Universidad Central de Venezuela

Facultad de Medicina
Escuela de Medicina Luis Razetti
Ctedra de Bioqumica

Tema 4
Estructura y Funcin de las
Protenas
DRA. MARA FERNANDA CORREA

ENERO 2015

Protenas..
Qu son?
Dnde se forman? Dnde se recambia o degradan?
Cmo son a nivel estructural?
Cuntas son? Son iguales (cantidad y tipo) en todas las
clulas?
Cmo se estudian?
Qu funciones realizan? Cun especificas son?
Cmo se relaciona su funcin con la salud y la enfermedad?
muchas ms

Funciones

Protenas y enfermedad
Exceso de una
protena

Ausencia o
deficiencia
de una
protena

Incorrecto
plegamiento
de la protena

Enfermedad
Proteinopatia: Enfermedades asociadas al defecto de una o mas protenas

Plegamiento incorrecto de protenas

en enfermedades neurodegenerativas

Protenas
Macromolculas orgnicas.
Constituidas por C, H, O, N y S.
Peso, tamao y forma variable.
Abundantes en los tipos celulares (una clula
humana 10.000 protenas distintas).
Funciones diversas: metabolismo, contraccin
muscular, respuesta inmunolgica, crecimiento,
transporte, catlisis enzimtica, funciones de
sostn (huesos), etc.
Polmeros lineales de L-aminocidos.

Formas, tamao y peso

variables

Frmula General de los

Aminocidos
H
+H3N

C
R

COOH

Frmula General de los

Aminocidos
R

C(central)
Grupo amino
Grupo carboxilo

CH

tomo de Hidrgeno
Cadena lateral R

NH3+

COOH

Culde las siguientes molculases un aminocido?

Aminocidos
1. Glicina
2. Alanina
3. Valina
4. Leucina
5. Isoleucina
6. Prolina
7. Fenilalanina
8. Triptfano
9. Metionina
10. Serina

Cadena
Lateral
o
Grupo
R

11. Treonina
12. Tirosina
13. Cistena
14. Arginina
15. Lisina
16. Histidina
17. Acido Asprtico
18. Acido Glutmico
19. Asparagina
20. Glutamina

Se conocen otros 150 aminocidos pero NO forman parte de

las protenas.

Aminocidos
Dos propiedades importantes que los distinguen
son:
Polaridad. Si un aminocido es polar o no polar influye como interacta con el agua.
Carga. Si tienen o no carga. Algunos
aminocidos pueden ionizarse para tener
cargas positivas, otros se ionizan con cargas
negativas.

Ejemplos de algunos aminocidos

Esteroisomera de los aa

Actividad ptica
La presencia del carbono asimtrico, adems les da a los
aminocidos actividad ptica, es decir en disolucin son
capaces de desviar el plano de polarizacin de la luz.
Si lo desvan hacia la derecha (+) se llamandextrgiros,
si lo desvan hacia la izquierda (-)levgiros.

Enlace Peptdico
Entre el COOH de un aminocido y el grupo amino NH3+ de
otro aminocido.

Reaccin de
deshidratacin.

Configuracin
Trans.

Enlace covalente tipo amida

Carcter de doble enlace
parcial
Imposibilidad de rotacin.

Enlace
peptdico

amida

Naturaleza parcial doble de EP

Mediantes estudios de Rayos X de
las protenas demuestran que el
enlace C-N del enlace peptdico se
comporta en cierto modo como un
doble enlace y no es posible, por lo
tanto, el giro libre alrededor de l.
Todos los tomos que estn unidos
al carbono y al nitrgeno delenlace
peptdico mantiene distancias y
ngulos fijos y caractersticos y
estn
todos
ellos
en
un
mismoplano.

Enlace peptdico

Estructura de las
Protenas

Estructura de Protenas
La estructura tridimensional de las protenas
viene determinada por su secuencia de aa
La funcin de una protena depende de su
estructura tridimensional, la cual es nica
Las fuerzas ms importantes que estabilizan la
estructura tridimensional son interacciones no
covalentes

Niveles de Organizacin

Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.

Estructura primaria
Secuencia de aminocidos.
Especificada en el DNA.
Determina la forma que adopta la protena

Estructura primaria

Es la secuencia de sus aminocidos. Por convencin el

orden de escritura es siempre desde el grupo aminoterminal hasta el carboxilo final

Estructura de Protenas
Slo una fraccin (~105) de las posibles secuencias
(>10400 ) de aa estn presentes o conforman en una
protena nativa, codificada por un gen y fabricada en
una clula
Qu tienen de peculiar esas secuencias?
Se pliegan, como resultado de las interacciones
laterales entre los aa, formando estructuras especficas
Cadenas aleatorias de aa sintetizadas artificialmente
usualmente no tienen un plegamiento bien definido y
plegamiento in vitro es diferente del plegamiento in vivo

Plegamiento de
Protenas

Proceso secuencial espontneo

Impulsado por interacciones no covalentes

Plegamiento de las Protenas

Plegamiento de las
Protenas

Plegamiento de las Protenas

Conformacin Nativa:
Estructura tridimensional con actividad biolgica

Plegamiento de las
protenas

Estructura de las
Protenas
Enlaces no covalentes que permiten y estabilizan
la estructura de las protenas

Tipos de enlaces no
covalentes en la protenas.

Dominios hidrofbicos= interior

de protenas globulares

La conformacin en espacios hidroflicos: Citosol, espacio extracelular, sangre, soluciones acuosas.

Interacciones implicadas en
el plegamiento
Enlaces de hidrgeno internos
Interacciones electrostticas (o puentes
salinos) entre grupos cargados de las
cadenas laterales (Glu, Asp, Lys, Arg,
histidina)
Interacciones de Van der Waals. Las
protenas estn tan densamente
empaquetadas que permiten el mximo
contacto entre los tomos de las cadenas
laterales

Interacciones implicadas en
el plegamiento
Restricciones impuestas por el propio
enlace peptdico
Interacciones hidrofbicas. En un
ambiente polar (agua) los grupos
hidrfobos se agrupan en el interior de la
molcula de protena.
Enlaces disulfuro. Contribuyen a
estabilizar la estructura tridimensional de
la protena

Estructura de Protenas

Estructura Secundaria
Arreglos peridicos de
segmentos de la protena
No considera grupos R
Estabilizada por puentes de
hidrgeno entre el grupo
carbonilo y el amida del enlace
peptdico
Tipos: -hlice, Lmina , giros
o plegamientos al azar

-Hlice
Estabilizada por puentes de
hidrgeno.
Entre tomos de O y NH que
forman parte del enlace
peptdico.
Grupos R de los aminocidos
se localizan hacia el exterior
de la hlice
Muy frecuente en las
protenas globulares.

-Hlice

Hoja -Plegada
Estabilizada por puentes
de hidrgeno.
Entre tomos de O y NH
que forman parte del
enlace peptdico.
Cadena polipeptdica
completamente
extendida.
Grupos R localizados por
arriba y por debajo del
plano de la hoja.

Laminas-b

Estructuras supersecundarias
-hlice

4 hlices
hlice-giro-hlice

Estructura

Horquilla

coiled-coil

Mano EF

Meandro

Hlice
Barril

Rossmann

Estructura secundaria

Videos recomendados
Estructura de Protenas (Protein structure)
http://www.youtube.com/watch?v=iaHHgEoa2c
8
Plegamiento de Protenas (Protein folding)
http://www.youtube.com/watch?v=fvBO3TqJ6FE
Alfa hlice
http://www.youtube.com/watch?v=eUS6CEn4G
SA
Hoja Plegada (Beta sheet)
http://www.youtube.com/watch?v=wM2LWCTWl

carta de color Ishihara

Por hoy
Fin

ESTRUCTURA DE
PROTENAS
Y FUNCIN

Mara Fernanda Correa

Protenas
Constituyen un 15-20% de las clulas.
Realizando numerosa funciones.
Enzimas
Protenas estructurales
Transporte
Movimiento
Sealizacin celular
Recepcin de seales extra e intracelulares. Receptores
Regulacin de la expresin de genes
Defensa
Homeosttica
Reserva(*)
Hormonas

Estructura. Dominios = Secuencia de

Amino cidos
Estn constituidas por 20 amino cidos enlazados por
enlaces peptdicos
El esqueleto de un polipptido siempre es representado
desde el extremo N amino al extremo Carboxilo N-C-C-NC-C en el enlace peptdico, no formando parte del
enlace pptido los grupos R funcionales de cada amino
cidos

Amino cidos

Hidroflicos

Hidrofbicos