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PROTEN

AS
MSc. Csar Guzmn
Vigo
email: cguzmanvigo@gmail.com

Que son protenas?

Son biomleculas formadas bsicamente


por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno.

Conservan su actividad biolgica solamente


en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.

Las

unidades monomricas son los


aminocidos y el tipo de unin que se
establece entre ellos se conoce como enlace
peptdico.

Que son protenas?

En algunas protenas pueden encontrarse


unidas diferentes tipos de sustancias
qumicas llamadas grupos prostticos,
estos incluyen carbohidratos, lpidos,
grupos fosfato, el grupo hem que contiene
hierro e iones metlicos (cobre y el zinc)
Las protenas tienen formas
tridimensionales que son necesarias para
su funcin especfica.
Se estima que cada clula de mamfero
tiene 10,000 protenas diferentes.

Funciones de las protenas


Catalizadores orgnicos (enzimas)
Papel hormonal transmitiendo

informacin entre clulas.


Participacin en el transporte y
almacenamiento de otras molculas
pequeas, por ejemplo el transporte de
oxgeno por la hemoglobina.
Actan como anticuerpos proporcionan
defensa contra infecciones.
Sirven como componentes estructurales
en las clulas y tejidos.
Participan en el los mecanismos de
movimiento, como en el caso de las
protenas contrctiles.
Son el ltimo recurso para la obtencin
de energa cuando el organismo carece de
otras reservas tales como lpidos y

ESTRUCTURA DE LOS -AMINOCIDOS

C(central)

Grupo amino
Grupo carboxilo

CH

tomo de H
Cadena lateral R

NH2

COOH

Protenas: Caractersticas
Estructura bsica de los aminocidos
evidencindose los grupos funcionales (Grupo
carboxilo y amino) y el grupo radical (R)

Las protenas son polmeros constituidos


por monmeros denominados
aminocidos, los cuales son 20.

Cada uno de ellos posee un grupo amino

-NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al


mismo tomo de carbono , se diferencian
entre s por el tamao de sus cadenas
laterales (R).

Los aminocidos se agrupan en cuatro

categoras segn las propiedades de sus


cadenas laterales

PPTIDOS Y ENLACE PEPTDICO


Los pptidos se forman por la unin de los aminocidos
mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptdicos

Enlace peptdico
OLIGOPPTIDOS (<20 aa)
POLIPPTIDOS (20-50 aa)
PROTENAS (>50 aa)

5 de los 20 aminocidos. Obsrvese la diferencia en


composicin en el grupo radical.

FORMACIN DE PPTIDOS

aa incorporado a
la cadena:
residuo

cadena polipeptdica = 450 aa


Protena musculat Titina = 30,000

La polimerizacion
de aminocidos
implica la
formacin de
pptidos y
protenas de
acuerdo con la
informacin
gentica
(participacin de
enzimas
especficas , ARN y
ribosomas). Este
proceso de inicia
con una reaccin
de condensacin
entre el grupo
carboxilo del
primer aminocido

Estructura de las
protenas
Se pueden considerar cuatro niveles de organizacin:
primario, secundario, terciario y cuaternario. Cada uno de
los cuales resalta un aspecto diferente y depende de
distintos tipos de interacciones. Mientras la estructura
primaria es simplemente la secuencia lineal de
aminocidos de una cadena polipeptdica las dems
establecen su organizacin tridimensional de pptidos o
conjunto de ellos.

Niveles de organizacin de las


protenas

Estructura secundaria
Consiste en el enrollamiento
de la cadena peptdica sobre
su propio eje para formar una
hlice o alguna otra
estructura tridimensional
especfica. La estructura
secundaria ms comn es la
a-hlice (alfa), la cual se
caracteriza por formar una
. estructura geomtrica en
espiral, muy uniforme, en la
que cada vuelta est
constituida por 3,6
aminocidos.
La hlice se mantiene
mediante puentes de
hidrgeno entre el hidrgeno
del grupo amino del enlace
peptdico de un aminocido y
el grupo carboxilo del enlace
peptdico de otro. Dentro de

Estructura secundaria
Otro tipo comn de estructura
secundaria es la hoja plegada,
que se caracteriza por
presentarse de forma aplanada y
extendida, adems posee un
mximo de enlaces de hidrgeno
entre los enlaces peptdicos. Esta
estructura consta de varias
cadenas peptdicas que
. permanecen enfrentadas y se
mantienen juntas con enlaces de
hidrgeno en un arreglo a
manera de zig-zag. La estructura
laminar formada le confiere
flexibilidad ms no elasticidad .
Debido a que toda cadena
polipeptdica tiene un extremo Cterminal en una direccin y un
extremo N- terminal en la otra,
dos cadenas enlazadas con
hidrgeno y una al lado de la

DISPOSICIN EN -HLICE
El esqueleto
polipeptdico se
encuentra enrollado
alrededor del eje
longitudinal de la
. molcula
Los grupos R de los
aminocidos sobresalen
hacia al exterior
Es dextrgira
Tiene 3,6
residuos/vuelta
Tiene 1,5 Amstrong
(0,15 nm) entre vuelta
y vuelta

DISPOSICIN EN LMINA -PLEGADA u


HOJA
El esqueleto de la cadena polipeptdica se
encuentra extendido y dispuesto en zigzag
FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN
Puentes de hidrgeno intercatenarios entre
cadenas distintas o regiones alejadas de una
misma cadena que se pliega
.

Se establecen de forma perpendicular al eje de


la cadena
Las cadenas implicadas forman una hoja o plano
plegado como un acorden
Los grupos R de los aminocidos sobresalen de
la estructura en direcciones opuestas, alterando
arriba y abajo

Estructura terciaria
Las protenas no se disponen linealmente en el espacio
sino que normalmente sufren plegamientos que hacen
que la molcula adopte una estructura
espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los
pliegues que originan la estructura terciaria se deben a
ciertos aminocidos, como: la prolina, la serina y la
isoleucina, que distorsionan la hlice generando una
curvatura.
La estructura terciaria se va a estabilizar por la formacin
. de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de
hidrgeno. 2) Interacciones cido base. 3) Puentes
disulfuro (-Cis-SH + HS-Cis- -Cis-S-S-Cis-)
La estructura terciaria describe la conformacin de la
protena en su totalidad (conformacin se refiere a la
disposicin trdimensional de los tomos de una molcula.
La estructura terciaria genera estabilidad por una
disposicin de uniones no covalentes entre las distintas
cadenas laterales.

Mioglobina

Fuerzas que estabilizan la


estructura terciaria

Se debe a la formacin de enlaces dbiles entre grupos de las cadenas


laterales de los aminocidos

1.
2.
3.
4.

Puentes di sulfuro
Atraccin electrosttica
Puentes de hidrgeno
Interaccin hidrofbica

Estructura cuaternaria
En la estructura cuaternaria se consideran
molculas proteicas superiores a los 50 mil
daltons en donde las subunidades
constitutivas pueden ser idnticas o diferentes
y se asocian para formar dmeros, trmeros y
tetrmeros.
El ejemplo ms conocido es la hemoglobina en
donde las interacciones hidrofbicas, los
enlaces de hidrgeno y los enlaces inicos
ayudan a mantener las cuatro subunidades
juntas para formar una molcula funcional, as
. cada subunidad de hemoglobina se pliega de
manera similar a la estructura terciaria de
mioglobina.
Dado que la hemoglobina dentro de los
glbulos rojos est constituida por dos
cadenas alfa y dos cadenas beta que permiten
tomar una molcula de oxgeno, para "atrapar"
molculas adicionales de oxgeno, las cuatro
subunidades cambian ligeramente su
conformacin y los enlaces inicos se rompen
para exponer las cadenas y facilitar esta
funcin. Esto indica que las asociaciones
estrechas de las cadenas de polipptidos
dentro de la misma protena proporcionan un
tipo de comunicacin entre las unidades y se

LA HEMOGLOBINA
Se encuentra en clulas
especializadas, los eritrocitos

Une oxgeno en los pulmones y


lo transporta, va sangre arterial,
a los tejidos donde lo libera
Adems, une CO2 procedente
del metabolismo en los tejidos, y
lo transporta, va sangre
venosa, a los pulmones para ser
eliminado

Estructura de la
hemoglobina
Tetrmero ( , )2 cuyas
subunidades son similares
a la Mb

Estructura de la
hemoglobina

Molculas de hemoglobina componen


el 95% de las protenas en los
glbulos rojos

14-18 g/dl hombres, 12-16 g/dl


mujeres

Protena globular, formada por dos


pares de subunidades de polipptidos
Cada subunidad posee una
molcula heme que se pega de
manera reversible con la molcula
de oxigeno

Glbulos rojos que mueren o sufren


dao son reciclados por fagocitos
(baso)

Protenas plasmticas
Funciones:

Presin onctica
Amortiguar el pH
Transportar sustancias
Coagulacin
Inmunidad

Sntesis:
Hgado (la mayora)
Clulas plasmticas
(los anticuerpos)
Otros tejidos (muy
pocas)

Clasificacin de las protenas plasmticas


Grupos o sistemas de protenas
Inmunoglobulinas

Cantidad
5

Sistema complemento

19

Sistema de coagulacin

16

Inhibidores de las proteasas

13

Sistema de lipoprotenas
Apolipoprotenas
Protenas involucradas en
metabolismo lipoproteico

el

15
5

Protenas de transporte

12

Protenas de funcin desconocida

16

Enzimas y otras protenas

>10

Clasificacin segn su funcin

LDH: Deshidrogenasa lctica, TGO: Aspartato amino


transferasa, TGP: Alanina amino transferasa, PCR:
Protena C reactiva, TBG: Tiroglobulina

1-antitripsina

Pertenece a la superfamilia de las


serpinas, inhibidoras de proteasas de
serina
Tambin se conoce con el nombre de
inhibidor de protreinasas -1 (A1P1)
porque inhibe una variedad de
proteasas
Proteje de los tejidos de las enzimas
generadas por las clulas inflamatorias,
especialmente elastasa
Su concentracin en plasma aumenta
en la inflamacin aguda

Enzimas
Alanina amino transferasa (TGP): 0-35 U/L
Aspartato amino transferasa (TGO): 0-35 U/L
Lactato deshidrogebnasa (LDH): 100-190 U/L
Creatina quinasa (CPK-MB)
Mujeres:< 40 -150 U/L
Hombres: 60 400 U/L
Fosfatasa alcalina: 30 120 U/L
Fosfatasa cida: 0 5.5 U/L
La concentracin plasmtica de
varias de stas enzimas se emplea
en la clnica para el diagnstico de
enfermedad heptica, cardiaca,
sea, prosttica

Protenas de fase aguda

Se denominan as porque aumentan durante


procesos agudos: infecciosos y procesos
inflamatorios de diferente naturaleza
Entre ellas se encuentran:
Fibringeno
1 antitripsina
Haptoglobina
1- Glicoprotena u orosmucoide
Protena C reactiva
El aumento puede ir desde 50% hasta miles
de veces

1 - antitripsina

En su ausencia, la elastasa es libre de romper


la elastina, destruyendo el tejido conjuntivo, lo
que resulta en:
Enfermedades respiratorias
adquiridas como la EPOC
(Enfermedad pulmonar obstructiva crnica) de
los fumadores, por
oxidacin de la Met358, necesaria para la unin a elastina
Enfermedad hereditaria por
deficiencia enzimtica con enfisema y
cirrosis

Protena C reactiva
La Protena C Reactiva ( PCR CRP) es una
protena plasmtica de fase aguda producida
por el hgado y por los adipcitos
Es miembro de la familia de las pentraxinas
Protenas constitudas por pentmeros
unidos formando un anillo
Circula como un dmero de pentmeros

Se une a la fosfatidilcolina de la
membrana, iniciando el
reconocimiento y la fagocitosis
de clulas daadas y
microorganismos, su nivel
aumenta durante los procesos
inflamatorios.

Funcin de la PCR

Funcin de la PCR

Eritropoyetina

Transferrina

Transferrina

Transferrina

Ceruloplasmina

Ceruloplasmina: Patologa

Ceruloplasmina: Patologa
El sndrome de Menkes es una enfermedad rara. Tambin
se la llama enfermedad del cabello ensortijado o sndrome
del cabello ensortijado de Menkes, ya que el cabello frgil y
ensortijado es uno de sus sntomas.

Es una enfermedad gentica con una incidencia de un caso


entre 300.000 bebs nacidos. Ocurre cuando un defecto en el
gen ATP7A ligado al cromosoma X provoca un fallo en el
transporte y la absorcin del cobre, haciendo que se
produzca un dficit de cobre en cerebro e hgado y un exceso
en riones e intestinos.
La falta de cobre en el organismo del beb afecta a huesos,
cerebro, tejidos, arterias y pelo. Puede que el nio tenga un
aspecto normal al nacer ya que la enfermedad suele
detectarse entre el segundo y tercer mes de vida.
Sntomas; hipotermia, la falta de tono muscular (hipotona),
convulsiones, retraso mental y dificultades para alimentarse.

Clasificacin: Segn su
composicin
1.Protenas simples u Holoprotenas: Las cuales estn
formadas exclusivamente o predominantemente por aminocidos.
2.Protenas conjugadas: Poseen un componente de proporcin
significativa no aminoacdico que recibe el nombre de grupo
prosttico. Segn la naturaleza de este grupo consideramos:
Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura
azcares. Se pueden citar como ejemplo: las
inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el
colgeno y otras protenas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se
encuentran en las membranas celulares.
Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico,
como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
Metaloprotenas: Contienen en su molcula uno o ms iones
metlicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo
algunas enzimas.
Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen en

Hemoprotenas
Son protenas conjugadas cuyo grupo prosttico es una porfirina
coordinada a un ion metlico. Suelen estar relacionadas con todos
los
aspectos del metabolismo aerbico

- Transportadores de oxgeno como la hemoglobina y la


mioglobina
- Clorofilas: porfirinas coordinadas a un ion Mg++
- Transportadores electrnicos como los citocromos
- Enzimas relacionadas con el transporte electrnico como la
citocromo oxidasa
- Enzimas relacionadas con el stress oxidativo, como las
peroxidasas
- Coenzimas cobamdicas o corrinoides (vit. B12)

Clasificacin: De acurdo a su
morfologa y solubilidad
Protenas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas
moleculares alargadas, con un nmero variado de cadenas
polipeptdicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de
elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como protenas
estructurales o de soporte. Las ms comunes son: Elastina, Colgeno,
Queratina, Fibrina, etc.
Protenas Globulares: Tienden a ser ms solubles en agua, debido a
que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor
solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, cidos o bases
diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esfricas.
La mayora de las protenas conocidas son globulares, dentro de las que
se consideran todas las enzimas, las protenas del plasma y las
presentes en las membranas celulares. A su vez las protenas globulares
se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:
Albminas: Protenas fcilmente solubles en agua, que coagulan
con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por
ejemplo la Lactoalbmina, albmina del suero, la ovoalbmina
(presente en la clara del huevo).
Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en
soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se
encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina,
inmunoglobulinas, etc.

Clasificacin: De acurdo a su
funcin biolgica
Protenas estructurales: Colgeno y la Elastina (tejido conectivo de los vertebrados),
queratinas de la piel, pelo y uas y la espectrina presente en la membrana de los
eritrocitos.
Protenas de transporte: Hemoglobina y la mioglobina, albmina de la sangre, o las que
realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.
Protenas de defensa: Anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fraccin gamma globulnica
de la sangre, las protenas denominadas interferones cuya funcin es inhibir la
proliferacin de virus en clulas infectadas e inducir resistencia a la infeccin viral en otras
clulas, el fibringeno de la sangre importante en el proceso de coagulacin.
Protenas hormonales: Insulina.
Protenas como factores de crecimiento: Hormona de crecimiento y el factor de
crecimiento derivado de plaquetas.
Protenas catalticas o enzimas: Proteasas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
Protenas contrctiles: Son protenas capaces de modificar su forma, dando la
posibilidad a las clulas o tejidos que estn constituyendo de desplazarse, contraerse,
relajarse razn por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de
motilidad. Las protenas ms conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
Protenas receptoras: Protenas encargadas de combinarse con una sustancia
especfica. El ejemplo ms tpico de receptores de las hormonas esteroideas. Casi todos los
neurotransmisores, la mayora de las hormonas y muchos medicamentos funcionan
gracias a la presencia de estas protenas.
Protenas de transferencia de electrones : Son protenas integrales de membrana,
comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya funcin se basa en el transporte de
electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberacin y
aprovechamiento de energa. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de