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LAS PROTENAS
Composicin
El contenido de N representa ~ el 16 % de la
masa total de la molcula c / 6,25 g protena
hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para
estimar la cantidad de protena existente en
una muestra a partir de la medicin del N de la
misma.
nmero
nmero de
de cadenas
aminocidos polipeptdicas
grupo -amino
C
Son -amino cidos
grupo
carboxilo
Generalidades
Existen unos 700 a.a. Pero solo 20 forman
protenas. Estos son llamados aminocidos
proteicos.
Estos son alfa aminocidos. Los podemos
encontrar ionizados a pH fisiolgico y tambin
NO ionizados. Pueden estar modificados
formando parte de proteinas o no.
ESTEREOISOMERIA
L-alanina
D-alanina
CLASIFICACIN DE LOS
AMINOCIDOS
ALIFTICOS
NO POLARES
AROMTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS CIDOS
aa
POLARES CON CARGA
CON N BSICO
11
GLICINA
ALANINA
LEUCINA
PROLINA**
ISO
LEUCINA
VALINA
METIONINA
SERINA
TREONINA
ASPARRAGINA
CISTEINA
GLUTAMINA
R aromticos
FENILALANINA
TIROSINA
TRIPTOFANO
ASPARTATO
(cido asprtico)
GLUTAMATO
(cido glutmico)
H+
LISINA
ARGININA
HISTIDINA
P = Pro V = Val
En el colgeno
En miosina
En protrombina
En la elastina
En algunas protenas.
En el ciclo de la urea
En el ciclo de la urea
ANFOLITOS
La carga de la
cadena lateral de
un aminocido
depende del pH
VALORACIN DE UN AMINOCIDO
Punto isoelctrico
A pH cido: prevalece la especie con carga
+
A pH bsico: prevalece la especie con carga
pI = pK1 + pK2
para un aa neutro
Reaccin de la ninhidrina
Reaccin del Biuret
Reaccin xantoproteca
Reaccin de Millon
Reconocimiento de arginina
a) Reaccin de Hopkins-Cole
b) Reaccin del cido glioxlico
Reaccin de ninhidrina
O
OH
OH
O
CO
O
H
+ H2N CH COOH
O
N
CH
R
CH COOH
R
O
CO
O
H
O
N
CH
R
O
H
H 2O
CH
NH2 R
Cualquier
aminocido
al
reaccionar
origina el
mismo
producto de
reduccin
de la
ninhidrina
O
H
+ O
NH2
O
Cualquier aminocido da el
aducto azul violeta, a
excepcin de la prolina que
da amarillo.
H
N
O
Reaccion de Biuret
Reaccin Xantoproteica
Reaccin de Millon
Reaccion de Sakaguchi
PROTEINAS
Funciones:
Estructural
Cataltica
Movimiento
Digestivas
De transporte
De la sangre
Regulacin del metabolismo. hormonales
de transferencia de electrones
Inmunidad
del ADN
De cromosoma
Receptoras
Ribosomicas
De la visin
CLASIFICACIN
POR SU COMPOSICIN:
CONJUGADAS. Tienen adems un componente
no peptdico. Llamado
Grupo Prosttico.
Glicoprotenas
Hemoprotenas
metaloprotenas
flavoprotenas
lipoprotenas
Nucleoprotenas
por aminocidos.
CLASIFICACIN
POR SUS FORMAS
FIBROSAS. Tienen formas moleculares
alargadas. Generalmente forman un haz.
Generalmente insolubles en agua.
Colgeno
Elastina
Fibrona
Queratina
GLOBULARES: De estructura ms
compacta, con dobleces y curvaturas. Pueden
ser casi esfricas o tener formas ovaladas. Son
ms solubles en agua que las fibrosas y son
ms delicadas.
Oligomricas Hemoglobina
El enlace peptdico
Termodinmica
El enlac peptdico
en plano
Longitudes de
enlace
Pptidos
El Oxgeno carbonlico
tiene carga parcial
negativa y el Nitrgeno
amida carga parcial
positiva, por tanto el
enlace tiene carcter polar
Pptidos
Resumen de Caractersticas
Es un enlace covalente
Es un enlace amida
Tiene carcter parcial
de doble enlace
Predomina la
configuracin trans
Tiene carcter polar
Tiene limitada
capacidad de rotacin
POLIPPTIDOS COMO
POLIANFOLITOS
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA DE HLICE
vista
lateral
B. paralela
vista
desde
arriba
vista
lateral
Colgeno
COLAGENO
triple hlice
cada hlice posee la secuencia
(glicina-aminocidox-prolina/hidroxiprolina)n
3 aa / vuelta
las hlices NO son -hlices
ESTRUCTURA TERCIARIA
La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales.
La protena se pliega sobre s misma y
tiende a una forma globular
ESTRUCTURA TERCIARIA
Mioglobina
ESTRUCTURA
TERCIARIA
PUENTE DE
HIDROGENO
INTERACCION
HIDROFOBICA
ENLACE IONICO
PUENTE DISULFURO
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
mioglobina
seccin transversal de
la mioglobina
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociacion de cadenas
polipeptdicas o SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura
terciaria.
Se mantiene por enlaces entre los
radicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienen
la estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
HEMOGLOBINA
dmero
TBP
tetrmero
HEMOGLOBINA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
DESNATURALIZACION DE PROTENAS
PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS
SECUNDARIA DE UNA PROTEINA
CUATERNARIA, TERCIARIA
DESNATURALIZACION DE PROTENAS
PUEDE SER
REVERSIBLE O IRREVERSIBLE
PUEDE SER
TOTAL O PARCIAL
puentes disulfuro
DENATURACIN
urea + mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)
cistenas
puentes disulfuro
DESNATURALIZACION DE PROTENAS
IRREVERSIBLE
1. CALOR:
ROMPE TODAS LASINTERACCIONES
DEBILES.
2. pH EXTREMOS:
CAMBIA LA CARGA DE LOS
RADICALES DE AMINOACIDOS
IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS
ENLACES EN QUE PARTICIPAN.
CHAPERONAS MOLECULARES
Como
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