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Protenas

Matas Cabrera Snchez.


Curso Biologa para
Fonoaudiologa.
IP de Chile 2012.

Protenas polmeros de
aminocidos.
Que son los aminocidos?
Molculas con una estructura bsica; un C
central, un grupo carboxilo, un grupo amino,
un hidrgeno y una molcula que puede
R la letra R.
variar, se le asigna

NH2

C
H

COOH

Existen 22 aminocidos
aproximadamente en la naturaleza. De
estos existen 8 que los seres humanos
somos incapaces de producir, por lo
tanto debemos obtenerlos de la dieta.
Estos son los aa esenciales.
Los 22 aa se distinguen entre si por su
grupo R, recuerde que es lo NICO QUE
VARIA entre un aa y otro. El grupo R le
da caractersticas qumicas a los
aminocidos.

Ambos aa muestran como se mantiene la


estructura bsica ; un grupo carboxilo, un
grupo amino y un hidrogeno. El cuarto
grupo qumico es variable.

Los aminocidos pueden generar iones


positivos y negativos a la vez. El grupo
carboxilo puede liberar un protn, en tanto
que el grupo amino puede formar un in
hidroxilo a partir del agua

Se forma lo que se conoce como


un zwitterin.

Accin buffer:
Los aa y las protenas tienen la capacidad
de actuar como amortiguadores del pH
cuando este varia.
Primero recordar que:
pH cido: menor a 7, H+ > OHpH neutro: igual a 7, H+ = OHpH bsico: mayor a 7, H+ < OH-

Todas las protenas deben estar a un pH


particular para que puedan cumplir su
funcin. Cuando se produce una variacin
en la concentracin de H+ las protenas
actan como amortiguadores, as el pH varia
muy poco.

[H+]

Si aumenta la concentracin de protones el


pH debera disminuir, pero los grupos
carboxilo captan estos protones, as el pH

Si la concentracin de protones disminuye, el


pH debera aumentar, pero ante esto el grupo
amino libera protones, as se restituyen los
protones que se han perdido y el pH vara
muy poco.

[H+]

Enlace peptdico: enlace que une a dos o mas


aminocidos. La unin se produce por
reaccin de condensacin, entre el grupo
carboxilo de un aminocido con el grupo
amino del aminocido siguiente.

Grupo carboxilo (COOH)

Grupo amino (NH2)

Al unir dos aminocidos se forma un dipptido, al


unirse tres un tripptido, y as sucesivamente.
En la imagen, un polipptido de 6 aminocidos, y en
azul el enlace que muestra el lmite entre un
aminocido y el siguiente.

Tipos de aminocidos.
Los aminocidos son distintos entre s
segn su grupo R.
Asi podemos encontrar aminocidos
apolares (si grupo R es apolar),
aminocidos polares (si el grupo R es
polar), aminocidos cidos (si el grupo
R posee un carboxilo), aminocidos
bsicos (si grupo R posee un amino) e
incluso aminocidos azufrados (si el
grupo R posee un grupo SH).

Niveles estructurales.
En las protenas encontramos niveles
estructurales, desde los mas simples a los mas
complejos:
Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.

Las protenas no son lineales sus


aminocidos son capaces de plegarse entre si
de acuerdo a distintas interacciones que se
pueden producir entre los aminocidos de una
misma cadena.
Llamaremos niveles estructurales a los niveles
de organizacin que logran las protenas,
desde lo mas simple a lo mas complejo.
Estructura primaria: se refiere a lo mas bsico
de las protenas: su secuencia de aminocidos.
Est dado por el enlace peptdico.

Estructura secundaria: dada por la formacin


de puentes de hidrgeno entre enlaces
peptdicos. Las protenas alcanzan solo dos
tipos de estructuras secundarias: alfa hlice o
beta plegada.
Est. Secundaria alfa-hlice.

Estructura secundaria
beta plegada.

Estructura terciaria. En una


protena pueden verse varias
conformaciones, algunas
zonas poseern
conformacin alfa hlice, en
otras zonas los aminocidos
apolares tendrn la
tendencia de juntarse por
interacciones hidrofbicas.
En otras zonas incluso los
aminocidos azufrados (que
poseen el grupo sulfhidrilo,
SH) podrn unirse entre s
por puentes disulfuro. En el
dibujo, los grupos R (verde)

En los software de anlisis de protenas se suelen


graficar las conformaciones en alfa hlice como un
espiral verde, y las conformaciones beta plegadas
como flechas rojas, as puedo tener:

Representacin de
dos estructuras
secundarias.

Representacin de una
estructura terciaria, en
la que hay varias

Las estructuras cuaternarias corresponden a


la interaccin entre dos o mas estructuras
terciarias.

Cada
estructura
terciaria
recibe el
nombre de
subunidad,
en este caso
son dos
subunidades
(la lnea azul
muestra mas
menos la
separacin
entre ambas

Enzimas: ejemplo de protenas.


Las enzimas son protenas capaces de
acelerar reacciones qumicas. Cualquier
sustancia con la capacidad de acelerar
reacciones qumicas se le llama catalizador.
En definitiva, las enzimas son catalizadores
biolgicos.
Las enzimas actuan bajando la energa de
activacin de una reaccin qumica.

Tenga la siguiente reaccin qumica:

CO2 + H2O H2CO3


El CO2 y el H2O se convierten en H2CO3 (cido
carbnico), corresponde a una reaccin
qumica. Para esta reaccin qumica hay una
enzima en el cuerpo que la dirige.
El CO2 y el H2O son los sustratos de la
enzima, y esta los convierte en un producto,
en este caso el H2CO3.
Es decir, las enzimas convierten sustratos en

Para que un sustrato logre convertirse en


producto es necesario que el sustrato
adquiera una cierta cantidad de energa, la
cual llamaremos energa de activacin.
Definicin de energa de activacin: la energa
mnima necesaria para que los sustratos se
conviertan en productos.
Funcin de las enzimas: bajan la energa de
activacin, as la reaccin ocurrir mas
rpidamente.

Factores que influencian la actividad de una


enzima:
-Temperatura: los aumentos de temperatura
pueden denaturar las enzimas.
-pH: las variaciones de pH pueden denaturar
las enzimas.
-Concentracin de sustrato: a medida que
aumento la concentracin de sustrato
disponible que posee una enzima, esta
actuara a mayor velocidad hasta cierto
punto, en el que a pesar de que aumente la
concentracin de sustrato la velocidad a la

Presencia de inhibidores:
Existen dos tipos de inhibidores para las
enzimas, los competitivos y los alostricos.
Los inhibidores competitivos compiten con el
sustrato por el sitio activo, pero estos
inhibidores se quedan en el sitio activo,
bloquendolo y evitando que el sustrato
pueda unirse a su enzima.
Los inhibidores alostricos en cambio al unirse
a la enzima modifican el sitio activo, de tal
manera que no se pueda unir el sustrato a la
enzima.

Presencia de cofactores y coenzimas:


Los cofactores corresponden a minerales, como el
cobre, molibdeno, manganeso y otros. Las
coenzimas son derivados de vitaminas.
Algunas (no todas) las enzimas requieren de
cofactores o de coenzimas para actuar sobre su
sustrato. Si la presencia de estos, a pesar que el
sustrato se una al sitio activo, no se producir la
reaccin qumica.
Los cofactores y las coenzimas ayudan a que el sitio
activo reconozca a su sustrato.

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