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BIOQUMICA

Bioqumica: ciencia dinmica


es la ciencia que estudia las
estructuras qumicas de las clulas y los
tejidos, as como las modificaciones que
ocurren en las mismas dentro del
organismo Thomas Devlin
Eso ltimo, es lo que llamamos y
entendemos como metabolismo.
Etimolgicamente es la ciencia que
estudia las bases bioqumicas de la
vida.

BIOQUIMICA
Estudia la estructura, funcionamiento, interrelacin y reacciones
de las sustancias en los seres vivos.
Principios
inmediatos
BIOMOLECULA
SS

BIOELEMEN
TOS
PRIMARIOS
SECUNDARI
OS
OLIGOELEME
NTOS

INORGANIC
AS
Agu
a ase
G
s 2 O3
O
CO2
CH4
Sales
N
2
cido
sBases

ORGANICA
S
Glcidos
Lpidos
Protenas
Ac.
Nucleicos
Vitaminas
Hormonas
Enzimas

Constituyen el
0,9% de la
materia viva

Se encuentran en
forma inica
Ca
Cl
BIOELEMEN
Mg
TOS
K
SECUNDARI
Na
OS
Aparte de ellos, existe otros
elementos que constituyen la
totalidad de la masa de los seres
vivos

Suponer el
99% de la
masa total de
los seres vivos

BIOELEMEN
TOS
PRIMARIOS

son

C, H, O,
N ,P, S
Son los
constituyentes
fundamentales de
los seres vivos

Se encuentran en los
seres vivos en una
pequea cantidad
Son elementos
indispensables para la
vida
OLIGOELEME
TOS

Fe, Co, Cu, Zn, Mn, etc.

Los mas importantes son

Su deficiencia produce Su exceso produce


Intoxicaciones
enfermedades
carenciales

Composicin
elemental de
un ser
humano

Composicin
de un ser
vivo

A. Carbohidratos
Carbohidratos, o
sacridos, estan
compuestos de C,H y O
Los polisacridos estan
compuestos por muchos
monmeros de
monosacrido
Los azcares son la
principal fuente nutritiva
desde el punto de vista
calrico.

RIBULO
SA

GLUCOSA
FRUCTOSA

GALACTO

AMILOPECTINA

B. Proteinas
Las proteinas estan compuestas de
100 o ms aminocidos
Cada aminocido contiene:
(1) Grupo carboxlico (-COO-)
(2) Grupo amino (-NH2)
(3) Cadena lateral nica para cada
aminocido
Existen ms de 300 de ellos en la
naturaleza, pero las protenas se generan
a partir de nicamente 22 de ellos.
Diez de los aminocidos deben estar
contenidos en la alimentacin por cuanto
no se sintetizan en el organismo y se les
denomina esenciales.

aminocidos esenciales y no
Se s
esenciales
apa intetiz
a
r

aa. tir de
otro
Glicina (F
enil
alan
Alanina
ina)

Metionina
Valina

Tirosina?

Leucina

Aspartico

Isoleucina
Fenilalanina
Triptofano
Treonina
Lisina
Histidina
Arginina?
Repasando Bioqumica

En el tejido
heptico, la arginina
puede ser
sintetizada en el
ciclo de la ornitina.

Asparragina
Glutmico
Glutamina
Prolina
Cistina
Cisteina

Importancia especial de los aa no


esenciales
Sntesis de protenas y aminocidos
no esenciales.
Metabolismo intermediario.
Ciclos de Krebs y de la rea.
Proceso gluconeogentico.
Formacin de heme, colina,
etanolamina, ATP, ADN-ARN, aminas
bigenas y otros metabolitos.

Clasificacin de
aminocidos

Cadenas laterales alifticas

Aminocidos
hidrofbicos.
Se ubican en el
interior de las
protenas.
La glicina por
ser pequea se
acomoda a
todas la curvas
proteicas.
Glicina rica en

Clasificacin de aminocidos
Los hidroxilados son
hidroflicos, fosforilables y
ocupan la superficie
proteica.
La serina se encuentra en
el sitio activo de muchas
enzimas, no as la treonina
Los aminocidos
azufrados, participan
frecuentemente de los
enlaces inter protenas
que mantienen estructuras
terciarias y cuaternarias.
La metionina inicia la
sntesis de las protenas.

Aminocidos
hidroxilados
CH2-CH-COOH

OH NH3
CH3-CH-CH-COOH
OH

NH3

Serina
Treonina

Aminocidos azufrados
CH2-CH-COOH Cisteina
SH

NH3

CH2- CH2-CH-COOH
S-CH3

NH3

Metionina

Clasificacin de aminocidos
Con grupos cidos o sus amidas

Al ser dicarboxlicos proporcionan cargas elctricas


negativas a las protenas en solucin. Adems
generan proteinatos al reaccionar con cationes.
Sostienen, por participar de los enlaces, la
estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de la
protena.
El glutamato y la glutamina son neurotrasmisores

Clasificacin de aminocidos
Con grupos bsicos
NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
C=NH2

NH3

Arginina

NH2

NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH3

NH

Lisina

-CH2-CH-COOH
Histidina
N
NH3

Proporcionan cargas
positivas a las protenas.
Participan de los enlaces de
hidrgeno y mantienen la
estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria de la
protena.
La Histidina se encuentra en
los sitios activos de las
enzimas.
La arginina es necesaria en
la sntesis de rea.

Clasificacin de aminocidos
Con anillos aromticos

Prolina

Contienen grupo aromticos,


que le confieren carcter
hidrofbico.
Se sitan en el interior de la
protena.
Estos aminocidos dan color
a las protenas.
El triptofano es precursor de
la niacina.
La prolina es rica en el
colgeno.

Cargas elctricas de los aminocidos


Los aminocidos pueden tener carga positiva, negativa
o cero.
La ionizacin del carboxilo produce cargas negativas, la
captura del protn por parte del grupo amino produce
una carga positiva.R COOH R COO H
R NH

R NH

A un pH biolgico entre 7 y 7,4 los grupos carboxilo son


predominantemente COO- y los grupos amino existen
como NH3+
La carga neta es la suma algebraica de grupos

pH isoelctrico de un aminocido

Es el pH en el cual el aminocido presenta cargas positivas y


negativas iguales.
Desde un punto de vista prctico resulta de obtener la media entre
las constantes de disociacin del carboxilo y del grupo amonio.
CH3-CH-COONH3+

pI

pK 1 pK 2
2

pK1

R-COO-

pK2

R-NH3+

2,35
9,69

2 , 35 9 , 69
2

6,02

Propiedades caractersticas de cada aminocido


Muchas de las caractersticas fsicas y qumicas de los aminocidos
dependen de la estructura del grupo R anexo a su carbono alfa.
CH3-CH-COONH3+

CH=carbono alfa
CH3=grupo R

Grupos tan pequeos como el de la Glicina permiten su presencia en


lugares poco accesibles de una estructura proteica.
Grupos aromticos como el de la Tirosina permiten absorcin de la luz UV
y su medida por procedimientos espectrofotomtricos.
Grupos bsicos o cidos permiten la formacin de enlaces (de hidrgeno)
con los de otros compuestos.

Protenas
Estructura qumica formada por la unin de aminocidos
mediante diversas formas de enlace.
Prota? O Proteus?
Se considera :
oligopptidos: de 2 a 10 aminocidos.
polipptidos de 10 a 100 aminocidos.
protenas :
ms de 100 aminocidos.
Clasificacin:
Por su forma: globulares y fibrosas.
Por su solubilidad: albminas (solubles en agua) y
globulinas (solubles en soluciones salinas diluidas).
Por su composicin: simples (slo aminocidos),
compuestas. (glucoprotenas, lipoprotenas,
metaloprotenas ).
Por su densidad: lipoprotenas: LDL,HDL,VLDL .
Por su carga: a pH fisiolgico cidas y bsicas.

Enlaces no covalentes...

Estructura proteica: estructura


primaria
La conformacin nativa de una protena se define como la estructura
tridimensional que es biolgicamente activa. Se mantiene sobre la
base de los enlaces covalentes y no covalentes anteriormente
explicados.
La estructura primaria est definida por la secuencia de aminocidos
unidos por los enlaces peptdicos.
Su carcter de doble enlace fija una estructura rgida, incapaz de girar
sobre su eje, y el movimiento se trasmite a los enlaces del carbono
alfa. Esto mantiene una estructura fija coplanar (en un mismo plano).

Secuencia de aa. en las


protenas
Cadena A

Cadena B

insulina

Aminocidos de la insulina

La estructura primaria de una protena est dada por la secuencia de aminocidos.


Los pasos del estudio de esta secuencia son:
Composicin de polipptidos por hidrlisis y cromatografa.
Aminocido N terminal, con DNPB y aa. C terminal con Hidrazina.
Ruptura en pequeos fragmentos con tripsina, quimo tripsina, bromuro de
ciangeno.
Reconstruccin de la secuencia.

Insulina de varios
orgenes.....
Origen
Humano
Vaca
Cerdo
Carnero
Caballo
Perro
Pollo
Pato

A8
Thr
Ala
Thr
Ala
Thr
Thr
His
Glu

A9
Ser
Ser
Ser
Gly
Gly
Ser
Asn
Asn

A10
Ile
Val
Ile
Val
Ile
Ile
Thr
Pro

B30
Thr
Ala
Ala
Ala
Ala
Ala
Ala
Thr

Estructura secundaria
Las rotaciones permitidas en el
esqueleto del poli pptido generan una
estructura repetitiva denominada
secundaria, la cual puede ser:
alfa helicoidal
estructura beta u hoja plegada
Esta estructura es mantenida por los
puentes de hidrgeno de la protena.
En el alfa hlix los puentes son intra
catenarios y en la estructura beta inter
catenarios.

Repasando Bioqumica

Alfa hlice de las


protenas
La doble ligadura virtual,
del
enlace
peptdico
limita las conformaciones
de una cadena obligando
al giro alrededor de un
eje (alfa hlice).
Sus medidas son:
3,6 residuos / giro
0,54 nm / giro
0,15 nm /tomo
equivalente

Hoja plegada de las protenas


La conformacin beta
o de hoja plegada se
presenta en algunas
protenas o en alguna
porcin de ellas.
La
estructura
es
estabilizada
por
puentes de hidrgeno
entre varias cadenas.
Puede ser paralela y
antiparalela.
Repasando Bioqumica

Estructura terciaria y cuaternaria


La estructura terciaria se refiere a la disposicin tridimensional de
la cadena polipeptdica en una protena, permitiendo la disposicin
globular o fibrosa de la misma.
La mantienen todos los enlaces no covalentes y an el enlace
disulfuro.
La interaccin proviene de aminocidos que pueden estar alejados
en la secuencia pero cerca en la disposicin tridimensional.
La protena est plegada de forma tal que los grupos hidroflicos
ocupan el exterior de la misma y los hidrofbicos el interior.
La estructura cuaternaria se produce en aquellas protenas que
tienen dos o ms cadenas polipeptdicas, las que se estabilizan por
enlaces no covalentes.

Estructura cuaternaria de la
Hemoglobina
Las cuatro cadenas
(dos alfa y dos beta)
se acomodan,
creando una
estructura globular
con cuatro bolsillos.

Repasando Bioqumica

C. Lpidos y Membranas
Lpidos son ricos en carbono e hidrgeno pero tienen
poco oxgeno.
Lpidos no son solubles en el agua
Los cidos grasos son los lpidos mas simples : una
cadena hidrocarbonada y un grupo carboxilo al final. Son
componentes de los TG. Calricos
Los cidos grasos tambien son componentes de los
fosfolpidos. Estructurales.

Estructura de un fosfolpido

D. Acidos nucleicos

Polinucletidos Polmeros formados


por muchos monmeros de nucletidos
Nucletidos estan compuestos de:
(1) Un azucar de cinco carbonos
(2) Una base nitrogenada
(3) Uno o varios grupos Fosfato

La energa de la vida : como se alimenta el ser


vivo?

Los organismos fotosintticos capturan


la energia luminosa del sol y la usan
para sintetizar compuestos orgnicos.
Estos compuestos proveen energa para
todos los demas organismos.

Fotosntesis

6CO2+6H2O
C6H12O6 + 6O2

Flujo de energa

Metabolismo
Metabolismo todas las reacciones mediante las cuales los
compuestos orgnicos son sintetizados y degradados.
Bioenergtica cambios en la energa durante los procesos
metablicos

Metabolismo
Una va metablica es la secuencia de re-acciones que
conduce a un proceso de sntesis o de degradacin de un
compuesto.
La esencia de una va metablica es una secuencia de
enzimas que producen cambios progresivos.

Enzima 1

Enzima 2

Enzima 3

Funciones del metabolismo


Adquirir y utilizar la energa
Sintetizar molculas para la estructura y
funcionamiento de la clula
Impulsar el crecimiento y desarrollo celular
Eliminar productos de desecho del metabolismo

Cuantas enzimas hay en el cuerpo


humano
Aproximadamente 55,000 de ellas
Son:
Digestivas, preparadas por las
glndulas salivares, estomago,
pancreas, intestino delgado para
digerir los alimentos que consumimos.
De esta manera los nutrientes
atraviesan las paredes intestinales y
se incorporan a la sangre para ser
distribuidas.
De los alimentos. Provienen de los
alimentos mismos siempre que se
consuman crudos. Si son cocidos se
pierden por efecto de la temperatura

Metabolismo tisular
Tejido adiposo
Hgado
Cerebro
Corazn
Tejido adiposo
Tej.Muscular

Funcin
Mltiple

Metabolismo
Glucognesis Gluconeognesis
Sint.Lipoproteinas Sint.urea
Coordinacin SNC Gliclisis Metabolismo de aminocidos
Bombeo de sangre Beta oxidacin Ciclo de Krebs
Almacn de TG
Lipognesis Lipolisis
Movimiento
Gliclisis

alimento

Metabolismo subcelular
Organelo
Nucleo
Mitocondria
Ribosomas.Ret.endop.
Lisosomas
Membrana plasmtica
Aparato de Golgi
Citoesqueleto
Citosol

Funcin
% cel
Cromosomas,sntesis de ADN y ARN
6
Ciclo de Krebs, Fosforilacin oxidativa 22
Sntesis proteica
5
Hidrlisis, degradacin
1
Transporte de molculas
1
Distribucin de protenas
4
Microfilamentos, tbulis
7
Gliclisis, sntesis de ac. Grasos
54

Control del metabolismo


El metabolismo se controla:
por disposicin de los sustratos en el interior
de la clula.
por concentracin de sustratos
por funcin enzimtica
represin
retroalimentacin
alostera

Control enzimtico

INHIBICION ALOSTERICA

Estructura de la membrana

Eritrocito
150 000x

Todas las clulas la


poseen
Tiene aspecto trilaminar
con dos bandas oscuras y
al medio una clara.
Tiene un ancho entre 7 y
10 nm. Su superficie no es
lisa, sino punteada.
Su estructura es muy
dinmica, manteniendo un
movimiento que le
permite adpatarse a las
estructuras subyacentes.
Al controlar el movimiento
de sustratos a travs de

Estructura de la membrana
biolgica
Una bicapa lipdica asociada a las protenas

Membranas: generalidades
Son bicapas biolgicas
formadas por lpidos y
protenas.
Los lpidos proveen el
esqueleto estructural,
las protenas, las
funciones.
A mayor funcin en la
membrana celular y a
mayor necesidad por
responder a estmulos,
la mayor proporcin
corresponde a protena.

Lpidos de la membrana
Son anfipticos: con un terminal
hidroflico (porcin polar) y otro
hidrofbico(colas hidrofbicas).
Son fosfolpidos, glicolpidos y
colesterol
Fosfolpidos: estn en 50-60%.
Fosfatidil colina, fosfatidil
inositol , fosfatidil serina y
fosfatidil etanolamina.
Colesterol: est entre 15 y
25%.
Glucolpidos: son menos del
10%.
colesterol

Porcin
polar

A lc o h o l

Colas
hidrofbicas

fosfolpido

Las protenas de la membrana


Son los elementos funcionales de la membrana :
Receptores de hormonas Canales para iones, Transporte de
protenas. Enzimas.
Pueden ser:
Integrales : abarcan todo el ancho de la membrana, pudiendo
atravesar varias veces el espesor de la misma.
El paso a travs de membranas involucra aproximadamente 20
aminocidos, mayormente hidrofbicos, los alifticos leucina,
isoleucina y valina, ms el aromtico fenilalanina.
Perifricas: estn en la superficie de la membrana.
Se estabilizan por interaccin inica entre protenas y grupos polares
de los fosfolpidos.

Relacin protena: lpido

Glcidos de la membrana
En la membrana los glcido se encuentran como oligosacridos, unidos
covalentemente a las protenas de la membrana, formando glucoprotenas.
Entre los azcares se encuentra la glucosa, galactosa,manosa,fucosa, nAcetilgalactosamina, n-acetil glucosamina y cido silico.
La mayora de los glcidos se encuentran en el exterior de la membrana
celular o en la luz del Retculo Endoplsmico.

Coeficientes de permeabilidad
Na K Cl

10-12

10-10

Gluc.

10-8

Urea

10-6

Agua

10-4

10-2

Transporte pasivo: difusin


simple
La difusin tiene tres
pasos:
soluto ingresa a la
membrana.
soluto atraviesa la
membrana.
soluto abandona la
membrana.
La difusin de gases es
rpida y depende de la
gradiente.
La difusin depende de

Transporte pasivo: difusin facilitada

Azcares, aminocidos,
iones inorgnicos y an
hidrgeno requieren de
mecanismos facilitadores
para atravesar las
membranas.

Las clulas contienen


canales (poros) que
permiten el paso a travs de
la membrana. La estructura
terciaria y cuaternaria de las
protenas genera el agujero
que permite el transporte
facilitado. Sigue el sentido
de la gradiente.
Los transportadores dan
lugar a mecanismos de
transporte pasivo y activo

Transporte Activo
Transporte activo requiere del
gasto de ATP directamente
(transporte activo primario) o
indirectamente, para
balancear el sodio o potasio
(transporte activo secundario)
que acompaa al sustrato.

Receptores hormonales
La precisin en las seales que la hormona brinda a la clula
efectora (clula blanco) depende tanto de la hormona como
del receptor.
La interaccin acta sobre una G-proteina (protenas unida a
GTP) que causan la activacin de una funcin enzimtica del
lado citoplsmico de la membrana.
La forma de activacin interna es variada:
cambios conformacionales en el receptor
abrir un canal de iones
activar una enzima: adenil ciclasa, fosfolipasa C, GMP
fosfodiesterasa

Protenas G
Constan de tres tipos de subunidades: alfa, beta
y gamma
la unidad alfa es el compuesto unido a la guanina
e interacciona con el receptor a travs de beta y
gamma. Se une directamente la adenil ciclasa.
Hay dos formas: estimulante e inhibidor.

REFERENCIAS DE LECTURA
RECOMENDADA
1. MATHEWS, VAN HOLDE, AHERN. BIOQUIMICA. ESTRUCTURA Y
PROPIEDADES DE LAS MEMEBRANAS Y DE LAS PROTEINAS
DE LAS MEMBRANAS. Pag. 363 a 385
2. MURRAY, BENDER, BOTHAM, ETC. HARPER. BIOQUIMICA
ILUSTRADA. MEMBRANAS ESTRUCTURA Y FUNCION. Pag
406 a 424.
3. en.wikipedia.org/wiki/Cell_membrane
4. http://www.biologymad.com/cells/cellmembrane.htm
5. http://books.google.com.pe/books?
hl=es&lr=&id=fJHxxUBzAgC&oi=fnd&pg=PA295&dq=cell+memrane+structure&ots=
b9mPGzxpOn&sig=3c9qnHxvhEquwp53HwQ5HzvP3s#v=onepage&q=cell%20memrane
%20structure&f=false

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