Aula1 Bioquímica LicenciaturaQuimica

INSTITUTO FEDERAL DE EDUCAO,
CINCIA E TECNOLOGIA
DO RIO DE JANEIRO - CAMPUS DUQUE DE
CAXIAS
Bioqumica
Licenciatura em
Qumica
Prof. MSc. Michele Rocha Castro & Prof. PhD. Marcio Loureiro
michele.castro@ifrj.edu.br
Data
1 semana
(23/09/15)
1 semana
(29/09/15)
2 semana
(30/09/15)
2 semana
(06/10/15)
3 semana
(07/10/15)
3 semana
(13/10/15)
4 semana
(14/10/15)
4 semana
(20/10/15)
5 semana
(21/10/15)
5 semana
(27/10/15)
6 semana
(28/10/15)
6 semana
Contedo Programtico
Apresentao da disciplina de Bioqumica biomolculas
Introduo ao Estudo das Biomolculas conceitos gerais
Protenas e enzimas
Cintica enzimtica parte 1
Cintica enzimtica parte 2
Lipdios parte 1
Lipdios parte 2 + carboidratos
cidos nuclicos
Metabolismo do ncleo replicao e transcrio
Metabolismo do ncleo traduo
Aula prtica 1 = valor 2,0 pts
Estudo dirigido 1 = valor 3,0 pts
Data
9 semana
(18/11/15)
9 semana
(24/11/15)
10 semana
(25/11/15)
10 semana
(01/12/15)
11 semana
(02/12/15)
11 semana
(08/12/15)
12 semana
(09/12/15)
12 semana
(15/12/15)
13 semana
(16/12/15)
13 semana
(22/12/15)
14 semana
(23/12/15)
14 semana
Contedo Programtico
Regulao da via glicoltica + gliconeognese
Sntese e degradao de glicognio + desvio das pentoses
cont. metabolismo de carboidratos
Ciclo de Krebs e cadeia transportadora de eltrons (CTE)
Ciclo de Krebs + CTE e fosforilao oxidativa
Aula prtica 2= valor 2,0 pts
Metabolismo de lipdios introduo
2 Prova = valor 10 pts (bloco II metabolismo de
carboidratos)
Metabolismo de lipdios degradao
Metabolismo de lipdios degradao e sntese
Metabolismo de lipdios sntese de colesterol e fosfolipdios
Data
17 semana
(20/01/16)
18 semana
(26/01/16)
18 semana
(27/01/16)
18 semana
(02/02/16)
18 semana
(03/02/16)
18 semana
(17/02/16)
Contedo Programtico
Apresentao seminrios (artigos de bioenergtica) =
valor 4,0 pts
Aula prtica 3 = valor 2,0 pts
Trabalhos finais apresentao e entrega
3 Prova = valor 10 pts
(bloco III metabolismo de lipdios, aminocidos e
integrao metablica)
Verificao suplementar = valor 10 pts
Data de entrega do relatrio da prtica 1 03/11/15
Trabalhos finais apresentao e entrega no dia
02/02/16
Construo de um mapa metablico interativo = valor 2,0
Clculo da mdia :
(p1 + r1 + ED1) + (p2 + r2 +
ED2) + (p3 + r3 + ED3) + TF
5,5
TF - Trabalhos finais = 10 pts (4,0 + 2,0 + 4,0)

=> Seminrio;
=> Construo de um mapa metablico interativo;
=> Elaborao de um jogo didtico e/ou outro material didtico ferramenta
colaborativa para auxiliar o ensino-aprendizagem na disciplina de bioqumica na
LQ (escrita de um artigo e submisso para a Revista de Ensino de Bioqumica).
Bioqumica a cincia que estuda os

processos qumicos que ocorrem nos
seres vivos
- Estudo da estrutura e funo metablica de
componentes celulares e virais, tais como: protenas
(protemica), enzimas (enzimologia), carboidratos,
lipdios, cidos nuclicos, entre outros.
O objetivo da bioqumica explicar a

forma e a funo biolgica em termos
qumicos
Composio qumica da matria viva

- Os macroelementos so componentes estruturais das
clulas e dos tecidos e necessrios na dieta em
quantidades
dirias
medidas
em
gramas.
Os
microelementos
so
necessrios
em
pequenas
quantidades (poucos miligramas por dia).
A maioria das biomolculas so

compostos
orgnicos
- Nenhum outro elemento
qumico Carbono
(C) pode formar molculas com tanta
diversidade de formas e de tamanhos ou com
tal variedade de grupos funcionais.
A maioria das biomolculas so

compostos orgnicos
A configurao e a conformao definem

as estruturas tridimensionais de
biomolculas
Antgeno X Anticorpo
Enzima X Substrato
Hormnio X Receptor
Os
compostos
de
carbono
podem
frequentemente existir como estereoismeros,
molculas nas quais a ordem das ligaes a
mesma, mas a relao espacial entre os
tomos diferente. As interaes moleculares
entre biomolculas requerem esterioqumica
Nas clulas ocorrem cinco tipos gerais

de transformaes qumicas
1- Oxidao-reduo.
2- Reaes que formam ou quebram ligaes carbonocarbono.
3- Reaes que rearranjam a estrutura das ligaes ao
redor de um ou mais tomos de carbono.
4- Transferncia de grupos funcionais.
5- Reaes nas quais duas molculas se condensam com
a eliminao de uma molcula de gua.
Biomolculas
CIDOS NUCLICOS
LIPDIOS
So macromolculas
formadas por 5
diferentes tipos de
nucleotdeos
(pentose+fosfato+base)
Responsveis pelo
fluxo de informaes
genticas.
CARBOIDRATOS
(Glicdios)
So steres formados
pela associao de 1
lcool com cidos graxos.
Atuam como fonte de
reserva energtica.
Podem atuar em
mecanismos de
sinalizao celular.
Precursores hormonais.
Principal constituinte das
membranas plasmticas.
PROTENAS
(CH2O)n
So compostos
ternrios, formados
basicamente por C, H
e O.
Possuem funo
energtica e
estrutural.
Macromolcula mais
abundante dos seres
vivos.
Compostas por 20
tipos de aminocidos.
Possui funo
estrutural, enzimtica,
motora, de transporte,
de armazenamento,
imunitria e hormonal.
Biomolculas
AMINOCIDOS E
PROTENAS
As protenas so macromolculas formadas a

partir da polimerizao de aminocidos atravs
de ligaes peptdicas
1. As protenas so polmeros lineares construdos a partir de unidades monomricas
chamadas de aminocidos;
2. As protenas tm ampla variedade de grupos funcionais;
3. As protenas podem interagir umas com as outras e com outras
macromolculas
biolgicas para formar complexos proteicos;
4 . Algumas protenas so bem rgidas, enquanto outras exibem considervel
Flexibilidade;
5. Os aminocidos so as unidades estruturais bsicas das protenas. Um aminocido
consiste em um tomo central de carbono, chamado de carbono , ligado a um
grupo
amino, um cido carboxlico, um tomo de hidrognio e um grupo R

de ligaes peptdicas
- Os aminocidos diferem entre si devido a estrutura de suas
respectivas cadeias laterais.
A cadeia lateral (R) determina as propriedades de cada aminocido.

de ligaes peptdicas
Grupo
amino
H3N
C H
COO
H
C
+
H2N
CH2
H2C
Grupo
carboxlico
COO
Cadeialateral
Carbono
Cadeias laterais definem a

natureza qumica e as estruturas
dos diferentes aminocidos.
CH2
Uma exceo a prolina, um iminocido. A

cadeia lateral fecha um anel com o grupo a
amino.

de ligaes peptdicas

de ligaes peptdicas
Os aminocidos que compem as protenas s

sempre
L- estereoismeros
=> Em todos os aminocidos, exceto glicina, o carbono central
assimtrico (quiral ou opticamente ativo), ou seja, apresenta um arranjo
tetradrico com quatro grupos substituintes diferentes que podem
ocupar disposies espaciais distintas, as quais so entre si imagens
especulares no superponveis (estereoismeros).
=> Os aminocidos que compem as protenas so sempre Lestereoismeros.
Os aminocidos que compem as protenas so sempre Lestereoismeros

Aminocidos
tm centro(s)
assimtrico(s)
Carbono com quatro
substituintes diferentes
arranjados na configurao
tetradrica assimtrico
e existe em duas formas
enantiomorfas
Lalanina
Osresduosdeaminocidos
encontradosnasprotenasso
Lestereosismeros
Dalanina
O estado de ionizao de um aminocido varia

o pH
As cadeias laterais variam de com
acordo com
suas estruturas, tamanho e carga
eltrica, fatores que iro influenciar na solubilidade dos aminocidos em gua.
Em pH neutro os aminocidos existem predominantemente como ons dipolares
(tambm conhecidos como zwitterions). Na forma dipolar, o grupo amino est
protonado (NH3+) e o grupo carboxila, desprotonado (COO). O estado de
ionizao de um aminocido varia com o pH.
Osaminocidospodemagircomocidosebases
Forma zwitterinica pode agir

tanto como um doador como
quantoumaceptordeprtons.
Tipos de aminocidos
Vinte tipos de cadeias laterais, variando em tamanho, forma, carga,
capacidade de ligar hidrognio, carter hidrofbico e reatividade
qumica so comumente encontrados em protenas. Na verdade,
todas as protenas em todas as espcies bactrias, arquea e
eucariotas so construdas a partir do mesmo conjunto de 20
aminocidos com apenas algumas excees.
1. Aminocidos hidrofbicos com grupos R apolares;
2. Aminocidos polares com grupos R neutros, com a
carga distribuda de maneira desigual;
3. Aminocidos carregados positivamente, com
grupos R que tm carga positiva em pH
fisiolgico;
4. Aminocidos carregados negativamente, com
grupos R que tm carga negativa em pH
fisiolgico;
Classificao dos aminocidos
Aminocidos essencias X aminocidos

no-essenciais
Aminocidos
essenciais
Aminocidos noessenciais
ARGININA
ALANINA
HISTIDINA
ASPARAGINA
ISOLEUCINA
ASPARTATO
LEUCINA
CISTENA
LISINA
GLUTAMATO
METIONINA
GLUTAMINA
FENILALANINA
GLICINA
TREONINA
PROLINA
TRIPTOFANO
SERINA
VALINA
TIROSINA
Os aminocidos desempenham diversas

funes
Sntese protica (mais importante)
Neurotransmissores (glicina, GABA e dopamina)
Mediadores de reaes alrgicas (histamina)
Controle do metabolismo (tiroxina, hormnio da tireide)

Formao de ligao peptdica. Os polipeptdeos so polmeros lineares compostos de aminocidos
de ligaes peptdicas
ligados covalentemente entre si por ligaes amida do grupo COOH de um aminocido com o grupo
NH2 de outro, com a remoo da gua (reao de condensao) para formar ligaes peptdicas.
- In vitro, esta reao no acontece pois muito devagar/cineticamente lenta (alta
energia de ativao) e termodinamicamente desfavorvel (G>0).
- In vivo, esta reao pode acontecer: a energia de ativao diminuda pela
participao de enzimas incluindo as aminoacil-tRNA sintetases e os ribossomos
(com a participao dos RNAs mensageiros) e a reao se torna
termodinamicamente favorvel graas ao acoplamento da reao com a hidrlise
de ATP.
NH3 C C
H
O
O
+ NH3 C C
H
O
O
NH3 C
C
H2O
H O
C C
ligao peptdica
O
O
A ligao peptdica rgida e planar

Os seis tomos que formam a ligao CCONHC, esto no mesmo plano (C o
carbono alfa de aminocidos adjacentes).
A ligao CN apresenta algumas caractersticas de dupla ligao parcial no podendo
girar livremente.
A livre rotao possvel para as ligaes carbonocarbono e nitrogniocarbono
(nocarbonila), permitindo variaes na conformao.
A ligao peptdica
rgida e plana. No
possui rotao livre.
As ligaes C N em um peptdio so
incapazes de possuir rotao livre por
causa de seu carter parcial de dupla
ligao. A rotao permitida em
torno das ligaes N C e C C.
A consequncia desse carter parcial de dupla ligao que no h

possibilidade de rotao em torno da ligao peptdica, todavia,
existem pontos de dobramento entre as unidades peptdicas rgidas,
graas a possibilidade derotao em torno das ligaes com o
carbono alfa.
cadeia polipeptdica pode ser visualizada como uma cadeia

constituda de unidades planares, unidas entre si por uma
articulao flexvel (o carbono alfa).
A grande maioria das ligaes peptdicas esto

- A grande maioria dos ligaes peptdicas esto na forma trans pois nesta
conformao, a cadeia peptdica evita colises estricas desfavorveis que acontecero
na conformao cis.
Impedimento estrico: a configurao trans a mais estvel.

- Exceo => ligao peptdica que antecede uma prolina tipo cis.
Pontes dissulfeto
Oxidao da cistena
-O grupo sulfidrlico da cistena reversivelmente oxidado.
-A oxidao de duas molculas de cistena produz a cistina uma molcula que contm uma
ponte dissulfeto.
-A sntese da cistina realizada aps a incorporao da cistena s protenas e exerce
importante papel na estabilizao da conformao protica.
-A ligao covalente pode ocorrer entre cistenas de uma nica cadeia polipeptdica
formando um anel ou entre cadeias separadas para formar pontes intermoleculares.
Pontes dissulfeto
As protenas possuem diversas funes
- As protenas so componentes essenciais matria viva.

- Atuam como catalisadores (enzimas), transportadores (oxignio, vitaminas,
frmacos, lipdeos, ferro, cobre, etc.), armazenamento (casena do leite), proteo
imune (anticorpos), reguladores (insulina, glucagon), movimento (actina e miosina),
estruturais (colgeno), transmisso dos impulsos nervosos (neurotransmissores) e o
controle do crescimento e diferenciao celular (fatores de crescimento).
- Alm das resumidas acima, citam-se algumas funes de grande importncia
fisiolgica das protenas: manuteno da distribuio de gua entre o compartimento
intersticial e o sistema vascular do organismo; participao da homeostase e
coagulao sangunea; nutrio de tecidos; formao de tampes para a
manuteno do pH, etc.
As protenas possuem complexas

estruturas espaciais organizadas em
nveis crescentes de complexidade

nveis crescentes de complexidade
Primria: nmero, espcie e a sequncia dos aminocidos unidos por ligaes
1.
peptdicas e pontes dissulfeto. especificada por informao gentica.
2. Secundria: arranjos regulares e recorrentes da cadeia polipeptdica (hlice
e folha pregueada).
3. Terciria: pregueamento no peridico da cadeia polipeptdica, formando uma
estrutura tridimensional estvel.
4. Quaternria: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptdicas (ou
subunidades proticas) com a formao de complexos tridimensionais.
As protenas possuem complexas estruturas espaciais organizadas em nveis crescentes de complexidade

1. Estrutura Primria
Sequncia de aminocidos e ligaes peptdicas:
nvel estrutural mais simples e mais importante
todo o arranjo espacial da molcula.
Pode variar em 3 aspectos, definidos pela informao gentica da clula:

Nmero de AA
Sequncia de AA
Natureza dos AA

Cada nveis
cadeia polipeptdica
tem uma sequncia
especfica de aminocidos
crescentes
de complexidade
determinada por informao gentica.
-A estrutura primria descreve o nmero de aminocidos, a espcie, a sequncia

(ordem) e a localizao das pontes dissulfeto (cistina) de uma cadeia
polipeptdica.
-A estrutura estabilizada pelas ligaes peptdicas e pontes dissulfeto.
O que determina a sequncia de uma

protena?
O conhecimento das sequncias de aminocidos em protenas

importante por vrias razes:
Compreender como as protenas realizam suas aes moleculares.
Compreender os efeitos das mutaes resultantes da substituio ou

delees de um ou mais aminocidos nas protenas.
Verificar como protenas similares em diferentes organismos podem
contribuir com informaes acerca das vias evolutivas.
Comparar sequncias especficas de protenas com funes similares em
espcies diferentes.
Identificar a presena de repeties de sequncias em diferentes protenas
para agrup-las em famlias.
Estudar da constituio de protenas desconhecidas.
Estrutura primria de protenas
Estrutura primria de protenas
Estrutura secundria de protenas

2. Estrutura Secundria
Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os

carbonos dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila.
=> So 2 os tipos principais de arranjo secundrio regular:
Fibrona
-pregueada
Queratina
-hlice

2. Estrutura Secundria
=> - hlice:
Forma mais comum de estrutura secundria regular.
formada por 3,6 resduos de aminocidos por volta;

cadeias laterais dos aminocidos se distribuem para fora da
hlice,
evitando assim o impedimento estrico;
principal fora de estabilizao da - hlice a ponte de
hidrognio.

- Na estrutura -hlice, a molcula polipeptdica se apresenta como uma
hlice orientada para a direita como se estivesse em torno de um cilindro,
mantida por pontes de hidrognio arranjadas entre os grupos C=O e o
HN das ligaes peptdicas.
- Cada volta da hlice corresponde a 3,6 resduos de aminocidos.
- As cadeias laterais R dos aminocidos projetam-se para fora da hlice.
A -hlice o arranjo mais simples que uma cadeia polipeptdica pode

assumir com suas ligaes peptdicas rgidas. O plano contendo os tomos
da ligao peptdica fica paralelo ao eixo da hlice e formam-se apenas
pontes de hidrognio intracadeia.
Tipo de ligao
COVALENTE (forte)
OC
HH
CH
NO-COVALENTE
(fraca)
Ponte de hidrognio
Inica
Interao
hidrofbica
Van der Waals
Energia (Kj mol

-1)
Energia (Kcal
mol -1)
460
416
413
110
100
105
20
20
4-12
5
5
1-3
1. Interaes hidrofbicas. So as foras no-covalentes mais importantes

para a estabilidade da estrutura enovelada. As interaes so resultantes
da tendncia das cadeias laterais hidrofbicas presentes na alanina,
isoleucina, leucina, fenilalanina e valina de serem atradas umas pelas
outras para agruparem-se em reas especficas e definidas para
minimizar seus contatos com a gua.
2. Interaes eletrostticas (ligaes inicas). Grupos carregados
positivamente como os grupos amino, ( NH3+ ), nas cadeias laterais de
resduos de lisina podem interagir com grupos carregados negativamente,
como o grupo carboxila (COO) do cido glutmico ou cido asprtico.
Cerca de dois teros dos resduos de aminocidos com cargas nas
protenas formam pares inicos (ou pontes salinas - associao de dois
grupos inicos de cargas opostas).
3. Ligaes covalentes. O nico tipo de ligao covalente presente na manuteno da

estrutura terciria a ponte dissulfeto formada de dois grupos sulfidrila de cadeias
laterais de duas cistenas (CysSSCys) para produzir uma cistina. As pontes
dissulfeto separadas uma da outra na estrutura primria (intracadeia) ou entre duas
cadeias polipeptdicas (intercadeias) formam-se medida que a protena se dobra
para adquirir a sua conformao nativa. No meio extracelular, essas ligaes
protegem parcialmente a estrutura das protenas de modificaes adversas de pH e
das concentraes de sais. As protenas intracelulares raramente contm pontes
dissulfeto devido s altas concentraes citoplasmticas de agentes redutores.
4. Pontes de hidrognio. Grande nmero de pontes hidrognio so formadas no
interior e na superfcie das protenas (so pontes diferentes daquelas envolvidas na
manuteno de hlice ou folha pregueada). Alm de formar pontes de
hidrognio entre si, os grupos polares das cadeias laterais dos aminocidos podem
interagir com a gua ou com o esqueleto polipeptdico. As pontes de hidrognio
contribuem moderadamente para direcionar o enovelamento.
5. Foras de van der Waals. uma fora de atrao inespecfica que ocorre quando
dois tomos quaisquer esto prximos. Podem existir entre unidades de fenilalanina
e tirosina prximas umas das outras ou entre resduos vizinhos de serina. As foras
de Van der Waals so tambm proeminentes entre as cadeias laterais envolvidas nas
interaes hidrofbicas. Apesar dessas foras serem comparativamente fracas, o
efeito acumulativo de numerosos stios de interao tem substancial influncia para a
estabilidade da estrutura enovelada.
- hlice
Os grupos R, dos resduos de

aminocidos projetam-se para
fora da hlice.
- hlice
Volta pela direita;

Grupo C=O do AA 1 faz pontes de H com grupo N-H do AA 4 ao longo da cadeia
n e n+3;
As cadeias laterais ficam para fora;
A sequncia de aminocidos afeta a estabilidade da hlice;
Pro e Gly impedem formao da hlice.
- hlice
n e n+3
n e n+3
- hlice
=> folha -pregueada
Grupos C=O e NH formam pontes de H entre fitas vizinhas, ou seja, en

segmentos adjacentes da cadeia polipeptdica.
Pontes de H tambm so formadas dentro de uma mesma cadeia
polipeptdica.
Estrutura folhas paralelas - formada por cadeias polipeptdicas com os
Nterminais alinhados na mesma direo.
Estrutura folhas antiparalelas - os Nterminais de cada cadeia
polipeptdica esto alinhados em direes opostas. Ocasionalmente, misturas
de cadeias paralelas e antiparalelas so observadas.
As pontes de hidrognio so perpendiculares ao eixo das cadeias,

e os grupos R dos aminocidos projetam-se para cima e para
baixo do plano da folha pregueada.
=> folha -preguea
Afolha pregueada, ouconfigurao beta, uma estrutura tambm

mantida por pontes de hidrognio entre as unidades peptdicas. Neste
caso, entretanto, as ligaes so estabelecidas entre cadeias
polipeptdicas diferentes, distendidas e paralelas, ou entre
=> folha -pregueada
=> folha -pregueada

antiparalelas
=> folha -pregueada

paralelas
=> folha -pregueada
paralela
paralela
antiparalela
antiparalela
=> folha -pregueada
Os grupos R projetam-se para fora da folha e enfatizam o formato

pregueado.
Na folha antiparalela a orientao aminoterminal-carboxiterminal das
cadeias adjacentes inversa.
=> folha -pregueada
=> folha -pregueada
=> folha -pregueada
As hlices e as folhas pregueadas so classificadas como estruturas

secundrias regulares, pois seus componentes exibem conformaes
estruturais peridicas.
Dependendo da natureza das cadeias laterais dos aminocidos presentes, as
hlices e as folhas pregueadas podem se apresentar levemente
distorcidas em sua conformao especfica.
Muitas protenas apresentam combinaes de estruturas hlice e de
estruturas folha pregueada em propores variadas. As combinaes
produzem vrios arranjos denominados de estruturas supersecundrias ou motivos.
Estrutura terciria de protenas: consiste na

configurao tridimensional da protena
3. Estrutura Terciria
Os aminocidos que esto bem distantes na sequncia polipeptdica e
em diferentes tipos de estruturas secundrias podem interagir na
estrutura da protena completamente dobrada.
Determinada e estabilizada por fatores primrios como:

Pontes dissulfeto;
Pontes de hidrognio;
Interaes hidrofbicas e tendncia dos AA com radical "R"
apolar de se acomodar no interior de uma estrutura dobrada,
"fugindo" do contato com a gua;
Interaes Inicas ou eletrostticas e foras de atrao entre AA
com radicais "R" carregados com cargas opostas;
=> Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em
DOMNIOS, regies com estruturas tercirias semi-independentes
ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica.
Estrutura terciria de protenas: consiste na

configurao tridimensional da protena
- O dobramento protico um processo no qual uma molcula no organizada,
nascente (recentemente sintetizada) adquire uma estrutura altamente organizada
como consequncia de interaes entre as cadeias laterais presentes na sua
estrutura primria.
Muitos polipeptdeos dobram-se de modo que os resduos de aminocidos que
esto distantes um do outro na estrutura primria podem estar prximos na
estrutura terciria.
Devido ao empacotamento eficiente pelo dobramento da cadeia polipeptdica, as
protenas globulares so compactas. Durante o processo, a maioria das molculas
de gua so excludas do interior da protena.
Algumas cadeias polipeptdicas dobram-se em duas ou mais regies compactas
conectadas por um segmento flexvel de cadeia polipeptdica. Essas unidades
globulares compactas, chamadas domnios, so formadas por 30 a 400 resduos
de aminocidos. Domnios so segmentos estruturalmente independentes que tm
funes especficas.
Foras que mantm a estrutura terciria das

protenas
Pontes de H
Interaes hidrofbicas
Ligao inica ou eletrosttica
Ponte dissulfeto
Os ons metlicos tambm podem formar ligaes cruzadas internas nas

protenas. Exemplo, os domnios contendo ligaes cruzadas chamadas
dedos de zinco so comuns em protenas ligadoras de DNA. Essas
estruturas consistem de 20-60 resduos com um ou dois ons Zn2+.
Estrutura terciria da ribonuclease
- hlice
folha
Estrutura terciria da mioglobina
Exemplos de protenas com estrutura terciria
Estrutura quaternria
4. Estrutura quaternria
caracterizada por uma protena de mltiplas unidades
que pode apresentar subunidades idnticas, no idnticas
ou grupos de subunidades no idnticas que se repetem
geralmente em arranjos simtricos.
Esto associadas por interaes nocovalentes:
interaes hidrofbicas, pontes de hidrognio e interaes
eletrostticas. O arranjo espacial das subunidades
conhecido como estrutura quaternria das protenas.
As subunidades podem atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da funo bioqumica
da protena.
=> Existem vrias razes para a existncia de protenas multissubunidades:
A sntese isolada de subunidades mais eficiente que aumentos de tamanho da

cadeia polipeptdica nica.
Em complexos supramoleculares como as fibrilas do colgeno, a reposio de

pequenos componentes defeituosos um processo mais eficiente.
As interaes complexas de mltiplas subunidades ajudam a regular as funes

proticas.
Hemeprotenas : transporte de oxignio
Contm grupo heme fortemente ligado: grupamento prosttico
Mioglobina
Hemoglobina
Estrutura quaternria da hemoglobina humana
=> A hemoglobina contm quatro

cadeias polipeptdicas e quatro
grupos prostticos heme, nos quais
os tomos de ferro se apresentam no
estado ferroso Fe +2.
Hem
e
=> A poro protica (globina)

consiste em duas cadeias alfa (141
aa em cada subunidade) e duas
cadeias beta (146 aa em cada
subunidade).

- Associao de 2 ou mais cadeias polipeptdicas por
interaes no-covalentes, tais como:
Tipos de interaes:
Pontes de hidrognio: entre grupamentos R polares com ou
sem carga;
Interaes hidrofbicas: entre grupamentos R apolares;
Interaes eletrostticas ou inicas: entre grupamentos R
carregados.
Estrutura das protenas: nveis crescentes de

complexidade
Enovelamento protico: chaperonas moleculares

- uma famlia de protenas que previnem a agregao de protenas recm-sintetizadas antes que
elas assumam sua forma ativa, sem alterar o resultado final do processo de enovelamento.
- As protenas de choque trmico (hsp, heat shock protein) cuja sntese aumentada em
temperaturas elevadas, um exemplo de chaperonas que se liga a polipeptdeos medida que
so sintetizadas nos ribossomos. Existem duas classes principais de chaperones: a famlia
hsp70, de protenas de peso moleculares 70 kD, e as chaperoninas.
As chaperonas e as chaperoninas atuam no

dobramento protico
Desnaturao X Renaturao
- A desnaturao ocorre pela alterao da conformao tridimensional nativa das protenas
(estrutura secundria, terciria e quaternria) sem romper as ligaes peptdicas (estrutura
primria).
- Como a estrutura tridimensional especfica das protenas fundamental para o exerccio de suas
funes, alteraes estruturais provocadas pela desnaturao ocasionam a perda parcial ou
completa das suas funes biolgicas.
- Muitas vezes, em condies fisiolgicas, as protenas recuperam a conformao nativa e
restauram atividade biolgica quando o agente desnaturante removido em processo denominado
renaturao.
Desnaturao X Renaturao
A desnaturao ocorre nas seguintes condies:
1. cidos e bases fortes. Modificaes no pH resultam em alteraes no estado inico de cadeias laterais das protenas, que modificam as pontes de
hidrognio e as pontes salinas (associao de grupos inicos de protenas de carga oposta). Muitas protenas tornam-se insolveis e precipitam na
soluo.
2. Solventes orgnicos. Solventes orgnicos solveis em gua como o etanol, interferem com as interaes hidrofbicas por sua interao com os
grupos R nopolares e forma pontes de hidrognio com a gua e grupos proticos polares. Os solventes no-polares tambm rompem interaes
hidrofbicas.
3. Detergentes. As molculas anfipticas interferem com as interaes hidrofbicas e podem desenrolar as cadeias polipeptdicas.
4. Agentes redutores. Em presena de reagentes como a uria e mercaptoetanol ocorre a converso das pontes dissulfeto em grupos sulfidrlicos.
A uria rompe pontes de hidrognio e interaes hidrofbicas.
5. Concentrao de sais. A ligao de ons salinos a grupos ionizveis das protenas enfraquecem as interaes entre grupos de cargas opostas da
molcula protica. As molculas de gua solvatam os grupos proticos. Com a adio de grandes quantidades de sal s protenas em soluo,
formam-se precipitados. As molculas de gua competem pelo sal adicionado tornando a quantidade de solvente muito pequena e, com isso,
promovendo a agregao de molculas proticas e a sua precipitao. Esse efeito chamado salting out.
6. ons de metais pesados. Metais pesados como o mercrio (Hg2+) e chumbo (Pb2+) afetam a estrutura protica de vrias formas. Podem romper
as pontes salinas pela formao de ligaes inicas com grupos carregados negativamente. Os metais pesados tambm se ligam com grupos
sulfidrlicos, um processo que pode resultar em profundas alteraes das estruturas e funes proticas. Por exemplo, o chumbo liga-se aos grupos
sulfidrlicos de duas enzimas da via sinttica da hemoglobina causando anemia severa (na anemia o nmero de eritrcitos ou da concentrao de
hemoglobina no sangue esto abaixo dos valores de referncia).
7. Alteraes na temperatura. Com o aumento da temperatura, a velocidade de vibrao molecular aumenta. Eventualmente, interaes fracas
como as pontes de hidrognio so rompidas promovendo alteraes na conformao das protenas.
8. Estresse mecnico. Agitao e triturao rompem o delicado equilbrio de foras que mantm a estrutura protica. Por exemplo, a espuma
formada quando a clara do ovo batida vigorosamente contm protena desnaturada.
oenas relacionadas ao desdobramento protic

- Prons
Encefalopatia espongiforme bovina (doena da vaca louca)

KURU
Creutzfeld-Jacob
- Formao de fibrilas amiloides
Alzheimer
Parkinson
oenas relacionadas ao desdobramento protic
Funes das protenas

As protenas exercem na clula uma grande variedade de
funes, que podem ser divididas em 2 grupos:
Dinmicas: Transporte, defesa, catlise de reaes,

controle do metabolismo e contrao.
Estruturais: Protenas como o colgeno e elastina,

por exemplo que promovem a sustentao estrutural da
clula e dos tecidos.
Estrutur
a
Transpo
rte
Regula
o
e
Sinaliza
o
Prote
nas
Catlise
Moviment
o
Classificao das protenas

Quanto a Composio
Simples: por hidrlise liberam apenas aminocidos.
Conjugadas: por hidrlise liberam aminocidos mais
um grupo prosttico. Ex: metaloprotenas,
hemeprotenas, lipoprotenas, glicoprotenas, etc.
Quanto ao Nmero de Cadeias Polipeptdicas
Monomricas: apenas uma cadeia polipeptdica.
Oligomricas: mais de uma cadeia polipeptdica;
protenas de estrutura e funo mais complexas.
Quanto Forma
Fibrosas: estrutura espacial mais simples.
Globulares: estrutura espacial mais complexa.
Protenas fibrosas
- As protenas fibrosas tipicamente contm altas propores de estruturas secundrias regulares, como hlices ou
folha pregueadas. Compem os materiais estruturais de rgos e tecidos, dando a eles elasticidade e/ou resistncia.
Em geral, so pouco solveis em gua pela presena de teores elevados de aminocidos hidrofbicos tanto no interior
como no exterior das cadeias polipeptdicas helicoidais reunidas em feixes.
Colgeno
Queratina
Miosina
Protenas fibrosas
=> Queratina
Protenas fibrosas
=> Colgeno
Protenas fibrosas
Protenas fibrosas
Protenas globulares
- As protenas globulares possuem cadeias polipeptdicas enoveladas firmemente em estruturas tridimensionais compactas com
forma esfrica ou elipside. Suas massas moleculares so variveis enquanto a solubilidade em gua relativamente elevada,
pois as cadeias laterais hidrofbicas (insolveis em gua) dos aminocidos (fenilalanina, leucina, isoleucina, metionina e
valina) esto orientados para o interior das estruturas, enquanto os grupos polares hidroflicos (arginina, histidina, lisina, cido
asprtico e cido glutmico) esto situados na rea externa.
Hemoglobina
Mioglobina
atalisadores biolgicos X Catalisadores qumico

As enzimas so protenas com a funo especfica de acelerar reaes qumicas que ocorrem
sob condies termodinmicas nofavorveis. Elas aceleram consideravelmente a velocidade
das reaes bioqumicas em sistemas biolgicos quando comparadas com as reaes
correspondentes nocatalisadas.
Para ser classificada como enzima, uma protena deve:
Apresentar extraordinria eficincia cataltica.
Demonstrar alto grau de especificidade em relao a seus substratos (reagentes) e aos
seus produtos.
Acelerar a velocidade das reaes em 106 a 1012 vezes mais do que as reaes
correspondentes no-catalisadas.
No ser consumida ou alterada ao participar da catlise.
No alterar o equilbrio qumico das reaes.
Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas condies metablicas.
Enzimas so polmeros biolgicos que catalisam as reaes

qumicas que tornam a vida possvel como a conhecemos.

X=energia de ativao
Catalisador qumico = ferro
Catalisador biolgico = enzima peroxidase

- Para reagir, as molculas presentes em uma soluo devem colidir com
orientao apropriada e com a quantidade de energia que lhes permitam formar
o complexo ativado, denominado estado de transio que representa os
reagentes em seu estado ativado.
- Para atingir o estado de transio, necessita-se de uma quantidade de energia
definida como energia de ativao (Ea) ou mais comum em bioqumica energia
livre de ativao, G (o smbolo () indica o processo de ativao). Sob
condies fisiolgicas, a velocidade das reaes pode ser aumentada pela
reduo da energia livre de ativao conseguida pela ao de enzimas.

- A velocidade de uma reao inversamente proporcional ao valor de sua energia livre de
ativao.
- Quanto maior o valor de G, menor ser a velocidade da reao.
- Os catalisadores aumentam a velocidade da reao reduzindo a energia livre de ativao. A
velocidade de uma reao pode aumentar na ordem de 106 a 1012 vezes mais do que a
reao correspondente no-catalisada.

=> No grfico, o estado de transio corresponde ao ponto de mais alta energia da reao nocatalisada e a medida da energia livre de ativao, G.
=> Ou ainda, G a energia livre do estado de transio subtrada da energia livre dos
reagentes. No complexo ativado (estado de transio do sistema), os reagentes esto em forma
intermediria de alta energia e no podem ser identificados nem como reagentes nem como
produtos. O complexo do estado de transio pode ser decomposto em produtos ou voltar aos
reagentes.
nzimas: catalisadores das reaes dos sistema

biolgicos
Exceto por um pequeno grupo de molculas de RNA catalticas, todas as enzimas so protenas. Muitas enzimas
necessitam de coenzimas ou cofatores no proticos para exercerem a atividade cataltica.
As reaes catalisadas por enzimas ocorrem no stio ativo. A molcula que liga no stio ativo e sobre a qual a enzima
age denominada substrato.
A superfcie do stio ativo delimitada por resduos de aminocidos com grupos nas cadeias laterais que ligam o
substrato e que catalisam a sua transformao qumica.
Ocorre a formao de um complexo enzima-substrato.
Aceleram as reaes qumicas. Os catalisadores aumentam a velocidade das reaes por diminuirem as energias de
ativao. O equilbrio da reao no afetado pela enzima.
Apresentam alto grau de especificidade.
Capacidade de regulao da atividade cataltica.

biolgicos

biolgicos
Algumas enzimas so protenas simples consistindo inteiramente de cadeias

polipeptdicas, como as enzimas hidrolticas pepsina, tripsina, lisozima e
ribonuclease. Entretanto, a maioria das enzimas somente exercem sua
atividade cataltica em associao com cofatores metlicos e coenzimas.

biolgicos

biolgicos
Cofatores
Anidrase carbnica humana: requer zinco, que est ligado aos

anis imidazol de 3 resduos de histidina e a uma molcula de gua.
Coenzimas
Fosforilase do glicognio: envolvida na utilizao de glicognio para produzir energia,

requer a coenzima piridoxal fosfato (PLP).
Classes de enzimas
=> Em geral, enzimas so nomeadas levando em considerao o tipo
de substrato em
que atuam ou a palavra que descreve a sua atividade somada ao sufixo
ase. Como exemplo, podemos destacar a ao da amilase sobre o
amido ou a DNA polimerase sobre a polimerizao de
nucleotdeos.
=> Algumas enzimas possuem nomes que no esto diretamente
ligados ao nome de seu substrato ou ao, como por exemplo, a
lisozima (responsvel pela hidrlise de carboidratos presentes na
parede bacteriana).
A Unio Internacional de Bioqumica e Biologia Molecular
(IUBMB) adotou um sistema racional e prtico de nomenclatura
identificando as enzimas em seis classes, de acordo com a
natureza da reao qumica que catalisam.
Classes de enzimas

biolgicos
Uma parte significativa da energia utilizada no aumento da

velocidade das reaes proporcionadas por enzimas provm
de interaes fracas (ligaes de hidrognio e interaes
hidrofbicas e inicas) entre substrato e enzima.
A catlise geralmente envolve interaes covalentes

transitrias entre o substrato e a enzima ou a transferncia
de grupos.
Como as enzimas funcionam?
Como as enzimas funcionam?
Chave & fechadura X Ajuste induzido
Chave & fechadura
Ajuste induzido
ocorre uma
mudana conformacional da enzima
Stio ativo cataltico

- Stio ativo a regio na superfcie da enzima onde ocorre a catlise.
- O substrato liga-se ao stio ativo por ligaes nocovalentes (interaes
eletrostticas, pontes de hidrognio, interaes de van der Waals e interaes
hidrofbicas).
1. Modelo chavefechadura
Muitas enzimas contm fendas com dimenses fixas que permitem a insero somente
de compostos com uma dada configurao. O substrato se ajusta a esse stio de
ligao como uma chave se ajusta sua fechadura. Substncias que no se
encaixam na fenda para formar o complexo enzimasubstrato (ES), no reagem,
mesmo possuindo grupos funcionais idnticos ao do substrato verdadeiro.

1. Modelo chavefechadura
Dihidrofolato redutase
NADP+
Enzima complementar ao substrato

magnetos
energia livre, G
Tetrahidrofolato

2. Modelo do encaixe induzido
Enzima complementar ao estado de transio
energia livre, G
Um modelo mais flexvel de interao enzima-substrato o encaixe induzido. Os stios ativos dessas
enzimas no esto completamente pr-formados e a interao inicial do substrato com a enzima induz
uma alterao conformacional na enzima. Isso promove o reposicionamento dos aminocidos
catalticos para formar o stio ativo e a estrutura correta para interagir com os grupos funcionais do
substrato.

2. Modelo do encaixe induzido
...a enzima ajusta-se molcula do substrato na sua presena.
Substrato
quimiotripsina
Exemplo: Hexoquinase
Exemplo: Hexoquinase
Mecanismos catalticos
As reaes qumicas envolvidas na transformao dos substratos variam
com os mecanismos de ao das enzimas. Os principais tipos de
mecanismos catalticos que as enzimas utilizam so:
(1) efeitos de proximidade e orientao

(2) catlise eletrosttica
(3) catlise cido bsica
(4) catlise covalente
A cintica enzimtica estuda a velocidade da

reao enzimtica e como ela se altera em
funo de diferentes parmetros
=> As medidas da velocidade inicial de uma reao catalisada

enzimaticamente so essenciais para o completo entendimento
do mecanismo de ao da enzima, bem como para a estimativa
da atividade de uma enzima em uma amostra biolgica. Seu
valor numrico influenciado por vrios fatores, incluindo
concentrao de substrato e enzima, pH, temperatura e a
=>
O pH de
pode
influenciar
atividade de uma enzima atravs de
presena
ativadores
ou ainibidores.
maneiras distintas. Primeiramente, o pH pode levar desnaturao

proteica. O pH tambm pode interferir na atividade de uma enzima
alterando o padro de cargas de um determinado stio ativo ou
cataltico, ou alterando a conformao geral da protena.
=> O aumento de temperatura aumenta a taxa de reao enzimtica
devido ao aumento de energia cintica das molculas participantes da
reao.
=> A temperatura pode interferir nas interaes que mantm as
estruturas secundrias e tercirias (pontes de hidrognio e interaes
hidrofbicas), podendo levar desnaturao protica.
Fatores que interferem na atividade enzimtica

pH

pH
Pepsina

temperatura
perda de estrutura da protena resulta na perd

de funo
Todas as protenas iniciam sua existncia no ribossomo como uma
sequncia linear de resduos de aminocidos. Este polipeptdeo deve se
dobrar durante e aps sua sntese, para assumir sua conformao nativa.
Porm modificaes discretas no ambiente da protena podem causar
mudanas estruturais que podem afetar sua funo.
A perda de estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de
funo chamada de desnaturao. Certas protenas desnaturadas
podem reassumir suas estruturas nativas e suas atividades biolgicas
se retornarem s condies nas quais as estruturas nativas so
estveis. Este processo chamado de renaturao.
Aumento da temperatura
pH
Agentes desnaturantes
Concentrao da enzima
- A velocidade mxima da reao uma funo da quantidade
de enzima disponvel, aquela aumenta proporcionalmente
pela introduo de mais enzima ao sistema.
-
Assim, a velocidade inicial da reao enzimtica

diretamente proporcional concentrao de enzima
(existindo substrato em excesso).
Concentrao do substrato
A velocidade da reao diretamente proporcional a concentrao do reagente. O

processo exibe cintica de primeira ordem.
Quando a adio de mais reagente no aumenta a velocidade, a reao exibe

cintica de ordem zero.
A velocidade constante porque no depende da concentrao dos reagentes, mas de outros fatores.
A quantidade de reagente o suficiente grande para saturar todos os stios catalticos das molculas
enzimticas. Assim, o reagente s existe na forma de complexos enzimasubstrato (ES).
Como a curva velocidade-substrato hiperblica, a fase de ordem zero atinge uma velocidade mxima Vmx.
Cintica enzimtica => mais substrato =

mais
rpida
A velocidade dereao
uma reao
catalisada
por uma enzima
aumenta medida que a [ ] de substrato aumenta.
cintica de ordem zero
cintica de primeira ordem
=> A formao do complexo enzima-substrato (ES) influencia diretamente a

velocidade mxima de catlise de uma enzima em uma reao.
A concentrao do substrato afeta a

velocidade das reaes catalisadas por
enzimas
- Para vrias enzimas, a velocidade
inicial, V , varia hiperbolicamente com
0
a concentrao do substrato para uma concentrao fixa de enzima. A

equao matemtica que expressa essa relao hiperblica entre
velocidade inicial e a concentrao de substrato conhecida como
equao de Michaelis-Menten.
A relao entre a concentrao do substrato

e a velocidade da reao pode ser expressa
quantitativamente

quantitativamente

quantitativamente
Reao enzimtica :
ES
E+S
ES
E + P
- Enzima de duas formas => livre ou no

combinada E e a forma combinada ES.
- Em baixas concentraes de S a maior parte da
enzima est na forma E.
- Dessa forma, a velocidade proporcional
concentrao de S porque o equilbrio da equao
impelido na direo da formao de mais ES
medida que a concentrao de S aumenta.
A velocidade inicial mxima de uma reao catalisada (Vmx)

ocorre quando quase toda a enzima estiver presente como
complexo ES e a concentrao de E desprezvel.
Nessas condies, a enzima est saturada com o substrato, logo

quantitativamente

quantitativamente
Equao de Michaelis-Menten
A equao de Michaelis-Menten foi deduzida a partir da hiptese de que a

etapa limitante da velocidade em uma reao enzimtica a quebra
do complexo ES em produto e enzima livre. vlida para todas as
enzimas que seguem a cintica de Michaelis-Menten. Excees: Enzimas
regulatrias.
O valor de Km a concentrao do substrato na qual V0 metade da

quantitativamente

enzimas
- Onde Vmax o valor mximo da velocidade
inicial quando todos os stios ativos esto
ocupados, Km a constante de Michaelis e
[S] a concentrao do substrato. Em baixas
concentraes do substrato a ocupao dos
stios ativos das enzimas baixa e a
velocidade
da
reao
diretamente
relacionada ao nmero de stios ocupados.
- Em concentraes altas do substrato, todos
os stios ativos so ocupados e a reao
torna-se independente da concentrao do
substrato, pois no h como formar mais
complexos enzima-substrato (ES).
- Pode ser observado que quando V0 =1/2
Vmax, Km=[S].
Quanto mais baixo o

valor de Km maior a
afinidade da enzima pelo
substrato.
-
Ento, Km numericamente igual

concentrao do substrato quando a
velocidade inicial igual metade da
sua velocidade mxima tendo como
unidade a molaridade. Valores de Km
esto na faixa de 10-2 a 10-5 M e so
importantes, pois permitem calcular a
concentrao do substrato necessria para

quantitativamente

enzimas
- a (cintica de 1 ordem) => velocidade proporcional concentrao de substrato.

- c (cintica de ordem zero) => velocidade independente da concentrao de substrato.

enzimas

enzimas

enzimas

enzimas
Resumindo
- A equao de MichalisMenten relaciona a velocidade inicial (V0, mudana na
concentrao de reagente ou produto durante os primeiros poucos segundos da
reao) de uma reao catalisada por enzima com a concentrao do substrato.
- As duas constantes nessa equao, a velocidade mxima (Vmax, velocidade
atingida sob condies de saturao da enzima em condies especficas de
temperatura, pH e fora inica) e Km so especficas para cada enzima sob
condies especificadas de pH e temperatura.
- O valor do Km (constante de Michaelis) numericamente igual concentrao do substrato
(mol/L) na qual a velocidade inicial da reao corresponde metade da velocidade mxima.
Ou seja, na concentrao de substrato em que [S] = Km, a equao de MichaelisMenten
torna-se 0 = Vmax/2. A concentrao da enzima no afeta o Km.
- Valores pequenos de Km refletem afinidade elevada da enzima pelo substrato e, portanto,
atingir a mxima eficincia cataltica em baixas concentraes de substrato. Valores grandes
de Km refletem baixa afinidade da enzima pelo substrato.
Resumindo
A equao de Michaelis e Menten pode ser

algebricamente transformada em outras de
maior utilidade experimental


y
e
x

Grfico utilidade
duplo-recproco ou
Lineweaver-Bruk
maior
experimental
Inclinao
V0=
Vmax[S]
Km + [S]
1 = Km + [S]
V0
Vmax[S]
1
1 = Km
+
V0 V [S] V
max
max
Inibidores enzimticos
1.
Irreversveis: interagem covalentemente com a enzima ou destroem um

grupo funcional da enzima que essencial para a atividade ou ento
formam uma associao no - covalente estvel.
2.
Reversveis: interao no-covalente;
Competivos - ligam-se ao stio ativo da enzima;
No - competitivos - ligam-se em stios diferentes, mas ligam-se

apenas ao complexo ES;
Mistos - ligam-se a stios separados, mas podem se ligar tanto a E

quanto a ES.
Reversveis: interao no-covalente

Inibio competitiva - ligam-se ao stio ativo da enzima
Inibio mista- ligam-se a stios separados,

mas podem se ligar tanto a E quanto a ES.
Inibio no-competitiva - ligam-se em stios diferentes,

mas ligam-se apenas ao complexo ES
Inibidor reversvel competitivo - se

aumentarmos
a
concentrao
de
substrato, podemos "reverter" esse
quadro inibitrio. Ou seja, com altas
concentraes de substrato, pode-se
atingir a Vmx.
Inibidor reversvel no-competitivo o aumento da concentrao de substrato

nunca "reverte" o quadro inibitrio. Ou
seja, mesmo com altas concentraes de
substrato, no possvel atingir a Vmx.
Inibio reversvel competitiva
Inibio reversvel no-competitiva
sem inibidor
inclinao
Inibio reversvel mista
sem inibidor
A atividade das vias metablicas nas clulas

regulada pelo controle da atividade de
certas enzimas
Enzimas alostricas agem por meio de ligaes reversveis e no covalentes com
compostos regulatrios
alostricos.
denominados
de
moduladores
alostricos
ou
efetores
As enzimas alostricas sofrem mudanas conformacionais em resposta ligao de

moduladores.
Em muitas enzimas alostricas, o stio de ligao ao substrato e o stio de ligao do

modulador esto em subunidades diferentes, nas subunidades cataltica e regulatria,
respectivamente.
A atividade das enzimas alostricas ajustada pela ligao reversvel de um

modulador em um stio regulatrio. O modulador pode ser o prprio substrato ou
algum outro metablito, sendo que os efeitos do modulador podem ser inibitrios ou
estimulatrios.
Outras enzimas so reguladas por modificaes covalentes reversveis de grupos

funcionais especficos que so necessrios para a atividade. Ex: fosforilao de
aminocidos especficos.
(a) - Inibio alostrica
moduladores alostricos
(b) - Ativao alostrica
(a) - Inibio alostrica
aspartato
transcarbamoilase
(b) - Ativao alostrica
Regulao da atividade enzimtica

Regulao da atividade enzimtica:
-Controle gentico;
-Regulao por modificao covalente;
-Regulao alostrica.
Lipdios
- Lipdios so biomolculas insolveis em gua e solveis em
solventes orgnicos.
Desempenham vrias funes no organismo, entre elas:
=>
Componentes de membranas
Isolantes trmicos e protetores de atrito
Reserva energtica
Vitaminas
Hormnios
A maioria dos lipdios derivada ou possui na sua

estruturaCIDOS GRAXOS.
Os cidos graxos so derivados de

hidrocarbonetos
cidos graxos saturados

hidrocarbonetos
cidos graxos insaturados
Os arranjos tridimensionais dos cidos graxos

so determinados pelo grau de insaturao das
cadeias
leos e gorduras
cidos graxos insaturados
cidos graxos saturados

hidrocarbonetos
- Os cidos graxos so cidos carboxlicos com cadeias
hidrocarbonadas de comprimento entre 4 e 36 carbonos.

- Em alguns cidos graxos, essa cadeia totalmente
saturada e no-ramificada. Em outros, a cadeia contm uma
ou mais duplas ligaes.
- Os cidos graxos de ocorrncia mais frequente tm um
nmero par de tomos de carbono em uma cadeia noramificada de 12 a 24 carbonos.
O nmero de carbonos resulta da maneira como esses
compostos so sintetizados, a qual envolve condensao de
unidades de acetato (dois tomos de carbono).

hidrocarbonetos
- Em quase todos os cidos graxos insaturados que ocorrem na natureza, as duplas
ligaes esto na configurao cis.
- As propriedades fsicas dos cidos graxos e dos compostos que os contm so

principalmente determinadas pelo comprimento e pelo grau de insaturao da
cadeia de hidrocarboneto. Os pontos de fuso tambm so fortemente influenciados
pelo comprimento e pelo grau de insaturao da cadeia hidrocarbonada.
- Os cidos graxos saturados de 12 a 24 carbonos tm consistncia cerosa em

temperatura ambiente enquanto os cidos graxos insaturados do mesmo
comprimento so lquidos oleosos.
- Quanto mais longa a cadeia do cido graxo e menor o nmero de duplas

ligaes, menor ser a solubilidade em gua.
Quanto mais ligaes insaturadas um c. graxo

apresentar mais baixo seu ponto de fuso
Ai < As
Quanto maior a cadeia do c. graxo maior o seu

ponto de fuso
Ai < As
Exemplos de cidos graxos

hidrocarbonetos
Os cidos graxos essenciais

mega - 6
mega - 3
cidos graxos poliinsaturados devem ser obtidos da dieta, pois no

so sintetizados endogenamente (cidos graxos essenciais famlia
dos mega 3 e 6).
Diferenas no empacotamento de cidos

graxos saturados
+ estvel
+ compacto
- estvel
- compacto
A conformao linear dos cidos graxos saturados permite que estes interajam
mais fortemente uns com os outros.
Pelo contrrio, os cidos graxos insaturados apresentam uma toro na cauda
aliftica, o que leva a que o seu empacotamento no seja to perfeito, e por isso,
as interaes sejam mais fracas.
s triacilgliceris so steres de cidos graxos d

glicerol
- Os lipdios mais simples, construdos a partir de cidos graxos, so os
triacilgliceris (triglicerdeos) ou gorduras.
- So compostos de trs cidos graxos, cada um em ligao ster com o mesmo
glicerol.

glicerol

glicerol

glicerol
Os triacilgliceris armazenam energia

- Existem duas vantagens significativas em usar triacilgliceris como combustvel
armazenado, em lugar de polissacardeos como glicognio e amido.
1 - Os tomos de carbono dos cidos graxos esto mais reduzidos que os dos
acares, logo sua oxidao fornece mais do que o dobro em energia que a
oxidao dos acares.
2 - Os triacilgliceris so hidrofbicos logo o organismo que transporta gordura
como combustvel no deve suportar o peso extra da gua de hidratao que est
associada a polissacardeos armazenados (2 gramas por grama de
polissacardeo).
leos vegetais X Gordura bovina

leos vegetais X Gordura bovina
Com cidos graxos insaturados Com cidos graxos saturados

Lquidos temperatura ambiente Slidos temperatura ambiente
As margarinas so produzidas por hidrogenao
Os triacilgliceris possuem diversas funes

Depsitos de combustvel metablico
leos vegetais
Isolante trmico e reserva energtica
As ceras servem como reserva de energia e

como impermeabilizantes gua
- Ceras biolgicas so steres de cidos graxos saturados e insaturados de cadeia
longa com lcoois de cadeia longa.
Folhas impede a
Aves aquticas impermeabilizam as penas
evaporao excessiva e
protege contra parasitas
Lipdios estruturais em membranas

=> Membranas biolgicas camada dupla de lipdios que age como
barreira impedindo a passagem de molculas polares e ons.
=> Os lipdios da membrana so anfipticos; um dos lados da molcula

hidrofbico e o outro hidroflico.
O colesterol est presente nas membranas

biolgicas
Os fosfolipdios se movimentam na bicamada

fosfolipdica
=> Difuso lateral
=> Flip-flop
pdios estruturais em membranas - classifica
Todos os tipos de lipdios representados aqui tm glicerol ou esfingosina

como esqueleto (rosa), ao qual esto ligados um ou mais grupos alquila c.
graxo de cadeia longa (amarelo) e um grupo polar da cabea (azul).
Em triacilgliceris, glicerofosfolipdios, galactolipdios, os grupos alquila so
cidos graxos em ligao ster.
Os esfingolipdios contm um nico cido graxo em ligao amida com
o esqueleto de esfingosina. Os lipdeos de membrana de Archaea so
variveis.
Nos fosfolipdios, o grupo polar da cabea est unido por meio de ligao
fosfodister, enquanto os glicolipdios tm uma ligao glicosdica direta
pdios estruturais em membranas - classifica
As membranas de archaea so formadas partir de lipdios

de ligao ter com cadeias ramificadas !!!
Fosfolipdios - glicerofosfolipdios
cido fosfatdico
Fosfatidiletanolamina
Fosfatidilcolina
Fosfatidilserina
Fosfatidilglicerol
Fosfatdilinositol-4,5bifosfato
Cardiolipina
sfolipdios e glicolipdios - esfingolipdios
so derivad
da esfingosina
Ceramida
Esfingomielina
Fosfolip
dio
Glicosilcerebrosdeo
Lactosilceramida
(globosdeo)
Gangliosdeo
Glicolip
dios
Fosfatidilcolina (glicerofosfolipdio) X Esfingomielina
(esfingolipdio)
- Similaridades na forma e na estrutura molecular.
Fosfolipdio
s
Os esterides possuem quatro anis de carbono

- So lipdios estruturaisfusionados
presentes nas membranas da maioria
das clulas eucariticas. Possuem um ncleo esteride,
esteride que
consiste de quatro anis fusionados, trs com seis carbonos e
um com cinco.
- O ncleo esteride quase planar e relativamente rgido; os
anis fusionados no permitem rotao em torno das ligaes
C-C.
- O colesterol o principal esteride nos tecidos animais. anfiptico,
apolar
com um grupo polar da cabea e com o corpo hidrocarbonado
apolar (ncleo esteride e cadeia lateral hidrocarbonada).
polar
Funes do colesterol
O colesterol est ausente nos

procariotos !!!
A fluidez da membrana depende da

temperatura, dos c. graxos e do colesterol



fluidez da membrana
colesterol
O colesterol transportado no plasma na forma de

lipoprotenas
- O colesterol
lipoprotenas.
transportado
no
plasma
na
forma
de
- Lipoprotenas so agregados de macromolculas como

triacilgliceris (TG) e steres de colesterol envolvidos por uma
camada de fosfolipdios, protenas e colesterol livre, ou seja, as
lipoprotenas possuem um centro hidrofbico, mas no seu
exterior,
so
hidrossolveis.
=> Essas
lipoprotenas
so classificadas de acordo com a sua
densidade.
=> As principais so:
Quilomicrons
VLDL (very low density lipoprotein) lipoprotenas de densidade
muito baixa
LDL (low density lipoprotein) lipoprotenas de baixa densidade
HDL (high density lipoprotein) lipoprotenas de alta densidade

lipoprotenas

lipoprotenas
Composio de algumas lipoprotenas

lipoprotenas
- O LDL carrega a maior parte do colesterol pelo sangue, cerca de

70%.
- Por sua vez, o HDL responsvel por fazer o caminho inverso:
carregar o excesso de colesterol do sangue de volta para o fgado. O
colesterol, ao retornar ao fgado, pode ser degradado a cido biliar, que
ento liberado no intestino delgado.

lipoprotenas

lipoprotenas

lipoprotenas

lipoprotenas

lipoprotenas
Formao da placa de ateroma

- O LDL pode se ligar as membranas das clulas endoteliais, como
por exemplo, nos vasos sanguneos. Ali ele vai ser oxidar e ficar
depositado. Isso gera uma inflamao no vaso e formam-se placas,
chamadas de ateromas.
- Esse acmulo pode levar a diminuio do dimetro do vaso que
pode at chegar a ser
obstrudo. Esse problema uma doena chamada de aterosclerose.
VALORES PARA ADULTOS EM mg/dl
Colesterol total
Abaixo de 200
LDL colesterol
Abaixo de 130
HDL colesterol
Acima de 40
Os esteris desempenham vrias funes

biolgicas
- Papel estrutural do colesterol em membranas biolgicas.

- Sinalizao por hormnios esterides.
- cidos biliares (derivados polares do colesterol) que agem

como detergentes no intestino emulsificando gorduras da
dieta.
cortisol
Plantas regulador do crescim
aldosterona

biolgicas

biolgicas
Lipdios como sinalizadores, cofatores e

Mensageiros intracelularespigmentos
fosfatidilinositol-bifosfato hidrolisado para
produzir diacilglicerol e inositol-1,4,5-trifosfato.
-As prostaglandinas, os tromboxanos e os leucotrienos (eicosanoides

hormnios de atuao local derivados de cidos graxos) derivados do cido
araquidnico, so hormnios extremamente potentes. As ubiquinonas e as
plastoquinonas, derivadas de isoprenos, so transportadores de eltrons
nas mitocndrias e cloroplastos, respectivamente.
-Hormnios esterides (hormnios sexuais).
-As vitaminas D, A, E e K so compostos lipossolveis constitudos
por unidades isopreno.
Vitamina D precursora
metabolismo do clcio.
de
um
hormnio
que
regula
Vitamina A fornece o pigmento fotossensvel do olho dos

vertebrados.
Lipdios como sinalizadores, cofatores e

pigmentos
Vitaminas
Vitaminas lipossolveis: A (viso), D (derivada do

colesterol), E (antioxidante) e K (coagulao)
Vitaminas
Vitaminas
Vitaminas
Carboidratos
Os carboidratos so compostos orgnicos com pelo menos trs
carbonos onde todos os carbonos possuem uma hidroxila, com
exceo de um, que possui a carbonila primria (grupamento
aldedico) ou a carbonila secundria (grupamento cetnico).
Frmula geral (CH2O)n
Existem trs classes principais de carboidratos

Monossacardeos so constitudos por uma nica unidade
poliidroxicetona ou poliidroxialdedo. So glicdios simples, no
hidrolisveis, hidrossolveis e de sabor doce. Eles tm como frmula
geral (CH2O)n, onde o menor valor de n trs. Podem ser
classificados em aldoses e cetoses dependendo se um grupo aldedo
ou cetona estiver presente.
Dissacardeos so oligossacardeos que consistem em duas
unidades de monossacardeos unidos por ligaes glicosdicas.
Fornecem duas molculas de monossacardeos quando hidrolisados.
Exemplos: maltose produz duas molculas de glicose; sacarose
produz uma molcula de glicose e uma de frutose.
Polissacardeos
so polmeros que contm mais de 20 unidades
de monossacardeos. Alguns possuem centenas ou milhares de
unidades. So compostos que produzem mais de dez molculas de
monossacardeos por hidrlise. So pouco ou insolveis em gua,
sem gosto e possuem elevado peso molecular. Ex. amido,
glicognio e celulose.
Exemplos de monossacardeos
Monossacardeo
s
=> ALDOSES
=> CETOSES
Caractersticas dos monossacardeos

Nos monossacardeos so encontrados isomeria de funo e
estereoisomeria tica.
A D-glicose e a D-frutose so exemplos de ISMEROS de funo,
pois apresentam a mesma frmula molecular e diferente grupos
funcionais (grupos aldedo e cetona, respectivamente).

=> Estereoismeros do gliceraldedo
Molcula com n centro quiral:

2n estereoismeros
A estrutura dos monossacardeos no linear

Os monossacardeos em soluo aquosa esto presentes na sua forma
aberta em uma proporo de apenas 0,02%;
O restante das molculas est na forma cclica, ou seja, na forma de um anel
de 5 ou de 6 vrtices.
- O anel de 5 vrtices chamado deanel furanosdico (cetoses) furanoses.
- O anel de 6 vrtices chamado deanel piranosdico (aldoses) piranoses .
Hexgono
Pentgono

- O anel de 5 vrtices chamado deanel furanosdico (cetoses) furanoses.
- O anel de 6 vrtices chamado deanel piranosdico (aldoses) piranoses .
=> O anel da piranose pode assumir uma conformao de cadeira ou de barco.

=> A estrutura cclica de uma aldose um hemiacetal, uma vez que ela
formada pela combinao de um aldedo e uma hidroxila e a estrutura cclica
de uma cetose um hemicetal, uma vez que ela formada pela combinao
de uma cetose e uma hidroxila.
=> A base qumica para a formao do anel reside no fato de que um aldedo
pode reagir com um lcool para formar um hemiacetal.

A base qumica para a formao do anel reside no fato de que um aldedo
pode reagir com um lcool para formar um hemiacetal.

O grupo ceto em C-2 na forma de cadeia aberta de uma ceto-hexose, como a
frutose, pode formar um hemicetal intramolecular ao reagir com o grupo
hidroxila em C-6, formando um hemicetal cclico de seis membros, ou com o
grupo hidroxila em C-5, formando um hemicetal cclico de cinco membros.
O anel pentagonal denominado furanose, em virtude de sua semelhana com o
furano.

=> A forma cclica resulta da reao intramolecular entre o grupamento
funcional (C1 nas aldoses e C2 nas cetoses) e um dos carbonos hidroxilados
do restante da molcula (C4 na furanose e C5 na piranose), ocorrendo nas
formas isomricas e.
=> Quando a estrutura cclica formada surge um novo carbono assimtrico

e assim mais um par de ismeros poder ocorrer.
=> Este tomo de carbono denominado de carbono anomrico (carbono 1

na molcula de glicose e carbono 2 na molcula de frutose).
=> Para identificarmos ento os ismeros e basta analisarmos a posio da
hidroxila do carbono anomrico.
=> O ismero que possui a hidroxila voltada para baixo do plano o
ismero e aquele que possui a hidroxila voltada para cima do plano o
ismero
ormao das duas formas cclicas da D - glicos
=> Formao das duas

formas
cclicas
da
Dglicose:
- O aldedo do C-1 com o OH
do C-5 formam a ligao
hemiacetal produzindo dois
estereoismeros: anmero
e .
=> Quando a hidroxila fica para baixo do plano do anel.

=> Quando a hidroxila fica para cima do plano do anel.
Monossacardeos comuns
Importncia fisiolgica de alguns

monossacardeos
Os monossacardeos so agentes redutores

Os monossacardeos podem ser oxidados por agentes oxidantes
relativamente suaves, como on cprico (Cu2+).
A glicose e outros acares capazes de reduzir o on cprico so

chamados de acares redutores. O carbono do carbonil oxidado a um
grupo carboxil.
Reao de Fehling -
teste qualitativo para a presena de acar redutor, cuja

medida da quantidade do agente oxidante reduzido por uma soluo de um acar permite
tambm a estimativa da concentrao do acar. O on cuproso Cu+ produzido forma um
precipitado vermelho de xido cuproso.
Acares redutores + Reagente de Fehling

(precipitado cor de tijolo)
xido cuproso
Os monossacardeos so agentes redutores
Nas estruturas cclicas dos monossacardeos os tomos de carbono anomricos

(C1 nas aldoses e C2 nas cetoses) so susceptveis de oxidao por vrios agentes
oxidantes contendo ons cpricos (Cu2+), como as solues de Fehling ou
Benedict.
Assim, os monossacardeos com tomos de carbonos anomricos livres, so
designados acares redutores; os envolvidos por ligaes glicosdicas, so
chamados acares noredutores.
Os acares fosforilados so
intermedirios essencias na gerao de
energia e processos biossintticos
Os dissacardeos contm uma ligao glicosdica

Os dissacardeos como maltose, lactose e sacarose consistem de dois
monossacardeos unidos covalentemente por uma ligao O-glicosdica,
a qual formada quando um grupo hidroxil de um acar reage com o
carbono anomrico de outro (o carbono anomrico aquele carbono que
passa a ser quiral ou assimtrico depois de ocorrer a ciclizao da
molcula).
Ligaes N-glicosdicas
=> As ligaes N-glicosdicas unem o carbono

anomrico de um acar a um tomo de nitrognio
em glicoprotenas e nucleotdeos.
Exemplos de dissacardeos
A sacarose o dissacardeo denominado nacionalmente de acar que
est presente em grandes quantidades na cana-de-acar e na beterraba. A
hidrlise deste dissacardeo possvel pela ao da enzima sacarase, tambm
denominada de invertase.
O processo de hidrlise fornece uma mistura denominada de acar
invertido, pois a frutose fortemente levgira e inverte a ao dextrgira

previamente apresentada pela sacarose.
Exemplos de dissacardeos
A sacarose (acar comum extrado da cana) constituda pela unio de uma -Dglicose com a Dfrutose, pela ligao glicosdica ,(12) indicando que a
ligao ocorre entre os carbonos anomricos de cada acar (C1 na glicose e C2
na frutose).
A sacarose um acar no-redutor por no ter terminao redutora livre. No
apresenta, tambm, atividade ptica (mutarrotao), pois no contm carbono
anomrico livre.
A maioria dos carboidratos encontrados na

natureza ocorre como polissacardeos
Homopolissacar
deos
Heteropolissaca
rdeos
Peptideoglicano (bactrias)
Glicosaminoglicanos (bactrias e animais)
Amido reserva (plantas)

Glicognio reserva (animais e fungos)
Celulose estrutural (plantas)
Quitina estrutural (animais e fungos)
=> So insolveis em gua e no tem sabor nem poder redutor.
O peptideoglicano est presente nas bactrias

O peptideoglicano um heteropolmero de resduos alternados de Nacetilglicosamina e cido N- acetilmurmico unidos por ligaes ( 1 > 4).
Componente do
peptideoglicano da parede celular de
Staphylococcus aureus (bactria gram +).
Peptdeoglicano em
bactrias
Staphylococcus aureus
Staphylococcus aureus

O peptideoglicano um heteropolmero de resduos alternados de Nacetilglicosamina e cido N- acetilmurmico unidos por ligaes ( 1 > 4).
A estrutura polimrica dos peptdeoglicanos

composta de cadeias lineares NacetilDglicosamina
(GlcNAc) e de cido Nacetilmurmico (MurNAc)
alternadas, unidos por ligaes (14).
Cadeias dessas estruturas so covalentemente
cruzadas pelas cadeias laterais de seus tetrapeptdeos
constitudas alternativamente por resduos de D e
Laminocidos.
Gram-negativo vermelho/rosa
Gram-positivo roxa/violeta

A virulncia e os antgenos caractersticos das bactrias so
propriedades do revestimento das suas paredes celulares. As bactrias
so classificadas de acordo com a colorao ou no pelo corante de
Gram:
Bactrias grampositivas, ex.: Staphylococcus aureus, possuem parede
celular espessa (~25 nm) formada por vrias camadas de
peptideoglicanos que envolvem a sua membrana plasmtica.
Bactrias gramnegativas, ex.: Escherichia coli, possuem uma parede

celular fina (~23 nm) consistindo de uma nica camada de
peptideoglicano inserida entre membranas lipdicas interna e externa.
Essa estrutura responsvel pela maior resistncia das bactrias gramnegativas aos antibiticos.
Os glicosaminoglicanos esto presentes na

matriz extracelular
Os glicosaminoglicanos so comuns na matriz extracelular.
heteropolissacardeos
lineares
compostos
por
unidades
dissacardeo repetidas.
So
de
Uma das duas unidades de monossacardeo um cido urnico (o queratansulfato uma exceo) e a outra um aminoacar N-acetilado.
So exclusivos de animais e bactrias. Estes polmeros (cido hialurnico,

sulfato de condroitina, dermatan-sulfato e queratan-sulfato) garantem matriz
extracelular viscosidade, adeso e resistncia compresso.

matriz extracelular

matriz extracelular
Exemplos de heteropolissacardeos
A maioria dos carboidratos encontrados na

natureza ocorre como polissacardeos
A quitina est presente no exoesqueleto dos

artrpodes
A quitina um homopolmero linear com ligaes 1 > 4 entre as
unidades de N- acetil glicosamina.
O amido possui aproximadamente 20% amilose e

80% de amilopectina
O amido contm dois tipos de

polmero de glicose amilose e
amilopectina. A amilose consiste de
cadeias longas, no ramificadas, de
resduos de D-glicose conectadas por
ligaes ( 1> 4). A amilopectina
altamente ramificada. As ligaes
glicosdicas que unem os resduos de
glicose sucessivos nas cadeias de
amilopectina so ( 1 > 4); nos
pontos de ramificao (que ocorrem
a cada 24 a 30 resduos) so
ligaes ( 1 > 6). O comprimento
Gros das
de amido
mdio
ramificaes de 12
unidades de glicose.
Amilose - as cadeias no so
ramificadas e tendem a assumir
um arranjo helicoidal
Amilose
Amilose
Amilopectin
a
O glicognio altamente ramificado

O glicognio, como a amilopectina, um polmero de subunidades de
glicose ligadas por ligaes ( 1 > 4), com ligaes ( 1 > 6) nas
ramificaes. O glicognio mais ramificado extensivamente e mais compacto
que o amido.
1,4
Glicognio
1,6
Gros de glicognio
O glicognio altamente ramificado
Amilose, amilopectina e glicognio
A celulose um homopolissacardeo fibroso, compacto

e rgido
A celulose uma substncia fibrosa, resistente e insolvel em gua.
um homopolissacardeo linear e no ramificado. Os resduos de D-glicose possuem
a configurao . Os resduos de glicose na celulose esto ligados por ligaes (
1 > 4). A maioria dos animais no consegue utilizar a celulose como uma fonte
de combustvel, pois eles carecem da enzima que hidrolisa as ligaes ( 1 > 4).
Os cupins digerem a celulose porque carregam um microrganismo simbitico
Trichonympha
que
secreta
celulase
( amilase),
uma
enzima por
queligaces
hidrolisa
10.000 a 15.000
D-glicose
cadeias
lineares alinhadas
lado a lado
e estabilizadas
de H as
intra- e intercadeias
ligaes ( 1 > 4).
( 1 > 4)
Estrutura e funo de alguns homopolissacardeos
s carboidratos so as biomolculas mais abundant

da Terra
Funes:
Energtica: so os principais produtores de energia sob a
forma de ATP, cujas ligaes ricas em energia (10 Kcal) so
quebradas sempre que as clulas precisam de energia para
as reaes bioqumicas.
Estrutural: a parede celular dos vegetais constituda por
um carboidrato polimerizado - a celulose.
Reserva energtica: nos vegetais, h o amido, polmero
de glicose; nos animais, h o glicognio, tambm polmero de
glicose porm com uma estrutura mais compacta e
ramificada.
Glicoconjugados: proteoglicanos, glicoprotenas e

glicolipdeos
Proteoglicanos possuem glicosaminoglicanos sulfatados
ligados covalentemente a uma protena central. So
constituintes da matriz extracelular.
Glicoprotenas contm oligossacardeos covalentemente
ligados a resduos de Asp ou Ser/Thr. So importantes na
adeso e no reconhecimento celular.
Glicolipdeos
covalentemente.
contm
oligossacardeos
ligados

glicolipdeos

glicolipdeos
Obrigada !!!

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INSTITUTO FEDERAL DE EDUCAO,

TF - Trabalhos finais = 10 pts (4,0 + 2,0 + 4,0)

Bioqumica a cincia que estuda os

O objetivo da bioqumica explicar a

Composio qumica da matria viva

A maioria das biomolculas so

A maioria das biomolculas so

A configurao e a conformao definem

Nas clulas ocorrem cinco tipos gerais

As protenas so macromolculas formadas a

As protenas so macromolculas formadas a

A cadeia lateral (R) determina as propriedades de cada aminocido.

As protenas so macromolculas formadas a

Cadeias laterais definem a

Uma exceo a prolina, um iminocido. A

As protenas so macromolculas formadas a

As protenas so macromolculas formadas a

Os aminocidos que compem as protenas s

Os aminocidos que compem as protenas so sempre Lestereoismeros

O estado de ionizao de um aminocido varia

Forma zwitterinica pode agir

Classificao dos aminocidos

Aminocidos essencias X aminocidos

Os aminocidos desempenham diversas

As protenas so macromolculas formadas a

A ligao peptdica rgida e planar

A consequncia desse carter parcial de dupla ligao que no h

cadeia polipeptdica pode ser visualizada como uma cadeia

A grande maioria das ligaes peptdicas esto

A grande maioria das ligaes peptdicas esto

Impedimento estrico: a configurao trans a mais estvel.

A grande maioria das ligaes peptdicas esto

As protenas possuem diversas funes

- As protenas so componentes essenciais matria viva.

As protenas possuem complexas

As protenas possuem complexas

As protenas possuem complexas estruturas espaciais organizadas em nveis crescentes de complexidade

todo o arranjo espacial da molcula.

Pode variar em 3 aspectos, definidos pela informao gentica da clula:

As protenas possuem complexas

determinada por informao gentica.

-A estrutura primria descreve o nmero de aminocidos, a espcie, a sequncia

O que determina a sequncia de uma

O conhecimento das sequncias de aminocidos em protenas

Compreender os efeitos das mutaes resultantes da substituio ou

Estrutura primria de protenas

Estrutura primria de protenas

Estrutura secundria de protenas

Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os

Estrutura secundria de protenas

Forma mais comum de estrutura secundria regular.

formada por 3,6 resduos de aminocidos por volta;

Estrutura secundria de protenas

A -hlice o arranjo mais simples que uma cadeia polipeptdica pode

Energia (Kj mol

1. Interaes hidrofbicas. So as foras no-covalentes mais importantes

3. Ligaes covalentes. O nico tipo de ligao covalente presente na manuteno da

Os grupos R, dos resduos de

Volta pela direita;

=> folha -pregueada

Grupos C=O e NH formam pontes de H entre fitas vizinhas, ou seja, en

As pontes de hidrognio so perpendiculares ao eixo das cadeias,

=> folha -preguea