PROTENAS

Qu son?

Las protenas son molculas

formadas poraminocidosque
estn unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptdicos,
en cadenas lineales.

Se componen de carbono,
hidrgeno, oxgeno y nitrgeno;
aunque tambin pueden contener
azufre, fsforo, hierro, magnesio y
cobre.

*Aminocidos

Es un compuesto que contiene dos

grupos funcionales, ambos se unen
al carbono (que corresponde al
carbono 2)

Las propiedades, estructura y

funcin de una protena dependen
de la combinacin especfica de
aminocidos que la constituyen.

Los aminocidos se
clasifican:

En base a sus
requerimientos
Esenciales: Se
obtienen de la dieta
No esenciales: Los
sintetiza el cuerpo
en cantidades
suficientes.

En base a sus
propiedades
qumicas
Polar
No polar

No polar

Polar

Alanina

cido asprtico

Isoleucina

cido glutmico

Fenilalanina

Arginina

Leucina

Asparagina

Metionina

Cistena

Prolina

Glicina

triptfano

Histidina

Valina

Lisina
Serina
Tirosina
Treonina

cido Glutmico
Un aminocido vital para
elsistema nervioso central,
acta como estimulante del
sistema inmunitario

cido Ascrbico
Fundamental parareducir el
nivel de amoniacoen sangre
despus del ejercicio fsico

Arginina
Estimula laliberacin de hormonas
del crecimiento, tambin interviene
en la reduccin de grasa corporal, el
incremento de masa muscular, la
cicatrizacin de las heridas.

Valina

Participa del metabolismo muscular y

lareparacin de tejidos, promueve el vigor
mental

Serina
Fundamental en lametabolizacin
de las grasas,para el sistema
inmunolgico y la formacin de
algunos neurotransmisores.

Alanina
Un aminocido que interviene en
distintos procesos fundamentales,
como ayudar a mantenerel nivel
optimo deglucosa.

Tirosina
Este aminocido es importante
en la reduccin del estrs, el
apetito y el sueo. Reduce la
grasa corporal

Glicina

Necesaria paradepurar el organismo.

El hgado usa la glicina para eliminar
txicos y formar las sales biliares.
Incrementa el nivel de creatinina
somatotrofinas en la musculatura.

Asparagina
Es importante en los procesos el
SNC (sistema nervioso
central) y en la sntesis del
amoniaco.

Prolina
Importante para
elcolgenopresente en
cartlagos, tendones y la piel

Glutamina
Muy abundante en lamusculatura,
tiene importancia en el metabolismo
cerebral.

Fenilalanina
tienen la capacidad demejorar el estado de
nimo,disminuir el dolor, mejorar la memoria
y el aprendizaje. la esquizofrenia.

Treonina

Regula la cantidad adecuada de protenas

en el cuerpo , previene la acumulacin de
grasa en el hgado.

Triptfano
Acta comorelajante natural, alivia el
insomnio, la ansiedad y la depresin,
ayuda en el tratamiento de la migraa,
e interviene en el sistema inmunolgico.

Cistena
Sintetizada por el hombre en condiciones
normales a partir de la metionina. Tambin est
presente en alimento proteicos como leche,
queso, carne. La cistena es un antagonista de
los radicales libres, responsables de la
oxidacin celular y el envejecimiento

Isoleucina
Acta en la formacin de
hemoglobina,regula el azcar en la
sangre, ayuda a la reparacin del
tejido muscular, la piel y los huesos.

Leucina
Facilita lacicatrizacin del tejido
muscular, la piel y los huesos, reduce el
azcar en la sangre y aumentar la
produccin de la hormona del
crecimiento.

Histidina
Interviene en elcrecimientoy en la
reparacin de los tejidos, en la proteccin
de las clulas nerviosas, en la produccin
de glbulos rojos y blancos en la sangre y
reduce lapresin arterial.

Lisina

Interviene en laabsorcin de calcio, en

la formacin de colgeno en cartlagos y
tejidos conectivos, y en la produccin de
anticuerpos contra los herpes.

Metionina
Funciona como ANTIOXIDANTE,
participa en la descomposicin de las
grasas, y protege contra los efectos
de las radiaciones en el cuerpo.

Enlace Peptdico

es un enlace amido
entre el grupo acarboxilo de un
aminocido y el grupo
a-amino del siguiente.
Este enlace se forma
por la deshidratacin
de los aminocidos en
cuestin.

Clasificacin de las
protenas

Protenas
simples
Estn formadas
nicamente por cadenas
polipeptdicas, ya que en
su hidrlisis
(descomposicin en
subunidades) slo se
obtienen aminocidos.
Dicho de otra forma:
estn formadas
exclusivamente por
aminocidos.

Segn su estructura tridimensional, las

Holoprotenas se subdividen
enprotenas
globulares(redondeadas, con un alto
grado de plegamiento y normalmente
solubles) yfibrilares(lineales, con una
estructura terciaria menos compleja e
insolubles).

PROTENAS SIMPLES
Por hidrlisis producen solo aminocidos.
50% C, 7% H, 23% O, 19% N, 0-3% S
Globulares: esfricas (casi todas las enzimas)
Fibrosas: estructurales (queratina)

Globulares.

Albminas. Constituyen un grupo de protenas grandes,

que desempean funciones de transporte de otras
molculas o de reserva de aminocidos.Se pueden
diferenciar a su vez en lactoalbminas, ovoalbminas y
sero-albminas, segn se localicen en la leche, en la clara
de huevo o en el plasma sanguneo, respectivamente. Son
las protenas ms grandes, pudiendo llegar a alcanzar
masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica,
su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este
grupo algunas heteroprotenas, como la hemoglobina.
Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen
una gran proporcin de aminocidos bsicos. Asociadas al
ADN, forman parte de la cromatina y desempean un
papel muy importante en los procesos de regulacin
gnica,

Fibrilares

Queratina. Presente en las clulas de la epidermis de la piel y en

estructuras cutneas como pelos, plumas, uas y escamas, es una
protena rica en el aminocido cistena.
Colgeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en
los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo. Posee una estructura
secundaria caracterstica compuesta por tres cadenas trenzadas.
Miosina. Esta protena participa activamente en la contraccin de
los msculos.
Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le
permite recuperar su forma tras la aplicacin de una fuerza. Debido
a esta propiedad, la elastina se encuentra en rganos sometidos a
deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la
dermis de la piel.

PROTENAS
CONJUGADAS

DEFINICIN

Aquellas por hidrlisis producen no

solamente aminocidos sino tambin
otros
componente
orgnicos
e
inorgnicos.
Porcin no amino cida de una protena
se denomina grupo prosttico.

CLASIFICACIN

De acuerdo con la naturaleza qumica de sus

grupos prostticos.

Nucleoprotenas: Contienen cidos

nucleicos.

Ribosomas (RNA)
Virus mosaico de tabaco (RNA)

Lipoprotenas: Contienen lpidos.

Lipoprotenas del plasma (fosfolpidos, colesterol, lpidos

neutros)

Fosfoprotenas: Poseen grupos fosfato.

Casena (leche), (fosfato esterificado a restos de serina)

Metaloprotenas: Portan iones metlicos.

Ferritina (Fe (OH))

Glucoprotenas: Tienen grupos hem.

-Globulina (hexosamina, galactosa,

manosa, galactosa)

Hemoprotenas

Hemoglobina ( ferroprotoporfina)

Por su funcin:
Protenas
transportadoras
Las protenas
transportadoras
determinan la
permeabilidad selectiva
de la membrana celular.
La funcin de estas
protenas es llevar
sustancias a travs de
todo el organismo donde
son requeridas.

Hemoglobina que transporta oxgeno desde los

alveolos pulmonares hacia las clulas(en forma
de oxihemoglobina)y transporta dixido de
carbono desde las clulas hasta los alveolos
pulmonares(en forma de carboxihemoglobina).

Hemocianina es el transporte de oxgeno en la

sangre de algunos animales como gasterpodos
(caracol), cefalpodos (pulpo), y crustceos. El
90% del oxgeno de los cefalpodos es
transportado por la hemocianina, que lo cede
cuando pasa a travs de los tejidos.

Lipoprotenas, los lpidos y las protenas se

asocian de manera no covalente para formar
lipoprotenas, que funcionan en el plasma
sanguneo como vehculo de transporte para los
triacilgliceroles y el colesterol.

Etc.

Entre los componentes de la inmunidad estn las

protenas plasmticas que transportan sustancias,
regulan el equilibrio hdrico, son hemostticas y
sirven de defensa contra los agentes patgenos, y
las citoquinas que regulan y coordinan muchas de
las acciones que intervienen en la inmunidad.

La trombina (acelera la coagulacin) y el

fibringeno (uno de los principales responsables
de la viscosidad del plasma) contribuyen a la
formacin de cogulos sanguneos para evitar
hemorrgias, adems las mucinas, que tienen
efecto germicida y protegen a las mucosas
(defensa del cuerpo contra los patgenos). (2)

Las inmunoglobulinas se unen a los glucolipdos

en la superficie de los eritrocitos y forman un
complejo y se encargan de reconocer molculas u
organismos extraos y se unen a ellos para
facilitar su destruccin por las clulas del sistema
inmune.

Protenas de
defensa o
anticuerpos
Las protenas del sistema
inmune tienen una
funcin defensiva debido
a que crean anticuerpos
y regulan factores contra
los agentes extraos que
se pueden presentar en
el organismo o las
infecciones. Las toxinas
bacterianas como los
venenos de serpientes
son creadas por medio de
funciones defensivas

Protenas
reguladoras

Son las hormonas.

la ACTH regula el contenido de agua y

sales del cuerpo

la INSULINA, que controla el nivel de

azcar en la sangre

la SOMATOTROPINA u hormona del

crecimiento, que determina el desarrollo
de los huesos.

Protenasde
reserva

Sirven como fuente de

energa.

Algunas de ellas son la ovoalbumina de

la clara del huevo

la orizenina del arroz

la caseina de la leche

la gliadina de la semilla del trigo

la ceina del maiz.

Protenas
Catalizadoras

Enzimas.
Catalizadores biolgicos.
esta formado por
enzimas proteicas que se
encargan de realizar
reacciones qumicas de
una manera ms rpida y
eficiente

En su funcin como enzimas las

protena hacen uso de su propiedad de
poder interaccionar, en forma especifica
con muy diversas molculas.

Protenas
estructurales

Forman la estructura de
un ser vivo.
Se encuentran en tejido
de soporte, en pelo, uas
(Ej.: Hueso en Humanos,
el exoesqueleto de
algunos insectos).

la QUERATINA de las uas

la piel y el pelo

la ELASTINA de los ligamentos

el COLAGENO de los huesos y

cartlagos

PROTEINAS
NIVELES
ESTRUCTURAL
ES

EJEMPLO:
Oxitocina

SECUNDARIA
ALFA- HELICE

BETA-PLEGADA

estn estabilizadas
por puentes de
hidrogeno

TERCIARIA
Disposicin espacial de la
estructura secundaria

Cuaternaria
Unin de varias cadenas poli
pptidas
2 SUBUNIDADES PROTEICAS
QUE FORMAN UNA MACRO
PROTEINA O PROTEINAS
COMPUESTA.

PUENTES DE
HIDROGENO

Los residuos con grupos R polares se presentan

en la superficie de las protenas , formando
puentes de hidrogeno.

ENLACES DISULFURO

Enlaces disulfuro covalentes,

entre los residuos de cisteina
presentes en el mismo
poliptido o en polipetidos
diferentes.

DESNATURALIZACION

Se llama desnaturalizacin
de las protenas a la prdida
de las estructuras de orden
superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria),
quedando la cadena
polipeptdica reducida a un
polmero estadstico sin
ninguna estructura
tridimensional fija.
.

INTERACCIONES ELECTROSTTICAS
OCURRE EN DOS CARGAS
CUALESQUIERA PARCIALES
OPUESTAS O COMPLETAS OPUESTAS
(IONES O MOLCULAS CON CARGA).

FUERZAS DE VAN DER WAALS

Interacciones electrostticas dbiles.
Produce el movimiento de los electrones alrededor del ncleo.

Dipolo-dipolo: tomos electronegativos, extremo positivo se

dirige hacia el negativo.

Dipolo-dipolo inducido: distorsiona su distribucin electrnica.

Dipolo inducido-dipolo inducido: desequilibrio en la carga,

polariza los electrones de la molcula vecina.

Fuerza Electrosttica

Cargas iguales se repelen y cargas distintas se

atraen

Si se colocan dos electrones (carga

negativa los dos) a una distancia r,
estos se repelern con una fuerza F.
Estafuerza depende de la distancia r
entre los electrones y la carga de
ambos.
Esta
fuerza
F
es
llamadaFuerza electrosttica. Si en
vez de utilizar electrones se utilizan
protones, la fuerza ser tambin de
repulsin pues las cargas son iguales.

La fuerza electrosttica cambiar de repulsiva a atractiva, si en

vez de poner dos elementos de carga igual, se ponen se cargas
opuestas. (un electrn y un protn). El que lafuerza
electrostticasea de atraccin o de repulsin depende de los
signos de las cargas

Periodo de vida de una

Protena.

Segn Andrea Bechmair, Daniel Finley y Alexander Varshavsky, del

departamento de Biologa del Massachusetts Institute of Technology,
MIT,el ltimo aminocido d la cadena (Nitrgeno terminal) que forma
la protena, marca la sobrevivencia de ella. Si el aminocido final es
metionina, serina o alanina, treonina, valina o lisina, la vida media de la
protena es larga (veinte horas o ms). En cambio, si el aminocido
terminal es isoleucina o glutamato, la vida media es de 30 minutos. Si
es glutamina o tirosina, la vida media es an ms efmera (10
minutos). Si es arginina, fenil, alanina, leucina o aspartato, la vida
media es de apenas dos minutos.

El cdigo gentico regulara la vida media de las protenas que codifica, colocando un
determinado aminocido al final de la cadena. Probablemente ese aminocido es
reconocido por alguna enzima especfica comprometida en el proceso de degradacin.

La vida media
de las protenas
va desde muy
pocos minutos
hasta semanas o
en algunos
casos meses.

En 1940
HenryBorsookyRudolfS
choenheimerdemostraro
n que los componentes
de los sistemas vivientes
se recambian
constantemente.

las protenas son continuamente sintetizadas y

degradadas a los aminocidos que las componen. El
papel de este proceso en el metabolismo se puede
ver desde dos puntos principales:
1.

para eliminar protenas anormales cuya

acumulacin puede ser peligrosa para la vida
celular

2.

para permitir la regularizacin del metabolismo

celular eliminando protenas reguladoras.

Desde este punto de vista el papel fisiolgico de una

protena depende de la velocidad con que se sintetiza
as como de la velocidad con la que se degrada, por lo
tanto, el control de la velocidad de degradacin de
una protena es un factor muy importante en la
economa celular.

Degradacin especfica

Las clulas degradan especficamente protenas anormales. Por

ejemplo, la hemoglobina que ha sido sintetizada con el anlogo de
lavalinaa-amino-b-clorobutirato, tiene una vida media de
aproximadamente 10 minutos en clulasreticulocitos, por el
contrario, la protena normal tiene una vida media de 120 das en
eritrocitos, lo que probablemente la hace la protena citoplsmica
con mayor tiempo de vida media.

Las cinticas de degradacin de una protena dada muestran que el

polipptido es degradado al azar y no por su edad. La vida media de
diferentes enzimasen un mismo tejido varia substancialmente:
Enzima

vida media (h)

Enzimas de vida media corta

Ornitinadescarboxilasa

0.2

ARNpolimerasa1

1.3

Tirosinaaminotransferasa

2.0

Serinadehidratasa

4.0

PEP carboxilasa

5.0

Enzimas de vida media larga

Aldolasa

118

GAPDH

130

Citocromob

130

LDH

130

Citocromoc

150