Protenas

Biologa Celular y Molecular

Facultad de Medicina UPAEP
Q.F.B. Rosa Beatriz Spnola
Huerta

Protenas

Del Gr. Proteios, primario.

Jon Jacob Berzelius nombr as a las
albminas estudiadas en 1839 por Gerardus
Johannes Mulder, por que en su opinin
podran tratarse de las sustancias biolgicas
de mayor importancia.
Investigaciones realizadas hasta nuestros
das han revelado que las protenas estn
implicadas en todos los procesos celulares.

Funciones de las protenas

Las protenas determinan la forma y la estructura de las

clulas y dirigen casi todos los procesos vitales

Funcin ESTRUCTURAL
Funcin ENZIMATICA
Funcin HORMONAL
Funcin REGULADORA
Funcin HOMEOSTATICA
Funcin DEFENSIVA
Funcin de TRANSPORTE
Funcin CONTRACTIL
Funcin de SOPORTE MECNICO
Funcin DE RESERVA

Las protenas estn

compuestas por 20
aminocidos
Las protenas son cadenas lineales o polmeros

de aminocidos
La conformacin y la funcin de una protena
estn determinadas por sus aminocidos
componentes y por la secuencia en la que stos
se alinean formando una cadena denominada
cadena polipeptdica

AminocidosSi una protena se hidroliza bajo

condiciones cuidadosamente controladas se liberan
hasta 20 aminocidos diferentes.

3.1 Todos los aminocidos tienen la misma estructura

general pero una cadena lateral (grupo R) diferente.

Figure 3-1

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3.1 Hydrophilic amino acids

Figure 3-2

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3.1 Aminocidos hidrofbicos y aminocidos

especiales.

Figure 3-2

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Aminocidos

Los aminocidos que un

organismo no puede
sintetizar y, por tanto, tienen
que ser suministrados con la
dieta se denominan
aminocidos esenciales; y
aquellos que el organismo
puede sintetizar se llaman
aminocidos no
esenciales.

Aminocidos esenciales

Para la especie humana son esenciales

ocho aminocidos: treonina, metionina,
lisina, valina, triptfano, leucina,
isoleucina y fenilalanina (adems puede
aadirse la histidina como esencial
durante el crecimiento, pero no para el
adulto)

Ionizacin de los a.a.

El comportamiento anftero se refiere a que, en

disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando
el pH es bsico), como una base (cuando el pH es
cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el
pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado
dipolar inico conocido como zwitterin.

3.2 Las modificaciones qumicas y el procesamiento

alteran la actividad biolgica de las protenas

Figure 3-16
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3.1 El enlace peptdico une a los

aminocidos para formar cadenas lineales

Figure(c)
3-3
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3.1 Cuatro niveles en la estructura de las

protenas determinan la forma de las protenas

Estructura Primaria: Es la secuencia lineal de los

aminocidos
Estructura Secundaria: Es la organizacin localizada de las
partes de una cadena polipeptdica (por ejemplo: cadena
hlice u hoja plegada)
Estructura Terciaria: Es el arreglo global tridimensional de la
cadena polipeptdica
Estructura Cuaternaria: Consiste en la asociacion de dos o
ms polipeptidos en un complejo de subunidades mltiples

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3.1 Estructura Primaria y secundaria en la

hemaglutinina

Figure 3-4a
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3.1 Estructura Secunadaria: la hlice

Figure
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(c)3-6
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3.1 Estructura Secundaria: la hoja beta

plegada

Figure 3-8a,b

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3.1 Los Motivos son combinaciones

regulares de estructuras secundarias

Un motivo en hebra se forma

por dos o ms hlices
enrrolladas una alrededor de la
otra

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Figure(c)3-9a
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3.1 Otros ejemplos de motivos

Figure 3-9b,c

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3.1 Estructura Terciaria y Cuaternaria en la

Hemaglutinina

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Figure
3-4b,c
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3.1 Diferentes representaciones grficas de

una misma protena

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Figure 3-5
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3.1 Los dominios estructurales y funcionales

son mdulos de la estructura terciaria

Figure 3-10
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Son iguales las protenas en todos los

organismos? La homologa en la secuencia
sugiere relaciones functionales y evolutivas entre
las protenas

Figure 3-12

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Plegamiento, modificacin y degradacin de

las Protenas

Una cadena polipeptdica recin sintetizada debe

plegarse y modificarse qumicamente para producirse
la protena final

Todas las protenas de cualquier especie adquieren

una conformacin simple (estado nativo), el cual es la
forma plegada ms estable de la molcula.

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La informacin para el plegamiento de

una protena esta codificado en su
secuencia de aminocidos.

Figure 3-14
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El plegamiento de las protenas in vivo es

favorecido pos las chaperonas

Figure 3-15

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La degradacin de las protenas es mediada por

medio de la va de la ubiquitina.

Cells contain several other pathways for

protein degradation in addition to this
pathway
Figure
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Las protenas que se pliegan de

manera aberrante estn relacionadas
con enfermedades de lento desarrollo
An amyloid plaque in
Alzheimers disease is
a tangle of protein
filaments

Figure
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Diseo Funcional de Protenas

La funcin Proteica generalmente involucra cambios

conformacionales
Las Proteinas son diseadas para unirse a un amplio rango
de molculas (ligandos)

La unin esta caracterizada por dos propiedades: Afinidad y

Especificidad

Los Anticuerpos muestran una precisa especidad de unin a

su ligando
Las Enzimas son altamente especificas y eficientes agentes
catalticos
El sitio activo de una enzima se une a los sustratos y realiza la catlisis
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3.3 Conformational changes in the catalytic

subunit of cAPK

Figure
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Protenas globulares y fibrosas

Propiedades de las protenas

SOLUBILIDAD
Las proteinas son solubles en agua cuando
adoptan una conformacin globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres
de los aminocidos que, al ionizarse,
establecen enlaces dbiles (puentes de
hidrgeno) con las molculas de agua.
Esta propiedad es la que hace posible la
hidratacin de los tejidos de los seres vivos.

PROPIEDADES
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteinas tienen un comportamiento
anftero y sto las hace capaces de
neutralizar las variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse como un cido o
una base y por tanto liberar o retirar protones
(H+) del medio donde se encuentran.

Popiedades

DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalizacin de una protena se refiere a la
ruptura de los enlaces que mantenan sus estructuras
cuaternaria, terciaria y secundaria, conservndose
solamente la primaria.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina
pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el
pH; alteraciones en la concentracin; alta salinidad;
agitacin molecular; etc...
El efecto ms visible de ste fenmeno es que las
proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que
pierden su actividad biolgica.
La mayor parte de las proteinas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C;
otras se desnaturalizan tambin cuando se enfrian por
debajo de los 10 a 15 C.
La desnaturalizacin puede ser reversible
(renaturalizacin) pero en muchos casos es irreversible .

PROPIEDADES

ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades ms
caractersticas y se refiere a que cada una de
las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias proteinas (diferentes de
las de otras especies) y, an, dentro de una
misma especie hay diferencias proticas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre
con los glcidos y lpidos, que son comunes
a todos los seres vivos.

PROPIEDADES

La enorme diversidad protica

interespecfica e intraespecfica es la
consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo
cual est determinado por el ADN de cada
individuo.

PROPIEDADES

La especificidad de las proteinas explica

algunos fenmenos biolgicos como: la
compatibilidad o no de transplantes de
rgnos; injertos biolgicos; sueros
sanguneos; etc... o los procesos
alrgicos e incluso algunas infecciones.

PROPIEDADES

ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a

que cada una de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras
especies) y, an, dentro de una misma especie hay
diferencias proticas entre los distintos individuos. Esto no
ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos
los seres vivos.
La enorme diversidad protica interespecfica e
intraespecfica es la consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo cual est
determinado por el ADN de cada individuo.

PROPIEDADES

La especificidad de las proteinas explica

algunos fenmenos biolgicos como: la
compatibilidad o no de transplantes de
rgnos; injertos biolgicos; sueros
sanguneos; etc... o los procesos
alrgicos e incluso algunas infecciones.

FUNCIONES

Estructural

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares

y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresin de los genes.
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

Enzimtica

Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y

especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones
qumicas del metabolismo celular.

PROPIEDADES

HORMONAL
Algunas

hormonas son de naturaleza protica,

como la insulina y el glucagn (que regulan los
niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipfisis como la del
crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula
la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina
(que regula el metabolismo del calcio).

FUNCIONES

REGULADORA
Algunas

protenas regulan la expresin de ciertos

genes y otras regulan la divisin celular (como la
ciclina).

HOMEOSTATICA
Algunas

mantienen el equilibrio osmtico y actan

junto con otros sistemas amortiguadores para
mantener constante el pH del medio interno.

FUNCIONES

DEFENSIVA
Las

inmunoglogulinas actan como anticuerpos

frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la
formacin de cogulos sanguneos para evitar
hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las
mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o
venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con
funciones defensivas.

FUNCIONES

TRANSPORTE
La

hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de

los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de
los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

FUNCIONES

CONTRACTIL
La

actina y la miosina constituyen las miofibrillas

responsables de la contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios
y flagelos.

DE RESERVA
La

ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del

grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la
reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.