Aminocidos y protenas

Aminocidos
Son estructuras qumicas con un grupo amino y
otro carboxilo como mnimo.
Son estructuras cuaternarias con C, H, O y N.
Pueden poseer adems azufre.
Existen ms de 300 de ellos en la naturaleza, pero
las protenas se generan a partir de nicamente 22
de ellos.
Diez de los aminocidos deben estar contenidos en
la alimentacin por cuanto no se sintetizan en el
organismo y se les denomina esenciales.

Aminocidos esenciales
La clasificacin vigente, disminuye importancia
nutricional de aa. no esenciales
Esencialidad otorgada a 8-10 aminocidos, adems a algunos cidos grasos, minerales y vitaminas, recayendo toda su presencia en la dieta diaria.
El hombre posee la habilidad necesaria para transformar aa y c. grasos esenciales en otros no
esenciales pero igualmente necesarios.

aminocidos esenciales y no
esenciales
Metionina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptofano
Treonina
Lisina

Glicina
Alanina
Tirosina
Aspartico
Asparragina
Glutmico
Glutamina
Histidina
Prolina
Hidroxiprolina
Cistina
Cisteina

Importancia especial de los aa

no esenciales
Sntesis de protenas y aminocidos no
esenciales.
Metabolismo intermediario.
Ciclos de Krebs y de la rea.
Proceso gluconeogentico.
Formacin de heme, colina, etanolamina, ATP,
ADN-ARN, aminas bigenas y otros
metabolitos.
Por ello deben obligatoriamente sintetizarse.

Sintetiza prolina: aa. que con la hidroxiprolina (prolina hidro (en 30%) y la elastina (en 11%) del
tejido conjuntivo, el mayor en el cuerpo humano, en tendones,
articulaciones, bajo los
epitelios,etc.

Sintetiza alanina y asprtico por transaminacin de ceto-cidos, pirvico y oxalacetato

respectivamente.
Alanina : importante aa. Glucognico. c. Asprtico, proveedor del 2 nitrgeno del ciclo de la Urea.

20 aminocidos

18
aminocidos
con distintas
cadenas
laterales
1 aminocido sin
cadena lateral

1 aminocido
cuya
cadena lateral
esta unida a la
cadena
principal

+
H3N

COO

C
R

+
H3N

COO

Glicina

H
+

H2N

CH2

CH2

COO-

CH2

Prolina

Se consideran
hidrofbicos

Clasificacin de los aminocidos

Nombre

Abreviacin

Estructura

Aminocidos con extremos de cadenas non polares

Glicina

Abreviacin

Prolina

Pro(P)

Estructura
O

Gly(G)
H2N

Alanina

Nombre

fenilalanina

OH

N
H

Phe (F)

OH
O

Ala (A)

OH

NH

NH

Valina

OH
O

Val(V)

Triptfano

Trp(w)

H2N

OH

HN
O

OH

Leucina

NH2

Leu(L)

Aminocidos con extremos de cadenas polares pero no

ionizados

OH

Isoleucina

NH2

Ile(I)

Asparagina

Asn(N)

H2N

OH

OH

Metionina

Met(M)

NH2

Glutamina

S
OH
NH2

NH2

Gln (Q)

H2N

OH
NH2

Nombre

Abreviacin

Estructura

Aminocidos con extremos de cadena polares pero no

ionizados
Serina

Abreviacin

Cistena

Cys(C)

Estructura
O

HS

Ser (S)

OH
NH2

HO

Treonina

Nombre

OH

Thr(T)

Aminocidos con extremos de cadena bsicos

OH
NH2

Lisina

Lys(K)

O
H2N

OH

OH

NH2

Arginina

NH2

Aminocidos con extremos de cadenas cidos

cido
aprtico
cido
glutmico
Tirosina

Asp(D)

H2N

Histidina
O

Glu (E)

Tyr(Y)

OH
O

OH

HO

NH2

His (H
N

HN

HO
NH2

OH
NH2

OH
NH2

N
H

HO

NH

Arg (R)

OH
NH2

Clasificacin de aminocidos
Cadenas laterales alifticas
H-CH-COOH

Glicina

NH3

CH3-CH-COOH

Alanina

NH3

CH3

CH-CH-COOH

CH3

CH3

NH3

Valina

CH-CH2-CH-COOH

CH3

NH3

Leucina

CH3
CH2
CH3

CH-CH-COOH
NH3

Isoleucina

Aminocidos
hidrofbicos.
Se ubican en el
interior de las
protenas.
La glicina por ser
pequea se
acomoda a todas la
curvas proteicas.
Glicina rica en el
colgeno.

Clasificacin de aminocidos
Los hidroxilados son
hidroflicos, fosforilables y
ocupan la superficie
proteica.
La serina se encuentra en
el sitio activo de muchas
enzimas, no as la treonina
Los aminocidos
azufrados, participan
frecuentemente de los
enlaces interprotenas que
mantienen estructuras
terciarias y cuaternarias.
La metionina inicia la
sntesis de las protenas.

Aminocidos
hidroxilados
CH2-CH-COOH
NH3

OH

CH3-CH-CH-COOH
OH

NH3

Serina
Treonina

Aminocidos azufrados
CH2-CH-COOH
SH

NH3

CH2- CH2-CH-COOH
S-CH3

NH3

Cisteina
Metionina

Clasificacin de aminocidos
Con grupos cidos o sus amidas
COOH-CH2-CH-COOH

COOH-CH2-CH2-CH-COOH

Asparragina

NH2-CO-CH2-CH2-CH-COOH

NH3

NH2-CO-CH2-CH-COOH
NH3

Ac.glutmico

Ac.asprtico

NH3

NH3

Glutamina

Al ser dicarboxlicos proporcionan cargas elctricas

negativas a las protenas en solucin. Adems generan
proteinatos al reaccionar con cationes.
Sostienen, por participar de los enlaces, la estructura
secundaria, terciaria y cuaternaria de la protena.
El glutamato y la glutamina son neurotrasmisores
abundantes.

Clasificacin de aminocidos
Con grupos bsicos
Arginina

NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH3

C=NH2
NH2

NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH3

-CH2-CH-COOH
NH

NH3

Lisina

Histidina

Proporcionan cargas
positivas a las protenas.
Participan de los enlaces
de hidrgeno y mantienen
la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria de
la protena.
La Histidina se encuentra
en los sitios activos de las
enzimas.
La arginina es necesaria
en la sntesis de rea.

Clasificacin de aminocidos
Con anillos aromticos

OH-

Contienen grupo
aromticos, que le
Fenilalanina
CH2-CH-COOH
confieren carcter
NH3
hidrofbico.
Se sitan en el interior
CH2-CH-COOH Tirosina
de la protena.
NH3
Estos aminocidos dan
CH2-CH-COOH
Triptofano color a las protenas.
NH3
El triptofano es
precursor de la niacina.
La prolina es rica en el
Prolina
COOH
NH
colgeno.

Iminocidos

Cargas elctricas de los

aminocidos
Los aminocidos pueden tener carga positiva, negativa o cero.
La ionizacin del carboxilo produce cargas negativas, la captura del
protn por parte del grupo amino produce una carga positiva.

R COOH R COO H

R NH 3 R NH H

A un pH biolgico entre 7 y 7,4 los grupos carboxilo son

predominantemente COO- y los grupos amino existen como NH3+
La carga neta es la suma algebraica de grupos negativos y positivos
del aminocido.

O
H2N

CH C

OH

H3N

CH C

Formas zwitterinicas de un aminocido

- Los aminocidos son anfteros, contienen un grupo cido y uno bsico.

O
H3N

CH C

O
OH

R
Especie presente
en medio cido

H+
+H+

H3N

CH C

R
Zwitterin
Especie presente
en medio neutro

H+
+H+

H2N

CH C

R
Especie presente
en medio bsico

pH isoelctrico de un aminocido
Es el pH en el cual el aminocido presenta cargas positivas y negativas
iguales.
Desde un punto de vista prctico resulta de obtener la media entre las
constantes de disociacin del carboxilo y del grupo amonio.
CH3-CH-COONH3+

pI

pK 1 pK 2
2

pK1
pK2

R-COOR-NH3+

2,35
9,69

2 , 35 9 , 69
2

6,02

O
H3N

CH C
R

O
OH

H+
+H+

H3N

CH C

H+
+H+

H2N

CH C

Curva de valoracin de la glicina.

- Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la mayoritaria.
- Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el zwitterin (b). La concentracin del zwitterin es
mxima en el punto isoelctrico pI.
- Valores superiores a pKa2: la especie c es la presente en mayor concentracin.

Propiedades caractersticas de
cada aminocido

Muchas de las caractersticas fsicas y qumicas de los

aminocidos dependen de la estructura del grupo R anexo a su
carbono alfa.
CH3-CH-COONH3+

CH=carbono alfa
CH3=grupo R

Grupos tan pequeos como el de la Glicina permiten su presencia

en lugares poco accesibles de una estructura proteica.
Grupos aromticos como el de la Tirosina permiten absorcin de
la luz UV y su medida por procedimientos espectrofotomtricos.
Grupos bsicos o cidos permiten la formacin de enlaces (de
hidrgeno) con los de otros compuestos.

Aminocidos y su centro
asimtrico
CO2
H3N

NH3
CO2

H
R

L-aminocido
(Proyeccin de Fischer y en perspectiva)
CO2

Glicina H3N
(Aquiral)

H
H

Deteccin espectroscpica de
aminocidos aromticos
Los aminoacidos
aromaticos absorven luz
en la region UV

Tryptofano y tirosina son

los mas fuertes
cromogenos
Concentracion pude ser
determinada por la UV
usando : A = cl

Cromatografa
Procedimiento de eleccin para separar e
identificar aminocidos.
Se basa en:
particin por solventes.
adsorcin por el soporte.
Dos elementos bsicos en la separacin:

soporte: papel, slica gel, resinas.

solvente: mezcla de solventes orgnicos y
agua.

Diferenciacin de acuerdo al Rf

Rf

distancia .alcanzada . por .el .aa

distancia .alcanzada . por .el . solvente

Visualizacin:
coloreado: ninhidrina.
fluorescencia : fluorescamina.
lectura UV.

Separacin electrofortica.

Cromatografa de
exclusin molecular.
Cromatografa
lquida de alta
presin.

Lecho Protena Protena

Poroso Pequea Grande

Fluorescencia

Separacin de aminocidos...

Tiempo (min)

Protenas
Estructura qumica formada por la unin de aminocidos mediante diversas
formas de enlace.

Se considera :
oligopptidos: de 2 a 10 aminocidos.
polipptidos de 10 a 100 aminocidos.
protenas : ms de 100 aminocidos.
Clasificacin:
Por su forma: globulares y fibrosas.
Por su solubilidad: albminas (solubles en agua) y globulinas
(solubles en soluciones salinas diluidas).

Por su composicin: simples (slo aminocidos), compuestas.

(glucoprotenas, lipoprotenas, metaloprotenas ).

Por su densidad: lipoprotenas: LDL,HDL,VLDL .

Por su carga: a pH fisiolgico cidas y bsicas.

Enlaces covalentes
Peptdicos y disulfuro
El peptdico es el ms importantes de la estructura polipeptdica. An el ms
simple tiene carcter de doble y mantiene la rigidez y adems la solidez de la
protena.
Genranse entre el alfa carboxilo de un aminocido y el alfa amino de otro
con eliminacin de molcula de agua.
La reaccin qumica ms importante en el campo clnico - la de Biuret- radica
en la presencia del enlace peptdico.
El enlace disulfuro se genera por la presencia de radicales -SH de la cistena,
formando uniones disulfuro entre porciones de una misma cadena y entre dos
cadenas.
Participa de la solidez de la estructura y an permite la unin de dos
polipptidos como en el caso de la insulina.
AminocidoNterminal

Glicina
NH2

O
H
N

Alanina

AminocidoCTerminal
OH

Alanilglicina

Enlaces no covalentes e
interacciones
Como su nombre indica no son enlaces reales sino fuerzas
de atraccin entre grupos de tomos.
El enlace de H se genera por atraccin entre el ncleo de
H+ (positivo) y el par de electrones no compartidos de otro
tomo. En el caso de una protena es un oxgeno de otro
aminocido.
El enlace hidrofbico se genera por la semejanza estructural entre dos aminocidos (aromticos, alifticos ?).
El enlace inico se genera entre carboxilos libres y amonios libres de aminocidos dicarboxlicos y diamnicos.

Enlaces no covalentes...
CH2
!
O-H

Enlace
Hidrofbico

Enlace de
Hidrgeno
H2N O
C

CH
CH3 CH3
Enlace
Hidrofbico

CH3

(CH2)4
!
NH3+
Enlace
inico

OC
O

Estructura proteica: estructura

primaria
La conformacin nativa de una protena se define como la estructura
tridimensional que es biolgicamente activa. Se mantiene sobre la base
de los enlaces covalentes y no covalentes anteriormente explicados.
La estructura primaria est definida por la secuencia de aminocidos
unidos por los enlaces peptdicos.
Su carcter de doble enlace fija una estructura rgida, incapaz de girar
sobre su eje, y el movimiento se trasmite a los enlaces del carbono
alfa. Esto mantiene una estructura fija coplanar (en un mismo plano).

Rgido
R
CO
CH
R

CH
NH

NH
CO

Libre

CO
CH
R

NH

Secuencia de aa. en las protenas

Cadena A
Cadena B

insulina
Aminocidos de la insulina

La estructura primaria de una protena est dada por la secuencia de aminocidos.

1.

La determinacin de sta, por tanto, ha resultado un enorme avance para la bioqumica .La
estrategia bsica consiste en :
Determinar qu aminocidos estn presentes y en qu relacin molar.

2.

Romper el pptido en pequeos fragmentos, separarlos y determinar su composicin en

aminocidos.

3.

Identificar los aminocidos de N y C terminales del pptido original y de cada fragmento.

4.

Organizar la informacin
secuencia completa.

de manera que los fragmentos puedan unirse para revelar la

Estructura secundaria
Las rotaciones permitidas en el
esqueleto del polipptido generan
una estructura repetitiva
denominada secundaria, la cual
puede ser:
alfa helicoidal
estructura beta u hoja plegada
Esta estructura es mantenida por
los puentes de hidrgeno de la protena. En el alfa hlix los puentes
son intracatenarios y en la
estructura beta intercatenarios.

Hlice
Se

forma

al

enrollarse

la

estructura

primaria

helicoidalmente sobre s misma. Se debe a la

formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de
un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le
sigue. Ej: queratina del pelo, cuernos, uas, lana.

Hoja plegada o lmina

En esta disposicin los aminocidos forman una
cadena en forma de zigzag, mediante la formacin de
enlaces de hidrgeno entre los grupos N-H y los C=O
de cadenas adyacentes antiparalelas. Ej: fibrona de la
seda.

Estructura terciaria
La estructura terciaria se refiere a la
disposicin tridimensional de la cadena
polipeptdica en una protena,
permitiendo la disposicin globular o
fibrosa de la misma.
La mantienen todos los enlaces no
covalentes y an el enlace disulfuro.
La interaccin proviene de aminocidos
que pueden estar alejados en la secuencia
pero cerca en la disposicin
tridimensional.
La protena est plegada de forma tal que
los grupos hidroflicos ocupan el exterior
de la misma y los hidrofbicos el interior.
La estructura cuaternaria se produce en
aquellas protenas que tienen dos o ms
cadenas polipeptdicas, las que se
estabilizan por enlaces no covalentes.

Mioglobina

Estructura cuaternaria
Algunas protenas estn formadas
por ensamblaje de dos o ms
cadenas. La forma en que estas
subunidades se encuentran
organizadas se denomina
estructura cuaternaria.
Hemoglobina:
Las cuatro cadenas (dos alfa y dos beta)
se acomodan, creando una estructura
globular con cuatro bolsillos

Estructura cuaternaria de la
Hemoglobina
Las cuatro
cadenas (dos
alfa y dos beta)
se acomodan,
creando una
estructura
globular con
cuatro bolsillos.