Tema 1

Enzimas

Biologa. 2 Bachillerato

LAS ENZIMAS
Son protenas de estructura terciaria o cuaternaria

Las enzimas actan como un catalizadores biolgicos

Todas las reacciones celulares estn catalizadas por enzimas.
Si no fuera as, las reacciones se produciran muy lentamente debido a la estabilidad de las
biomolculas.
Se las denomina de la siguiente
manera
Se indica el nombre del sustrato sobre el que acta.
Se aade el cambio que le produce.
Terminacin asa.
As, por ejemplo, la enzima que polimeriza el ADN a partir de sus monmeros es
la

ADN polimerasa.

Bachillerato
Enzimas
Tema 1
Muchos enzimas catalizan
reacciones
reversibles. No Biologa.
hay 2una

manera nica para fijar cual de los dos sentidos se utiliza

para nombrar al enzima.
Ej: la glucosa fosfato isomerasa tambin podra llamarse
fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la accin tpica del enzima es la hidrlisis del
sustrato, el segundo componente del nombre se omite

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Enzimas
TemaDE
1
NOMENCLATURA
LA COMISIN
ENZIMTICA

1-El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado
por las letras EC (enzyme commission),
2-seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las
seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada
grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen
en la reaccin. ( Enzyme Comission) donde puedes acceder a todas las clases y subclases
de enzimas).
As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2
indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor
es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el
grupo fosfato.

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Enzimas

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Enzyme EC numbers
EC (Enzyme Commission) numbers assigned by
IUPAC-IUBMB
[ 1st Level | 2nd Level | 3rd Level | 4th Level | Text Search ]
1. Oxidoreductases; 2. Transferases; 3. Hydrolases; 4.
Lyases; 5. Isomerases; 6. Ligases;

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Enzimas

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Clasificacin de las enzimas (I)

HIDROLASAS
Glucosa-6-fosfatasa

Catalizan reacciones
de hidrlisis con
intervencin del agua
D-GLUCOSA + FOSFATO

D-GLUCOSA-6-FOSFATO

Privatodescarboxilasa

LIASAS
Catalizan la adicin de
grupos funcionales diversos

CIDO PIRVICO

Aspartatoaminotransferasa

TRANSFERASAS
O QUINASAS
Catalizan la transferencia
de grupos funcionales o
radicales entre molculas

ACETALDEHDO

CIDO
ASPRTICO

CIDO
CETOGLUTRICO

CIDO OXALACTICO

CIDO
GLUTMICO

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Clasificacin de las enzimas (II)

ISOMERASAS

Triosafosfatoisomerasa

Catalizan reacciones de
transformacin de
molculas en sus ismeros.

DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO

GLICERALDEHDO-3-FOSFATO

Malatodeshidrogenasa

OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones
de oxidorreduccin.
CIDO OXALACTICO

SINTETASAS O LIGASAS

CIDO MLICO

Catalizan la sntesis de molculas con hidrlisis de ATP.

AcetilCoA
carboxilasa

ACETIL COENZIMA A

MALONIL COENZIMA A

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Biologa. 2 Bachillerato

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Muchas enzimas son heteroprotenas

APOENZIMA

Fraccin protica

HOLOENZIMA

Fraccin prosttica

Los holoenzimas se clasifican atendiendo a su naturaleza qumica y a su grado de unin

al apoenzima
ACTIVADORES INORGNICOS
COFACTORES
COENZIMAS
reaccin

Iones metlicos unidos permanentemente al apoenzima

Holoenzimas orgnicas unidas fuertemente al apoenzima

Holoenzimas orgnicas que se unen al apoenzima slo durante la

Sufren una reaccin reversible

ATP
Posteriormente se regeneran

ADP + P

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Enzimas

Biologa. 2 Bachillerato

Tema 1

Enzimas

Biologa. 2 Bachillerato

El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energa

Biologa. 2 Bachillerato
Enzimas
Tema
de los procesos exergnicos
a 1los endergnicos.

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Tema 1

e-

e-

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Tema 1

Biologa. 2 Bachillerato

Mecanismo de accin enzimtica

Las enzimas actan como un catalizador:

Energa de activacin
sin la enzima

Disminuyen la energa de activacin.

No cambian el signo ni la cuanta de la
variacin de energa libre.

Energa de activacin
con la enzima

Aceleran la llegada del equilibrio.

Al finalizar la reaccin quedan libres y
pueden reutilizarse.

Energa

No modifican el equilibrio de la reaccin.

Energa de
los reactivos
Variacin
de la
energa
Energa de
los productos
Progreso de la reaccin

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Mecanismo de accin enzimtica

(II)
Centro activo del enzima
Complejo
enzima-sustrato
(ES)

Enzima (E)
Aminocidos catalticos
Aminocidos
estructurales

Sustratos (S)

Enzima (E)
(no se modifica)
Productos (P)

E + S ES E + P

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Mecanismo de accin enzimtica

(III)
MODELO DE LLAVE-CERRADURA

MODELO DE ENCAJE INDUCIDO

Sustrato

Sustrato

Enzima

Enzima

En ambos casos, la unin de una

enzima con su sustrato es
altamente especfica

Complejo
enzima- sustrato

El centro activo tiene la misma forma antes y

despus de la unin con el sustrato

El centro activo modifica ligeramente su

forma durante la unin con el sustrato

Tema 1

Enzimas

Biologa. 2 Bachillerato

Cintica de la reaccin
enzimtica
La velocidad de una reaccin enzimtica aumenta de forma lineal a medida que
aumenta la concentracin de sustrato en el medio.
Cuando se alcanza una determinada velocidad de reaccin (V max), sta ya no aumenta
aunque sigua incrementndose la concentracin de sustrato. Se dice, entonces que la
enzima est saturada.
La concentracin de sustrato a la que
la velocidad de reaccin es la mitad de
la velocidad mxima es la constante
de Michaelis (Km).
Vmx

1 V
mx
2

El valor de Km tambin indica la

afinidad de la enzima por el sustrato.
Afinidad y saturacin son
inversamente proporcionales.
Una enzima con alta afinidad tiene una
Km baja y se satura muy pronto.

Km

Una enzima con poca afinidad tiene

una Km alta y tarda ms en saturarse

Tema 1

Enzimas

Biologa. 2 Bachillerato

Enzimas
Tema 1
APLICACIN
MEDICA

Biologa. 2 Bachillerato

Algunos tipos de leucemia pueden suprimirse por administracin de asparaginasa

La asparagina es vital para el crecimiento de leucocitos malignos. La asparaginasa
produce la hidrlisis de asparagina en aspartato, que no satisface las
necesidades de las clulas malignas.
No todas las asparaginasas son eficaces. Las asparaginasas de diferentes fuentes:
animales, vegetales, bacterias; tienen distinto Km. Como la concentracin de
asparagina en la sangre es muy baja, la asparaginasa solo ser efectiva si su
Km es lo suficientemente bajo como para hidrolizar la asparagina
rpidamente, dada su pequea concentracin en sangre.

Tema 1

L-Asparaginasa

Enzimas

Biologa. 2 Bachillerato

Tema 1

Enzimas

Reaccin de la L-Asparaginasa para formar Aspartato por intermedio de una betaacilenzima

Biologa. 2 Bachillerato

Enzimas

Tema 1

Biologa. 2 Bachillerato

Regulacin de la actividad enzimtica

Inhibidores
Sustancias que detienen la actividad de la enzima, impidiendo, por tanto la formacin de productos

INHIBICIN
REVERSIBLE
REVERSIBLE COMPETITIVA
El inhibidor ocupa el centro activo del enzima, por lo que el sustrato no puede unirse
Sustrato
Cuando el inhibidor
desaparece, el enzima
recupera su funcin normal

Inhibidor

Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo
Inhibidor unido
a la enzima

Enzima

COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR
E-I

Tema 1

Enzimas

Biologa. 2 Bachillerato

Regulacin de la actividad enzimtica

Inhibidores
TIPOS DE INHIBICIN REVERSIBLE
REVERSIBLE NO COMPETITIVA
El inhibidor ocupa un segundo centro activo del enzima. El sustrato puede unirse o no, pero no se
lleva a cabo la reaccin
El inhibidor se encuentra en su
activo
sustrato en
puede
Elcentro
inhibidor
se El
encuentra
su
unirse activo,
pero noelse
produce
centro
sustrato
nola
Sustrato
reaccin
puede
unirse

Enzima
Segundo
centro activo

Inhibidor

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO-INHIBIDOR
COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR
E-S-I
E-I

Tema 1

Enzimas

Biologa. 2 Bachillerato

Regulacin de la actividad enzimtica

Inhibidores
INHIBICIN IRREVERSIBLE
El inhibidor se une al centro activo del enzima de manera permanente

Enzima

Citocromo oxidasa
(Enzima respiratoria)

Inhibidor

KCN (cianuro potsico)

(Veneno)

Se detiene la respiracin celular

Muerte por asfixia inmediata

Muchos venenos actan como inhibidores irreversibles

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Tema 1

Biologa. 2 Bachillerato

Inhibicin alostrica
Sustrato

Enzima
activa

Enzima
inactiva

Centros activos
modificados

Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo
Ligando

Centro
regulador

Ligando unido al
centro regulador
Sustrato

En este caso, el ligando es un sustrato o es el producto?

ES EL PRODUCTO, HA INACTIVADO AL ENZIMA