LA VELOCIDAD DE LA REACCION

ENZIMATICA
La velocidad de la reaccin esta
determinada por el numero de
molculas energizadas. En general,
mientras menor sea la energa de
activacin requerida, mayor ser el
numero de molculas que logran
suficiente energa para alcanzar el
estado de transicin, y por lo tanto,
mayor ser la velocidad de la
reaccin.

 As por ejemplo, para que el peroxido

de hidrogeno se separe en H2O y en
O, se requieren 18.000 caloras.
Cuando la misma reaccin ocurre en
presencia de la enzima especifica se
requieren solamente 6.400 caloras.

CONCENTRACION DEL SUSTRATO

VELOCIDAD MAXIMA
La velocidad de una reaccin esta dada por el numero de
molculas de sustrato convertidas a producto, por
unidad de tiempo, es usualmente expresada como
umoles de producto formado, por minuto. La velocidad
de una reaccin catalizada por enzimas se incrementa
con la concentracin del sustrato hasta alcanzar una
velocidad mxima. El nivel final de la velocidad de una
reaccin a altas concentraciones de sustrato refleja la
saturacin con sustrato de todos los sitios de unin
disponibles en la enzima. La concentracin del sustrato a
la cual la reaccin alcanza la mitad de la velocidad
mxima (1/2 V max) es una constante para cada enzima
que se conoce como Km o constante de Michaelis.

CURVAS DE VELOCIDAD VS
SUSTRATO
La mayora de las enzimas presentan una
cintica llamada de Michaelis-Menten: al
graficar la velocidad de la reaccin, en
relacin a la concentracin del sustrato,
se obtiene una curva hiperblica.
En contraste, algunas enzimas alostericas
frecuentemente presentan una curva
sigmoidal, similar en su aspecto a la curva
de la disociacin del oxigeno de la
hemoglobina.

TEMPERATURA
INCREMENTO La velocidad de la
reaccin se incrementa con la temperatura
debido a que un mayor numero de
molculas alcanzan el estado de transicin
para formar los productos de la reaccin.
DISMINUCION
Un exceso de temperatura puede producir
disminucin en la velocidad de reaccin, lo
cual es resultado de una desnaturalizacin de
la enzima provocada por dicho exceso de
temperatura.

pH
EFECTO DEL Ph SOBRE LA IONIZACION DEL
CENTRO ACTIVO: La concentracin de H+ afecta la
velocidad de la reaccin de diversas formas.
Primero, el proceso cataltico usualmente requiere
que la enzima y el sustrato tengan grupos qumicos
especficos en un estado ionizado o no ionizado
para poder interactuar.
EFECTO DEL PH SOBRE LA DESNATURALIZACION
ENZIMATICA: ph extremos pueden tambin llevar a
la desnaturalizacin de la enzima debido a que la
estructura de la protena catalticamente activa
depende del carcter inico de los aminocidos en
el sitio activo.

 EL PH OPTIMO VARIA DEPENDIENDO

DE LA ENZIMA: El ph al cual la
mxima actividad enzimtica se
logra es diferente dependiendo de la
enzima y a menudo refleja la H+ a la
cual la enzima funciona en el
organismo.

Concentracin de sustrato
Las enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas. Esto
quiere decir que disminuye la energa de activacin de la reaccin
sobre la cual est actuando. La enzima no sufre cambios en la
reaccin, si no que al finalizar el proceso, esta se libera y puede
volver a actuar como catalizador.
Granner K., Rodwell W., Murray R., ) Bioqumica ilustrada, 17 edicin,
Mxico, 2007, pg. 142-145

Las enzimas catalizan reacciones qumicas que involucran al

sustrato o los sustratos. El sustrato por accin de la enzima es
transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando
libre para recibir otro sustrato.
Cardella, L. (2007). Bioqumica Humana. La Habana: Editorial Ciencias
Mdicas. pag. 52

 La velocidad de la reaccin en funcin de la

concentracin de sustrato tiene el aspecto de una
hiprbola equiltera. A medida que la
concentracin de sustrato se incrementa se
observa un aumento de la velocidad; pero cuando
las concentraciones de sustrato son muy elevadas
la velocidad tiende a permanecer constante.
Ypez.R (2004) Bioqumica mdica, Pg 106.

Temperatura de las protenas

Por desnaturalizacin bioqumica se entiende el cambio estructural
de protenas que lleva a la perdida de la estructura nativa de la
molcula de estas sustancias. Este cambio estructural conlleva a un
cambio en el funcionamiento ptimo de las protenas pudiendo
llegar a la prdida total de su funcin biolgica.
Mariano illera martin (2010), Piroteinas y minerales, Panamericana, pag.25.

Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin

con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa se
llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria).
Bradford, HF.(1998), Fundamentos de Neuroqumica. Editorial Labor, SA.
Barcelona.

 En la desnaturalizacin de la estructura
cuaternaria, las subunidades de protenas se
separan o su posicin espacial se corrompen.
La desnaturalizacin de la estructura terciaria
implica la interrupcin de enlaces covalentes
entre las cadenas laterales de los aminocidos .
Doroz, P. (2008). Tabla de proteinas . Sexta edicin.
Europa: Hispana. Pg. 26.

pH de las protenas
Los cambios de pH y la temperatura alta, como as tambin una
salinidad alta y la agitacin molecular, producen la ruptura de la
configuracin espacial de la protena.
Amando Garrido Pertierra,Rosa Olmo (2007) Bioqumica metablica Ed. Tebar pag.
43

Cuando se rompen los enlaces que mantenan sus estructuras

cuaternaria, terciaria y secundaria, conservndose solamente la
primaria, la protena pierde su caracterstica, se desnaturaliza,
transformndose en filamentos lineales y delgados que se entrelazan
hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua
Murray, R. (2011). Bioqumica de Harper. Mxico: El manual moderno, pgs. 110111

 Cuando las protenas se dispersan en un

disolvente
adecuado,
forman
siempre
dispersiones coloidales, con caractersticas que
las diferencian de las disoluciones de molculas
ms pequeas. Muchas protenas presentan
carga neta en ciertos rangos de pH del medio.
Juli Pereto . (2009). Fundamentos de Bioqumica.
Valencia : GUADA Impresores, SL. Pag: 62