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Concepto de protenas
Protenas globulares
Cromo protenas
Glucoprotenas
PROTENAS
Heteroprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas
Clasificacin de aminocidos
Clasificacin de aminocidos
1. Aminocidos alifticos. Son los aminocidos en los que el radical R
es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, adems,
grupos COOH y NH2. Los aminocidos alifticos se clasifican en
neutros, cidos y bsicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. cidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Bsicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminocidos aromticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminocidos heterocclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente compleja y con algunos tomos distintos del
carbono y del hidrgeno.
Clasificacin de aminocidos
Existe otra clasificacin basada en funcin de la carga del radical R
(es la que viene en el libro de texto):
1. Aminocidos con R no polar, hidrfobo
2. Aminocidos con R polar sin carga, hidrfilos y por tanto ms
solubles que los anteriores.
3. Aminocidos cidos. Presentan carboxilos en el radical R, que
normalmente est ionizado.
4. Aminocidos bsicos. Presentan un radical R que se carga
positivamente a pH neutro.
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Aminocidos Esenciales
Son
aquellos
que
los
organismos hetertrofos deben
tomar de su dieta ya que no
pueden sintetizarlos en su
cuerpo (los auttrofos pueden
sintetizarlos todos)
Las rutas metablicas para su
obtencin suelen ser largas y
energticamente costosas, por
lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la
evolucin
(resulta
menos
costoso obtenerlos en los
alimentos).
EN ADULTOS: 8
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
H
Monmero
AMINOCIDO
H2N
COOH
CH3
14
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18
19
20
21
O H
= N N
CC
OH H
=
O
OH
+ H 2O
CONDENSACIN
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Enlace peptdico
1. En un enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitan en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.
2. Los grupos de aminocidos unidos por este enlace se denominan
residuos para resaltar la prdida de una molcula de agua en cada
enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminocidos se numeran desde el N-terminal.
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Enlace peptdico
4. El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los tomos que lo forman.
5. Adems es un enlace ms corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los nicos enlaces que pueden girar son los C-C y los
C-N que no corresponden al enlace peptdico.
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26
pptidos
cortos
con
funcin
gramicidina
27
Estructura de una
Protena?
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ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena.
Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden
en que dichos aminocidos se encuentran.
La secuencia de una protena se escribe enumerando los aminocidos
desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
30
Estructura primaria
31
Estructura primaria
Serina
Glicina
Tirosina
Alanina
Leucina
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Estructura primaria
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Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de
aminocidos o estructura primaria en el espacio.
Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la
sntesis de las protenas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.
Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la -hlice, la hlice
de colgeno y la conformacin o lmina plegada . La estructura
secundaria de la cadena polipeptdica depende de los aminocidos que
la forman.
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Estructura secundaria
Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los aminocidos dan origen a la estructura
secundaria.
Esta conformacin viene dada por puentes de hidrgeno intercatenarios.
La estructura secundaria puede ser:
Conformacin (Hlice)
Conformacin (Hoja plegada)
Si bien las conformaciones anteriores son las ms usuales, existen otras menos frecuentes.
Existen sectores de los polipptidos cuya estructura no est bien definida: los enroscamientos
aleatorios o ad-random.
Conformacin
Conformacin
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-hlice
36
-hlice
al
enrollarse
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Hlice de colgeno
Hlice de colgeno
Hlice de colgeno
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Conformacin-
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Conformacin-
Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag.
No existen enlaces de hidrgeno entre los aminocidos prximos de la
cadena polipeptdica. Si que existen enlaces de hidrgeno intercatenarios, en
los que participan todos los enlaces peptdicos, dando una gran estabilidad a
la estructura.
Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y
antiparalela. Esta ltima es un poco mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las protenas.
Si la cadena con conformacin se repliega sobre si misma, se pueden
establecer puentes de hidrgeno entre segmentos, antes distantes, que
ahora han quedado prximos. Esto da lugar a una lmina en zigzag muy
estable denominada -lmina plegada. Esta estructura tambin se puede
formar entre dos o mas cadenas polipeptdicas diferentes.
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Conformacin-
ANTIPARALELA
PARALELA
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Conformacin-
Muchas protenas globulares presentan segmentos con conformacin
alternados con segmentos de estructura en -hlice.
En general, las protenas que se quedan en la estructura secundaria, dan
lugar a protenas filamentosas alargadas.
Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esquelticas.
Las ms conocidas son la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc,
la fibrona del hilo de seda y de las telaraas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin.
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45
Conformacin-
Caractersticas de la Hoja plegada (beta-lamina):
Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptdicos de cadenas
adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena)
estn en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma
que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.
Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje
principal de la estructura en hoja plegada.
Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero
arriba del eje de la lamina, despus abajo del mismo, y as
sucesivamente.
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Giros
Secuencias de la cadena polipeptdica con
estructura o a menudo estn conectadas
entre s por medio de los llamados giros .
Son secuencias cortas, con una conformacin
caracterstica que impone un brusco giro de
180o a la cadena principal de un polipptido.
Estructura terciaria
Estructura terciaria
Es disposicin espacial de la estructura secundaria de un polipptido al
plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
La conformacin globular en las protenas facilita su solubilidad en agua y en
disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimticas, hormonales, etc
Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminocidos.
Lmina
Hlice
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Residuos
hidrofbicos
Residuos
polares
50
CH2
Aceptores
HN
CH2
S,T
HO CH
R
C,M
H
CH2
E,G,N,Q
C
R
N CH2
H
H
Donadores
N
H
NH
NH2+
H
N C
H
N,Q
K
R
CH2
NH3
CH2 NH NH2
C
NH2
CH2
NH
HN
D,E
OOC CH2
S
S
H N
D,E
O C
N H
R
C O
H N
R
H N
C O
N H
O
O C
R
H N
C O
Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
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Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de hlice y conformacin- que aparecen repetidamente en protenas
distintas.
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Estructura cuaternaria
1. La estructura cuaternaria es la unin mediante
enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciana, idnticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe
el nombre de protmero (subunidad o monmero)
3. Segn el nmero de protmeros que se asocian.
las protenas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
Dmeros, como la hexoquinasa.
tetrmero como la hemoglobina.
Pentmeros, como la ARN-polimerasa.
Polmeros, cuando en su composicin
intervienen gran nmero de protmeros.
(cpsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las clulas
musculares, etc).
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Estructura cuaternaria
Interacciones hidrofbicas.
Puentes de hidrgeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.
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Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Combinacin
ilimitada de
aminocidos.
Hlice
Globular
Subunidades iguales
Hoja Plegada
Fibrosa
Subunidades distintas
Unin
Peptdica
Puente de
Hidrgeno
Puente de Hidrgeno,
Interacciones hidrofbicas,
salinas, electrostticas.
Secuencia
Conformacin
Fuerzas diversas no
covalentes.
Asociacin
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Solubilidad
Las protenas globulares poseen un elevado tamao molecular, por lo
que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las molculas de agua.
As, la protena queda recubierta de una capa de molculas de agua
que impide que se pueda unir a otras protenas, lo que provocara su
precipitacin.
La solubilidad depende del pH,
temperatura,
concentracin
inica... A pesar de ser solubles, la
mayora
de
las
membranas
biolgicas son impermeables al
paso de protenas.
Desnaturalizacin y renaturalizacin
Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor. La mayor parte de las protenas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se
desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C.
2. Radiaciones
II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
Agentes desnaturalizantes
HOCH2 CH2 SH
2-mercaptoetanol
CH2 SH
HOCH
HCOH
CH2 SH
NH2
C O
Urea
NH2
NH2
C NH Guanidina
NH2
Ditiotreitol (DTT)
O
O S OO
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Especificidad
La especificidad es doble:
de especie
de funcin.
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan dos tipos de
sectores:
Sectores estables
Sectores variables: Algunos aminocidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molcula.
Ello ha dado lugar, durante la evolucin, a una gran variabilidad de protenas,
lo que permite que cada especie tenga sus protenas especficas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre protenas homologas, es decir, con la misma funcin,
son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
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Especificidad de funcin.
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Capacidad amortiguadora
Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen un
comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
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CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en:
Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos.
Protenas filamentosas
Holoprotenas
Protenas globulares
Cromoprotenas
Glucoprotenas
PROTENAS
Heteroprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas
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HOLOPROTENAS
Globulares:
HOLOPROTENAS
Fibrosas:
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HETEROPROTENAS
1.
2.
3.
4.
5.
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1. Estructural
2. Enzimtica
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Funcin
homeosttica
8. Anticongelante
9. Actividad contrctil
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Estructural
Es una de las funciones ms caractersticas:
1. Algunas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares.
Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras protenas forman el citoesqueleto de las clulas, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colgeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartlagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elstico (ligamentos paredes de
vasos sanguneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibrona, que forma la seda y las telas de araas. Es una
disolucin viscosa que solidifica rpidamente al contacto con el aire.
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Enzimtica
Es la funcin ms importante.
Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento segregada por la hipfisis
Calcitonina
Defensiva
Inmunoglobulina, trombina y fibringeno
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Transporte
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Reserva
En general, las protenas no se utilizan para la obtencin de
energa. No obstante, algunas como la ovoalbmina de la clara
de huevo, la casena de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrin en desarrollo como
nutrientes.
Funcin homeosttica
Las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmtico en coordinacin con los
tampones.
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Funcin contrctil
El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las protenas contrctiles:
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.
Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antrticos.
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