USMP-FMH-FN-2012-I

H. LEZAMA
1
UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES


FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

FILIAL NORTE

QUIMICA MEDICA


2012-I




PROFESOR: HELMER LEZAMA

PROTEINAS

Macromolculas biolgicas ms abundantes
Gran variedad de clases y tamaos
Diversidad de funciones biolgicas
Instrumento a travs de los cuales se expresa la informacin
gentica
Estructura: con 20 aminocidos covalentemente unidos en
secuencias lineales caractersticas
La clula puede producir diferentes protenas con diferentes
actividades uniendo los mismos 20 aminocidos en diferentes
combinaciones y secuencias, enzimas, hormonas, anticuerpos
transportadores, fibras musculares, protenas de la cornea
cuernos, leche, antibiticos venenos enzimas
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
2
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
3
AMINOCIDOS

Las protenas se hidrolizan a sus aminocidos

Asparagina (1806) Treonina en (1910)

Nombres comunes triviales que en muchos casos
derivan de la fuente de la cual fueron aislados.
Asparagina de esprrago
Glutamato de gluten
Tirosina de queso (gr. Tyros = queso)
Glicina (gr. Glycos azucarado).
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
4
CARACTERSTICAS COMUNES


Todos son aminocidos



Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamao,
carga, solubilidad )

Otros menos comunes , son modificaciones post-
traduccionales. Otros no forman parte de las
protenas


USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
5
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
6
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
7
Convencin
para designar
carbonos en
aminocidos:
1
2
3
4
5
6
lisina
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
8





El carbono es un centro quiral. Excepto G

USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
9
CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
10
Segn formen parte de las protenas
Aminocidos proticos
codificables o universales: 20 aa
modificados o particulares: (hidroxilacin,
carboxilacin, fosforilacin, glicosilacin,
condensacin, yodacin) Modificacin pos-
translacional de aminocidos
Aminocidos no proticos
D-aminocidos D-aminocidos (ejemplos)
-aminocidos no proticos
- aminocidos


CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
11
Segn polaridad
aa apolares
alifticos: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, metionina.
aromticos: fenilalanina, triptofano.
aa polares neutros
serina, treonina, cisteina, asparagina,
glutamina, tirosina.
aa polares cargados
cidos: cido asprtico, cido glutmico.
bsicos: lisina, arginina, histidina.
Esenciales:
TRIPTFANO
TREONINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
VALINA

No esenciales:
glicina - alanina
tirosina - serina
glutamina - prolina
glutamato
histidina
cistena
arginina
asparagina
aspartato
CLASIFICACIN NUTRICIONAL
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
12
taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc
CLASIFICACIN
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
13
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
14
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
15
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
16
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
17
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
18
Aproximadamente 300
aminocidos no forman
protenas.

Algunos aminocidos son
modificados despus de su
incorporacin en el
poliptido

Hidroxiprolina protenas
de pared celular de plantas,
colgeno

Hidroxilisina colgeno
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
19
6-N-metillisina, miosina

USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
20
Intervienen el la biosntesis de arginina, en el ciclo de la urea
Desmosina. (4 lisinas) elastina
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
21
Los aminocidos son anfteros

En solucin existen como iones o como formas
zwiterion
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
22
El zwiterion puede actuar:
como cido (donador de protn)
2
+ H
+
O como base (aceptor de protn)
2
+ H
+
Anfotricos, tambin llamados anfolitos
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
23
PUNTO ISOELECTRICO
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
24

pH al que el aminocido est como zwiterin.


pH al que el aminocido tiene carga neta 0.
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
25
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
26
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
27
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
28
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
29
COMPUESTOS DE IMPORTANCIA BIOLGICA DERIVADOS DE AA
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
30
Aminocido Compuesto Funcin
Lisina
Gly, Arg
Tirosina
Tirosina
Glutamato
Histidina
Tirosina
Triptfano
Arginina
Tirosina
Triptfano
Tirosina

Carnitina
Fosfocreatina
Dopamina
Epinefrina
GABA
Histamina
Melanina
Melatonina
xido ntrico
Norepinefrina
Serotonina
Tiroxina
Transprtador AG
Reserva energtic
Neurotransmisor
Hormona
Neurotransmisor
Vasodilatador
Pigmento
Hormona
Vasodilatador, NT
Neurotransmisor
Vasoconstrictor
Hormona





USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
31
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
32
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
33
Enlace formado entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo
amino del siguiente.
Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin
(carboxilo libre)
ENLACE PEPTIDICO
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
34
PROTEINAS
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
35
proteios = lo primero, ms
importante, de primera clase.
Propuesto por Berzelius en
1838.
18% de la masa celular.

G. Mulder 1839


USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
36
PROTEINAS: TAMAO
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
37

Unidades:
..... 30 1000 .......

Peso molecular:
..... 12000 1000000 .......

PROTEINAS: CLASIFICACION
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
38
SEGN SUS PROPIEDADES FISICAS

GLOBULARES:
Solubles, frgiles, redondeadas Hemoglobina

FIBROSAS:
Insolubles, estables, estructurales Queratina
alargadas

USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
39
PROTEINAS: CLASIFICACION
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
40
SEGN SU CONSTITUCION

SIMPLES: Aminocidos Insulina

CONJUGADAS: Aminocidos Hemoglobina
+
Grupo prosttico
PROTEINAS CONJUGADAS
CLASE GRUPO PROSTETICO EJEMPLO
Glicoprotenas
Lipoprotenas

Nucleoprotenas
Metaloprotenas
Cromoprotenas
Carbohidratos
Lpidos

Acidos nucleicos
Iones metlicos
Grupos cromgenos
Inmunoglobulinas
Lipoprotenas
sanguneas
Cromosomas
Ferritina
Hemoglobina
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
41
PROTEINAS: CLASIFICACION
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
42
SEGN SU FUNCION
Enzimticas Alcohol deshidrogenasa
Estructurales Colgeno
Almacenamiento Ferritina
Transporte Hemoglobina
Hormonales Insulina
Contrctiles Actina
Protectivas Inmunoglobulinas
Toxignicas Toxina botulnica

USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
43
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
44
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
45
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
46
a
b

a: Nmero de aminocidos en solucin


b: Nmero de residuos en el pptido
PEPTIDOS A FORMARSE
PROTEINAS: ESTRUCTURAS
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
47

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
48
SECUENCIA DE RESIDUOS.

Est dada por el enlace peptdico.

Su ruptura implica hidrlisis.
ESTRUCTURA PRIMARIA
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
49
FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA

Est dada por los puentes de hidrgeno.

Su ruptura implica desnaturalizacin.


ESTRUCTURA SECUNDARIA
Puede ser:
Alfa hlice

Beta u hoja plegada

Triple hlice.
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
50
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
51
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
52
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
53
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
54
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
55
FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,
enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas.
Su ruptura implica desnaturalizacin.
ESTRUCTURA TERCIARIA
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
56
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
57
FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS
TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS
SUBUNIDADES ENTRE ELLAS

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos, enlaces disulfuro,
interacciones hidrofbicas, enlaces covalentes.

Su ruptura implica desnaturalizacin.

Slo la presentan las protenas conjugadas y las multimricas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
58
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
59
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
60
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
61
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
62
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
63
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
64
USMP-FMH-FN-2012-I
H. LEZAMA
65