UNIVERSIDAD RMULO GALLEGOS

FACULTAD DE MEDICINA
NCLEO CALABOZO-EDO- GURICO
CATEDRA: BIOQUIMICA

Sustrato
Estado de
transicin

INTEGRANTES:
GLENDER VILLEGAS
Anlogo de
estado de transicin

1.
Introduccin
Desde el principio de la Enzimologa se sabia de sustancias que
disminuan la velocidad de la reaccin catalizada por los
catalizadores, envenenando o dificultando la actuacin de stos.
Las sustancias que disminuyen la velocidad de reaccin, qumica o
enzimtica, se denominan inhibidores.
Los inhibidores se pueden dividir en tres grandes grupos:

Inhibidores reversibles,
Inhibidores pseudorreversibles
Inhibidores irreversibles

Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimtica, a travs de
interacciones con el centro activo u otros centros especficos
(alostricos).
Esta definicin excluye todos aquellos agentes que inactivan a
la enzima a travs de desnaturalizacin de la molcula enzimtica
De esta forma, habr dos tipos de inhibidores:
I. Isostricos: ejercen su accin sobre el centro activo
II. Alostricos: ejercen su accin sobre otra parte de la
molcula, causando un cambio conformacional con
repercusin negativa en la actividad enzimtica.

Los inhibidores isostricos pueden ser de dos tipos:

1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,

con el complejo enzima-substrato o con ambos:
E+I

EI

ES + I

ESI

2. Inhibidor irreversible: modifica qumicamente a la enzima:

E+I

Inhibicin reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijacin del substrato: Inhibicin Competitiva
(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo
haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijacin del substrato a la enzima, pero s impide la accin
cataltica: Inhibicin No Competitiva
(c) El inhibidor se fija nicamente al complejo enzima-substrato
una vez formado, impidiendo la accin cataltica; este tipo
se conoce como Inhibicin Anticompetitiva

2.1. Inhibicin competitiva

En la inhibicin competitiva o inhibicin especfica, el inhibidor
compite con el sustrato por el mismo centro activo de la enzima.

La molcula del inhibidor es, generalmente, en todo o en parte, un isstero

del sustrato, excluyendose mutuamente del centro activo de la enzima.

Isstero --> Molculas que tienen formas y tamaos similares

2.2. Inhibicin no-competitiva

En una inhibicin no-competitiva el inhibidor se une a la enzima en un
centro de unin diferente al centro activo de la enzima.

Cuando [S]

no desaparece la inhibicin.

V = Vmax[S] / ([S]+Km)

Consecuentemente, las especies qumicas en las que puede

encontrarse la enzima sern:
En el caso de la inhibicin nocompetitiva pura suponemos
que tanto la enzima libre, E, como
el complejo-ES pueden unirse al
inhibidor, y que la constante de
disociacin, Ki, es igual en ambos
casos.
E y EI unen al sustrato sin que afecten
a las constantes de disociacin (Km)

- En este caso, tambin, slo el

complejo-ES evoluciona dando
producto

Km

kcat

<====
=>

<====
=>

E + S <====> ES
----------> E + P
I Ki
I Ki
EI
<=====>ESI
---------->
Km

* La deduccin de la velocidad de reaccin, en este caso, es anloga

a la realizada en el caso de la inhibicin competitiva:

vinc = kcat
(ES)
[Eo] = [E] + [ES] + [EI]+
[ESI]

RESUMEN

Ejemplos de inhibicin

Sustrato

Estado de
transicin

GRACIAS.!!

Anlogo de
estado de transicin

RESUMEN
Inhibidores aquellos compuestos disminuyen la actividad de una enzima. Se
agrupan en tres clases: Reversibles, Pseudoirreversibles y suicidas.
Inhibidores reversibles cumplen las condiciones de Michaelis, la [Io] es muy
superior a la [Eo] siendo el complejo enzima-inhibidor [EI] despreciable frente a
[I]
Tres tipos de inhibicin reversible:
a) Inhibicin competitiva el inhibidor compite por el mismo lugar que el
substrato. La velocidad mxima queda inafectada por el inhibidor que
aumenta la Kmap al multiplicarse la Km de la enzima por el factor (1+
I/Ki). El grado de inhibicin depende de las concentraciones de I y S, as
como de la Km y Ki.
b) Inhibicin no competitva el inhibidor se une a la enzima en un lugar
diferente al de la unin al substrato. La inhibicin afecta a la velocidad
mxima disminuyendo su . valor al ser dividida por (1+ I/Ki). El grado de
inhibicin depende solamente de la [I] y de la constante Ki.
c) Inhibicin acompetitiva el inhibidor se une solamente al complejo
Enzima-Substrato, disminuye la velocidad mxima por el factor (1+ I/Ki)
y, paradjicamente, disminuye la Km por el mismo valor obtenindose
Inhibicin
por
exceso de substrato puede ocurrir. La curva de velocidad en
una Kmap
menor.
funcin de diferentes concentraciones de substrato presenta un mximo. En
general se da este tipo de inhibicin cuando el substrato a grandes
concentraciones puede reaccionar con la protena enzimtica en lugar
diferente al de la unin enzima substrato