. La polaridad de la Serina, Treonina, y Tirosina esta
relacionada con sus grupos hidroxilo; la de la asparragina y la
glutamina lo esta, en cambio con su grupo amida y la de la
cistena con su grupo triol.
3 Aminocidos con cadenas laterales cargadas positivamente (a
pH prximo a 7).
Forman parte de esta clase la lisina, la arginina y la histidina.
Responsable de la carga de la lisina es el grupo _NH2; la carga de la
arginina se debe al grupo granuidino. El grupo imidazol de la
histidina esta protonado al 100% a pH 7 y al 50% a pH 6.

4 Aminocidos con cadena lateral negativamente cargada ( a pH
prximo a 7). Este grupo esta formado por los cidos asprtico y
glutmico.
En la mayor parte de los casos, estos aminocidos son
intermediarios (o precursores) metablicamente importantes, o
mediadores qumicos que participan en la transmisin de los
impulsos nerviosos. En algunos antibiticos, se han encontrado
aminocidos con configuracin D.

ENZIMAS.-

Las enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los
seres vivos. Son catalizadores biolgicos, es decir, sustancias que,
sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su
velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que
slamente aceleran las que espontneamente podran producirse.
Segn Badui (1990) las enzimas llevan a cabo reacciones
bioqumicas a muy altas velocidades y con un elevado grado de
especificidad; en su ausencia, la mayora de las transformaciones
qumicas requeridas para mantener activas las clulas tardaran
mucho tiempo en efectuarse o simplemente no procederan.

Lo anteriormente dicho es respaldado por Gonzles (2005) cada
enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre
un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una
reaccin catalizada por un enzima:
La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una regin concreta de la enzima, llamada
centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unin
formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el
sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos
directamente implicados en el mecanismo de la reaccin
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un
nuevo ciclo de reaccin.
Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan
reacciones especficas. Sin embargo hay distintos grados de
especificidad. La enzima sacarasa es muy especfica: rompe el
enlace b-glucosdico de la sacarosa o de compuestos muy similares.
As, para sta enzima, la sacarosa es su sustrato natural, mientras
que la maltosa y la isomaltosa son sustratos anlogos. La enzima
acta con mxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor
eficacia sobre los sustratos anlogos. Entre las enzimas poco
especficas estn las proteasas digestivas como la quimotripsina,
que rompe los enlaces amida de protenas y pptidos de muy
diverso tipo.

Propiedades de las enzimas.- Las propiedades de las enzimas
derivan del hecho de ser protenas y de actuar como catalizadores.
Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que
las dems conformaciones posibles. As, cambios en la
conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad
cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa sobre la
actividad de una enzima son: el PH, la temperatura, cofactores, etc.
A continuacin se detallarn los ms importantes:
Efecto del PH sobre la actividad enzimtica.- Las enzimas
poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -
NH
2
; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus
aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas
elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms
adecuada para la actividad cataltica. Este es el llamado pH
ptimo.
La mayora de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas
dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su
actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10. Este comportamiento se puede observar en la Figura 1.Como
ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos
han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.
Figura 1: Efecto del PH sobre la actividad enzimtica.