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Protenas globulares
Cromo protenas
Glucoprotenas
PROTENAS
Heteroprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas
Aminocidos: Unidades
estructurales de las Protenas
Los aminocidos son compuestos orgnicos de bajo peso
molecular.
Estn compuestos siempre de C, H, O y N y adems pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un
grupo amino (NH2) que se unen al mismo carbono (carbono
).
Las otras dos valencias del carbono
se saturan con un tomo de H y con
un grupo variable denominado
radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades qumicas y biolgicas
de cada aminocido. Segn ste se
distinguen 20 tipos de aminocidos.
Clasificacin de aminocidos
1. Aminocidos alifticos. Son los aminocidos en los que el
radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede
tener, adems, grupos COOH y NH2. Los aminocidos
alifticos se clasifican en neutros, cidos y bsicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo
ni amino.
2. cidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo,
pero no amino.
3. Bsicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no
grupos carboxilo
2. Aminocidos aromticos. Son aquellos cuyo radical R es
una cadena cerrada, generalmente relacionada con el
benceno.
3. Aminocidos heterocclicos. Aquellos cuyo radical R es
una cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos
tomos distintos del carbono y del hidrgeno.
Aminocidos Esenciales
Presentes en personas
mayores de 8 aos
- Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
Arginina
Histidina
PROPIEDADES
O H
= N N
CC
OH H
=
O
OH
Enlace peptdico
1. En un enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitan en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.
2. Los grupos de aminocidos unidos por este enlace se denominan
residuos para resaltar la prdida de una molcula de agua en cada
enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminocidos se numeran desde el N-terminal.
Enlace peptdico
El enlace peptdico tiene un comportamiento similar
al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta
rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que
lo forman.
Adems es un enlace ms corto que otros enlaces CN. Esto le impide girar libremente, los nicos
enlaces que pueden girar son los C-C y los C-N
que no corresponden al enlace peptdico.
cortos
con
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena.
Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el
orden en que dichos aminocidos se encuentran.
La secuencia de una protena se escribe enumerando los aminocidos
desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
Estructura primaria
La funcin de una protena depende de su secuencia de
aminocidos y de la forma que sta adopte. El cambio de un
solo aa de la secuencia de la protena puede tener efectos
muy importantes, como el cambio de un solo aa en la
hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
Serina
Glicina
Tirosina
Alanina
Leucina
Estructura secundaria
Conformacin-
Estructura terciaria
Es disposicin espacial de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre
s misma originando una conformacin globular.
La conformacin globular en las protenas facilita su solubilidad en agua y en
disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte, enzimticas,
hormonales, etc
Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminocidos.
H N
D,E
O C
N H
R
C O
H N
R
H N
C O
N H
O
O C
R
H N
C O
Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de hlice y conformacin- que aparecen repetidamente en protenas
distintas.
Estructura cuaternaria
1. La estructura cuaternaria es la unin mediante
enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciana, idnticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe
el nombre de protmero (subunidad o monmero)
3. Segn el nmero de protmeros que se asocian.
las protenas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
Dmeros, como la hexoquinasa.
tetrmero como la hemoglobina.
Pentmeros, como la ARN-polimerasa.
Polmeros, cuando en su composicin
intervienen gran nmero de protmeros.
(cpsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las clulas
musculares, etc).
Estructura cuaternaria
Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones dbiles:
hidrofbicas.
Puentes de hidrgeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber enlaces
fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso
de las inmunoglobulinas.
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Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Combinacin
ilimitada de
aminocidos.
Hlice
Globular
Subunidades iguales
Hoja Plegada
Fibrosa
Subunidades distintas
Unin
Peptdica
Puente de
Hidrgeno
Puente de Hidrgeno,
Interacciones hidrofbicas,
salinas, electrostticas.
Secuencia
Conformacin
Fuerzas diversas no
covalentes.
Asociacin
Desnaturalizacin y renaturalizacin
Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor. La mayor parte de las
protenas experimentan desnaturalizaciones
cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras
se desnaturalizan tambin cuando se enfran
por debajo de los 10 a 15 C.
Agentes desnaturalizantes
2. Radiaciones
Capacidad amortiguadora
Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen un
comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en:
Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos.
Protenas filamentosas
Holoprotenas
Protenas globulares
Cromoprotenas
Glucoprotenas
PROTENAS
Heteroprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas
HOLOPROTENAS
Globulares:
Ms complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas,
casi esfricas, solubles en agua o disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular
HOLOPROTENAS
Fibrosas: Ms simples que las globulares. Forman estructuras
alargadas, ordenadas en una sola dimensin, formando
haces paralelos. Son responsables de funciones
estructurales y protectoras
HETEROPROTENAS
Reserva
En general, las protenas no se utilizan para la obtencin de
energa. No obstante, algunas como la ovoalbmina de la clara
de huevo, la casena de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrin en desarrollo como
nutrientes.
Funcin homeosttica
Las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmtico en coordinacin con los
tampones.
Funcin contrctil
El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las protenas contrctiles:
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.
Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antrticos.