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Concepto de protenas

La palabra protena viene del griego protos que significa "lo ms

antiguo, lo primero.
Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas) de
elevado peso molecular; compuestos qumicos muy complejos que
se encuentran en todas las clulas vivas.
Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades.
Estn constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H),
oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin
azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre
(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas;

constituyen alrededor del 50% de su peso seco o ms en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 protenas diferentes, pero en una
clula humana puede haber 10.000 clases de protenas distintas.
Qumicamente, las protenas estn formadas por la unin de muchas
molculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminocidos (Aa).
Los aminocidos se unen entre s originando pptidos. Segn su tamao
molecular, pueden ser oligopptidos, formados por no ms de 10 Aa y
polipptidos, constituidos por ms de 10 Aa.
Cuando el nmero de Aa supera los 50 y el polipptido tiene una estructura
tridimensional especfica, entonces se habla propiamente de protenas.

Clasificacin de las protenas

Protenas filamentosas
Holoprotenas

Protenas globulares
Cromo protenas
Glucoprotenas

PROTENAS
Heteroprotenas

Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas

Aminocidos: Unidades estructurales de las Protenas

Los aminocidos son compuestos orgnicos de bajo peso molecular.

Estn compuestos siempre de C, H, O y N y adems pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo
amino (NH2) que se unen al mismo carbono (carbono ).
Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un tomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades qumicas y biolgicas de
cada aminocido. Segn ste se
distinguen 20 tipos de aminocidos.

Clasificacin de aminocidos

Clasificacin de aminocidos
1. Aminocidos alifticos. Son los aminocidos en los que el radical R
es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, adems,
grupos COOH y NH2. Los aminocidos alifticos se clasifican en
neutros, cidos y bsicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. cidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Bsicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminocidos aromticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminocidos heterocclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente compleja y con algunos tomos distintos del
carbono y del hidrgeno.

Clasificacin de aminocidos
Existe otra clasificacin basada en funcin de la carga del radical R
(es la que viene en el libro de texto):
1. Aminocidos con R no polar, hidrfobo
2. Aminocidos con R polar sin carga, hidrfilos y por tanto ms
solubles que los anteriores.
3. Aminocidos cidos. Presentan carboxilos en el radical R, que
normalmente est ionizado.
4. Aminocidos bsicos. Presentan un radical R que se carga
positivamente a pH neutro.

De los 20 aminocidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte

de las protenas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y
que deben ser incorporados en la dieta. Slo los vegetales y las
bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los
necesitan para fabricar sus protenas.

10

11

12

Aminocidos Esenciales

Son
aquellos
que
los
organismos hetertrofos deben
tomar de su dieta ya que no
pueden sintetizarlos en su
cuerpo (los auttrofos pueden
sintetizarlos todos)
Las rutas metablicas para su
obtencin suelen ser largas y
energticamente costosas, por
lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la
evolucin
(resulta
menos
costoso obtenerlos en los
alimentos).

EN ADULTOS: 8

Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina

EN NIOS los anteriores y:

Arginina
Histidina

Estructura de los aminocidos

En un aminocido, un carbono central () se une a:

Un grupo amino NH2
Un grupo carboxilo COOH
Un hidrgeno
Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminocidos existentes.

H
Monmero
AMINOCIDO

H2N

COOH

CH3
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Propiedades de los aminocidos

1. Los aminocidos son compuestos
slidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusin.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad ptica
6. Presentan un comportamiento qumico anftero. Esto se debe a que a
pH=7 presentan una ionizacin dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no inica. Este estado vara con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo est ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH cido, el grupo amino est ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.
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Actividad ptica de los aminocidos

Todos los aminocidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono
asimtrico, ya que est enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrgeno.
Debido a esta caracterstica, los aminocidos presentan actividad ptica, es
decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolucin de aminocidos.
Si un aminocido desva el plano de luz polarizada hacia la derecha, se
denomina dextrgiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levgiro ().

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Estereoisomera de los aminocidos

Debido a la presencia del carbono asimtrico, los aminocidos pueden
presentar dos configuraciones espaciales.
Un aminocido tendr una configuracin D si al disponerlo en el espacio, de
forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo NH2 queda situado a la
derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseer una
configuracin L.
La disposicin L o D es
independiente de la actividad
ptica. Por ello, un Laminocido
podr
ser
levgiro o dextrgiro, e igual
ocurrir con la configuracin
D.
En la naturaleza, la forma L es la ms
abundante, y todas las protenas estn
formadas por aminocidos L

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Comportamiento qumico: propiedades cido-bsicas

En disolucin acuosa, los aminocidos

muestran un comportamiento anftero,
es decir, pueden ionizarse, dependiendo del
pH, como un cido (los grupos -COOH
liberan protones, quedando como -COO- ),
como una base (los grupos -NH2 captan
protones, quedando como -NH3+) o como
un cido y una base a la vez.
En el ltimo caso los aminocidos se
ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar inica llamada zwitterion.

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La forma dipolar, en un medio

cido, capta protones y se comporta
como una base y en un medio
bsico libera protones y se
comporta como un cido.
El pH en el cual el aminocido
tiende a adoptar una forma dipolar
neutra, con tantas cargas positivas
como negativas, se denomina
punto isoelctrico.
El carcter anftero de los
aminocidos permite la regulacin
del pH, ya que se comporta como
un cido o como una base segn le
convenga al organismo.

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El punto isoelctrico es el valor de pH al

que el aminocido presenta una carga neta
igual al cero

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Unin de los aminocidos.

Los enlaces qumicos entre aminocidos se denominan enlaces
peptdicos y a las cadenas formadas, pptidos.
Si el nmero de aminocidos que forma un pptido es dos, se
denomina dipptido, si es tres, tripptido. etc.
Si es inferior a 50 (10 segn que textos) se habla de oligopptido, y
si es superior a 50 se denomina polipptido.
Slo cuando un polipptido se halla constituido por ms de cincuenta
molculas de aminocidos o si el valor de su peso molecular excede de
5 000 se habla de protena.

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Unin Peptdica entre Aminocidos

Unin Peptdica

O H
= N N
CC
OH H
=

O
OH

+ H 2O

CONDENSACIN

Los aminocidos se unen entre s mediante uniones peptdicas para

formar cadenas lineales no ramificadas.
22

23

Enlace peptdico
1. En un enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitan en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.
2. Los grupos de aminocidos unidos por este enlace se denominan
residuos para resaltar la prdida de una molcula de agua en cada
enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminocidos se numeran desde el N-terminal.

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Enlace peptdico
4. El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los tomos que lo forman.
5. Adems es un enlace ms corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los nicos enlaces que pueden girar son los C-C y los
C-N que no corresponden al enlace peptdico.

25

26

Pptidos y oligopptidos de inters biolgico

Existen algunos
biolgica.

pptidos

cortos

con

funcin

Entre ellos podemos citar:

El tripptido glutatin (que acta como
transportador de hidrgeno en algunas reacciones
metablicas).
Los nanopptidos oxitocina y vasopresina (con
actividad hormonal), la insulina y el glucagn que
regulan la concentracin de glucosa en sangre.
Los decapptidos tirocidina,
valinomicina (antibiticos).

gramicidina

27

Estructura de una
Protena?

28

Estructura de las protenas

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles
estructurales ( o cuatro niveles de organizacin) denominados:
1.
2.
3.
4.

ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en

el espacio.

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En resumen, la estructura de una protena.

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Combinacin
ilimitada de
aminocidos.

Hlice

Globular

Subunidades iguales

Hoja Plegada

Fibrosa

Subunidades distintas

Unin
Peptdica

Puente de
Hidrgeno

Puente de Hidrgeno,
Interacciones hidrofbicas,
salinas, electrostticas.

Secuencia

Conformacin

Fuerzas diversas no
covalentes.

Asociacin

30

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de los radicales R
libres y de que stos sobresalgan de la molcula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras molculas.
El conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras molculas y de reaccionar con stas se
denomina centro activo de la protena.

31

32

Solubilidad
Las protenas globulares poseen un elevado tamao molecular, por lo
que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las molculas de agua.
As, la protena queda recubierta de una capa de molculas de agua
que impide que se pueda unir a otras protenas, lo que provocara su
precipitacin.
La solubilidad depende del pH,
temperatura,
concentracin
inica... A pesar de ser solubles, la
mayora
de
las
membranas
biolgicas son impermeables al
paso de protenas.

Capa de molculas de agua

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Desnaturalizacin y renaturalizacin

Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la protena reducida
a un polmero con estructura primaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminucin drstica de la solubilidad de la
protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin
- Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor. La mayor parte de las protenas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se
desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C.
2. Radiaciones
II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

Agentes desnaturalizantes
HOCH2 CH2 SH
2-mercaptoetanol

CH2 SH
HOCH
HCOH
CH2 SH

NH2
C O

Urea

NH2
NH2
C NH Guanidina
NH2

Ditiotreitol (DTT)

O
O S OO

Dodecilsulfato sdico (SDS, laurilsulfato)

37

Especificidad
La especificidad es doble:
de especie
de funcin.
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan dos tipos de
sectores:
Sectores estables
Sectores variables: Algunos aminocidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molcula.
Ello ha dado lugar, durante la evolucin, a una gran variabilidad de protenas,
lo que permite que cada especie tenga sus protenas especficas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre protenas homologas, es decir, con la misma funcin,
son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
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Especificidad de funcin.

La especificidad tambin se refiere a la funcin.

Cada protena realiza una determinada funcin exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reaccin qumica sobre cierto substrato y no sobre otro.
La especificidad se debe a que su actuacin se realiza mediante interacciones
selectivas con otras molculas, para lo que necesitan una determinada
secuencia de aa y una conformacin concreta.
Un cambio en la secuencia o conformacin puede impedir la unin y por lo tanto
dificultar la funcin.

39

Capacidad amortiguadora
Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen un
comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

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CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en:
Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos.

Heteroprotenas: Formadas por una fraccin protenica y por

un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico.
Se clasifican segn la naturaleza del grupo prosttico.

Protenas filamentosas
Holoprotenas

Protenas globulares
Cromoprotenas
Glucoprotenas

PROTENAS
Heteroprotenas

Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas
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HOLOPROTENAS

Globulares:

Ms complejas que las fibrosas.

Forman estructuras compactas, casi
esfricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular

1. Prolaminas: Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
42

HOLOPROTENAS

Fibrosas:

Ms simples que las globulares.

Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensin,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
4. Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

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HETEROPROTENAS

1.
2.
3.
4.

5.

Glucoprotenas: ribonucleasa mucoprotenas, anticuerpos, hormona

luteinizante
Lipoprotenas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lpidos en la sangre.
Nucleoprotenas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
Cromoprotenas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirnicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxgeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirnicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
Fosfoprotenas: Tienen PO4H3 en el grupo prosttico. La casena de
la leche.

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FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS:

1. Estructural
2. Enzimtica
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Funcin
homeosttica
8. Anticongelante
9. Actividad contrctil

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Estructural
Es una de las funciones ms caractersticas:
1. Algunas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares.
Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras protenas forman el citoesqueleto de las clulas, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colgeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartlagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elstico (ligamentos paredes de
vasos sanguneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibrona, que forma la seda y las telas de araas. Es una
disolucin viscosa que solidifica rpidamente al contacto con el aire.

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Enzimtica

Es la funcin ms importante.

Las enzimas son las protenas ms numerosas y especializadas y

actan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.

Se diferencian de los catalizadores no biolgicos porque las

enzimas son especficas de la reaccin que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento segregada por la hipfisis
Calcitonina

Defensiva
Inmunoglobulina, trombina y fibringeno
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Transporte

Adems de las protenas transportadoras de las membranas, existen

otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
del organismo.
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del msculo
estriado.
Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosntesis
(cloroplastos).
La seroalbmina transporta cidos grasos, frmacos y productos
txicos por la sangre.
Las lipoprotenas transportan el colesterol y los triacilglicridos
por la sangre.

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Reserva
En general, las protenas no se utilizan para la obtencin de
energa. No obstante, algunas como la ovoalbmina de la clara
de huevo, la casena de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrin en desarrollo como
nutrientes.

Funcin homeosttica
Las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmtico en coordinacin con los
tampones.
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Funcin contrctil
El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las protenas contrctiles:
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antrticos.

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