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ENZIMAS
Las enzimas son biocatalizadores excelentes, mas eficaces y especficos que dirigen y
regulan reacciones de los sistemas biolgicos.
Todas las enzimas tienen las siguientes propiedades qumicas:
producto o productos.
* Son reguladas por una gran variedad de controles celulares, genticos y alostricos.
CLASIFICACION ENZIMATICA
CLASE 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de transferencia de electrones y/o protones de un sustrato a otro; es
decir reacciones de oxido-reduccin.
* Deshidrogenasas
* Oxidasas
* Oxigenasas
* Reductasas
* Peroxidasas
* Hidroxilasas
LACTATO
DESHIDROGENASA
LACTATO
PIRUVATO
CLASE 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupos funcionales entre donadores y aceptores.
Los grupos que son transferidos frecuentemente son: fosfato, amino, glucosilo.
* Quinasas
* Transaminasas
GLUCOSA
* Transmetilasas
ADENOSIN TRIFOSFATO
GLUCOCINASA
GLUCOSA-6-FOSFATO
ADENOSIN DIFOSFATO
LACTOSA
CLASE 3: HIDROLASAS
Estas reacciones implican la ruptura hidroltica
de enlaces C-O, C-N, O-P y C-S.
Se les puede considerar como como una clase
especial de transferasas en las que el sustrato
es escindido siendo sus fragmentos transferidos a
los componentes del agua (OH y H).
* Lipasas
* Glucosidasas
LACTASA
* Esterasas
* Peptidasas
GALACTOSA
GLUCOSA
LIPASA
TRIGLICERIDO
GLICEROL
CLASE 4: LIASAS
Catalizan reacciones en la que se rompen enlaces C-C, C-N y C-O, sin intervencin de
agua y con prdida de grupos funcionales simultnea a la aparicin de dobles enlaces.
* Descarboxilasas
* Desaminasas
PIRUVATO
DESCARBOXILASA
DIOXIDO DE
CARBONO
PIRUVATO
ACETALDEHIDO
CLASE 5: ISOMERASAS
Catalizan reacciones de isomerizacion de cualquier tipo, pticos, geomtricos o de posicin.
* Epimerasa
* Racemasa
* Mutasa
ALANINA
RACEMASA
L-ALANINA
D-ALANINA
CLASE 6: LIGASAS
Participan en reacciones en las que se unen
dos molculas a expensas de un enlace
fosfato de alta energa procedente del ATP.
El termino sintetasa se reserva para este
grupo de enzimas.
* Tiocinasa
CITRATO
SINTASA
* Sintetasa
Oxalacetat
o
Citrato
GLUTAMINA
SINTETASA
GLUTAMATO
GLUTAMINA
Cofactor
Coenzima
Apoenzima
HOLOENZIMA
NADH
+
NAD
ENZIMA
SUSTRATO
OXIDADO
COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO
ENZIMA
SUSTRATO
REDUCIDO
SITIO CATALITICO
sitio cataltico de
carboxipeptidasa
PROENZIMAS
Tambin denominados Zimgenos,
se sintetizan como precursores
inactivos en un determinado tejido
u rgano.
Para poder transformarse a su
forma activa (enzimas) se debe
producir una ruptura proteoltica de
un segmento de aminocidos, este
proceso se tiene que realizar en un
tejido diferente del cual fueron
originados.
Sitio de
sntesis
Zimgeno
Enzima
Estmago
Pepsingeno
Pepsina
Pncreas
Quimotripsingeno
Quimotripsina
Pncreas
Tripsingeno
Tripsina
Pncreas
Procarboxipeptidasa
Carboxipeptidasa
Pncreas
Proelastasa
Elastasa
ISOENZIMAS
Son enzimas que tienen diferente
secuencia de aminocidos, es
decir, son formas moleculares
diferentes. pero catalizan la misma
reaccin qumica.
Estas isoformas son codificadas por
genes diferentes y sintetizados en
tejidos u rganos diferentes.
Su accin la realizan de forma
intracelular por eso cuando se
encuentran elevadas en el suero o
plasma son de gran utilidad en el
diagnostico de enfermedades.
ISOENZIMAS DE CREATINA
FOSFOQUINASA
MUSCULO
ESQUELETICO
MUSCULO
CARDIACO
ELECTROFORESI
S
DENSITOGRAMA
ISOENZIMAS DE LACTATO
DESHIDROGENASA
CEREBRO
Y RION
Gen
Transcripcin
pre RNAm
Maduracin
RNA maduro
Clula normal
Apoptosis
Clula modificada
MODELOS ENZIMTICOS
MODELO DE LLAVE Y CERRADURA
(E. Fischer).
Km = Afinidad
EFECTO DE LA TEMPERATURA
En nuestro organismo la temperatura optima es de 37C promedio, cuando
disminuye o aumenta esta temperatura la actividad enzimatica disminuye, la enzima
sufre alteraciones en su estructura.
Por debajo de la temperaura promedio la actividad de la enzima disminuye por que
esta sufre un proceso de inactivacion (proceso reversible), pero si la temperatura
aumenta por encima de la optima la actividad enzimatica tambien disminuye, pero a
diferencia de la primera la enzima sufre un proceso de desnaturalizacin (proceso
irreversible).
Temperatura ptima para
enzima de termfila
Actividad
20
40
Temperatura (C)
80
100
EFECTO DEL PH
La mayoria de las enzimas tiene un pH ptimo
que varia entre 6-8. Pero tambien va a
depender del tejido o del organo
para poder
determinar
el pH mas optimo para las enzimas. Los
cambios de pH en el medio pueden afectar el
estado de ionizacin de ciertos grupos
funcionales en la enzima y tambin en la del
sustrato.
Tanto la disminucion, como el aumento del
pH, afectan la actividad enzimatica por que
producen la desnaturalizacion de la enzima.
Fosfatasa alcalina
Lipasa pancretica
Quimotripsina
Tripsina
Catalasa
Carboxipeptidasa
Amilasa salival
Fosfatasa cida
Pepsina
pH
9.5
8.0
8.0
7.9
7.6
7.5
6.8
5.0
1.5
pH ptimo para
tripsina
(enzima
intestinal)
Actividad
ENZIMA
3
4
0
2
1
pH ptimo para dos enzimas
INHIBICIN ENZIMTICA
Los inhibidores enzimticos son aquellos agentes que interfieren con la catlisis,
disminuyendo o deteniendo la reaccin enzimtica. Se dividen en 2 grandes grupos:
1.- INHIBICIONES REVERSIBLES
2.- INHIBICION IREVERSIBLE
Inhibicin no competitiva
Inhibicin competitiva y
Inhibicin acompetitiva
INHIBICIN COMPETITIVA
El inhibidor generalmente tiene una estructura quimica semejante al sustrato, por lo tanto
puede combinarse con la enzima libre, de tal modo que compite con el sustrato especifico por
el sitio cataltico. Una caracterstica de este tipo de inhibicin est dada por el hecho de que
puede ser revertida aumentando la concentracin de sustrato.
Sustrato
Inhibidor
Competitivo
Inhibidor Competitivo
INHIBICIN NO COMPETITIVA
El inhibidor no tiene una estructura semejante a
la del sustrato, por lo tanto se une a un sitio
activo diferente al sitio catalitico de la enzima,
deformndola de tal manera que no puedan
formarse el complejo enzima-sustrato (ES).
Inhibidor No competitivo
Sustrato
Sustrato
Inhibidor
No Competitivo
INHIBICION ACOMPETITIVA
El inhibidor no tiene ninguna semejanza estructural con el sustrato, se une a un sitio activo
de la enzima, pero no se une a la enzima sola, este se une al complejo ES, formando de
esta manera un complejo ESI.
Sustrato
Inhibidor
Acompetitivo
Inhibidor Acompetitivo
INHIBICIN IRREVERSIBLE:
El inhibidor produce un cambio permanente en la molcula de enzima, que resulta en un
deterioro definitivo de su capacidad cataltica.
Por lo general estos inhibidores modifican qumicamente residuos de aminocidos en la
enzima que tienen funciones fundamentales en la catlisis. Ej. los gases nerviosos, como el
fluorofosfato de diisopropilo (DIFP) que reaccionan con aminocido serina de la enzima
acetilcolinesterasa, el cido iodoactico y iodoacetamida que reaccionan con cistena.
Abreviatura
Enfermedad
Aspartato aminotransferasa
AST
Enfermedades hepticas
Isquemia miocrdica
Alanina aminotransferasa
ALT
Enfermedades hepticas
Isquemia miocrdica
Amilasa
Pancreatitis aguda
Creatinfosfocinasa
CPK
Isquemia miocrdica
Colinesterasa
CHE
Fosfatasa cida
ACP
Carcinoma de Prstata
Fosfatasa alcalina
AP
Glutamato descarboxilasa
GAD
Diabetes mellitus(tipo I)
-Glutamil transferasa
GT
Cirrosis alcohlica.
Lipasa
Pancreatitis aguda