PROTENAS

Los aminocidos son asimtricos, por lo que pueden existir en

dos diferentes formas Dextrgiro y Levgiro, excepto el
aminocido Glicina.

PROTENAS: ESTRUCTURA Y FUNCIN

Las propiedades de los aminocidos estn

determinadas por su grupo lateral
conocido como grupo R.
Se clasifican en aminocidos hidrofbicos,
hidroflicos o polares, alcalinos o cidos.
Tambin se clasifican en esenciales y no
esenciales.

Aminocidos Hidrofbicos

Aminocidos hidroflicos

Las protenas son las molculas encargadas

de ejecutar la informacin contenida en los
genes de la clula.
Las interacciones protena-protena
esenciales para dicho proceso.

son

Algunas protenas se han especializado

para realizar funciones especificas y se
denominan enzimas.
Otro tipo de protenas realizan funciones
estructurales o de produccin de energa.

Enzimas: realizan procesos catalticos.

Protenas Estructurales: dan soporte a los organelos
celulares.
Protenas de Transporte: regulan procesos
endocticos y exocticos.
Protenas Reguladoras: actan como interruptores
moleculares en procesos metablicos.
Protenas Sealizadoras: regulan seales de la
membrana
hacia el ncleo celular mediante
mecanismos de fosforilacin y defosforilacin.
Proteinas Motoras: se encargan del transporte de
componentes celulares y contraccin muscular

Maquinas Moleculares: complejos de protenas que

realizan diversas funciones como, la produccin de
energa, la replicacin del DNA y Sntesis de
Proteinas.

Mapa de densidad electrnica de la

ATPasa F1, asociada a un anillo de
10 subunidades de carbono del
dominio Fo de ATP sintetasa, una
maquina molecular que realiza la
sntesis de ATP en Eubacterias,
cloroplastos y mitocondrias.
(Biologa molecular y celular,
Lodish , quinta edicin)

Pptido:
Cadena corta de aminocidos con secuencia
definida, 20-30.
Polipptido:
Cadena de 4000 aminocidos.
Protena:
Cadena polipeptdica o conjunto de polipptidos con
estructura tridimensional bien definida.
El tamao de una protena es reportado en Daltons
( 1 Dalton es una unidad de masa atmica) o en
peso molecular (el cual es una medida sin
dimensin).
Por ejemplo una protena de peso molecular de 10
000 es igual a 10 000 Daltons (Da) o 10

Estructuras primaria de un
Polipptido

Estructura secundaria de
una
protena,
generalmente
los
aminocidos
adoptan
una estructura hlice la
cual es mantenida por
los puentes de hidrgeno
formados en la parte
interna entre los tomos
de oxigeno del grupo
carbonilo y los tomos de
hidrogeno
del
grupo
amida, los grupos R son
proyectados
hacia
la
parte externa de la
hlice.

Otra estructura secundaria que puede adoptar

una protena, la conformacin -plegada. , los
puentes de hidrogeno hacen posible la curvatura
de la cadena polipeptdica. a) vista dorsal, b)vista
lateral.

Estructura terciaria de una protena es posible debido

a interacciones hidrofbicos entre cadenas laterales
no polares y la presencia de puentes de hidrogeno
entre cadenas laterales polares y enlaces peptdicos.

Las estructuras secundarias forman dominios

funcionales en las protenas y determinan su funcin.

Protenas cuaternarias son cadenas complejas de

polipptidos y cada regin funcional se denomina
dominio.

Proteoma:
Todas las protenas que conforman a un ser vivo.
Por ejemplo:
Saccharomyces cerevisiae tiene un proteoma de
6000 protenas
El ser humano tiene un proteoma de 32 000
protenas

TWO GENERAL FAMILIES OF CHAPERONES ARE

RECONIZED:

Molecular chaperones, which bind and

stabilize unfolded or partly folded proteins,
thereby preventing these proteins from
aggregating and being degraded
Chaperonins, which directly facilitate the
folding of
Proteins.

Molecular chaperones consist of Hsp70 and

its homologs:
Hsp70 in the cytosol and mitochondrial
matrix, BiP in the endoplasmic reticulum,
and DnaK in bacteria.
First identified by their rapid appearance
after a cell has been stressed by heat shock,
Hsp70 and its homologs are the major
chaperones in all organisms. (Hsc70 is a
constitutively expressed homolog of Hsp70.)

Many Proteins Undergo Chemical

Modification of Amino Acid Residues
Nearly every protein in a cell is chemically
modified after its synthesis on a ribosome.
Such modifications, which may alter the
activity, life span, or cellular location of
proteins, entail the linkage of a chemical
group to the free NH2 or COOH group at
either end of a protein or to a reactive
sidechain group in an internal residue.

Common
modifications of
internal amino acid
residues found in
proteins.
These modified
residues and
numerous others are
formed by addition of
various chemical
groups (red) to the

Peptide Segments of Some Proteins Are

Removed After Synthesis
After their synthesis, some proteins undergo
irreversible changes that do not entail changes in
individual amino acid residues. This type of
posttranslational alteration is sometimes called
processing