CAPITULO 3

PROTENAS
BIOQUMICA APLICADA
PPTIDOS
LOS AMINOCIDOS SE PUEDEN UNIR
POR ENLACES PEPTDICOS


Dos aminocidos
Eliminacin de una
molcula de agua
... Formacin del
enlace CO-NH
Enlace peptidico
Extremo amino
Extremo carboxilo
PEPTIDOS Y PROTEINAS

Pptido: hasta 50 aminocidos.
Oligopptido: pptido pequeo.
Polipptido: pptido grande.

Oligmero: protena formada por subunidades
idnticas llamadas protmeros.
Protenas sencillas y conjugadas (poseen
grupo prosttico).
Polmeros de
aminocidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
Dipptido: 2 aa
Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa
Pentapptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
PPTIDOS
NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal
al C-terminal, usando la terminacin il,
excepto para el ltimo aa.

Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena
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PEPTIDOS: EJEMPLOS

OCITOCINA: hormona que estimula la
contraccin del tero.
GLUCAGN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
ANTIBITICOS
GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en
reacciones Redox de la clula.
GLUTATIN

Glu-Cys-Gly (L-glutamil-L-cisteinil-glicina)
Principal pptido de las clulas.
Papeles biolgicos:
- Defensa celular contra compuestos oxidantes:
H2O2 + 2GSH GSSG + 2 H2O.
- Mantenimiento de las protenas en estado reducido.
PROTEINAS
QUE SON PROTENAS ?


Son biomleculas formadas bsicamente por
carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno.
Conservan su actividad biolgica solamente en un
intervalo relativamente limitado de pH y de
temperatura.
Las unidades monomricas son los aminocidos y
el tipo de unin que se establece entre ellos se
conoce como enlace peptdico.
Son macromolculas, de PM muy elevados,
mas de 6000 daltons,




FUNCIONES BIOLOGICAS (I)

Rol catalizador de las reacciones qumicas
celulares
Rol estructural
Rol energtico
Rol en el transporte intracelular y
extracelular de metabolitos
Rol en la respuesta inmune
FUNCIONES BIOLOGICAS (II)

Rol de mensajero qumico
Rol en funciones especializadas
Rol en el crecimiento y proliferacin
celular
Rol regulador del pH
No hay funcion celular que no sea mediada por las
proteinas

CLASIFICACIN DE PROTENAS SEGN SU
GRUPO PROSTTICO


CLASE GRUPO PROSTTICO EJEMPLO
Lipoprotenas Lpidos B-Lipoprotena
Glucoprotenas Carbohidratos Ig G
Fosfoprotenas Fosfato Casena leche
Hemoprotenas Hemo Hemoglobina
Flavoprotenas Nucletidos avina Succinato DH
Metaloprotenas Hierro Ferritina

Zinc Alcohol DH

Calcio Calmodulina

Molibdeno Dinitrogenasa
COMPOSICIN ELEMENTAL

Carbono 50 %
Oxgeno 23 %
Nitrgeno 16 %
Hidrgeno 7 %
Azufre 3 %

(Vlido para las protenas simples)
Ejemplos

PROTEINAS DE ESTRUCTURA
COLAGENO (HUESO Y PIEL)
KERATINA (PELO Y UNAS)
FIBRINA (AYUDA A LA COAGULACION)
ELASTINA (LIGAMENTOS)


PROTEINAS DE FUNCION
HORMONAS (CONTROLAN FUNCIONES DEL ORGANISMO)
ANTICUERPOS (LUCHAN INFECCIONES)
ENZIMAS (ACELERAN REACCIONES EN EL ORGANISMO)
HEMOGLOBINA (LLEVAN OXIGENO)
Por su naturaleza qumica
SIMPLES
CONJUGADAS

CLASIFICACIN DE LAS
PROTEINAS
Por la forma que adopta
FIBROSA
GLOBULAR

Por su funcin Biolgica
ENZIMAS
PROTENAS DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
Por su Solubilidad:
EUGLOBULINAS:
insolubles en agua
PSEUDOGLOBULINAS:
solubles en agua



Tipos


Ejemplos


Localizacin o funcin

Enzimas


cido-graso-
sintetosa


Cataliza la sntesis de cidos
grasos.

Reserva

Ovoalbmina


Clara de huevo.

Transportadoras

Hemoglobina


Transporta el oxgeno en la
sangre.

Protectoras en la
sangre

Anticuerpos


Bloquean a sustancias
extraas.

Hormonas

Insulina


Regula el metabolismo de la
glucosa.

Estructurales

Colgeno


Tendones, cartlagos,
pelos.

Contrctiles

Miosina


Constituyente de las
fibras musculares



EL ENLACE PEPTDICO ES PLANO Y RGIDO
Los seis tomos del grupo peptdico estn en el mismo plano
debido al carcter de doble enlace parcial del enlace
peptdico.

LA RESONANCIA
DE ELECTRONES
CONFIERE AL
ENLACE
PEPTDICO
CARCTER DE
DOBLE ENLACE
PARCIAL

Un doble enlace puro C-O
permitira la rotacin alrededor
del C-N.
Un doble enlace C=N impedira la
rotacin pero en ese caso habra
una carga neta negativa en el O
La verdadera densidad electrnica es intermedia. La
barrera para la rotacin C-N es de unos 88 kJ/mol, que
es suciente para mantener el grupo amido en un plano.
Las protenas son polmeros de aminocidos
El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace y
una rotacin restringida
El enlace peptdico define a un pptido, y tiene carcter
parcial de doble enlace. Por ello, el enlace peptdico es
plano y no permite la libre rotacin de sus sustituyentes.
Los ngulos de torsin en torno al Carbono alfa permiten flexibilidad
conformacional a la cadena principal (cadena polipeptdica, sin
considerar los grupos de cadena lateral, carctersticos de cada
aminocido.
CLASIFICACIN DE LOS ENLACES PEPTDICO SEGN EL
NUMERO DE AMINOCIDOS.


Oligopptidos: si el n de aminocidos es menor de 10.
Dipptidos: si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos: si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos: si el n de aminocidos es 4.

Polipptidos o cadenas polipeptdicas: si el n de
aminocidos es mayor de 10.


Polipptidos
Pptidos. Menos de 50 AA
Ej. Glutatin. Es un tripptido constituido por tres aminocidos:
glicina, cistena y cido glutmico.
Es un antioxidante intracelular para lo cual usa el grupo tiol de la
cistena como agente reductor. Acta reduciendo especies reactivas
del oxgeno como perxido de hidrgeno gracias a la enzima
glutatin peroxidasa la cual cataliza la siguiente reaccin:

H
2
O
2
+ 2GSH------- GSSG + 2 H
2
O.




ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS




Estruct.
Primaria
Estruct.
secundaria
Estruct. terciaria Estruct. Cuaternaria

Aminocidos Hlice alfa Cadena polipeptidica
Subunidades ensambladas
FACTORES QUE DETERMINAN LA
CONFORMACIN PROTEICA
Adems de la estructura primaria, las
condiciones fsico-qumicas del entorno: el pH,
concentracin salina, temperatura y otros
factores ambientales.
Desnaturalizacin es la prdida de la
conformacin de una protena.
Una protena desnaturalizada pierde su
actividad biolgica.

CARACTERIZACIN DE UNA PROTENA

Composicin de aminocidos.

Carga elctrica (pI).

Estructura primaria, secundaria, terciaria,
y en las protenas multimricas, su
estructura cuaternaria.

Secuencia de aminocidos,
Sirve para entender sus propiedades funcionales, identicar
la familia a la que pertenece y describir los polimorsmos y
las protenas mutantes que causan enfermedades
moleculares.
Se determina a partir de la secuencia del gen o
secuenciando la protena.

ESTRUCTURA PRIMARIA
LA FUNCIN DE UNA PROTENA DEPENDE DE SU
SECUENCIA DE AMINOCIDOS
Cada protena tiene un nmero de residuos y
secuencia carctersticos.
Las protenas contienen regiones esenciales para
su funcin, cuya secuencia se encuentra
conservada.
La estructura primaria de una protena puede variar
en diferentes especies y dentro de la misma
especie entre individuos, tejidos del mismo
individuo y fase del desarrollo
QU INFORMACIN PROPORCIONA LA
SECUENCIA DE AMINOCIDOS?

Prediccin de su estructura 3D, su funcin,
localizacin celular y su evolucin.
Clasicacin de las protenas en familias
(25% de identidad mnima para pertenecer a
la misma familia).
Deteccin de motivos relacionados con
funciones importantes (localizacin celular,
modicacin qumica y vida media).

Estructura Primaria:secuencia de aminocidos en una expresin lineal con
enlace pptidico
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Patrones repetitivos que se forman al
plegarse los polipptidos.
Puede predecirse con bastante
abilidad a partir de la secuencia.
Tipos de estructura secundaria ms
frecuentes:
Hlice alfa,
lmina plegada .

LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE
PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
a-hlice lmina plegada
ESTRUCTURA SECUNDARIA
a-hlice
HLICE ALFA: estructura rgida en forma de varilla que se forma cuando
una cadena polipeptdica se retuerce en una conformacin helicoidal a
derechas
La a-hlice se estabiliza a travs de puentes de hidrgeno que se
forman entre el grupo >C=O de un enlace peptdico y el grupo >NH de
otro
Se forma un puente de H entre el CO de un aminocido y el NH del cuarto
aminocido por detrs.

HLICE ALFA

Un puente de H entre el CO
de un aminocido y el NH del
cuarto aa. por detrs.

3,6 aacs por vuelta de hlice.

5,4 Amstrong (0,15 nm) de
distancia entre vuelta y vuelta.

Dextrgira.

3,6 aminocidos / vuelta
a-hlice
Los radicales van
dirigidos
hacia afuera
los puentes de
hidrgeno
son paralelos al eje
central
de la hlice
Las cadenas laterales
sobresalen de manera
perpendicular al eje de
la hlice.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ESTABILIDAD DE LA HELICE ALFA
Repulsin o atraccin electrosttica entre
residuos.

Impedimento estrico (entre residuos
adyacentes y entre residuos separados por 3
4 aminocidos).

La prolina y la glicina Tienen un efecto
desestabilizador de la alfa hlice.

LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA HELICE
COLAGENO
Triple hlice
Cada hlice
posee la
secuencia
prolina- glicina,
hidroxiprolina.
triple hlice

cada hlice posee la secuencia
(glicina-aminocido
x
-prolina/hidroxiprolina)
n


3 aa / vuelta

las hlices NO son a-hlices
COLAGENO
CONFORMACIN EN LMINA BETA

Se forman cuando se alinean de lado dos o ms
segmentos de cadenas poli peptdicas.
Esqueleto de la cadena poli peptdica extendido
en zig-zag.
Las cadenas poli peptdicas en zig-zag se
disponen de manera adyacente formando una
lmina estabilizada por puentes de H.
Lminas beta paralelas (cadenas orientadas en
la misma direccin) y antiparalelas (orientadas
en direcciones opuestas).

Hoja beta paralela

Hoja beta antiparalela

LAS LMINAS se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas
diferentes
vista
desde
arriba
vista
lateral
A. lmina
antiparalela
Los radicales de los
aminocidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lmina, en forma
alternada.
Es ms estable en
aminocidos
con R pequeos.
B. paralela
vista
desde
arriba
vista
lateral
Lmina plegada entre
segmentos
de una misma cadena
GIROS BETA

Son elementos de conexin entre hlices alfa y/o
lminas beta.


Determinan un cambio de direccin de las cadenas
polipeptidicas.

Se forma un puente de hidrgeno entre un residuo
(n) y el situado tres aminocidos despus (n+3).

La prolina y la glicina abundan en los giros beta.

GIROS BETA

Antiparalela

Paralela

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

Cada protena posee una nica estructura 3D.

La estructura 3D de una protena depende de la secuencia
de aacs.

La funcin de una protena depende de su estructura 3D.

La estructura 3D se estabiliza mediante enlaces
disulfuro y fuerzas no covalentes.


Dentro de la gran variedad de las protenas se reconocen
algunos patrones estructurales comunes.

LA ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la forma que se
manifiesta en el
espacio una
protena.
Puede ser
redondeada y
compacta,
adquiriendo un
aspecto globular.
Tambin puede
ser una estructura
fibrosa y alargada.
La conformacin
espacial de la
protena
condiciona su
funcin biolgica.
Mioglobina
La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales.
La protena se pliega sobre s misma y
tiende a una forma globular
Tambin puede ser una estructura fibrosa y
alargada.
En su mantencin participan los grupos
radicales de los aminocidos.


ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria
La conformacin espacial de la protena
condiciona su funcin biolgica.
Estructura terciaria
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO
Mioglobina Protena ligante de ac. grasos
ESTRUCTURA TERCIARIA
En las protenas en un medio acuoso, los aminocidos
apolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la protena
mioglobina seccin transversal de
la mioglobina
FORMACION DE PUENTES DISULFURO
La oxidacin de 2 cistenas vecinas permite formar puentes dislfuro.
Estos enlaces pueden unir covalentemente cadenas poli peptdicas
diferentes o tambin imponerle restricciones espaciales a una misma
cadena poli peptdica.
Puentes di sulfuro
Fuerzas que conforman a las protenas
Enlace peptdico:
La unin de los pptidos se producen por condensacin entre dos
aminocidos. Esta es una unin covalente fuerte, resistentes al
calor, a los extremos de pH y a los detergentes, con una energa
de enlace de 380KJ/mol y una longitud de 0.15nm. Al tener un doble
enlace parcial el grupo peptdico es aplanado.
Consecuencias del enlace peptdico:
- la cadena de polipptido posee una flexibilidad restringida en los
enlaces peptdicos que van seguidos por uniones flexibles.
- la carga parcial presente en el oxgeno y en el nitrgeno del enlace
permite la atraccin entre dos uniones peptdicas, formando un
enlace hidrgeno dbil con una energa de enlace de 5KJ/mol
- con frecuencia, los aa. de un polipptido se denominan residuos
Enlaces de hidrgeno:
Se producen entre tomos del enlace pptidico y grupos polares
colaterales, donde un tomo de hidrgeno es compartido por dos
tomos electronegativos, y son importantes para la formacin de los
bucles en las estructuras secundarias y para el plegamiento de las
estructuras terciarias.
Tienen una energa de enlace de 20KJ/mol y una longitud de 0,3nm.
Interacciones hidrfobas:
Los residuos hidrfobos producen interacciones, ms que
verdaderos enlaces, all donde forman agrupamientos muy
compactos. La energa del enlace viene del desplazamiento del
agua
Interacciones inicas:
Son el resultado de las fuertes atracciones entre tomos positivos y
negativos. Estas uniones se observan en las estructuras terciarias y
tienen una energa de enlace de 335KJ/mol y una longitud de
0,25nm


Fuerzas de Van der Waals:
(dipolos inducidos por dipolos) son fuerzas de atraccin dbiles
entre dos tomos cuando los orbitales de sus electrones se acercan
uno al otro. La energa de enlace es muy dbil, de 0,8 KJ/mol y la
longitud de 0,35nm. Colectivamente, estos enlaces se aaden a la
importante energa contenida en la estructura terciaria de los
grandes polipptidos
Interacciones de las cadenas laterales:
Forman enlaces, siendo los ms importantes los producidos entre
los grupos tiol de los residuos de cistena, que forman una unin
covalente de 210 KJ/mol llamada puente disulfuro. Los puentes
disulfuro son importantes en las estructuras terciarias y en la
estructuctura secundaria de la elastina, y se encuentran
habitualmente en protenas diseadas para la exportacin, por ejm:
- La enzima digestiva ribonucleasa tiene cuatro puentes disulfuro.
- La protena plasmtica insulina tiene tres puentes disulfuro
Corresponde a la asociacin de cadenas polipeptdicas o
SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura terciaria.

Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas
diferentes.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
La hemoglobina est formada por dos cadenas
alfa y dos beta que pueden disociarse.

HEMOGLOBINA
HEMOGLOBINA
dmero
tetrmero
HEMOGLOBINA
TBP
Niveles de la estructura de protenas
I: secuencia de
aminocidos
II: Estructura 3D
Estabilizada por
Puentes de Hidrgeno
De cadena principal
(establecidos por el
Grupo amida formado
Por el enlace peptdico.
Puentes hidrgeno
intramoleculares(alfa
hlice); Puentes
hidrgeno
intermoleculares
(lmina beta plegada
III: Estructura 3D de una
Cadena polipeptdica
Completa. Involucra arreglos de
Estructura II (estructura super-II)
e interacciones de cadena lateral,
mediante puentes de Hidrgeno,
interacciones hidrofbicas,
interacciones inicas (puentes
salinos) y eventualmente,
puentes dislfuro.
IV: Ensamble de cadenas
Polipeptdicas en un complejo
Funcional. Todas las interacciones
Presentes en III pueden estar
Presentes en IV
PROPIEDADES CIDO-BASE
Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las
hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse como un cido o una base y por
tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran
Solubilidad y fuerza inica
Las protenas son solubles en agua
cuando adoptan una conformacin
globular.
La solubilidad es debida a los
radicales (-R) libres de los
aminocidos que, al ionizarse,
establecen enlaces dbiles (puentes
de hidrgeno) con las molculas de
agua.
As, cuando una protena se
solubiliza queda recubierta de una
capa de molculas de agua (capa
de solvatacin) que impide que se
pueda unir a otras protenas lo cual
provocara su precipitacin
(insolubilizacin). Esta propiedad es
la que hace posible la hidratacin de
los tejidos de los seres vivos.
Precipitacin por salado.
El exceso de sal
secuestra el agua de
hidratacin
Salting-In, y Salting-out
En un medio poco salino, la solubilidad de las protenas
aumenta al incrementar la concentracin de sales.
Este efecto se conoce como salting in y se explica mediante
la teora de Debye-Hckel.
Segn se aaden sales al medio (o lo que es lo mismo,
segn aumentamos la fuerza inica del medio), los iones en
que stas se disocian rodean a las protenas, interaccionando
con sus grupos ionizables, evitando as que se establezcan
interacciones atractivas entre las cadenas laterales o
extremos cargados de las protenas; es decir, se dificulta la
aglomeracin de las protenas y por tanto su precipitacin.
En estas condiciones, la solubilidad aumenta al
incrementarse la fuerza inica del medio.
Consideremos ahora un medio con altas
concentraciones de sal.
En estas condiciones, la repulsin entre cargas del mismo
signo se reduce y las protenas se solvatan mucho peor al ir
aumentando la concentracin de sal.
Al solubilizar la sal, sus iones se rodean de molculas de
agua, limitando las molculas de agua disponibles
para solubilizar las protenas.
As, al potenciarse las interacciones protena-protena frente
a las interacciones protena-disolvente, las protenas
precipitarn segn aumente la fuerza inica del medio
(disminuye su solubilidad).
A este efecto se le denomina efecto salino o salting out.
Salting-In, y Salting-out
Salting-In, y Salting-out
DESNATURALIZACIN DE
PROTENAS

Prdida de la estructura 3D de una
protena.
Cambian las propiedades fsicas, qumicas
y biolgicas.
Se produce por tratamiento con agentes
fsicos y agentes qumicos.

Desnaturalizacin
de la RNasa

Renaturalizacin
de la RNasa

Denaturacin.
perdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria de una protena
no se altera la estructura primaria
Ejplo. huevo duro
HIDROLISIS. escisin en aminocidos (ruptura de un
enlace covalente por adicin de agua).

AGENTES DESNATURALIZANTES


Acidos y bases fuertes.
Disolventes orgnicos (alcoholes,
cetonas, cloroformo).
Detergentes (SDS).
Agentes reductores (mercaptoetanol).
Compuestos polares neutros (urea,
guanidina).
Sales a elevada concentracin.
Aumento de temperatura.
Agresin mecnica (agitacin,
trituracin).



DENATURACIN
urea + b-
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO o
RENATURACION
(se retiran los
agentes
denaturantes)
puentes disulfuro
cistenas
puentes disulfuro
PROCESOS REVERSIBLE
1. CALOR:
Rompe todas las interacciones dbiles.

2. pH EXTREMOS:
Cambia la carga de los radicales de
aminoacidos ionizables, alterndose los enlaces
en que participan.
DENATURACION IRREVERSIBLE
MTODOS DE SEPARACIN DE
PROTENAS.
Por su tamao: dialisis y ultrafiltracin.
Por su solubilidad: precipitacin.
Por su carga elctrica: Electroforesis,
Cromatografa
a. Por su tamao

a) Dilisis
b) Ultracentrifugacin
Dilisis
Proceso de separar molculas de una solucin por
diferencia del ndice de difusin a travs de una
membrana semipermeable.
Una solucin de varios tipos de molculas es puesta en un
bolso semipermeable de dilisis (acetato de celulosa u otro).
El bolso de dilisis sellado se coloca en un envase con una
solucin diferente, o agua pura.
Las molculas lo suficientemente pequeas como para
pasar a travs de los poros (a menudo agua, sales y otras
molculas pequeas) tienden a moverse en la direccin de la
concentracin ms baja.
Molculas ms grandes (a menudo protenas, ADN, o
polisacridos) que tiene dimensiones significativamente
mayores que el dimetro del poro son retenidas dentro del
bolso de dilisis.
Dilisis
Separation por su tamao
b. Por su solubilidad
Precipitacin Salina.
Son solubles en agua con conformacin globular.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de aminocidos que,
establecen enlaces (puentes de hidrgeno) con molculas de agua.











curva de solubilidad de una protena.
Aumentan solubilidad a concentraciones bajas y precipitan a altas
concentraciones salinas
Separacin por su punto isoelctrico
c. Por su carga electrica

a)Cromatografa de intercambio
inico
b)Electroforesis
Cromatografa de intercambio catinico.
La matriz slida est cargada negativamente
De modo que interacta con cationes (cationes son
retardados en la columna, mientras que los aniones son
repelidos y eluyen inmediatamente).
Los cationes pueden ser eluidos despus de adicionar
cationes, que interacten con la matriz, permitiendo la
elucin de protenas bsicas. Esto es, cargadas
positivamente.
Ambos son casos de cromatografas
de intercambio inico.
PROCESOS CON PROTEINAS
Curtido
Queratina.
Curtiembre.
El curtido es el proceso qumico
mediante el cual se convierten los
pellejos de animales en cuero.
El proceso consiste en reforzar la
estructura proteica del cuero
creando un enlace entre las cadenas
de ppticos.
La piel animal se compone de tres
capas diferenciadas : la epidermis
(capa exterior) , el tejido conjuntivo
(capa derms) y el tejido subcutneo.
Durante el tratamiento de la piel la
dermis debe separarse de las otras
ETAPAS:
De rivera.
curtido
A.- Preparacin.
(procesos de rivera)
En la etapa de Rivera
se recibe la piel (en
sangre o seca), se
hidrata, se le quita
el pelo y la
endodermis,
formada por
protenas y grasa;
se aumenta el
espacio
interfibrilar y se
eliminan las
impurezas
presentes.

B.- Curtido
En esta segunda etapa el objetivo es evitar que las
protenas de la piel se pudran.
Comprende: desencalado, purga, piquelado y curtido.

El desencalado. preparacin de las pieles para la
curticin, mediante lavados con agua limpia, tratando de
reducir la alcalinidad y removiendo los residuos de cal y
sulfuro de sodio. Se utilizan aguas que contienen sulfato
de amonio y cidos.
Piquelado.
En el piquelado los cueros se ponen en un entorno acido
formado por cloruro sdico y acido sulfrico, hasta pH 3.5-
1.8 .
El acido es necesario por que los agentes curtientes de
cromo no son solubles en condiciones alcalinas, al
contrario, en soluciones alcalinas las sales de cromo
reaccionan rpidamente con las fibras del colgeno, por lo
que podra producirse una sobrecurticin en las etapas
externas dificultando la difusin a las capaz
internas.(Germillac, 2004).
La velocidad de difusin de los componentes del piquelado
puede aumentarse incrementado la temperatura del
sistema, pero hay riesgo de provocar la hidrlisis acida de
la protena (a 36C). Estas operaciones no se aplican en el
curtido vegetal (con tanino).
El curtido.
Se adicionan sustancias orgnicas (sintticas o
naturales); o inorgnicas (minerales) para que
reaccionen con las protenas de la piel.
Los curtientes orgnicos ms usados son: acacia,
mimosa, quebracho, castao, y cascalote. Todos ellos
contienen compuestos orgnicos aromticos, conocidos
como taninos.
Los curtientes inorgnicos son sales que liberan metales
solubles que se hidrolizan y se mantienen en solucin.
El curtido mineral es el mas usado y tpicamente se
usa sales de cromo trivalente (por ejemplo: sulfato de
cromo y/o xido crmico, Cr
2
O
3
) con una
concentracin que vara de 1,5 a 8 por ciento de
Cr
2
O
3
.
El insumo se agrega en forma de sulfato de cromo
hasta completar el curtido, en el que se provoca la
reaccin entre los grupos carboxilo (-COOH) del
colgeno con el cromo
Cuando el cromo se introduce en la piel, reacciona con
las protenas formando compuestos de coordinacin
muy estables y la temperatura de contraccin de la piel
aumenta.

Estructura del colgeno
Sulfato de cromo
Cuero: Wet Blue
Acabado. El acabado del cuero wet blue, incluye operaciones
mecnicas y aplicacin de una capa de cubricin a la superficie del
cuero.
El ablandado es una operacin mecnica de batido que se utiliza
para hacer el cuero ms suave.
Para mejorar el aspecto final, el lado de flor del cuero se esmerila
utilizando un cilindro de esmerilado