Unidad I:

ESTRUCTURA Y FUNCIN DE
AMINOCIDOS Y PROTENAS

Prof. Marvin Isaac

Querales C.

Protenas
Macromolcula compuesta por una o varias
cadenas polipeptdicas, cada una de las cuales
tiene una secuencia caracterstica de
aminocidos unidos a travs de enlaces
peptdicos.
-L-Aminocidos
nicamente o
conjugados con otras
biomolculas de
naturaleza no
proteica

Protenas

Clasificacin de las
Protenas
EN BASE A SU COMPOSICION
QUIMICA

Protenas Simples

Protenas
Conjugadas

Clasificacin de las Protenas

Proteinas
Simples:
Producen solo -L-aminocidos despus de su
degradacin hidroltica.
Ribonucleasa, Quimiotripsina,
Ejemplo:
Seroalbmina.

Clasificacin de las Protenas

Protenas
Suconjugadas:
hidrlisis da origen adems de -L-aminocidos a un
Grupo prosttico.

EJEMPLOS:
CLASE

GRUPO PROSTTICO

EJEMPLO

Lipoproten
a
Glicoproten
a

Lpidos

-lipoprotena

Carbohidratos

-globulinas

Hemoprote
na

Hemo

Hemoglobina

Clasificacin de las Protenas

EN BASE A SU FUNCIN

Catalticas.
Estructurales.
Transportadoras.
Contrctiles.
De defensa natural.
Respiratoria.
Represoras.
Hormonales.
Receptoras.
Transductoras de seales.
De la visin...

Niveles estructurales de las

protenas

Residuos de -hlice
aminocidos

Cadena
polipeptdic
a

Subunidad
es

Clasificacin de las Protenas

EN BASE A SU
CONFORMACIN

FIBROSAS:

GLOBULARES:

OLIGOMRI

Niveles estructurales de las

protenas

ESTRUCTURA
PRIMARIA
Se refiere al nmero y secuencia de aminocidos
de la cadena polipeptdica.
Enlaces Estabilizadores: Enlaces
Peptdicos
(Ser-Gly-Tyr-AlaLeu)

Niveles estructurales de las

protenas

ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Enlace peptdico. ENLACES
ESTABILIZADORES
Enlaces de hidrgeno (intra e intercatenario).
Enlaces disulfuro.

-hlice

-conformacin

Niveles estructurales de las

protenas

ESTRUCTURA
SECUNDARIA
HLICE

Localizaci
n
Aminocidos
molculas de Glu, Arg o Lys
Numerosas
desestabilizadores:

(carga).
Asn, Ser, Thr y Leu (forma y tamao).
Pro y hidroxiprolina.

Niveles estructurales de las

protenas

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

El esqueleto polipeptdico se

encuentra compactamente enrollado

alrededor del eje longitudinal de la
molcula.

Los grupos R sobresalen del

esqueleto helicoidal.

Todos los enlaces CONH participan en

puentes de H.

El giro es dextrgiro.*
Cada giro de hlice constituye 3.6

HLICE

Niveles estructurales de las

protenas

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

CONFORMACI
N

Enlace peptdico.
Enlaces de hidrgeno intracatenario o intercatenarios entre los
enlaces peptdicos de las -queratinas.

Niveles estructurales de las

protenas

ESTRUCTURA
SECUNDARIA
A.
Paralela
Vista
Superior
Vista
Lateral

B.
Antiparalela
Vista
Superior
Vista
Lateral

CONFORMACI
N

Niveles estructurales de las

protenas

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

Niveles estructurales de las

protenas

ESTRUCTURA SECUNDARIA: beta

queratina

Protenas Fibrosas
-QUERATINA

Protenas Fibrosas
Desempean funciones estructurales
importantes
en ncleo, citoplasma, etc.

-QUERATINA

La secuencia de aminocidos es repetitiva.

Tienen un contenido muy alto de Cys.
Las molculas individuales contienen largas
secuencias de AAc. (,ms de 300) que son
totalmente -helicoidales.

Son estructuras multihebra con una estructura

secundaria altamente regular.

En general son elsticas y flexibles, pero se

endurecen con la formacin de enlaces

Protenas Fibrosas
COLGENO
Secuencia de aminocidos.
(Gly-X-Y)
Conformacin helicoidal.
Enlaces de hidrgeno
intercadena.
Ordenamiento de triple
hlice.
Empaquetamiento ordenado
de las molculas de
tropocolgeno.

Protenas Fibrosas
COLGENO
Aminocidos ms frecuentes en su estructura: Gly (35%), Ala
(11%), Pro (12%), Hyp (9%).

La secuencia de AAc. caractersticas es:

Hyp.

Gly-X-Pro o Gly-X-

Estructura secundaria nica distinta de la hlice (hlice de

poliprolina tipo II).
Hlice con 3 residuos de AAc por vuelta aproximadamente.

Hlice levgira.
El enrollamiento superhelicoidal es dextrgiro.

El empaquetamiento de las cadenas en la triple hlice le

proporciona ms fuerza de tensin que un cable de acero de
idntica seccin.

Estructura
Supersecundaria
Agrupamiento estable de varios elementos de estructura
secundaria que se encuentran comnmente en ms de una
protena.

Lazo --

Vrtice -

Protenas Globulares
Forma compacta.
Los diferentes segmentos de una cadena polipeptdica se
pliegan
unos sobre otros.
Denso ncleo hidrofbico.

Cumplen con una amplia variedad de funciones biolgicas

dinmicas (transporte, regulacin, proteccin, etc.)

Estructura Terciaria de las

protenas
ENLACES
ESTABILIZADORES
Enlace peptdico.

Interacciones electrostticas.
Puentes de hidrgeno.
Interacciones de Van der Waals.
Enlaces disulfuro.

Estructura Terciaria de las

protenas
DOMINIOS
Regiones compactas semi-independientes que
poseen una geometra compacta caracterstica

Caracterstica
s

Contienen tpicamente entre 100 y 150 aminocidos

continuos.

Presentan un exterior hidrfilo y un interior hidrfobo.

Varios dominios en una protena pueden estar
conectados por

un segmento de la cadena

Estructura Terciaria de las

protenas

PLEGAMIENTO ASISTIDO

Protenas que facilitan el ensamblaje adecuado de

la estructura proteica.

Chaperonas Moleculares:
Facilitan rutas de plegamiento correctas.
Favorecen el microentorno para que tenga lugar el
empaquetamiento.

Bloquean el plegamiento de determinadas protenas

que deben permanecer desplegadas para atravesar la
membrana.

Ayudan al empaquetamiento cuaternario de protenas

oligomricas.

Estructura Terciaria de las

protenas
PLEGAMIENTO ASISTIDO
Chaperoninas:
Necesarias para el plegamiento de muchas protenas
celulares (10-15%) que no se pliegan espontneamente.
Acopladas a la hidrlisis de ATP

Protena Disulfuro
Isomerasa
(PDI):
Cataliza la eliminacin de intermedios de plegamiento con
entrecruzamiento de enlaces disulfuro inapropiados.

Pptido Prolil cis-trans

isomerasa (PPI):

Cataliza la interconversin de los ismeros cis-trans de

los enlaces peptdicos de Pro.

Desnaturalizacin y
Renaturalizacin
Estado nativo,
catalticamente
activo
Adicin de urea y
mercaptoetanol

RIBONUCLE
ASA
Estado desplegado
inactivo

Eliminacin de urea
y mercaptoetanol
Estado nativo,
catalticamente activo

Renaturalizacin
REPLEGADO Y FORMACIN DE ENLACES
DISULFURO

CONFORMACIN
NATIVA

Protenas Globulares
ESTRUCTU
RA:
Cadena polipeptdica de 153 AAc.

MIOGLOBI
NA

Un grupo ferroporfirina o hemo, localizado en una

hendidura de la molcula.

Estructura secundaria: todo (78%).

Curvaturas: Pro, Ser, Thr, Asn.
Muy compacta.

FUNCIN
LOCALIZACI
N

Grupo
Hem

Protenas Oligomricas
ESTRUCTURA:
GLOBINA: 4 Cadenas polipeptdicas. 2
(141 Aac.) Y 2 (146 AAc) de 146 AAc.
GRUPO HEMO: 4 grupos protticos hemo
(Fe++).

FUNCIN.

Estado T

HEMOGLOBIN
A

LOCALIZACIN

Estado R

Protenas Oligomricas
ESTRUCTURA
ENLACES ESTABILIZADORES
CUATERNARIA
Enlace peptdico.
Interacciones de Van Der Waals.

Enlaces disulfuro.
Puentes de Hidrgeno.
Interacciones Electrostticas.

Geometra de la
Coordinacin
del Hierro en la
Oxihemoglobina

HEMOGLOBINA
Transicin Cooperativa de la Hemoglobina

Procedente del
catabolismo

Eritrocito en un
capilar tisular

Efecto del pH y la
Concentracin de CO2,

CO2

H2O + CO2

sobre la afinidad del O2

Si
por
s la Hemoglobina

Anhidrasa
Carbnica

H2CO3

Ar te
te m
ria a
l

HbO2

HCO
3

HCO- 3 + HbH +
O2
Cl

ClRe
Ve to
no rno
so

Espiracin

A las clulas para

reacciones

H2O + CO2

Anhidrasa

H2CO3Carbnica
HbO2
HCO- 3 + HbH +
O2
Cl-

HCO
3

Cl-

Procedente del aire

inspirado

Eritrocito en un
capilar pulmonar

Pulmones

PAPEL DE LAS
GLOBINAS EN EL
TRANSPORTE Y
ALMACENAMIENTO
DE OXGENO

ARTERIAS

VENAS

DESOXIHEMOGLOBINA

OXIHEMOGLOBINA

Mioglobina

Curva de Disociacin O2-Hb

pH=7,4

Curva de Disociacin O2-Hb

Tejiidos

Pulmones

2,3 BISFOSFOGLICERATO

 Slo aquel que tiene la mente Positiva es el que permanece inmune a

la enfermedad
Thomas Hamblin

Muchas
Gracias!!!!