INSTITUTO TECNOLGICO DE

ACAPULCO
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA QUIMICA Y
Cintica Qumica
Biolgica
BIOQUIMICA

Unidad 4
Cintica Enzimtica
Subtema: 4.1.

Actividad cataltica de las enzimas. Sitio activo.

Bases moleculares y termodinmicas de la accin
cataltica de las enzimas.
Profesora:
Dra. Mara de los ngeles Gama Glvez
Alumna:
Quintana Ojendis Melanie
Num. Control: 13320298
10 de Mayo del 2016

ENZIMAS
Biomoleculas
especializadas
en la catlisis de
las reacciones
qumicas que
tienen lugar en
la clula.

Aceleran la
velocidad de
reaccin

Disminuyen la
energa de
activacin

No sufren
modificacin
durante la
reaccin

Las enzimas reciben

suLas enzimas
nombre reciben
en
su
nombre
en
funcin
de
su
funcin especfica,
de
su
actividad
actividad especfica,
as,
as,ejemplo:
por
ejemplo:
lapor
enzima
"ureasa"
la
enzima
"ureasa"
cataliza
con
cataliza
con
eficiencia
la
eficiencia
hidrlisis
de la urea,la
hidrlisis
de actan
la urea,
las
proteasas
las proteasas
actan
sobre
las protenas,
sobre
las protenas,
las
amidasas
sobre
las
amidasas
las amidas, etc. sobre
las amidas, etc.

Velocidad
Velocidad
dede
reaccin
reaccin

Energa
dede
Energa
activacin
activacin

Es la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.

Es la mnima energa que se necesita para iniciar una

reaccin qumica.

Sustrato
Sustrato

Es la molcula sobre la cual acta la enzima para formar

productos.

Sitio
Activo
Sitio
Activo

Es la zona de la enzima en la cual se une el sustrato, para

que produzca la reaccin.

Catalizador

Un catalizador es una sustancia que

disminuye la energa de activacin de una
reaccin qumica.
Al disminuir la energa de activacin, se
incrementa la velocidad de la reaccin.

 La velocidad de una reaccin

qumica es proporcional al
nmero de molculas por
unidad de tiempo con energa
suficiente para alcanzar el
estado de transicin. Este
estado de transicin posee
una energa superior a la de
los reactivos y a la de los
productos constituyendo entre
ellos una barrera energtica
que debe superarse para que
la reaccin tenga lugar.
La diferencia entre la energa
de los reactivos y la del estado
de transicin recibe el nombre
de
energa
libre
de
activacin.

Cintica Qumica

Estado de Transicin:
"momento molecular
fugaz", altamente inestable,
en el que uno o ms
enlaces qumicos estn muy
prximos a romperse o a
formarse.

 Existen dos mtodos generales mediante los cuales puede

acelerarse la velocidad de una reaccin qumica.

Elevacin de la temperatura de modo

que al incrementarse el movimiento
trmico de las molculas reaccionantes
aumenta la fraccin de molculas que
poseen energa suficiente para alcanzar el
estado de transicin.

usar un catalizador: es una

sustancia que, sin consumirse en
el proceso, aumenta la velocidad
de una reaccin qumica
rebajando la barrera de energa
de activacin.

ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS: EL

CENTRO ACTIVO.
Se ha podido comprobar que los enzimas pierden su actividad

cataltica cuando sufren desnaturalizacin por efecto de los

mismos agentes que afectan a las dems protenas; la
conformacin tridimensional nativa intacta de la protena
enzimtica resulta indispensable para que sta desempee su
funcin.
Adems, los enzimas, al igual que otras protenas, presentan un

centro activo a travs del cual interactan con el sustrato,

mediante un acoplamiento espacial y qumico (grupos
funcionales complementarios del enzima y el (los) sustrato(s)
establecen diferentes tipos de interacciones dbiles entre s).

Centro Activo
El centro activo es una cavidad existente en la

superficie
del
enzima
que
est
forrada
interiormente por una serie de restos de
aminocidos.
Tipos de aminocidos del centro activo
Aminocidos

estructurales: no establecen
enlaces con el sustrato son los responsables de la
forma del sitio activo son estructurales.

Aminocidos de fijacin: establecen enlaces

dbiles con el sustrato y lo fijan

Aminocidos catalticos: desarrollan la funcin

cataltica, constituyen el verdadero centro

cataltico de la enzima son los que establecen
enlaces con el sustrato.

CINTICA ENZIMTICA: EL COMPLEJO

ENZIMA-SUSTRATO.
La cintica enzimtica estudia el mecanismo, la velocidad y

los factores que modifican de las reacciones catalizadas por

enzimas. Estos estudios proporcionan informacin directa
acerca del mecanismo de la reaccin cataltica y de la
especificidad del enzima.

En condiciones ptimasde pH, temperatura, presencia de

cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de

sustrato La actividad molecular
de distintos enzimas
oscila entre unos pocos
miles y varios millones
de molculas de
sustrato por minuto.

Se ha podido comprobar
que los aumentos de
velocidad que producen
son de entre 107 y 1014
veces la velocidad de la
reaccin no catalizada.

Los
mtodos
experimentales consisten
en analizar como vara la
velocidad
de
las
reacciones
catalizadas
enzimticamente
en
funcin
de
algunos
parmetros
experimentales como la
concentracin del sustrato
o la del propio enzima, lo
que
globalmente
se
conoce con el nombre de
cintica enzimtica.

A medida que la concentracin de sustrato aumenta la velocidad de reaccin deja de

ser proporcional a sta. Con un aumento posterior la velocidad de reaccin llega a ser
totalmente independiente de la concentracin del sustrato y se aproxima
asintticamente a un valor mximo que es caracterstico de cada enzima y que se
conoce como velocidad mxima.
Se dice
entonces que
el enzima se
halla
saturado
por el
sustrato.
KM: concentracin de
sustrato a la cual la
reaccin alcanza la mitad
de su velocidad mxima
(constante de MichaelisMenten).

 Una vez alcanzado dicho

estado el complejo enzimasustrato se descompone para dar lugar a los productos y el

enzima libre segn se refleja en la siguiente ecuacin:
E+S

ES

E+P

El enzima, una vez liberado, puede combinarse con una nueva

molcula de sustrato para formar un nuevo complejo enzimasustrato cerrndose as el ciclo cataltico del enzima.

CATLISIS
ENZIMTICA:
CATLISIS ENZIMTICA:
MECANISMOS.
MECANISMOS.
Si nos atenemos a las leyes termodinmicas, la cuanta de tales descensos debe ser

energticamente "pagada" de alguna manera, ya que la energa "no se crea ni se destruye".

La unin entre un enzima y su sustrato para formar el complejo enzima-sustrato se ve

favorecida por la formacin de una serie de interacciones dbiles (puentes de hidrgeno,
interacciones inicas, etc) entre grupos funcionales complementarios de ambas molculas.
La formacin de cada una de estas interacciones dbiles va acompaada por la liberacin de
una pequea cantidad de energa libre que contribuye a estabilizar el complejo. La suma de
todas estas pequeas cantidades de energa liberadas por la totalidad de las interacciones
dbiles formadas representa la energa de fijacin.

El papel que juega esta energa en la catlisis enzimtica es de una importancia

extraordinaria:

La energa de fijacin no se limita a producir una estabilizacin del complejo enzimasustrato, sino que constituye la principal fuente de energa libre que los enzimas utilizan para
rebajar la barrera de energa de activacin y con ello aumentar la velocidad de la reaccin
catalizada.

De qu manera utilizan los enzimas la

energa de fijacin para producir catlisis?
En primer lugar, el enzima puede fijar a los sustratos, de manera

que queden muy prximas entre s sobre el centro activo y a su

vez prximos a eventuales grupos catalticos del propio enzima.
En segundo lugar, el enzima fija a los sustratos de manera que

quedan orientadas en la relacin geomtrica ms favorable

para que la reaccin tenga lugar.
El centro activo del enzima, al fijar a los sustratos de manera

energticamente favorable mediante interacciones dbiles, y al

hacerlo con una orientacin precisa, proporciona a stos un
"lugar de encuentro" idneo para que se lleve a cabo la reaccin.

 La combinacin de los factores de proximidad y orientacin

favorable de los sustratos sobre el centro activo explica por s

misma los incrementos de velocidad observados en algunas
reacciones catalizadas enzimticamente.

Sin embargo, los enzimas todava pueden utilizar la energa

de fijacin de un modo adicional para producir catlisis, a

saber, provocando en la(s) molcula(s) de sustrato una
distorsin favorable para que se alcance con prontitud el
los enzimas no son exactamente
estado de transicin.
complementarios
con
sus
sustratos sino ms bien con las
especies del estado de transicin,
es decir, las interacciones dbiles
que se forman entre el enzima y
su sustrato son ptimas en el

 La optimizacin de las interacciones dbiles entre el sustrato

y el enzima puede conducir no slo a una distorsin

estructural y electrnica del sustrato, sino tambin a una
alteracin en la conformacin de la protena enzimtica.

"llave y la cerradura"
para describir la
interaccin especfica
entre el sustrato y el
centro activo del
enzima

"una mano y un
guante", reflejando as
el ajuste mutuo que
tiene lugar entre ambos
objetos.

 El importante papel que juega la energa de fijacin en la

catlisis enzimtica
En efecto: si la energa de fijacin es la principal fuente de

poder cataltico, el enzima debe ofrecer el mayor nmero

posible de grupos funcionales capaces de establecer
interacciones dbiles con el sustrato, con el consiguiente
aumento en el tamao de la protena enzimtica.