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PROTENAS:

POLMEROS LINEALES DE AMINOCIDOS

Los Aminocidos:
La frmula general de un aminocido es:

R puede ser una de 20 tipos diferentes de


cadena lateral. A pH 7, los grupos amino y
carboxilo se encuentran ionizados.

Familias de Aminocidos:
Los aminocidos comunes se agrupan en funcin
de la naturaleza qumica de sus cadenas laterales
cidas
bsicas
polares sin carga
no polares
Los nombres de estos 20 aminocidos tienen
abreviaturas de tres letras y de una letra
Por ejemplo: Alanina = Ala = A

Cadenas Laterales Acidas:


cido

cido glutmico

asprtico

Glu o E

Asp o D

Cadenas Laterales Bsicas:


lisina
Lys o K

arginina
Arg o R

histidina
His o H

Cadenas Laterales Polares Sin Carga:


asparragina
Asn o N

glutamina
Gln o Q

Aunque el N de la amida no est cargada a pH neutro, la molcula es polar

serina
Ser o S

treonina
Thr o T

El grupo OH es polar

tirosina
Tyr o Y

Cadenas Laterales No Polares


alanina
Ala o A

valina
Val o V

leucina
Leu o L

isoleucina
Ile o I

prolina
Pro o P

fenilalanina
Phe o F

metionina
Met o M

glicina
Gly o G

triptfano
Trp o W

cistena
Cys o C

En las protenas se pueden formar puentes


disulfuro entre las cadenas laterales de dos
cistenas

AMINOCIDO

CADENA LATERAL

cido asprtico
cido glutmico

Asp
Glu

D
E

Negativa
Negativa

Arginina
Lisina
Histidina

Arg
Lys
His

R
K
H

Positiva
Positiva
Positiva

Asparagina
Glutamina
Serina
Treonina
Tirosina

Asn
Gln
Ser
Thr
Tyr

N
Q
S
T
Y

Polar sin
carga
Polar sin
carga
Polar sin
carga
Polar sin
carga
Polar sin
carga

AMINOCIDO
Alanina
Glicina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Fenilalanina
Metionina
Triptfano
Cistena

CADENA LATERAL
Ala
Gly
Val
Leu
Ile
Pro
Phe
Met
Trp
Cys

A
G
V
L
I
P
F
M
W
C

Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar

Por ejemplo el pptido MSADKCGEDH tendr una carga neta, a pH neutro, de -1


0 0 0

-+0 0 --+

Formacin del Enlace peptdico

Condensacin
(liberacin de 1
molcula de agua)

Extremo Amino-terminal
NH2-terminal o
N-terminal

Extremo Carboxilo-terminal
COO--terminal o
C-terminal

Formacin del Enlace Peptdico

Enlace
peptdico

Formacin
de una
Cadena
Polipeptdica

Dipptido
Polipptido

Cadena
Polipeptdica
(Protena)

Residuos aminoacdicos

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA PRIMARIA:
Es la secuencia de aminocidos (a) de la protena. Indica qu as.
componen la protena y el orden en que se encuentran.
Por lo tanto en la estructura primaria de una protenas intervienen
solamente los enlaces peptdicos (covalentes)

ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es la disposicin de la


estructura primaria en el espacio
Existen dos tipos de elementos de estructura secundaria:
la (alfa)-hlice

la conformacin (beta) (tambin


llamada hoja plegada , hoja
plisada , sbana

Ambos elementos de estructura secundaria se mantienen gracias a


puentes de hidrgeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido
al plegarse sobre s misma, originando una conformacin
globular.

estructura secundaria

estructura terciaria
mioglobina

Interacciones que intervienen en la estructura terciaria de las protenas


Interacciones Hidrofbicas
(agrupamiento de grupos hidrofbicos
que huyen del agua) y Fuerzas de Van
der Waals
Esqueleto del polipptido
Puentes de
Hidrgeno

Puentes Disulfuro
(covalentes)

Enlaces Inicos

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Consiste en la unin de dos a ms cadenas polipeptdicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Generalmente
estos complejos se forman mediante enlaces dbiles (no covalentes),
pero en algunos casos ocurren uniones covalentes entre las diferentes
cadenas, en la forma de puentes disulfuro.

Hemoglobina: una protena formada por la disposicin simtrica de dos


subunidades diferentes

Estructura Primaria
- Enlaces covalentes (enlace peptdico)
Secuencia de aminocidos

Estructura Secundaria
- Enlaces puente de hidrgeno
hlice

Estructura

Random coil

Estructura Terciaria
Cadena
polipeptdica
plegada

Asociacin de dos
o ms cadenas
polipeptdicas

- Interacciones no covalentes:
- puentes de hidrgeno
- enlaces inicos
- fuerzas de Van der Waals
- interacciones hidrofbicas
- Enlaces covalentes (puentes disulfuro)

Estructura Cuaternaria
- Fundamentalmente interacciones no covalentes:
- puentes de hidrgeno
- enlaces inicos
- fuerzas de Van der Waals
- interacciones hidrofbicas
- Enlaces covalentes en algunos casos

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS


Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.
Estructural Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
Son
La queratina
de la epidermis.
las ms numerosas
y especializadas. Actan como
Enzimtica
biocatalizadores de las reacciones qumicas

Hormonal

Defensiva

Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno

Transporte Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos

Reserva

Ovoalbmina, de la clara de huevo


Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche

La Interaccin Protena-Ligando es Altamente Selectiva

uniones no covalentes
ligando

Sitio de
unin

protena

Mientras ms interacciones ocurran entre una protena y


su ligando, mayor es la fuerza o AFINIDAD de la unin

Enzima = Catalizador
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin
qumica, hasta hacerla instantnea o casi instantnea. Un
catalizador acelera la reaccin al disminuir la energa de
activacin. Esto se denomina efecto Tunel.

Caractersticas De La Accin Enzimtica


La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad.
Esta es doble y explica que no se formen subproductos:
Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que
la enzima ejerce su accin cataltica.
Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por una enzima
especfica.

E +
+ P
Enzima
Producto

S
Sustrato

CATLISIS

ES

Complejo
Enzimasustrato

EP
Complejo
EnzimaProducto

E
Enzima

El Sitio Activo de una Enzima

La Enzima y su Sustrato

Unin al Sitio Activo Formacin y liberacin


de Productos

Cofactores y Coenzimas
Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no protecas. En
funcin de su naturaleza se denominan:
1. Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas.
2. Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede
sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y
realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responde ms bien a la prdida de la funcin de una determinada
enzima en el que la vitamina es el coenzima.

Cmo un Conjunto de Reacciones Catalizadas por


Enzimas Genera una Va Metablica

cada enzima cataliza una reaccin qumica especfica. En el ejemplo, un juego


de enzimas actuando en serie convierte la molcula A en la molcula F,
constituyendo una va metablica.

Regulacin
negativa

Inhibicin por retroalimentacin negativa de una va biosinttica


sencilla. El producto final Z inhibe a la primera enzima responsable de su
sntesis y de esta manera controla su propio nivel en la clula. Este es una
ejemplo de regulacin negativa.

cidos Nucleicos
Polmeros lineales de nucletidos

Nucletidos
Las subunidades de los cidos nucleicos
Base nitrogenada

Fosfato

Azcar

Azcares

Pentosa

un azcar
de 5 carbonos

Se utilizan
2 tipos

Cada uno de los carbonos


numerados del azcar de un
nucletido se indica con una
comilla tras el nmero; as, se
habla del carbono 5-prima, etc.

La -D-ribosa
forma parte del
cido
ribonucleico

La -Ddesoxirribosa
forma parte del
cido
desoxirribonucleico

Bases
Son compuestos que contienen anillos nitrogenados, tanto pirimidinas
como purinas

uracilo
adenina
citosina

Pirimidina

Purina
guanina

timina

Fosfatos

Se unen al hidroxilo del carbono 5 de la ribosa o


desoxirribosa.
Existen los nucletidos mono-, di- y trifosfato.

Como en el AMP

Como en el ADP

Como en el ATP

El fosfato hace que el nucletido quede cargado negativamente

Nomenclatura
NUCLETIDO:
-Base
-Azcar
-Fosfato(s)

Base

Nuclesido

azcar

NUCLESIDO

Los nucletidos se abrevian con 3


Abreviatura
letras maysculas, por ejemplo:
A

Adenina

adenosina

Guanina

guanosina

AMP = adenosin monofosfato

Citosina

citidina

dAMP = desoxiadenosin

Timina

timidina

uracilo

uridina

monofosfato
UDP = uridin difosfato
ATP = adenosin trifosfato

Estructura del Enlace entre Nucletidos:


ENLACE FOSFODISTER
Extremo 5-PO4

Extremo 3-OH

Cadenas de cidos
nucleicos

5 C A G 3

Por convencin, la
secuencia de bases de
un cido nucleico se
escribe SIEMPRE en
direccin 5 3

El cido Desoxirribonucleico (ADN o DNA)


Existe en la Clula como una Doble Hebra
ANTIPARALELA

TIMINA

CITOSINA

ADENINA

ESQUELETO DE AZCAR-FOSFATO

GUANINA

El cido Desoxirribonucleico (ADN o DNA) es una Doble Hlice

Mano derecha

10 pares de bases
por cada vuelta de
hlice

Esqueleto azcarfosfato en el exterior


de la hlice

Pares de bases al
interior de la hlice
(hidrofbicas)

Las pares de bases


son casi
perpendiculares al
eje de la doble hlice
y paralelas entre s
(apilamiento de
bases)

Estructura del cido Ribonucleico (ARN o RNA)


Bases nitrogenadas del RNA

Guanina

Citosina

Uracilo

Reemplaza timidina

Adenina

Estructura del RNA


Cadena de RNA
base

ribosa

Extremo 5-P

Unin 3
3

Unin 5
5

enlace fosfodiester

Extremo 3-OH

Estructura del RNA


Apareamiento de adenina con
uracilo

El RNA es una molcula de


una sla cadena o hebra,
pero ocurren
apareamientos de bases
dentro de la misma cadena:
CG
AU
Esto es la causa de la
formacin de
ESTRUCTURA
SECUNDARIA en el RNA

Estructura secundaria del RNA

Ejemplo:
RNA DE
TRANSFERENCI
A (tRNA)

Bi-dimensional

Tri-dimensional (real)

En cada segmento que presenta complementariedad de


bases, se forma una doble hlice de RNA

Diferencias Entre RNA y DNA


El esqueleto de azcar y fosfato del
RNA
contiene ribosa en lugar de
desoxirribosa
El RNA contiene la base Uracilo (U) en
lugar de Timina (T)
El DNA existe como una doble hlice,
mientras que el RNA existe como una
molcula de hebra simple con algunas
regiones de apareamiento