FUNCION QCA

GRUPO
FUNCIONAL

NOMBRE DEL
GRUPO

PREFIJO

SUFIJO

EJEMPLO

ALCOHOL

- OH

HIDROXI

HIDROXI

OL

CH3- CH2-OH
ETANOL

ALDEHIDO

-CHO

FORMILO

FORMIL

AL

CH3- CHO
ETANAL

CETONA

-CO-

CETO

OXO

ONA

CH3- CO- CH3

PROPANONA

CIDO
CARBOXILICO

TER

-COOH

CARBOXILO

CARBOXI

OICO

-O-

ALQUILOXI

NO TIENE

OXI

CH3- COOH
CIDO
ETANOICO
CH3- O- CH3
METOXIMETANO

STER

AMIDA

-COOR

-CONH2

CARBOXILATO DE
ALQUILO

NO TIENE

CARBOXAMIDA

CARBAMOIL

ATO

CH3- COO- CH3

ETANOATO DE METILO

AMIDA

CH3- CO NH2
ETANAMIDA

AMINA

-NH2

AMINO

AMINO

AMINA

CH3- CH2- NH2

ETILAMINA

HALOGENUROS DE
ALQUILO

-X (X= Cl, Br, I,F)

HALO

NOMBRE DEL
HALOGENO

NO TIENE

CH3- Cl
CLOROMETANO

AMINOACIDOS

BIOQUMICA

Aminocidos
Es cualquier molecular orgnica que posee por lo menos
un grupo carboxilo (un acido orgnico) y un grupo amino
(una base orgnica).
Forman a las protenas.

Existen 20 aminocidos estndar que forman las

protenas de la mayora de los organismos.

 Algunos microorganismo evolucionaron para usar 22

aminocidos (selenocistena y la pirrolisina).
La selenocistena puede considerarse el aminocido 21,
aunque solo se ha encontradoen algunas enzimas
codificadas
por
Escherichia
coli
(formato
deshidrogenada).

Frmula general

Carbono , es un carbono quiral por lo tanto hay

enantiomeros (isomeros pticos).

Estructura de una protena

Los aminocidos estn unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces
peptdicos.

Las propiedades fsicas y qumicas de las protenas se determinan a partir de los

aminocidos que las forman.

Configuracin:
Hay dos tipos:
d: dextrarotatorio
L:levorotatorio
Rotan la luz polarizada a
la derecha y a la
izquierda
respectivamente.

 La mayoria de los aminoacidos con actividad biolgica

son los del tipo l (forman parte de las protenas).
Existen algunos casos de aa del tipo d con actividad
biolgica, los cuales se han encontrado en vertebrados
superiores, invertebrados y bacterias.

Figura: Imgenes especulares de la alanina

Alanina

Acido
Asprtico

Arginina

Clasificacin
Aminocidos con cadenas laterales no polares:
Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina y
tripftofano.
Aminocidos con cadenas polares polares con carga en el pH
fisiolgico.
Glicina, serina, cistena, treonina, tirosina, asparagina y glutamina
Aminocidos con cadena lateral acida.
cido asprtico y acido glutmico
Aminocidos con cadenas laterales bsicas.
Histidina, lisisna y arginina.

No
polares

Polares

cidos

Bsico

Las protenas disueltas en solucin acuosa

en su estructura terciaria ocultan en su
interior la parte hidrofobica de estas.

Aminocidos esenciales
Aminocidos que el organismo no puede sintetizar y lo
tenemos que ingerir en la dieta. Esto quiere decir que
nuestro organismo puede sintetizar varios aminocidos
a partir de lo que ingerimos.

Aminocidos esenciales en el ser humano

Aminocidos esenciales

Aminocidos no
esenciales

Histidina

Alanina

Leucina
Isoleucina
Lisina

Arginina
Asparagina
Acido Aspartico

Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano

Cistena
Glutamina
Acido glutmico
Glicina

Valina

Prolina
Serina
Tirosina

 El numero de aminocidos escenciales

puede variar de organismo a organismo.
Ejemplo: Escherichia coli (es una
bacteria) no tiene ningn aminocidos
esencial (o sea que el puede sintetizar los
20 aminocidos) a partir de lo que toma
del ambiente): los seres humanos
requerimos de 9 aminocidos esenciales.

Aspartame
Es un endulcolorante formado por la unin de dos
aminocidos (Acido aspartico y fenilalanina) unidos por
enlace peptdico. Es 200 veces mas dulce que el azcar
de caa (sacarosa). Los dos aminocidos que forman el
aspartame se encuentran de manera natural en muchos
alimentos como las frutas y verduras.

 Este tipo de edulcolorantes se usa en una gran variedad

de productos dietticas (refrescos, polvos para preparar
bebidas, yogurts, chicles, etc). No se ha demostrado
algn efecto nocivo sobe la salud.

La configuracin (S) de los aminocidos.

Casi todos los aminocidos naturales tienen configuracin (S), con estereoqumica
parecida a la del L-(-)-gliceraldehdo, por lo que se denominan L-aminocidos.
Excepto la glicina, todos los aminocidos son quirales. El centro quiral es el
tomo de carbono asimtrico .

Aminocidos estndar.
Hay veinte -aminocidos,
denominados aminocidos
estndar, que prcticamente
se encuentran en todas las
protenas.

Aminocidos estndar.

Los aminocidos estndar

difieren unos de o tros en la
estructura de las cadenas laterales
enlazadas a los tomos de
carbono .

Formacin zwitterin.
A pesar de que generalmente los aminocidos se

escriben con un grupo carboxlico (-COOH) y un

grupo amino (-NH2), su estructura real es inica y
depende del pH.
El grupo carboxlico pierde un protn, dando lugar a
un in carboxilato, y el grupo amino se protona y da
lugar a un in amonio. A esta estructura se le
denomina in dipolar o zwitterin.

Curva de valoracin de la glicina

El pH controla la carga de la
glicina: catinica por debajo
de pH = 2.3; aninica por
encima de pH = 9.6 y
zwitterinica entre pH = 2.3
y 9.6. El pH isoelctrico es
6.0.
El punto isoelctrico es el
pH al que el aminocido se
encuentra en equilibrio
entre las dos formas, como
el zwitterin dipolar con
una carga neta de cero.

Sntesis de Gabriel y malnica.

Uno de los mejores mtodos para sintetizar aminocidos consiste en combinar la
sntesis de Gabriel de aminas con la sntesis malnica de cidos carboxlicos.

El ster N-ftalimidomalnico se alquila de

la misma forma que el ster malnico. La
hidrlisis y la descarboxilacin da lugar a
un -aminocido racmico.

Sntesis de Strecker de alanina.

Mediante la sntesis de Strecker se puede obtener una gran
variedad de aminocidos a partir de aldehdos apropiados.

El mecanismo es similar al de la formacin de una

cianohidrina, excepto en que en la sntesis de Strecker el in
cianuro ataca a la imina en lugar de al aldehdo.

Mecanismo de la sntesis de Strecker.

Primero, el aldehdo reacciona con amoniaco para formar una imina. La imina es un
anlogo nitrogenado del grupo carbonilo y es electroflica cuando se protona. El
ataque del in cianuro a la imina protonada da lugar a -aminonitrilo.

En un paso separado, la hidrlisis del -aminonitrilo da lugar a un -aminocido

Enzima acilasa.
Una enzima acilasa (como la acilasa del rin de cerdo o la carboxipeptidasa) slo
desacila al aminocido natural L

La mezcla resultante de D-aminocido y de L-aminocidos desacilados se

separa fcilmente

Reaccin de un aminocido con ninhidrina.

La ninhidrina es un reactivo comn para visualizar las manchas o bandas
de los aminocidos que se han separado por cromatografa o
electroforesis.

La ninhidrina produce el mismo colorante prpura, independientemente

de la estructura del aminocido original. La cadena lateral del aminocido
se pierde en forma de aldehdo. La ninhidrina se puede utilizar en la
deteccin de huellas dactilares dado que existen trazas de aminocidos en
las secreciones de la piel

Estabilizacin por resonancia.

la estabilizacin por resonancia de una amida da lugar a su gran estabilidad, a la
disminucin de basicidad del tomo de nitrgeno y a la rotacin restringida
(carcter de doble enlace parcial) del enlace C-N.

En un pptido, el enlace amida se denomina enlace peptdico. Tiene seis tomos

en un plano: el C y el O del carbionilo, el N y su H, y los dos tomos de carbono
asociados.

Uniones disulfuro.
La cistina, dmero de la cistena, se obtiene cuando dos residuos de cistena se
oxidan y forman un puente disulfuro.

La oxidacin suave enlaza dos molculas de un tiol para formar un puente

disulfuro.

Oxidacin de una cistina a cido cisteico

La oxidacin de una
protena mediante la
ruptura de todas las
uniones disulfuro por el
cido peroxifrmico,
oxidando la cistena a
cido cisteico.
Los puentes de cistena,
cuando se reducen a la
forma tiol, tienen
tendencia a reoxidarse y
volver a formar puentes
disulfuro.

Cada grupo carbonilo peptdico se une mediante un enlace de hidrgeno a un

hidrgeno del grupo N-H de la siguiente vuelta de la hlice.

Las cadenas laterales se simbolizan por esferas verdes en el modelo molecular de la

figura

Reordenamiento de lmina plegada.

Cada grupo carbonilo peptdico est unido mediante enlace de hidrgeno al
hidrgeno del grupo N-H de una cadena peptdica adyacente.

Este ordenamiento puede hacer que se alineen muchas molculas de pptidos unas
al lado de las otras, dando lugar a una lmina bidimensional.

Estructura terciaria de las protenas globulares.

En la estructura terciaria de una protena globular tpica se mezclan segmentos de
hlice con segmentos de enrollamiento al azar en los puntos donde se dobla la hlice.

Estructuras de una protena

La estructura primaria es la
estructura enlazada
covalentemente, incluyendo
la secuencia de aminocidos
y los puentes disulfuro. La
estructura secundaria
incluye las reas de hlices ,
lminas plegadas o
enrollamientos al azar. En la
estructura terciaria se
incluye la conformacin total
de la molcula. En la
estructura cuaternaria se
incluye la asociacin de dos o
ms cadenas peptdicas de la
protena activa.

LAS PROTEINAS

La relacin estructura-funcin a nivel de

protenas.

Constitucin de las protenas.

Estructuras primaria, secundaria,

terciaria y cuaternaria.

Fuerzas que determinan y estabilizan la

estructura tridimensional de las
protenas.

IMPORTANCIA DE LAS PROTENAS

LOS AMINOCIDOS SON LOS

PRINCIPALES CONSTITUYENTES DE
LAS PROTENAS.
Deacuerdo a su composicin se les denomina:

Pptido: A la unin de un bajo nmero de aminocidos.

Oligopptido: Si el nmero de aminocidos que forma la molcula

no es mayor de 10.

Polipptido: Cuando es superior a 10.

Protena: Si el nmero es superior a 50 aminocidos.

Dependiendo de la necesidad del cuerpo

Esenciales

Valina (Val)

Leucina (Leu)

Treonina (Thr)

Lisina (Lys)

Triptfano (Trp)

Histidina (His)

Fenilalanina (Phe)

Isoleucina (Ile)

Metionina (Met)

No esenciales

Alanina (Ala)

Prolina (Pro)

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Cistena (Cys)

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Tirosina (Tyr)

cido asprtico (Asp)

cido glutmico (Glu)

Tirosina (Tyr)

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

ISOMERA DE LOS ALFA-AMINOCIDOS

ENLACE DE LAS PROTENAS

Estructuras primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria de las protenas.

Estructura primaria: es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos

indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que
dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura secundaria: organizacin en el espacio de la cadena

polipeptdica estabilizada por puentes de hidrgeno entre los elementos C=O y
NH de los enlaces peptdicos.

Estructuras secundarias
Estructura en alfa hlice
Hay 3.6 aminocidos por cada
vuelta, y cada vuelta tiene 5.4
ngstrom. Esta estructura fue
propuesta por Linus Pauling en 1951.

Hoja plegada o estructura beta.

En esta disposicin los aminocidos
no forman una hlice sino una
cadena en forma de zigzag,
denominada disposicin en lmina
plegada.

Estructura terciaria: se refiere a los plegamientos que tienen la cadena

proteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la forma
tridimensional total de la protena.

Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los grupos

R de los aminocidos que los forman, por ejemplo el puente disulfuro que se
origina por interaccin entre los azufres de los grupos R de la cistena, o los
puentes de hidrgeno.

Estructura cuaternaria: solo la tienen las protenas formadas por varias

cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces
dbiles (no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada cadena
polipeptdica recibe el nombre de protmero.

FUERZAS DE ATRACCIN EN LAS

PROTENAS.
Tipo de enlace

Fuerza (kcal/mol)

Covalente
-50 a 100
Inico o salino
-1 a 80
Puentes de Hidrgeno
-3 a 6
Van der Waals
-0,5 a 1
Hidrofbico
-0,5 a 3

EN RESMEN
Las protenas son biopolmeros (llamados polipptidos) de L-amino cidos.
Los aminocidos en las protenas se unen entre s mediante enlaces peptdicos.

Solo los L-aminocidos se utilizan para hacer protenas (salvo raras excepciones
de las protenas de la pared celular de las bacterias que contienen D-aminocidos.

El orden o secuencia de aminocidos de las protenas las distingue unas de otras.

La secuencia de aminocidos determina la forma tridimensional de la protena.

Alteraciones de la secuencia de aminocidos de una protena cambia su forma

tridimensional.

La diferencia entre los trminos polipptido y protena es que el primero hace

referencia a una cadena de aminocidos. Por otra parte, una protena es una cadena
de aminocidos despus de su plegamiento y otras modificaciones. Las protenas
pueden consistir en mas de una cadena de polipptidos.

Las protenas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son la de
catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en el transporte
de molculas, facilitar el movimiento, la unin de molculas y otras.

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS GLOBULARES

Determinados cambios ambientales producen la
desnaturalizacin desplegado de la protena, con prdida
de sus propiedades especficas.
FACTORES QUE INFLUYEN:
Calentamiento por encima de su temperatura de
desnaturalizacin trmica
pH fuertemente cido bsico
Presencia de alcohol urea
RENATURALIZACIN: Restaurando las condiciones
fisiolgicas se revierte el proceso

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

Consiste en la prdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la protena reducida a un polmero estadstic

Consecuencias inmediatas son:

- Disminucin drstica de la solubilidad de la
protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin
- Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

LA DESNATURALIZACIN ES UN PROCESO
COOPERATIVO

Viscosidad intrnseca, []

0
0

Temperatura (uu.arbitrarias)

10

12

DESNATURALIZACIN TRMICA DE LA RIBONUCLEASA

Molcula nativa

Molcula desnaturalizada

Desnaturalizacin

Renaturalizacin
Bioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert, S.A.
2003

DINMICA DE LAS PROTENAS GLOBULARES

Las protenas globulares son estructuras dinmicas, sufren
movimientos que se han agrupado en tres clases:
1. Vibraciones y oscilaciones de tomos grupos
2. Movimientos concertados de elementos estructurales
(hlices, por ej.)
3. Movimientos de dominios completos, apertura y cierre de
hendiduras.
Los dos ltimos son bastante ms lentos y estn implicados
en las funciones catalticas de las enzimas.

https://docs.google.com/presentation/d/1P6F4m.../embed?hl=es
www.dspace.espol.edu.ec/bitstream/.../2/Clase03%20-%20Proteinas